Moduladores importantes de la actividad de los actividadores plasminógenos. Los inhibidores pertenecen a la familia de las proteínas serpinas e inhiben tanto al tipo tisular y los activadores plasminógenos tipo urokinasa.

Precursor de la FIBRINOLISINA. Es una beta-globulina de cadena simple, de peso molecular 80-90,000, que se encuentra principalmente en asociación con el fibrinógeno en el plasma. Los activadores del plasminógeno lo transforman en fibrinolisina. Se usa en la desbridación de heridas y ha sido investigado como agente trombolítico.

Grupo heterogéneo de enzimas proteolíticas que convierten el PLASMINÓGENO en FIBRINOLISINA. Están concentradas en los lisosomas de la mayoría de las células y en el endotelio vascular, particularmente en los vasos de la microcirculación.

Enzima proteolítica de la familia de la serina proteinasa, presente en muchos tejidos, que convierte el PLASMINÓGENO en FIBRINOLISINA. Tiene actividad de enlace con la fibrina y es diferente inmunológicamente del ACTIVADOR DE PLASMINÓGENO DE TIPO UROQUINASA. La secuencia primaria, compuesta de 527 aminoácidos, es idéntica tanto en las proteasas naturales como en las sintéticas.

Enzima proteolítica que convierte el PLASMINÓGENO en FIBRINOLISINA, donde la segmentación preferencial es entre la ARGININA y VALINA. Originalmente fue aislado de la ORINA humana, pero se encuentra en muchos tejidos de los VERTEBRADOS.

Un miembro de la familia serpina de las proteínas. Inhibe tanto a los activadores de plasminógeno del tipo tisular como los del tipo uroquinasa.

Compuestos que restauran la actividad enzimática quitando un grupo inhibidor que se halla unido al sitio reactivo de la enzima.

Agente antibacteriano utilizado principalmente como tuberculostático. Permanece como tratamiento de elección para la tuberculosis.

Un inhibidor de la beta-lactamasa con muy débil acción antibacteriana. El compuesto previene la destrucción de antibióticos beta-lactámicos inhibiendo las beta-lactamasas, ampliando así su espectro de actividad. Combinaciones de sulbactam con antibióticos beta-lactámicos han sido utilizados exitosamente para el tratamiento de infecciones ocasionadas por organismos resistentes al antibiótico solo.

Un receptor específico extracelular del ACTIVADOR DE PLASMINÓGENO TIPO UROQUINASA. Se une a la membrana celular a través del ligamento GLICOSILFOSFATIDILINOSITOLES y juega un rol en la co-localización del activador de plasminógeno tipo uroquinasa con PLASMINÓGENO.

Derivados del ácido caproico. Se incluyen bajo este descriptor una amplia variedad de formas de ácidos, sales, ésteres y amidas que contienen la estructura alifática de seis carbonos con carboxilo terminal.

El ácido clavulánico y sus sales y ésteres. El ácido es un inhibidor autodestructor de las enzimas beta-lactamasas bacterianas del Streptomyces clavuligerus. Administrado solo, tiene una débil actividad antibacteriana frente a la mayoría de los organismos, pero administrado en combinación con otros antibióticos beta-lactámicos previene la inactivación de antibióticos por las lactamasas microbianas.

Enzima que convierte el ÁCIDO GAMMA-AMINOBUTÍRICO al succinato semi-aldehído, que puede ser convertido en ácido succínico y entrar en el ciclo del ácido cítrico. También actúa sobre la beta-alanina. EC 2.6.1.19.

La tasa de la dinámica en los sistemas físicos o químicos.

Producto de la lisis del plasminógeno (pro-fibrinolisina) por los activadores de plasminógeno. Está compuesta por dos cadenas polipeptídicas, ligera (B) y pesada (A), con peso molecular de 75,000. Es la principal enzima proteolítica que interviene en la retracción del coágulo sanguíneo, o en la lisis de la fibrina y es desactivada rápidamente por las antiplasminas. EC 3.4.21.7.

Compuestos o agentes que se combinan con una enzima de manera tal que evita la combinación sustrato-enzima normal y la reacción catalítica.

Disolución enzimática natural de la FIBRINA.

Principal enzima del citocromo P-450 que puede inducirse mediante el FENOBARBITAL, tanto en el HIGADO como en el INTESTINO DELGADO. Es activa en el metabolismo de compuestos como el pentoxiresorufin, la TESTOSTERONA y la ANDROSTENEDIONA. Esta enzima, codificada por el gen CYP2B1,también es mediadora de la activación de la CICLOFOSFAMIDA y de la IFOSFAMIDA a MUTÁGENOS.

