Polinucleótido Ligasas
Catalizan la unión de ribonucleótidos o desoxirribonucleótidos preformados, en la conexión fosfodiéster, durante los procesos genéticos. EC 6.5.1.
Polinucleótidos
Polinucleótido 5'-Hidroxil-Quinasa
Polirribonucleótido Nucleotidiltransferasa
Ubiquitina-Proteína Ligasas
Una clase diversa de enzimas que interactúan con ENZIMAS UBIQUITINA-CONJUGADAS y sustratos de proteína de ubiquitinación-específica. Cada miembro de este grupo de enzimas tiene su propia especificidad distinta para un sustrato y enzima ubiquitina-conjugada. Las ubiquitina-proteína ligasas existen como proteínas monoméricas y complejos de multiproteínas.
Polirribonucleótidos
ADN Ligasas
Poli(desoxirribonucleótido): poli(desoxirribonucleótido)ligasas. Enzimas que catalizan la unión de desoxirribonucleótidos preformados en la unión fosfodiéster durante la reparación de una ruptura de una cadena simple en el ADN de doble hebra. La clase incluye tanto a EC 6.5.1.1. (ATP) como a EC 6.5.1.2. (NAD).
Polidesoxirribonucleótidos
A grupo de 13 o más desoxirribonucleótidos donde los residuos de fosfatos de cada desoxirribonucleótido actúan como puentes en la formación de enlaces diéster entre las moléculas de desoxirribosa.
Poli C
Proteínas Ligasas SKP Cullina F-box
Un subgrupo de ubiquitina proteína ligasas que están formadas por la asociación de PROTEINA DE DOMINIO SKP, una PROTEINA DE DOMINIO CULLIN y una PROTEINA DE DOMINIO F-BOX.
ARN Ligasa (ATP)
Enzima que cataliza la conversión del ARN lineal en una forma circular mediante la transferencia de 5'-fosfato hacia el terminal 3'-hidroxilado. También cataliza la unión covalente de dos polirribonucleótidos en la conexión fosfodiéster. EC 6.5.1.3.
Poli U
Poli I
Proteínas Cullin
Ubiquitinación
Acto de unión de las UBIQUITINAS a PROTEÍNAS para formar complejos ubiquitina-proteína ligasa para marcar las proteínas para el transporte al COMPLEJO DE LA ENDOPEPTIDASA PROTEASOMAL, donde ocurre la proteólisis.
Poli T
Poli G
Exorribonucleasas
Familia de enzimas que catalizan la segmentación exonucleolítica del ARN. Incluye EC 3.1.13.-, EC 3.1.14.-, EC 3.1.15.-, y EC 3.1.16.-. EC 3.1.-
Poli dA-dT
Escherichia coli
Especie de BACILOS GRAMNEGATIVOS ANEROBIOS FACULTATIVOS que suelen encontrarse en la parte distal del intestino de los animales de sangre caliente. Por lo general no son patógenos, pero algunas cepas producen DIARREA e infecciones piógenas. Las cepas patógenos (viriotipos) se clasifican según sus mecanismos patógenos específicos, como toxinas (ESCHERICHIA COLI ENTEROTOXÍGENA).
Ubiquitina
Polipéptido de 76 aminoácidos muy conservado que se encuentra en células eucariotas y actúa como marcador en el TRANSPORTE y la degradación de proteínas intracelulares. La ubiquitina se activa a través de una serie de pasos complejos y forma un enlace isopeptídico con residuos de lisina de proteínas específicas en el interior de la célula. Estas proteínas ubiquitinadas pueden ser reconocidas y degradadas por proteosomas o pueden ser transportadas a compartimientos específicos dentro de la célula.
Conformación de Ácido Nucleico
Polinucleotido Adenililtransferasa
Enzima que cataliza la síntesis de ácido poliadenílico a partir de ATP. Puede ser debido a la acción de la ARN polimerasa (EC 2.7.7.6) o de polinucleótido adenililtransferasa (EC 2.7.7.19). EC 2.7.7.19.
Oligonucleótidos
Polímero constituido por pocos nucleótidos (de 2 a 20). En genética molecular, secuencia pequeña sintetizada para igualar a una región donde se sabe que ocurre una mutación y luego usada como detector (SONDA DE OLIGONUCLEÓTIDO). (Dorland, 28a ed)
Dominios RING Finger
Desnaturalización de Ácido Nucleico
Desorganización de la estructura secundaria de los ácidos nucleicos mediante ruptura de las uniones de hidrógeno e hidrofóbicas. El ADN desnaturalizado aparece como una estructura flexible de simple cadena. Los efectos de la desnaturalización sobre el ARN son similares aunque menos pronunciados y en gran medida reversibles.
