Porfirinas combinadas con un ión metálico. El metal se encuentra igualmente enlazado a los cuatro átomos de nitrógeno de los anillos pirrólicos. Poseen el espectro de absorción característico que puede utilizarse en la identificación o estimación cuantitativa de porfirinas y de compuestos enlazados a porfirinas.
Un grupo de compuestos que contienen la estructura porfina, cuatro anillos pirrólicos conectados por puentes de metina en una configuración cíclica a la cual se unen diversas cadenas laterales. La naturaleza de la cadena lateral se indica por un prefijo, como uroporfirina, hematoporfirina, etc. Las porfirinas, en combinación con el hierro, forman el componente heme en compuestos biológicamente importantes tales como la hemoglobina y la mioglobina.
Porfirinas con cuatro cadenas laterales de grupos metilo, dos de vinilo y dos de ácido propiónico unidas a los anillos pirrólicos. La protoporfirina IX está presente en la hemoglobina, la mioglobina y la mayoría de los citocromos.
Porfirinas con cuatro grupos metilo y dos cadenas laterales de ácido propiónico unidas a los anillos pirrólicos.
Enzima oxidasa de función mixta que, durante el catabolismo de la hemoglobina, cataliza la degradación del hemo a ferro ferroso, monóxido de carbono y biliverdina, en presencia de oxígeno molecular y NADPH reducido. La enzima es inducida por metales, particularmente el cobalto. EC 1.14.99.3.
Un hipnótico y sedante. Su uso ha sido en gran medida superado por otras drogas.
Un oligoelemento que se requiere para la formación ósea. Tiene por símbolo atómico Sn, número atómico 50 y peso atómico 118.71.
La porción de la hemoglobina que aporta el color. Se halla libre en tejidos y como el grupo prostético en muchas hemoproteínas.
Enzima de la clase transferasa que cataliza la condensación del grupo succinilo del succinil-coenzima A con glicina para formar delta-aminolevulinato. Es una proteína piridoxal-fosfato y la reacción se produce en la mitocondria como primer paso de la ruta biosintética del hem. La enzima es clave en la regulación de la biosíntesis del hem. En la retroelimentación en el hígado es inhibido por el hem. EC 2.3.1.37.
Un oligoelemento componente de la vitamina B12. Tiene por símbolo atómico Co, número atómico 27 y peso atómico 58.93. Es utilizado en armas nucleares, aleaciones y pigmentos. La deficiencia en animales lleva a la anemia; su exceso en humanos puede llevar a la eritrocitosis.
Cloro(7,12-dietenil-3,8,13,17-tetrametil-21H, 23H-porfina-2,18-dipropanoato(4-)-N(21),N(22), N(23), N(24)) ferrato(2-) dihidrógeno.
La facilitación de una reacción química por material (catalizador) que no es consumida por la reacción.
Obras que contienen artículos de información sobre temas de cualquier campo del conocimiento, generalmente presentadas en orden alfabético, o una obra similar limitada a un campo o tema en especial.
Hemoproteínas cuyo modo de acción característico entraña la transferencia de equivalentes reductores asociados a un cambio reversible en el estado de oxidación del grupo prostético. Formalmente, este cambio de redox implica el equilibrio reversible de un solo electrón entre los estados de Fe(II) y Fe(III) del átomo central de hierro (Adaptación del original: Enzyme Nomenclature, 1992, p539). Las distintas subclases de citocromos se organizan por el tipo de HEME y por la amplitud de la longitud de onda de sus bandas de absorción alfa reducidas.
Grupo de citocromos con enlaces covalentes de tioéter, entre una o ambas cadenas vinílicas laterales del proto-heme y la proteína.
Superfamilia de cientos de HEMOPROTEÍNAS muy relacionadas, que se encuentran en todo el espectro filogenético, animales, plantas, hongos y bacterias. Incluyen numerosos complejos de monooxigenasas (OXIGENASAS DE FUNCIÓN MIXTA). En animales, estas enzimas P-450 tienen dos funciones: (1) biosíntesis de esteroides, ácidos grasos y ácidos biliares; (2) metabolismo de sustratos endógenos y una gran variedad de exógenos, como toxinas y fármacos (BIOTRANSFORMACIÓN). Se clasifican de acuerdo a la semejanza de secuencia más que por las funciones en familias del gen CYP (más que 40 por ciento de homología) y subfamilias (más que 59 por ciento de homología), Por ejemplo, las enzimas de las familias CYP1, CYP2 y CYP3 son responsables de la mayor parte de del metabolismo farmacológico.
Citocromos (proteínas transportadoras de electrones) con protoheme (HEME)como el grupo prostético.