Subcategoría de chaperoninas que se encuentran en la ARCHAEA y el CITOSOL de las células eucariotas. El grupo II de chaperoninas forman una estructura molecular en forma de barril que se distingue de las CHAPERONINAS DEL GRUPO I en que no utiliza una estructura separada de unión para incluir las proteínas similares lid.

Grupo II de chaperoninas que se encuentran en las especies ARCHEA.

Familia de multisubunidades de complejos de proteínas que se forman en grandes estructuras cilíndricas que se unen a y encapsulan proteínas no nativas. Las chaperoninas utilizan la energía de la hidrólisis de ATP para aumentar la eficiencia de reacción del PLIEGUE DE PROTEÍNAS y de ese modo ayudar a las proteínas a alcanzar su conformación funcional. La familia de chaperoninas se divide en el GRUPO I DE CHAPERONINAS, y el GRUPO II DE CHAPERONINAS, donde cada grupo poseé su propio repertorio de subunidades de proteína y preferencias de subcelulares.

Grupo II de chaperonina que se encuentran en el CITOSOL eucariótico. Se compone de ocho subunidades con cada subunidad codificada por un gen por separado. Esta chaperonina es nombrada por una de sus subunidades que es una REGIÓN DEL COMPLEJO T polipéptido codificado.

Género de archaea heterotrófica extremadamente termofílica en la familia THERMOCOCCACEAE, que existen en corrientes marinas calientes. Son sulfidógenos quimiorganotróficos anaerobios.

Proteínas que se hallan en cualquier especie arqueológica.

Proteínas chaperonas grupo I que forma una estructura similar a una tapa- que encierra la cavidad no-polar del complejo de la chaperonina. La proteína se estudió inicialmente en BACTERIA donde comúnmente se refirió como proteína GroES.

Grupo I de proteína de chaperonina que forman la estructura semejante a barril del complejo de chaperonina. Es una proteína oligomérica con una estructura distintiva de catorce subunidades, dispuestas en dos anillos de siete subunidades cada uno. La proteína se estudió inicialmente en BACTERIAS donde es comúnmente llamada como proteína GroEL.

Procesos que intervienen en la formación de ESTRUCTTURA TERCIARIA DE PROTEÍNA.

Subcategoría de chaperoninas que se encuentran en las MITOCONDRIAS, CLOROPLASTOS; y BACTERIAS. El grupo I de chaperoninas forman una estructura macromolecular en forma de barril que es incluida por la separación del componente similar de la proteina -lid.

Enzima que cataliza la transferencia del átomo de azufre planetario del ión tiosulfato al ión cianuro, para formar el ión tiocianato. EC 2.8.1.1.

Una región de 20 cM del cromosoma 17 del ratón que está representada por al menos dos HAPLOTIPOS. Uno de los haplotipos se conoce como el haplotipo t y contiene una serie inusual de mutaciones que afectan el desarrollo embrionario y la fertilidad masculina. El haplotipo t se mantiene en la reserva de genes por la presencia de características inusuales que previenen su recombinación.