Integrina alfa con un peso molecular de 160 kDa que se encuentra en una variedad de tipos de células. Se somete a la escisión postraduccional en una pesada y ligera cadena, que están conectados por enlaces disulfuro. La integrina alfaV puede combinar con varias diferentes subunidades beta para formar heterodímeros que por lo general se unen a la secuencia RGD que contienen proteínas de la matriz extracelular.

Subunidad beta de la integrina, de aproximadamente 85 kD de tamaño, que se ha encontrado en heterodímeros conteniendo GLICOPROTEINA IIB DE MEMBRANA PLAQUETARIA e INTEGRINA ALFAV. La integrina beta3 existe como tres isoformas unidas de forma alternativa, designada beta3A-C.

Integrina que se une a una variedad de plasma y proteínas de la matriz extracelular que contiene la secuencia de aminoácidos RGD conservados y modula la adhesión celular. La integrina alfavbeta3 se expresa altamente en los OSTEOCLASTOS en el que puede jugar un papel en la RESORCIÓN ÓSEA. También es abundante en el músculo liso vascular y las células endoteliales, y en algunas células tumorales, donde está implicada en la angiogénesis y migración celular. Aunque a menudo referida como el receptor de vitronectina hay más de un receptor de vitronectina (RECEPTORES DE VITRONECTINA).

Glicoesfingolípidos neutros que contienen un monosacárido, normalmente una glucosa o galactosa, en un enlace 1-orto-betaglicosídico con el alcohol primario de un esfingoide N-acil (ceramida). En plantas, el monosacárido normalmente es la glucosa y el esfingoide usualmente es la fitoesfingosina. En animales, el monosacárido normalmente es la galactosa, pero puede variar según el tejido en cuestión, mientras que el esfingoide normalmente es la esfingosina o la dihidroesfingosina.

GLICOESFINGOLIPIDOS con un grupo sulfato esterificado en un de los grupos de azúcar.

Familia de glicoproteínas transmembrana (GLICOPROTEÍNAS DE MEMBRANA), constituidas por heterodímeros no covalentes. Interactúan con una gran variedad de ligandos, incluidas las PROTEÍNAS MATRICES EXTRACELULARES, el complemento (PROTEINAS DEL SISTEMA COMPLEMENTO) y otras células, mientras que sus dominios intracelulares interactúan con el CITOESQUELETO. Se han identificado al menos tres familias de integrinas: los RECEPTORES DE CITOADHESINA, los RECEPTORES DE ADHESIÓN DE LEUCOCITO y los RECEPTORES DE ANTÍGENO MUY TARDÍO. Cada familia tiene una subunidad beta común (CADENAS BETA DE INTEGRINAS)combinada con una o más subunidades alfa diferentes (CADENAS ALFA DE INTEGRINAS). Estos receptores participan en la adhesión célula-matriz y célula-célula en muchos procesos fisiológicos importantes, como el desarrollo embrionario, la HEMOSTASIS, TROMBOSIS, CICATRIZACIÓN DE HERIDAS, mecanismos de defensa inmune y no inmune y la transformación oncogénica.

Grupo de antígenos, heredados de modo dominante e independiente, asociados con los factores sanguíneos ABO. Son glicolípidos presentes en el plasma y en las secreciones que pueden adherirse a los eritrocitos. El fenotipo Le(b) es el resultado de la interacción del gen Le Le(a) con los genes para los grupos sanguíneos ABO.

Cadenas beta de integrinas se combinan con cadenas alfa de integrinas para formar los receptores heterodiméricos de la superficie celular. Las integrinas se han clasificado tradicionalmente en grupos funcionales basados en la identidad de una de las tres cadenas beta presentes en el heterodímero. La cadena beta es necesaria y suficiente para la señalización dependiente de integrina. Su corta cola citoplasmática contiene secuencias críticas para la señalización de adentro hacia afuera.

Esta subunidad alfa de integrinas combinase con la INTEGRINA BETA1 para formar un receptor (INTEGRINA ALPHA5BETA1) que se une a FIBRONECTINA y a LAMININA. Se somete a la escisión postraduccional en una cadena pesada y una ligera que están conectadas por enlaces disulfuro.

