Serina carboxipeptidasa que remueve aminoácidos C-terminales, preferentemente lisina, de péptidos y proteínas. Mediante esta acción, inactiva la bradicinina. EC 3.4.17.3.

Enzimas que actúan en la extremidad C-terminal libre de un polipéptido para liberar un solo residuo de aminoácido.

Exopeptidasa que contiene ZINC se encuentra principalmente en las SECRETORAS VESÍCULAS de células endocrinas y neuroendocrinas. Cataliza la escisión de residuos de C-terminales de ARGININA o LISINA de polipéptidos y participa activamente en el procesamiento de los precursores de HORMONAS PEPTÍDICAS y otros péptidos bioactivos.

Un aminoácido esencial. A menudo se adiciona a la dieta animal.

Carboxipeptidasa dependiente de CINC, que se encuentra principalmente en el SISTEMA DIGESTIVO. La enzima cataliza el clivaje preferencial de un C-terminal peptidil-L-lisina o arginina. Fue clasificada antes como EC 3.4.2.2 y EC 3.4.12.3.

Carboxipeptidasas que primariamente se encuentran en el SISTEMA DIGESTIVO que cataliza la liberación de C-terminal aminoácidos. Las carboxipeptidasas A tienen una pequeña o ninguna actividad para hidrólisis de ACIDO ASPARTICO C-terminal; ACIDO GLUTAMICO; ARGININA; LISINA; o PROLINA. Esta enzima requiere ZINC como cofactor y fue antes listada como EC 3.4.2.1 y EC 3.4.12.2.

Una carboxipeptidase que cataliza la liberación de un aminoácido C-terminal con una amplia especificidad. También desempeña una función en los LISOSOMAS, protegiendo de la degradación a la BETA-GALACTOSIDASA y a la NEURAMINIDASA. Fue clasificada antiguamente como EC 3.4.12.1 y EC 3.4.21.13.

Una metalocarboxipeptidasa que es predominantemente expresada como una enzima ligada a membrana. Cataliza la hidrólisis de un residuo no sustituído C-terminal glutamil tipicamente desde ACIDOS PTEROILPOLIGLUTAMICOS. Antes fue clasificada como EC 3.4.19.8.

Metalocarboxipeptidasa que separa la lisina y arginina C-terminal de péptidos y proteínas biológicamente activos regulando así su actividad. Es una enzima con zinc sin demostrada preferencia por la lisina sobre la arginina. En la coagulación, la procarboxipeptidasa U del plasma humano es activada por la trombina o plasmina, dando lugar a la carboxipeptidasa U inestable.

Cataliza la hidrólisis de los ácidos pteroilpoliglutámicos del enlace gamma en ácido pteroilmonoglutámico y ácido glutámico libre. EC 3.4.19.9.

El orden de los aminoácidos tal y como se presentan en una cadena polipeptídica. Se le conoce como la estructura primaria de las proteínas. Es de fundamental importancia para determinar la CONFORMACION PROTÉICA.

Descripciones de secuencias específicas de aminoácidos, carbohidratos o nucleótidos que han aparecido en lpublicaciones y/o están incluidas y actualizadas en bancos de datos como el GENBANK, el Laboratorio Europeo de Biología Molecular (EMBL), la Fundación Nacional de Investigación Biomédica (NBRF) u otros archivos de secuencias.