Glicoproteína sérica, rica en glicina, termolábil, que contiene un componente de la C3 CONVERTASA DE LA VÍA ALTERNATIVA DEL COMPLEMENTO (C3bBb). Bb, una serina proteasa, se genera cuando el factor B es dividido por el FACTOR D DE COMPLEMENTO en Ba y Bb.
Componente de la VÍA CLÁSICA DEL COMPLEMENTO. C2 es partido por el COMPLEMENTO C1S activado en COMPLEMENTO C2B y COMPLEMENTO C2A. C2a, el fragmento terminal COOH que contiene una PROTEASAS DE SERINA, se combina con el COMPLEMENTO C4B para formar C4b2a (CONVERTASA DEL COMPLEMENTO C3 DE LA VÍA CLÁSICA)y el subsiguiente C4b2a3b (CONVERTASA DEL COMPLEMENTO C5 DE LA VÍA CLÁSICA).
Importante regulador soluble de la VÍA ALTERNATIVA DEL COMPLEMENTO. Es una glicoproteían de 139 kDa expresada por el higado y secretado en la sangre. Se une al COMPLEMENTO C3B y hace al iC3b (complemento 3b inactivado) susceptible de fragmentación por el FACTOR I DE COMPLEMENTO. El factor H de complemneto también inhibe la asociación del C3b con el FACTOR B DE COMPLEMENTO para formar la proenzima C3bB y estimular la disociación de Bb desde el complejo C3bBb (CONVERTASA DEL COMPLEMENTO C3 DE LA VÍA ALTERNATIVA).
Proteína sérica que es importante en la VÍA ALTERNATIVA DEL COMPLEMENTO. Esta enzima separa el FACTOR B DE COMPLEMENTO unido al COMPLEMENTO C3B formando C3bBb, que es la C3 CONVERTASA DE LA VÍA ALTERNATIVA.
El fragmento más grande generada a partir de la escisión del COMPLEMENTO C3 por CONVERTASA. Es un componente de C3 CONVERTASA DE LA VÍA ALTERNATIVA DEL COMPLEMENTO (C3bBb) y CONVERTASAS DEL COMPLEMENTO C5 en ambas la vía clásica (C4b2a3b) y la vía alternativa (C3bBb3b). C3b participa en la REACCIÓN DE INMUNOADHERENCIA y mejora la FAGOCITOSIS. Puede ser inactivado (iC3b) o escindido por diversas proteasas para producir fragmentos como COMPLEMENTO C3c, COMPLEMENTO C3d; C3e; C3f y C3g.
Serina-proteasa que es el complejo del COMPLEMENTO C3B y el FACTOR BB DEL COMPLEMENTO. Desdobla el COMPLEMENTO C3 múltiple en COMPLEMENTO C3A (anafilotoxina) y COMPLEMENTO C3B en la VÍA ALTERNATIVA DE ACTIVACIÓN DEL COMPLEMENTO.
Glicoproteina central tanto en la la vía clásica como en la alternativa de la ACTIVACIÓN DE COMPLEMENTO. C3 puede ser partida en COMPLEMENTO C3A y COMPLEMENTO C3B, de forma espontánea en un nivel bajo y por la CONVERTASA C3 en un nivel alto. El fragmento C3a mas pequeño es una anafilatoxina (ANAFILATOXINAS) y mediador de procesos inflamatorios locales. El fragmento mayor C3b se une a la convertasa C3 para formar convertasa C5.
Activación del complemento iniciada por la interacción de ANTÍGENOS microbianos con el COMPLEMENTO C3B. Cuando el FACTOR B DE COMPLEMENTO se une al C3b unido a membrana, el FACTOR D DE COMPLEMENTO lo separa para formar Convertasa C3 alternativa (CONVERTASAS DEL COMPLEMENTO C3-C5)que, estabilizada por el FACTOR P DE COMPLEMENTO, consigue separar múltiples COMPLEMENTO C3 para formar Convertasa C5 alternativa (CONVERTASAS DEL COMPLEMENTO C3-C5), llevando a la separación del COMPLEMENTO C5 y al montaje del COMPLEJO DE ATAQUE A MEMBRANA DE COMPLEMENTO.
Activación secuencial de PROTEÍNAS DE COMPLEMENTO del suero para crear el COMPLEJO DE ATAQUE A MEMBRANA DE COMPLEMENTO. Los factores que inician la activación de complemento incluyen el COMPLEJO ANTÍGENO-ANTICUERPO, ANTÍGENOS microbianos o los POLISACÁRIDOS de la superficie celular.
