Sialoglicoproteína que contiene zinc, que se usa para estudiar la actividad aminopeptídica en la patogénesis de la hipertensión. EC 3.4.11.3.
Subclase de las EXOPEPTIDASAS que actúan en la extremidad N-terminal libre de un polipéptido, liberando un solo residuo de aminoácido. EC 3.4.11.
Enzima de la clase de las hidrolasas que contiene zinc, que cataliza la remoción del aminoácido N-terminal de la mayoría de los L-péptidos, particularmente aquellos con residuos de leucina N-terminal, pero no aquellos con residuos N-terminales de lisina o arginina. Esto tiene lugar en el citosol celular de los tejidos, con actividad elevada en el duodeno, hígado y riñón La actividad de esta enzima es comúnmente analizada utilizando una leucina arilamida de sustrato cromogénico como el leucil beta-naftilamida.
Una aminopeptidasa unida a membrana ZINC-dependiente que cataliza el clivaje de péptido N-terminal del GLUTAMATO (y en menor extensión al ASPARTATO). La enzima desempeña un rol en la vía catabólica del SISTEMA RENINA-ANGIOTENSINA.
Metaloproteasas unidas al zinc que son miembros de las metaloproteasas de membrana integral tipo II. Están expresados por GRANULOCITOS, MONOCITOS y sus precursores, así como por distintas células no hematopoyéticas. Liberan un aminoácido N-terminal de un péptido, amida o arilamida.
Aminopeptidasas que eliminan la METIONINA de la amino-terminal de una cadena de péptidos, tales como la METIONINA iniciadora que se encuentra en las nacientes cadenas de péptido .
Subclase de exopeptidasas que incluye enzimas que rompen dos o tres AMINOÁCIDOS desde el final de una cadena de péptidos.
Enzima que cataliza la liberación de un grupo piroglutamil N-terminal de un polipéptido, siempre que el próximo residuo no sea la prolina. Es inhibida por reactivos bloqueadores de tiol y se halla en los tejidos de mamíferos, microorganismos y plantas. EC 3.4.19.3.
Propiedad característica de la actividad enzimática con relación a la clase de sustrato sobre el cual la enzima o molécula catalítica actúa.
Pequeñas proyecciones de las membranas celulares que aumentan enormemente el área superficial de la célula.
El orden de los aminoácidos tal y como se presentan en una cadena polipeptídica. Se le conoce como la estructura primaria de las proteínas. Es de fundamental importancia para determinar la CONFORMACION PROTÉICA.
Un aminoácido esencial de cadena ramificada importante para la formación de la hemoglobina.
Una proteasa serina que cataliza la liberación de un dipéptido N-terminal. Varios péptidos biológicamente activos se han identificado como dipeptidil peptidasa substratos 4 incluyendo las INCRETINAS; NEUROPÉPTIDOS;y QUIMIOCINAS. La proteína también se encuentra vinculada a ADENOSINA DEAMINASA en la superficie de LINFOCITOS -T y se cree que juega un papel en la activación de células T.
Compuestos que inhiben o antagonizan la biosíntesis o acciones de las proteasas (ENDOPEPTIDASAS)
Descripciones de secuencias específicas de aminoácidos, carbohidratos o nucleótidos que han aparecido en lpublicaciones y/o están incluidas y actualizadas en bancos de datos como el GENBANK, el Laboratorio Europeo de Biología Molecular (EMBL), la Fundación Nacional de Investigación Biomédica (NBRF) u otros archivos de secuencias.