Grupo de proteinasas o endopeptidasas lisosomales presentes en los extractos acuosos de una variedad de tejidos animales. Funcionan óptimamente dentro de un rango de pH ácido. Las catepsinas existen como varios subtipos de enzimas incluyendo PROTEASAS DE SERINA, PROTEINASAS ASPÁRTICAS y PROTEASAS DE CISTEÍNA.

Cisteína proteinasa lisosomal que hidroliza proteínas, con especificidad similar a la de la PAPAÍNA. La enzima está presente en una variedad de tejidos y es importante en muchos procesos fisiológicos y patológicos. En patología se ha comprobado que la catepsina B interviene en la DESMIELINIZACIÓN, ENFISEMA, ARTRITIS REUMATOIDE e INVASIVIDAD NEOPLÁSICA.

Una proteasa de cisteína expresada ubicuamente que desempeña un papel enzimático en el PROCESAMIENTO PROTEICO POSTRADUCCIONAL de las proteínas dentro de las VESÍCULAS SECRETORAS.

Proteinasa intracelular presente en una variedad de tejidos. Tiene especificidad similar a la de la pepsina A, pero más estrecha. La enzima interviene en el catabolismo del cartílago y del tejido conjuntivo. EC 3.4.23.5. (Anteriormente EC 3.4.4.23).

Una proteasa de cisteína, que está altamente expresada en los OSTEOCLASTOS y desempeña un papel fundamental en la REABSORCIÓN OSEA, como una potente enzima degradante de la MATRIZ EXTRACELULAR.

Una serina proteasa que se encuentra en los gránulos azurófilos de los NEUTRÓFILOS. Tiene una especificidad de la enzima similar a la QUIMOTRIPSINA C.

Una proteasa de cisteína lisosomal expresada ubicuamente que participa en la transformación de proteínas. Las enzimas tiene ambas actividades la endopeptidasa y aminopeptidasa.

Endopeptidasa aspártica que es similar en estructura a la CATEPSINA D. Se encuentra primariamente en las células del sistema inmune donde puede desmpeñar un papel en el procesamiento de los ANTÍGENOS DE SUPERFICIE.

Cisteína proteasa semejante a papaína que tiene especificidad para dipéptidos amino terminales. La enzima juega un papel en la activación de varias serina proteasas pro-inflamatorias para la eliminación de dipéptidos inhibitorios aminoterminales. Las mutaciones genéticas que provocan pérdida de la actividad de la catepsina C en los seres humanos están asociados con la ENFERMEDAD DE PAPILLON-LEFEVRE.

La proteinasa de cisteína relacionada a papaína lisosomal que se expresa en una amplia variedad de tipos de células.

Una extensa cisteína peptidasa que presenta actividad carboxipeptidasa. Se expresa altamente en una variedad de tipos de células inmunes y puede jugar un rol en los procesos inflamatorios y respuestas inmunes.

ENDOPEPTIDASAS que tienen una cisteína involucrada en el proceso catalítico. Este grupo de INIHIBIDORES DE CISTEINA PROTEINASA tales como las CISTATINAS y REACTIVOS DE SULFHILDRILO.

Una endopeptidasa cisteína que se encuentra en las CÉLULAS ASESINAS NATURALES y LINFOCITOS T-CITOTÓXICOS. Pueden tener una función específica en el mecanismo o regulación de la actividad citolítica de las células inmunes.

Tipos de partículas citoplásmicas en los tejidos animales y de plantas heterogéneos morfológicamente y caracterizados por su contenido de enzimas hidrolíticas y su estructura, vinculada a la latencia de estas enzimas. Las funciones intracelulares de los lisosomas dependen de su potencial lítico. La membrana simple de la unidad lisosomal actúa como una barrera entre las enzimas encerradas en el lisosoma y el substrato externo. La actividad de las enzimas contenidas en los lisosomas está limitada o es nula a menos que se rompa la vesícula donde están encerradas. Se supone que tal ruptura esté bajo control metabólico (hormonal). (Rieger, et, al., Glossary of Genetics: Classical and Molecular, 5th ed)

Una carboxipeptidase que cataliza la liberación de un aminoácido C-terminal con una amplia especificidad. También desempeña una función en los LISOSOMAS, protegiendo de la degradación a la BETA-GALACTOSIDASA y a la NEURAMINIDASA. Fue clasificada antiguamente como EC 3.4.12.1 y EC 3.4.21.13.

Oligopéptidos N-acilados aislados de cultivos de filtrados de Actinomycetes, que actúan específicamente inhibiendo las proteasas ácidas como la pepsina y la renina.

Un grupo homólogo de INHIBIDORES DE CISTEINA PROTEINASA endógenos. Las cisteínas inhiben mucho las ENDOPEPTIDASAS DE CISTEINA tales como la PAPAINA, y otras peptidasas que tienen un grupo sulfhidrilo en el sitio activo.

Subclase de PÉPTIDO HIDROLASAS que catalizan la división interna de PÉPTIDOS y PROTEINAS.