Integrina encontrada en FIBROBLASTOS, PLAQUETAS, MONOCITOS y LINFOCITOS. La integrina alfa5beta1 constituye el clásico receptor de FIBRONECTINA, aunque también funciona como receptor de LAMININA y algunas otras PROTEÍNAS DE LA MATRÍZ EXTRACELULAR.

Receptores como la INTEGRINA ALFAVBETA3 que se unen a la VITRONECTINA con alta afinidad y desempeñan un importante papel en la migración celular. También se unen con el FIBRINÓGENO, el FACTOR DE VON WILLEBRAND, la osteopontina y las TROMBOSPONDINAS.

Una subunidad alfa de integrinas que se asocia principalmente con INTEGRINA BETA1 o INTEGRINA BETA4 para formar heterodimeros de unión a laminina. La integrina alfa6 tiene dos isoformas de empalme alternativo: la alfa6A integrina y la alfa6B integrina, que se diferencian en sus dominios citoplásmicos y son regulados de manera específica al tipo de tejido y al grado de desarrollo.

Cadenas beta-1 de la integrina que se manifiestan como heterodímeros asociados no covalentemente con cadenas alfa específicas de la familia CD49 (CD49a-f). El CD29 se manifiesta en leucocitos activados y en reposo y es un marcador de todos los antígenos celulares de activación muy tardía (Adaptación del original: Barclay et al., The Leukocyte Antigen FactsBook, 1993, p164).

Subunidades alfa de la integrina heterodímeros (INTEGRINAS), que median la especificidad de ligando. Hay aproximadamente 18 diferentes cadenas alfa, que exhiben una gran diversidad de secuencias; varias cadenas también se empalman en isoformas alternativas. Poseen una larga porción extracelular (1.200 aminoácidos) que contiene un motivo MIDAS (sitio de adhesión dependiente de ión metálico), y siete repeticiones en tándem de 60 aminoácidos, la última de las 4 forman MOTIVOS EF HAND. La porción intracelular es corto con la excepción de INTEGRINA ALFA4.

Una línea celular derivada de células de tumor cultivadas.

Receptor de la superficie celular para LAMININA, epiligrina, FIBRONECTINAS, entactina y COLÁGENO. Integrina alfa3beta1 es la principal integrina presente en las CÉLULAS EPITELIALES, donde juega un papel en el ensamblaje de la MEMBRANA BASAL, así como en la migración celular, y puede regular las funciones de otras integrinas. Dos isoformas empalmadas alternativamente de la subunidad alfa (INTEGRINA ALFA3), se expresan diferencialmente en diferentes tipos de células.

También conocido como antígeno CD104, esta proteína se distingue de otras integrinas beta por su dominio citoplasmático relativamente largo (aproximadamente 1000 aminoácidos frente a aproximadamente 50). Cinco isoformas empalmadas alternativamente se han descrito.

Una subunidade alfa de integrinas que es unica en que no contiene un dominio I y cuyo sitio de escisión proteolítica se encuentra cerca del centro de la porción extracelular del polipéptido en lugar de cerca de la membrana como en otras subunidades alfa de integrinas.

Una subunidad alfa de integrinas que se combina principalmente con la INTEGRINA BETA1 para formar la integrina ALPHA2BETA1 heterodimérica. Contiene un dominio que tiene homología con dominios de unión al colágeno que se encuentran en el factor de von Willebrand.

Adherencia de las células a superficies u otras células.

Integrina encontrada en los fibroblastos, plaquetas, células endoteliales y epiteiales, y linfocitos, donde funciona como un receptor para el COLÁGENO y la LAMININA. Aunque en un principio se habló del receptor del colágeno, se trata de uno de los diversos receptores del colágeno. El ligando unido a la integrina alfa2beta1 desencadena una cascada de señalización intracelular, incluida la activación de la cinasa p38 MAP.

Esta integrina es un componente clave de las HEMIDESMOSOMAS y es necesaria para su formación y mantenimiento en las células epiteliales. La integrina alfa6beta4 también se encuentra en los timocitos, fibroblastos y células de Schwann, dónde funciona como receptor de laminina (RECEPTORES DE LAMININA)y está implicada en la curación de heridas, la migración celular y la invasividad tumoral.