Serina proteinasa plamática que fragmenta las cadenas alfa del C3b y C4b en presencia de los cofactores FACTOR H DE COMPLEMENTO y proteína de unión a C4, respectivamente. Es una glicoproteína de 66 kDa que convierte el C3b en C3b inactivado (iC3b) seguido de la liberación de dos fragmentos, C3c (150 kDa) y C3dg (41 kDa). Anteriormente se le llamó KAF, C3bINF o inactivador enzimático 3b.
Cambios degenerativos en la RETINA por lo general en los adultos mayores que se traduce en una pérdida de visión en el centro del campo visual (la MÁCULA LÚTEA) debido a los daños a la retina. Se presenta en forma húmeda y seca.
Venenos de serpientes del género Naja (familia Elapidae). Contienen muchas proteínas específicas que tienen propiedades citotóxicas, hemolíticas, neurotóxicas, y de otras. Como otros venenos elapídicos, son ricos en enzimas. Incluyen cobraminas y cobralisinas.
Glicoproteínas séricas que participan en los mecanismos de ACTIVACIÓN DE COMPLEMENTO de defensa del huesped, que crean el COMPLEJO DE ATAQUE A MEMBRANA DE COMPLEMENTO. Están incluidas glicoproteínas en las distintas vías de activación de complemento (VÍA CLÁSICA DEL COMPLEMENTO, VÍA ALTERNATIVA DEL COMPLEMENTO y VÍA DE COMPLEMENTO DE LECTINA).
Glicoproteina importante en la activación de la VÍA CLÁSICA DEL COMPLEMENTO. C4 es partida por el COMPLEMENTO C1S activado a COMPLEMENTO C4A y COMPLEMENTO C4B.
Proteinas endógenas que inhiben o inactivan el COMPLEMENTO C3B. Incluyen el FACTOR H DE COMPLEMENTO y el FACTOR I DE COMPLEMENTO (inactivador C3b/C4b). Parten o facilitan la partición del C3b en fragmentos inactivos, por lo que son importantes en la regulación descendente de la ACTIVACIÓN DE COMPLEMENTO y su secuencia citolítica.
C5 tiene una importante función tanto en la vía clásica como en la alternativa de la ACTIVACIÓN DE COMPLEMENTO. C5 es partida por la convertasa C5(CONVERTASAs DEL COMPLEMENTO C3-C5) en COMPLEMENTO C5A y COMPLEMENTO C5B. El fragmento mas pequeño C5a es una anafilatoxina (ANAFILATOXINAS) y mediador de procesos inflamatorios. El fragmento mayor C5b se une a la membrana iniciando la conjunción espontánea de los últimos componentes del complemento C5-C9, en el COMPLEJO DE ATAQUE A MEMBRANA DE COMPLEMENTO.
Sustancias fisiológicamente inactivas que pueden convertirse en enzimas activas.
Fragmento menor que se forma cuando la convertasa C5 divide C5 en C5a y COMPLEMENTO C5B. C5a es un glucopéptido de 74 aminoácidos, con un terminal ARGININA que es crucial para su actividad espasmogénica. De todas las anafilotoxinas derivadas del complemento, C5a es la mas potente en mediar la HIPERSENSIBILIDAD INMEDIATA, la CONTRACCIÓN MUSCULAR lisa, la LIBERACIÓN DE HISTAMINA y la migración de los LEUCOCITOS al lugar de la INFLAMACIÓN.
Subcomponente del complemento C1, compuesto por seis copias de tres cadenas de polipéptidos (A, B y C), cada una codificada por un gen diferente (C1QA, C1QB, C1QC). Este complejo está ordenado en nueve subunidades (seis disulfuro unidas a dímeros de A y B y tres disulfuro unidas a biodímeros de C. C1q tiene sitios de unión para anticuerpos (la cadena pesada de la INMUNOGLOBULINA G o de la INMUNOGLOBULINA M). La interacción de C1q y la inmunoglobulina activa las dos proenzimas COMPLEMENTO C1R y COMPLEMENTO C1S, iniciando la cascada de la ACTIVACIÓN DE COMPLEMENTO mediante la VÍA CLÁSICA DEL COMPLEMENTO.
Moléculas que están en la superficie de algunos linfocitos B y macrófagos, ellas reconocen y se combinan con los componentes del complemento C3b, C3d, C1q, y C4b.