Compuestos exógenos y endógenos que inhiben las CISTEINO ENDOPEPTIDASAS.

El diazometano es un compuesto orgánico volátil, altamente reactivo y explosivo, utilizado en síntesis orgánica como agente metilante, pero su manipulación requiere de precauciones especiales por su inestabilidad.

Un péptido que está constituído por dos unidades de aminoácidos.

Cualquier miembro del grupo de las endopeptidasas que contenga en el sitio activo un residuo de serina que intervenga en la catálisis.

Compuestos que inhiben o antagonizan la biosíntesis o acciones de las proteasas (ENDOPEPTIDASAS)

Enzima proteolítica obtenida de la papaya Carica. Es también el nombre con que se denomina una mezcla de papaína purificada y QUIMOPAPAINA, que se emplea como agente enzimático tópico para quitar los restos de las heridas. EC 3.4.22.2.

Un subtipo de cistatina intracelular que se encuentra en una amplia variedad de tipos de células. Es un inhibidor de la enzima citosólica que protege la célula contra la acción proteolítica de las enzimas lisosomales, tales como las CATEPSINAS.

Una subclase de péptido hidrolasas que dependen de un residuo de CISTEÍNA para su actividad.

Sustancias fisiológicamente inactivas que pueden convertirse en enzimas activas.

Un subtipo de cistatinas encontradas en altos niveles en la PIEL y en las CÉLULAS SANGUÍNEAS. La cistatina A es incorporada en el envoltorio celular cornificado de las células epiteliales escamosas estratificadas y puede desempeñar un rol en las propiedades bacteriostáticas de la piel.

Proteasa de especificidad amplia, obtenida del páncreas seco. El peso molecular es de aproximadamente 25,000. La enzima rompe la elastina, la proteína específica de las fibras elásticas y digiere otras proteínas como la fibrina, la hemoglobina y la albumina. EC 3.4.21.36.

Enzima que cataliza la hidrólisis de proteínas, incluída la elastina. Segmenta preferencialmente enlaces en el lado carboxílico de Ala y Val, con especificidad mayor para Ala. EC 3.4.21.37.

El orden de los aminoácidos tal y como se presentan en una cadena polipeptídica. Se le conoce como la estructura primaria de las proteínas. Es de fundamental importancia para determinar la CONFORMACION PROTÉICA.

Descripciones de secuencias específicas de aminoácidos, carbohidratos o nucleótidos que han aparecido en lpublicaciones y/o están incluidas y actualizadas en bancos de datos como el GENBANK, el Laboratorio Europeo de Biología Molecular (EMBL), la Fundación Nacional de Investigación Biomédica (NBRF) u otros archivos de secuencias.

La normalidad de una solución con respecto a los iones de HIDRÓGENO. Está relacionado a las mediciones de acidez en la mayoría de los casos por pH = log 1 / 2 [1 / (H +)], donde (H +) es la concentración de iones de hidrógeno en gramos equivalentes por litro de solución. (Traducción libre del original: McGraw-Hill Diccionario de Términos Científicos y Técnicos, 6 a ed)

Raro trastorno autosómico recesivo que ocurre entre el primer y quinto año de vida. Se caracteriza por queratoderma palmoplantar con periodontitis seguida por la caída prematura tanto de los dientes temporales como de los permanentes. Mutaciones en el gen del CATEPSIN C se ha asociado con esta enfermedad.

Un subtipo de cistatina extracelular que es abundantemente expresada en los fluidos corporales. Puede desempeñar un rol en la inhibición de las PROTEASAS DE CISTEÍNA intersticiales.

Especie de helminto llamada comúnmente el tremátodo hepático de los carneros. Se encuentra en las vías biliares, hígado y vesícula biliar durante varias etapas del desarrollo. Los caracoles y la vegetación acuática son los hospederos intermediarios. Se ve ocasionalmente en el hombre, es más común en carneros y ganado vacuno.

Propiedad característica de la actividad enzimática con relación a la clase de sustrato sobre el cual la enzima o molécula catalítica actúa.

Un sustrato enzimático que permite medir la actividad de hidrolasa peptídica, ej, tripsina y trombina. La enzima libera 2-naftilamina, la cual es cuantificada por métodos colorimétricos.

La tasa de la dinámica en los sistemas físicos o químicos.

Hidrolasas que desdoblan especificamente las uniones peptídicas de las PROTEINAS y los PÉPTIDOS. Ejemplos de subclases de este grupo son las EXOPEPTIDASAS y ENDOPEPTIDASAS.

Proceso de disociación de un compuesto químico por la adición de una molécula de agua.

Subclase de exopeptidasas que incluye enzimas que rompen dos o tres AMINOÁCIDOS desde el final de una cadena de péptidos.

Un aminoácido esencial de cadena ramificada importante para la formación de la hemoglobina.

Electroforesis en la que se emplea un gel de poliacrilamida como medio de difusión.

Proteínas preparadas por la tecnología del ADN recombinante.

Ésteres ácidos fosfóricos de manosa.

Péptidos constituídos por entre dos y doce aminoácidos.

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