La paxilina es una proteína adaptadora de la transducción de señales que localiza la ADHESIÓN FOCAL a través de sus cuatro dominios LIM. Experimenta una FOSFORILACIÓN en respuesta a la ADHESIÓN CELULAR mediada por integrinas e interactúa con diversas proteínas incluyendo la VINCULINA, las QUINASAS DE ADHESIÓN FOCAL; la PROTEÍNA PROTOONCOGÉNICA PP60 (C-SRC) y la PROTEÍNA PROTOONCOGÉNICA C-CRK.

Constituyente principal del citoesqueleto que se halla en el citoplasma de las células eucariotes. Forman un marco flexible para la célula, aportan puntos de asidura para los orgánulos y cuerpos formados, y posibilitan la comunicación entre las partes de la célula.

Familia de proteína-tirosina quinasas no receptoras ricas en PROLINA.

Proteína-tirosina cinasa no receptora que se localiza en ADHESIONES FOCALES y es un componente clave de las VÍAS DE TRANSDUCCIÓN DE SEÑALES mediadas por la integrina. La cinasa 1 de adherencia focal interactúa con la PAXILINA y experimenta FOSFORILACIÓN en respuesta a la adhesión de las integrinas de la superficie celular a la MATRIZ EXTRACELULAR. La proteína p125FAK fosforilada se une a diversas proteínas que contienen DOMINIOS SH2 y DOMINIOS SH3 y ayuda a regular la ADHESIÓN CELULAR y la MIGRACIÓN CELULAR.

Fosfoproteínas son proteínas que contienen grupos fosfato unidos covalentemente, desempeñando diversos roles estructurales y funcionales dentro de la célula.

Puntos de anclaje (fijación) de la célula a un sustrato acelular. Están compuestos por un área especializada de la membrana plasmática donde haces de CITOESQUELETO DE ACTINA terminan y se fijan a los conectores transmembrana, INTEGRINAS, que a su vez se unen, a través de sus dominios extracelulares, a las PROTEÍNAS DE LA MATRIZ EXTRACELULAR.

Proteína del citoesqueleto que se asocia con las interacciones célula-célula y célula-matriz. La secuencia de aminoácidos de la vinculina humana ha sido determinada. La proteína está constituida por 1066 residuos de aminoácidos y su gen se ha asignado al cromosoma 10.

Proteínas quinasas que catalizan la FOSFORILACIÓN de residuos de TIROSINA en las proteínas, con ATP u otros nucleótidos como donadores de fosfato.

Ligandos de superficie, usualmente glicoproteínas, que median la adhesión de célula a célula. Sus funciones incluyen el acoplamiento e interconexión de varios sistemas de vertebrados, así como del mantenimiento de la integración tisular, cicatrización de heridas, movimientos morfogénicos, migraciones celulares, y metástasis.

Aminoácido no esencial. En animales se sintetiza a partir de la FENILALANINA. Es también el precursor de la EPINEFRINA, las HORMONAS TIROIDEAS y la melanina.

Introducción de un grupo fosforilo en un compuesto mediante la formación de un enlace estérico entre el compuesto y un grupo fosfórico.

Substrato asociado a CrK que fue identificado inicialmente como una proteína muy fosforilada de 130kDA que se asocia con la PROTEÍNA ONCOGÉNICA CRK y a la PROTEÍNA ONCOGÉNICA SRC. Es una proteína adaptadora de la transducción de señales que experimenta una FOSFORILACIÓN en la tirosina en las vías de señalización que regulan la MIGRACIÓN CELULAR y la PROLIFERACIÓN CELULAR.

Adherencia de las células a superficies u otras células.

Subtipo de proteína tirosina fosfatasas no receptoras que se caracteriza por la presencia de un dominio catalítico N terminal y un gran dominio C terminal que es rico en residuos de PROLINA, ÁCIDO GLUTÁMICO, SERINA y TREONINA (secuencias PEST). El subtipo de fosfatasa se expresa de modo ubicuo y se halla implicado en la regulación de una variedad de procesos biológicos tales como MOVIMIENTO CELULAR, CITOQUINESIS, ruptura en la adhesión focal y ACTIVACIÓN DE LINFOCITOS.

Proteínas adaptadoras de la transducción de señales que contienen DOMINIOS DE HOMOLOGÍA SRC y desempeñan un papel en la reorganización del CITOESQUELETO. La proteína c-crk se relaciona estrechamente con la PROTEÍNA ONCOGÉNICA V-CRK e incluye varias isoformas empalmadas alternativamente.

Gran clase de proteínas estructuralmente relacionadas que contienen uno o más dominios dedos de zinc LIM. Muchas de las proteínas de esta clase participan en los procesos de señalización celular y median sus efectos mediante las interacciones proteína-proteína del dominio LIM. El nombre LIM se deriva de las tres primeras proteínas en las cuales el motivo se a encontrado: LIN-11, Isl1 y Mec-3.

Proteína-tirosina cinasa no receptora que se expresa principalmente en el CEREBRO, los OSTEOBLASTOS y las CÉLULAS LINFOIDES. En el SISTEMA NERVIOSO CENTRAL la cinasa 2 de adhesión focal modula la función de los CANALES IÓNICOS y la actividad de las PROTEINCINASAS ACTIVADAS POR MITÓGENOS.

Movimiento de las células de un lugar a otro. Se distingue de la CITOCINESIS que es el proceso de división del CITOPLASMA de una célula.

Red de filamentos, túbulos y enlaces filamentosos que se interconectan para dar forma, estructura y organización al citoplasma.