Serina-proteasas que escinden el COMPLEMENTO C3 en COMPLEMENTO C3A y COMPLEMENTO C3B, o desdoblan el COMPLEMENTO C5 en COMPLEMENTO C5A y COMPLEMENTO C5B. Incluyen las diferentes formas de convertasas de C3/C5 en las vías clásica y alternativa de la ACTIVACIÓN DEL COMPLEMENTO. Ambas escisiones tienen lugar en el extremo C-terminal de un residuo ARGININA.
Activación del complemento iniciada por la unión del COMPLEMENTO C1 al COMPLEJO ANTÍGENO-ANTICUERPO en la subunidad del COMPLEMENTO C1Q. esto lleva a la activación secuencial de las subunidades del COMPLEMENTO C1R y COMPLEMENTO C1S. El C1s activado parte el COMPLEMENTO C4 y el COMPLEMENTO C2 formando una Convertasa C3 clásica(CONVERTASAS DEL COMPLEMENTO C3-C5)unida a membrana y la subsiguiente Convertasa C5(CONVERTASAS DEL COMPLEMENTO C3-C5) que lleva a la partición del COMPLEMENTO C5 y el montaje del COMPLEJO DE ATAQUE A MEMBRANA DE COMPLEMENTO.
Glicoproteina plasmática de 63 kDa codificada por el gen C9. El C9 monomérico (mC9) se une al complejo C5b-8 para formar C5b-p9 (COMPLEJO DE ATAQUE A MEMBRANA DE COMPLEMENTO) y canales transmembrana, llevando a lisis de la célula diana. Los pacientes con deficiencia de C9 padecen infecciones bacterianas recurrentes.
Proteínas plasmáticas que regulan de forma negativa el proceso de cascada de la ACTIVACIÓN DE COMPLEMENTO. La activación no controlada del complemento y la lisis celular resultante es potencialmente peligrosa para el huesped. El sistema del complemento está muy regulada por inactivadores que aceleran la descomposición de los intermediarios y determinados receptores celulares de superficie.
Producto de la cascada de la ACTIVACIÓN DE COMPLEMENTO, al margen de las vías, que forma canales transmembrana y causando interrupción de la MEMBRANA CELULAR diana y lisis celular. Está formada por la conjunción secuencial de componentes terminales del complemento (COMPLEMENTO C5B, COMPLEMENTO C6, COMPLEMENTO C7, COMPLEMENTO C8 y COMPLEMENTO C9) dentro de la membrana diana. El resultante C5b-8-poli-C9 es el "complejo de ataque de membrana" o MAC.
El fragmento más pequeño generada a partir de la escisión del complemento C3 por CONVERTASA C3. La C3a, un péptido amino ácido 77, es un mediador de proceso inflamatorio local. Induce CONTRACCIÓN MUSCULAR lisa y la LIBERACIÓN DE HISTAMINA de MASTOCITOS y LEUCOCITOS. El C3a se considera una anafilatoxina junto con el COMPLEMENTO C4A; COMPLEMENTO C5A; y COMPLEMENTO C5A DES-ARGININA.
El orden de los aminoácidos tal y como se presentan en una cadena polipeptídica. Se le conoce como la estructura primaria de las proteínas. Es de fundamental importancia para determinar la CONFORMACION PROTÉICA.
Enzimas que activan una o mas PROTEINAS DE COMPLEMENTO del sistema de complemento, dando lugar a la formación del COMPLEJO DE ATAQUE A MEMBRANA DEL SISTEMA COMPLEMENTO, una respuesta importante en la defensa del huesped. Existen enzimas en las distintas vías de ACTIVACIÓN DE COMPLEMENTO.
Proteina de 53 kDa que es un regulador positivo de la vía alternativa de la activación del complemento (VÍA ALTERNATIVA DEL COMPLEMENTO). Estabiliza la CONVERTASA DEL COMPLEMENTO C3 DE LA VÍA ALTERNATIVA (C3bBb) y la proteje de una rápida inactivación, facilitando de ese modo la cascada de la ACTIVACIÓN DE COMPLEMENTO y la formación del COMPLEJO DE ATAQUE A MEMBRANA DE COMPLEMENTO. Los indivíduos con mutación en el gen PFC muestran deficiencia de properdina y tienen una alta susceptibilidad a las infecciones.
Proteínas parciales formadas por hidrólisis parcial de proteínas o generadas a través de técnicas de INGENIERÍA DE PROTEÍNAS.