Miembro de la familia serpina de las proteínas. Inhibe tanto los activadores de plasminógeno del tipo tisular como del tipo uroquinasa.

Una parte constituyente de la penicilina, carente de actividad antibacteriana.

Relación entre la estructura química de un compuesto y su actividad biológica o farmacológica. Los compuestos frecuentemente se clasifican juntos porque tienen características estructurales comunes, incluyendo forma, tamaño, arreglo estereoquímico y distribución de los grupos funcionales.

Ubicación de los átomos, grupos o iones en una molécula con relación unos a los otros, así como la cantidad, tipo y localización de uniones covalentes.

Partes de una macromolécula que participan directamente en su combinación específica con otra molécula.

Superfamilia de cientos de HEMOPROTEÍNAS muy relacionadas, que se encuentran en todo el espectro filogenético, animales, plantas, hongos y bacterias. Incluyen numerosos complejos de monooxigenasas (OXIGENASAS DE FUNCIÓN MIXTA). En animales, estas enzimas P-450 tienen dos funciones: (1) biosíntesis de esteroides, ácidos grasos y ácidos biliares; (2) metabolismo de sustratos endógenos y una gran variedad de exógenos, como toxinas y fármacos (BIOTRANSFORMACIÓN). Se clasifican de acuerdo a la semejanza de secuencia más que por las funciones en familias del gen CYP (más que 40 por ciento de homología) y subfamilias (más que 59 por ciento de homología), Por ejemplo, las enzimas de las familias CYP1, CYP2 y CYP3 son responsables de la mayor parte de del metabolismo farmacológico.

Propiedad característica de la actividad enzimática con relación a la clase de sustrato sobre el cual la enzima o molécula catalítica actúa.

Una proteína derivada del FIBRINOGENO en presencia de TROMBINA, que forma parte del coágulo sanguíneo.

Amplio grupo de monooxigenasas del citocromo P-450 (hemo-tiolato) que actúan conjuntamente con la NAD(P)H-FLAVINA OXIDOREDUCTASA en numerosas oxidaciones de función mixta de compuestos aromáticos. Catalizan la hidroxilación de un amplio espectro de sustratos y son importantes en el metabolismo de los esteroides, fármacos y toxinas, como el FENOBARBITAL, carcinógenos e insecticidas.

Enzimas que se encuentran en muchas bacterias, que catalizan la hidrólisis del enlace amido en el anillo de la beta-lactama. Las penicilinas y las cefalosporinas son antibióticos bien conocidos que son destruídos por estas enzimas. EC 3.5.2.6.

La facilitación de una reacción química por material (catalizador) que no es consumida por la reacción.

Conversión de la forma inactiva de una enzima a una con actividad metabólica. Incluye 1) activación por iones (activadores); 2) activación por cofactores (coenzimas); y 3) conversión de un precursor enzimático (proenzima o zimógeno) en una enzima activa.

Miembro de la superfamilia de las serpinas en el plasma humano que inhibe la lisis de coágulos de fibrina inducidos por un activador de plasminógeno. Es una glicoproteína, de un peso molecular aproximado de 70,000, que migra en la región alfa 2 en la inmunoelectroforesis. Es el desactivador principal en la sangre, formando rápidamente un complejo muy estable con la plasmina.

Fibrinolisina o agentes que convierten el plasminógeno en FIBRINOLISINA.

Modelos empleados experimentalmente o teóricamente para estudiar la forma de las moléculas, sus propiedades electrónicas, o interacciones; comprende moléculas análogas, gráficas generadas en computadoras y estructuras mecánicas.

Dominios proteicos de tres lazos unidos por puentes de disulfuro. Estos dominios estructurales comunes, que se llaman así por su parecido con la pastelería danesa llamada kringles, desempeña un rol en la unión con membranas, proteínas y fosfolípidos, así como en la regulación de la proteólisis. Los kringles también estan presentes en las proteínas relacionadas con la coagulación, las proteínas fibrinolíticas y otras proteinasas plasmáticas.

Descripciones de secuencias específicas de aminoácidos, carbohidratos o nucleótidos que han aparecido en lpublicaciones y/o están incluidas y actualizadas en bancos de datos como el GENBANK, el Laboratorio Europeo de Biología Molecular (EMBL), la Fundación Nacional de Investigación Biomédica (NBRF) u otros archivos de secuencias.