Regulador negativo del CICLO CELULAR que sufre FOSFORILACIÓN por las QUINASAS DEPENDIENTES DE LA CLICLINA. RBL2 contiene una región pocket conservada que se une al FACTOR DE TRANSCRIPCIÓN E2F4 y al FACTOR DE TRANSCRIPCIÓN E2F5. RBL2 también interactúa con ONCOPROTEÍNAS víricas como los ANTÍGENOS DEL PAPILOMAVIRUS, las PROTEÍNAS E1A DEL ADENOVIRUS y las PROTEÍNAS E7 DEL PAPILOMAVIRUS.

Un aminoácido que está presente en proteínas endógenas. La fosforilación y desfosforilación de la tirosina desempeñan un rol en la transducción de la señal celular y posiblemente en el control del crecimiento celular y la carcinogénesis.

Proteínas filamentosas que son el constituyente principal de los delgados filamentos de las fibras musculares. Los filamentos (conocidos como F-actina) pueden ser disociados en sus subunidades globulares; cada subunidad está compuesta por un solo polipéptido de 375 aminoácidos. Esto es conocido como actina globular o actina G. La actina, junto con la miosina, es la responsable de la contracción y relajación muscular.T.

Proteína citoplasmática de 235-kDa que se encuentra también en las plaquetas. Se ha localizado en regiones de adhesión del sustrato celular. Se une a las INTEGRINAS, VINCULINA, y ACTINAS y parece participar en la generación de una conexión transmembrana entre la matriz extracellular y el citoesqueleto.

Un factor proteico que regula la longitud de la R-actina. Es químicamente similar, pero inmunoquímicamente diferente de la actina.

Metabolito fúngico que bloquea la segmentación citoplasmática impidiendo la formación de estructuras de microfilamentos contráctiles, resultando en la formación de células multinucleadas, en la inhibición reversible de la motilidad celular, y en la indución de extrusión celular. Efectos adicionales reportados incluyen la inhibición de la polimerización de la actina, de la síntesis de ADN, de la motilidad del esperma, del transporte de glucose, de la secreción tiroidea y de la liberación de la hormona de crecimiento.

La transferencia de información intracelular (biológica activación / inhibición), a través de una vía de transducción de señal. En cada sistema de transducción de señal, una señal de activación / inhibición de una molécula biológicamente activa (hormona, neurotransmisor) es mediada por el acoplamiento de un receptor / enzima a un sistema de segundo mensajería o a un canal iónico. La transducción de señal desempeña un papel importante en la activación de funciones celulares, diferenciación celular y proliferación celular. Ejemplos de los sistemas de transducción de señal son el sistema del canal de íon calcio del receptor post sináptico ÁCIDO GAMMA-AMINOBUTÍRICO, la vía de activación de las células T mediada por receptor, y la activación de fosfolipases mediada por receptor. Estos, más la despolarización de la membrana o liberación intracelular de calcio incluyen activación de funciones citotóxicas en granulocitos y la potenciación sináptica de la activación de la proteína quinasa. Algunas vías de transducción de señales pueden ser parte de una vía más grande de transducción de señales.

Fosfoproteína de unión a zinc que se concentra en las adhesiones focales y a lo largo del citoesqueleto de actina. Zixina tiene un dominio N-terminal rico en prolina y tres dominios LIM en su C-terminal medio.

Proceso mediante el cual las sustancias, ya sean endógenas o exógenas, se unen a proteínas, péptidos, enzimas, precursores de proteínas o compuestos relacionados. Las mediciones específicas de unión de proteína frecuentemente se utilizan en los ensayos para valoraciones diagnósticas.

Familia de la PROTEINA-TIROSINA QUINASA que fue originalmente identificada por homología con la PROTEÍNA DE ONCÓGENO PP60(V-SRC)del virus del sarcoma de Rous. Interactúan con distintos receptores de superficie celular y participan en vías intracelulares de transducción de señal. Pueden darse formas oncogénicas de las quinasas de la familia src por regulación o expresión alteradas de la proteína endógena y por genes src (v-src) codificados viralmente.

Familia de glicoproteínas transmembrana (GLICOPROTEÍNAS DE MEMBRANA), constituidas por heterodímeros no covalentes. Interactúan con una gran variedad de ligandos, incluidas las PROTEÍNAS MATRICES EXTRACELULARES, el complemento (PROTEINAS DEL SISTEMA COMPLEMENTO) y otras células, mientras que sus dominios intracelulares interactúan con el CITOESQUELETO. Se han identificado al menos tres familias de integrinas: los RECEPTORES DE CITOADHESINA, los RECEPTORES DE ADHESIÓN DE LEUCOCITO y los RECEPTORES DE ANTÍGENO MUY TARDÍO. Cada familia tiene una subunidad beta común (CADENAS BETA DE INTEGRINAS)combinada con una o más subunidades alfa diferentes (CADENAS ALFA DE INTEGRINAS). Estos receptores participan en la adhesión célula-matriz y célula-célula en muchos procesos fisiológicos importantes, como el desarrollo embrionario, la HEMOSTASIS, TROMBOSIS, CICATRIZACIÓN DE HERIDAS, mecanismos de defensa inmune y no inmune y la transformación oncogénica.

Una subunidade alfa de integrinas que es unica en que no contiene un dominio I y cuyo sitio de escisión proteolítica se encuentra cerca del centro de la porción extracelular del polipéptido en lugar de cerca de la membrana como en otras subunidades alfa de integrinas.