Fragmento de 302 aminoácidos en la cadena alfa (672-1663) de C3b. Se forma cuando C3b es inactivado (iC3b) y su cadena alfa es dividida por el FACTOR I DE COMPLEMENTO en C3c y C3dg (955-1303), en presencia del FACTOR B DE COMPLEMENTO. Además, las proteasas séricas degradan C3dg en C3d (1002-1303) y C3g (955-1001).
Descripciones de secuencias específicas de aminoácidos, carbohidratos o nucleótidos que han aparecido en lpublicaciones y/o están incluidas y actualizadas en bancos de datos como el GENBANK, el Laboratorio Europeo de Biología Molecular (EMBL), la Fundación Nacional de Investigación Biomédica (NBRF) u otros archivos de secuencias.
Sitios moleculares que se encuentran sobre o dentro de algunos linfocitos B y macrófagos, que reconocen y se combinan con el COMPLEMENTO C3B. La estructua primaria de estos receptores revela que contienen dominios transmembranales y citoplasmáticos, con su porción extracelular compuesta totalmente de treinta consensos cortos repetidos, cada uno con 60 a 70 aminoácidos.
Ensayo de cribado de las PROTEINAS DEL SISTEMA COMPLEMENTO circulantes. Las muestras de SUERO diluido se añaden a ERITROCITOS recubiertos con anticuerpos, midiendo el porcentaje de lisis celular. Los valores se expresan por el llamado CH50, unidades de PROTEINAS DEL SISTEMA COMPLEMENTO por mililitro, que es la dilución de suero necesaria para lisar el 50 por ciento de los eritrocitos en la prueba.
Compuestos que regulan negativamente el proceso en cascada de ACTIVACIÓN DEL COMPLEMENTO. La activación incontrolada del complemento y la lisis celular resultante es potencialmente peligrosa para el huésped.
Síndrome que está asociado con enfermedades microvasculares del RIÑON, como las NECROSIS DE LA CORTEZA RENAL. Es caracterizada por ANEMIA HEMOLÍTICA, TROMBOCITOPENIA y FALLO RENAL.
El primer componente del complemento para actuar en la VÍA CLÁSICA DEL COMPLEMENTO. Es un complejo trimolecular dependiente de calcio formado por tres subcomponentes: COMPLEMENTO C1q, COMPLEMENTO C1r y COMPLEMENTO C1s a razón de 1:2:2. Cuando el alquilo C1 intacto se une a al menos dos a anticuerpos (que implican C1q), C1r y C1s se activan secuencialmente, lo que conduce a los pasos posteriores en la cascada de ACTIVACIÓN DE COMPLEMENTO.
El fragmento mayor que se forma cuando el COMPLEMENTO C4 es dividido por el COMPLEMENTO C1S. La membrana unida a C4b se une al COMPLEMENTO C2A, una proteasa de serina (PROTEASAS DE SERINA), para formar C4b2a (CONVERTASA DEL COMPLEMENTO C5 DE LA VÍA CLÁSICA).
Complejo de factor de elongación transcripcional que está compuesto por un heterodímero de QUINASA 9 CICLINA-DEPENDIENTE y una de varias CICLINAS incluyendo la CICLINAS TIPO T y ciclina K. Funciona por fosforilación del dominio carboxi-terminal del ARN POLIMERASA II.
Receptor de proteína G acoplado que señala un incremento en el calcio intracelular en respuesta al potente COMPLEMENTO C5A del péptido ANAFILATOXINA.
Glicoproteina plasmática de 105 kDa con significativa homología con los otros últimos componentes del complemento, C7-C9. Es una cadena polipeptídica unida a lo largo por 32 uniones disulfuro. C6 es el componente del complemento siguiente para unirse al COMPLEMENTO C5B unido a la membrana en la conjunción del COMPLEJO DE ATAQUE A MEMBRANA DE COMPLEMENTO. Es codificado por el gen C6.
Fragmento de 206 aminoácidos en la cadena alfa (672-1663) de C3b. Se forma cuando C3b se inactiva (iC3b) y su cadena alfa es dividida por el FACTOR I DE COMPLEMENTO en C3c (749-954) y C3dg (955-1303), en presencia del FACTOR H DE COMPLEMENTO.
Glicoproteina sérica de 93 kDa, codificada por el gen C7. Es una cadena polipeptídica con 28 puentes disulfuro. En la formación del COMPLEJO DE ATAQUE A MEMBRANA DE COMPLEMENTO, C7 es el siguiente componente de unión al complejo C5b-6, formando el complejo trimolecular C5b-7, que es lipofílico, parece una proteina de membrana integral y sirve como anclaje para los últimos componentes del complemento, C8 y C9.