El orden de los aminoácidos tal y como se presentan en una cadena polipeptídica. Se le conoce como la estructura primaria de las proteínas. Es de fundamental importancia para determinar la CONFORMACION PROTÉICA.

Elementos de intervalos de tiempo limitados, que contribuyen a resultados o situaciones particulares.

Fibrinolisina estreptocócica. Enzima producida por los estreptococos hemolíticos. Hidrolisa enlaces amídicos y sirve como activador del plasminógeno. Se emplea en la terapia trombolítica y también en mezclas con la estreptodornasa (ESTREPTODORNASA Y ESTROPTOQUINASA). EC 3.4.-.

Un agente antifibrinolítico que actúa inhibiendo los activadores del plasminógeno que tienen propiedades fibrinolíticas.

Proteínas de la superficie celular que unen con alta afinidad a la célula moléculas externas señalizadoras y convierten este evento extracelular en una o más señales intracelulares que alteran el comportamiento de la célula diana. Los receptores de la superficie celular, a diferencia de las enzimas, no alteran químicamente a sus ligandos.

Glicoproteína plasmática coagulada por la trombina, compuesta de un dímero de tres pares no idénticos de cadenas polipéptidas (alfa, beta, gamma) unidas entre sí por enlaces de disulfuro. La coagulación del fibrinógeno es un cambio sol-gel que involucra reordenamientos moleculares: en tanto el fribinógeno resulta dividido por la trombina para formar polipéptidos A y B, la acción proteolítica de otras enzimas da lugar a diferentes productos de degradación del fibrinógeno.

Amino derivados del ácido caproico, Incluido bajo esta categoría se encuentra una amplia variedad de formas de ácidos, sales ésteres y amidas que contienen la estructura del ácido aminocaproico. .

Subtipo de proteasa nexina y serpina que son específicas para varias PROTEASAS SERINA, incluyendo la UROQUINASA; TROMBINA; TRIPSINA y ACTIVADORES PLASMINOGÉNICOS.

Una glicoproteína del plasma sanguíneo que media la adhesión celular e interactúa con proteínas del complemento, coagulación y cascada fibrinolítica.

Uso de infusiones de AGENTES FIBRINOLÍTICOS para destruir o disolver los trombos en los vasos sanguíneos o en injertos.

Proteínas preparadas por la tecnología del ADN recombinante.

Proteínas circulantes de 38 kD que son fragmentos de péptidos internos del PLASMINÓGENO. El nombre deriva del hecho de que son potentes INHIBIDORES DE LA ANGIOGENESIS. Las angiostatinas contienen cuatro KRINGLES, que están asociados con su potente actividad angiostática.

Compuestos exógenos o endógenos que inhiben las SERINO ENDOPEPTIDASAS.

Células que se propagan in vitro en un medio de cultivo especial para su crecimiento. Las células de cultivo se utilizan, entre otros, para estudiar el desarrollo, y los procesos metabólicos, fisiológicos y genéticos.

Sustancias que previenen la fibrinolisis o la lisis de un coágulo sanguíneo o trombo. Se conocen varias antiplasminas endógenas. Estas sustancias se utilizan para controlar las hemorragias masivas y en otros trastornos de la coagulación.

Miembro de la familia de la anexina, que es un sustrato para la tirosina quinasa, PROTEÍNA ONCOGÉNICA PP60(V-SRC). La anexina A2 aparece como un monómero de 36 kDa y en un complejo de 90 kDa, que contiene dos subunidades de anexina A2 y dos subunidades de la proteína p11 de la familia S100. La forma monomérica de la anexina A2 anteriormente se conocía como calpactina I de cadena pesada.

Proceso de la interacción de los FACTORES DE COAGULACIÓN SANGUÍNEA que da lugar a un coágulo insoluble de FIBRINA.

Secuencias de ARN que funcionan como molde para la síntesis de proteínas. Los ARNm bacterianos generalmente son transcriptos primarios ya que no requieren de procesamiento post-transcripcional. Los ARNm eucarioticos se sintetizan en el núcleo y deben exportarse hacia el citoplasma para la traducción. La mayoría de los ARNm de eucariotes tienen una secuencia de ácido poliadenílico en el extremo 3', conocida como el extremo poli(A). La función de este extremo no se conoce con exactitud, pero puede jugar un papel en la exportación del ARNm maduro desdel el núcleo así como ayuda a estabilizar algunas moléculas de ARNm al retardar su degradación en el citoplasma.

Fragmentos protéicos solubles formados por la acción proteolítica de la plasmina sobre la fibrina o el fibrinógeno. Los FDP y sus complejos dañan profundamente el proceso hemostático y son la causa principal de la hemorragia en la coagulación intravascular y la fibrinolisis.

Carboxipeptidasa dependiente de CINC, que se encuentra principalmente en el SISTEMA DIGESTIVO. La enzima cataliza el clivaje preferencial de un C-terminal peptidil-L-lisina o arginina. Fue clasificada antes como EC 3.4.2.2 y EC 3.4.12.3.

Es un di-isopropil-fluorofosfato, inhibidor irreversible de colinesterasa, que se utiliza en investigación del SISTEMA NERVIOSO.

Proceso mediante el que se detiene espontáneamente el flujo de la SANGRE desde los vasos que transportan la sangre a presión. Se logra con la contracción de los vasos, adhesión y agregación de elementos sanguíneos desarrollados (p.ejem., la AGREGACIÓN ERITROCITARIA) y el proceso de COAGULACIÓN SANGUÍNEA.

Proceso mediante el cual las sustancias, ya sean endógenas o exógenas, se unen a proteínas, péptidos, enzimas, precursores de proteínas o compuestos relacionados. Las mediciones específicas de unión de proteína frecuentemente se utilizan en los ensayos para valoraciones diagnósticas.

Formación y desarrollo de un trombo o un coágulo de sangre en un vaso sanguíneo.

Capa única de pavimento celular que recubre la superficie luminal de todo el sistema vascular y regula el transporte de macromoléculas y de los componentes sanguíneos.

Familia de inhibidores de la serina proteinasa que tienen secuencia y mecanismo de inhibición similar, pero que difieren en su especificidad hacia las enzimas proteolíticas. Esta familia incluye la alfa 1-antitripsina, angiotensinógeno, ovalbúmina, antiplasmina, alfa 1-antiquimotripsina, proteína que une la tiroxina, inactivadores del complemento 1, antitrombina III, cofactor II de la heparina, inactivadores del plasminógeno, proteínas del gen Y, inhibidor del activador del plasminógeno placentario, y proteína barley Z. Algunos miembros de esta familia son sustratos en lugar de inhibidores de las SERINA ENDOPEPTIDASAS, y algunas se encuentran en plantas donde no se conoce su función.

Grupo de afecciones caracterizadas por una pérdida súbita y sin convulsiones de la función neurológica debido a ISQUEMIA ENCEFÁLICA o HEMORRAGIAS INTRACRANEALES. El accidente cerebrovascular se clasifica según el tipo de NECROSIS tisular, como la localización anatómica, vasculatura afectada, etiología, edad del individuo afecto y naturaleza hemorrágina o no hemorrágica. (Adams et al., Principles of Neurology, 6th ed, pp777-810)

Proteínas parciales formadas por hidrólisis parcial de proteínas o generadas a través de técnicas de INGENIERÍA DE PROTEÍNAS.

Sustancias fisiológicamente inactivas que pueden convertirse en enzimas activas.

Electroforesis en la que se emplea un gel de poliacrilamida como medio de difusión.

Enzima derivada de la protrombina que convierte al fibrinógeno en fibrina. (Dorland, 28a ed)

Un polipéptido de cadena simple derivado de tejidos de bovino que está constituído por 58 residuos de aminoácidos. Es un inhibidor de enzimas proteolíticas incluyendo la quimiotripsina, calicreína, plasmina y tripsina. Se usa en el tratamiento de hemorragia asociada con altas concentraciones de plasmina en plasma También se usa para reducir la pérdida de sangre y los requerimientos de transfusión en pacientes con alto riesgo de grandes pérdidas de sangre durante y después de operaciones a corazón abierto con circulación extracorpórea.

Enzima de la clase de las hidroliasas que catalisa la dehidratación de 2-fosfoglicerato para formar FOSFOENOLPIRUVATO. Várias formas diferentes de esta enzima existen, cada una de ellas con su propia especificidad tissular.

Compuestos conjugados de proteína-carbohidrato que incluyen las mucinas, los mucoides y las glicoproteínas amiloides.

Cultivos celulares establecidos que tienen el potencial de multiplicarse indefinidamente.

Reducción localizada del flujo sanguíneo al tejido encefálico ocasionada por obstrucción arterial o hipoperfusión sistémica. Se produce frecuentemente junto a HIPOXIA ENCEFÁLICA. La isquemia prolongada se asocia con INFARTO ENCEFÁLICO.