Actividad del complemento provocada por la interacción de POLISACÁRIDOS microbianos con la LECTINA DE UNIÓN A MANOSA, dando lugar a una activación de las SERINA PROTEASAS ASOCIADAS A LA PROTEÍNA DE UNIÓN A LA MANOSA. Como en la vía clásica, escinden el COMPLEMENTO C4 y el COMPLEMENTO C2 para formar CONVERTASA DE C3 (C4B2A) y el subsecuente COMPLEMENTO C5 y la unión COMPLEJO DE ATAQUE A MEMBRANA DE COMPLEMENTO.
Proteínas de membranas unidas a GPI ampliamente distribuidas entre las células hematopoyéticas y no hematopoyéticas. El CD55 evita el acoplamiento de la CONVERTASAS DEL COMPLEMENTO C3 o acelera el desacoplamiento de la convertasa preformada, bloqueando así la formación del complejo que ataca a la membrana.
Es una glicoproteína plasmática de 105 kDa, producida principalmente por el HÍGADO y los MONOCITOS. Inhibe una amplia gama de proteasas, como el COMPLEMENTO C1R y el COMPLEMENTO C1S de la VÍA CLÁSICA DEL COMPLEMENTO, y las SERINA-PROTEASAS ASOCIADAS A LA PROTEÍNA DE UNIÓN A LA MANOSA. Los individuos con déficit de C1-INH sufren de ANGIOEDEMA HEREDITARIO TIPOS I y II.
Glicoproteina plasmática de 150 kDa compuesta por tres subunidades, cada una codificada por un gen diferente (C8A, C8B y C8G). Este heterotrímero contiene un heterodímero C8alfa-C8gamma unido a disulfuro y una cadena C8beta asociada de forma no covalente. C8 es el siguiente componente para unirse al complejo C5-7, formando C5b-8 que se une al COMPLEMENTO C9 y actúa como un catalizador en la polimerización del C9.
Enfermedad glomerular que se manifiesta clínicamente por proteinuria, y en ocasiones por otras características del síndrome nefrótico. Histológicamente se caracteriza por depósitos en la pared del capilar glomerular entre la célula epitelial y la membrana basal y por un engrosamiento de la membrana. También son características unas proyecciones hacia afuera de la membrana entre los depósitos epiteliales en forma de "púas". Hay cierta aceptación de que los depósitos son complejos antígeno-anticuerpo.
Enfermedad glomerular que se caracteriza por reacción inflamatoria, con infiltración leucocitaria y proliferación celular de los glomérulos, o que parece ser resultado de una lesión inmunológica del mismo.
Afección que se caracteriza por grave PROTEINURIA, o sea, superior a 3,5 g / día en un adulto promedio. La pérdida importante de proteínas en la orina resulta en complicaciones como la HIPOPROTEINEMIA, EDEMA generalizado, HIPERTENSIÓN y HIPERLIPIDEMIAS. Las enfermedades asociadas con el síndrome nefrótico en general causan disfunción renal crónica.
Obras que contienen artículos de información sobre temas de cualquier campo del conocimiento, generalmente presentadas en orden alfabético, o una obra similar limitada a un campo o tema en especial.
Receptores de la superficie celular que se unen e internalizan las FOSFOLIPASASES SECRETADAS A2. Aunque actúan sobre todo como receptores depuradores, éstas proteínas también pueden jugar un rol en la señalización intracelular. Las formas solubles de los receptores de fosfolipasa A2 ocurren con la acción de proteases y pueden jugar un rol en la inhibición de la actividad extracelular de la fosfolipasa.
Glomerulonefritis crónica que se caracteriza histológicamente por proliferación de las células del mesangio, incremento en la matriz mesangial, y engrosamiento de las paredes de los capilares del glomérulo. El engrosamiento de las paredes se dice algunas veces que es resultado de la interposición de citoplasma mesangial o de la matriz entre la membrana basal y el endotelio de la pared capilar. A menudo se divide en tipos I y II, y algunas veces III. La patogénesis no se conoce bien, pero se piensa que en algunos tipos interviene el sistema inmune, en particular se ha implicado al sistema del complemento.
Capilares en forma de penachos que se proyectan hacia las terminaciones dilatadas o las cápsulas de cada uno de los túbulos renales, los cuales en conjunto son rodeados por una cápsula (cápsula glomerular) lo que da lugar al corpúsculo renal. (Dorland, 27th ed)