Enzimas Ubiquitina-Conjugadoras
Una clase de enzimas que forman una unión tioéster a UBIQUITINA con la asistencia de ENZIMAS UBIQUITINA-ACTIVADORAS. Estas transfieren ubiquitina a la LISINA de una proteína sustrato con la asistencia de UBIQUITINA PROTEINA LIGASAS.
Micrococcus
Datos de Secuencia Molecular
Descripciones de secuencias específicas de aminoácidos, carbohidratos o nucleótidos que han aparecido en lpublicaciones y/o están incluidas y actualizadas en bancos de datos como el GENBANK, el Laboratorio Europeo de Biología Molecular (EMBL), la Fundación Nacional de Investigación Biomédica (NBRF) u otros archivos de secuencias.
ADN
Polímero de desoxirribonucleótidos que es el material genético primario de todas las células. Los organismos eucarióticos y procarióticos contienen normalmente ADN en forma de doble cadena, aunque en varios procesos biológicos importantes participan transitoriamente regiones de una sola cadena. El ADN, que consiste de un esqueleto de poliazúcar-fosfato posee proyecciones de purinas (adenina y guanina) y pirimidinas (timina y citosina), forma una doble hélice que se mantiene unida por puentes de hidrógeno entre estas purinas y pirimidinas (adenina a timina y guanina a citosina).
Poli A
Ribonucleasas
Enzimas que catalizan la hidrólisis de enlaces éster dentro del ARN. EC 3.1.-.
Especificidad por Sustrato
Espectrofotometría Ultravioleta
ARN Bacteriano
Secuencia de Bases
Secuencia de PURINAS y PIRIMIDINAS de ácidos nucléicos y polinucleótidos. También se le llama secuencia de nucleótidos.
Nucleótidos de Citosina
ARN
Polinucleótido constituido esencialmente por cadenas, con un esqueleto que se repite, de unidades de fosfato y ribosa al cual se unen bases nitrogenadas. El ARN es único entre las macromoléculas biológicas pues puede codificar información genética, servir como abundante componente estructural de las células, y también posee actividad catalítica.
Nucleótidos de Uracilo
Los nucleótidos de uracilo son moléculas constituyentes del ARN, formados por la unión de un residuo de azúcar ribosa, uno o más fosfatos y la base nitrogenada uracilo.
Oligorribonucleótidos
Colifagos
Virus cuyo hospedero es la Escherichia coli.
Secuencia de Aminoácidos
Unión Proteica
Clostridium thermocellum
Isótopos de Fósforo
Proteínas F-Box
Una familia de proteínas que comparten la SECUENCIA F-BOX y están involucradas en las interacciones de proteína-proteína. Juegan un importante rol en procesar la ubiquición de proteína por asociación con una variedad de sustratos y luego asociación en los complejos SCF UBIQUITINA LIGASA. Están unidas al complejo ubiquitina-ligasa por vinculación a PROTEINAS DE DOMINIO SKP.
Bacteriófago T4
Bacteriófago virulento y especie típica del género fago semejante a T4, de la familia MYOVIRIDAE. Infecta a la E. coli y es el fago mejor conocido del par T. Su virión contiene ADN de doble hebra, con terminación redundante y permutado circularmente.
Sitios de Unión
ARN de Transferencia
Pequeñas moléculas de ARN, 73-80 nucleótidos de longitud, que funcionan durante la traducción (BIOSÍNTESIS DE PROTEÍNAS) para alinear AMINOÁCIDOS en los RIBOSOMAS en una secuencia determinada por el ARNm (ARN MENSAJERO). Hay alrededor de 30 diferentes ARN de transferencia. Cada uno reconoce un específico CODÓN establecido en el ARNm a través de su propia ANTICODÓN y como aminoacil-ARNt ( AMINOACIL ARN DE TRANSFERENCIA), cada uno lleva un aminoácido específico al ribosoma para añadir a la longitud en las cadenas peptídicas.
Dicroismo Circular
Nucleótidos de Adenina
Nucleótidos de Inosina
Endorribonucleasas
Familia de enzimas que catalizan la segmentación endonucléolítica del ARN. Incluye EC 3.1.26.-, EC 3.1.27.-, EC 3.1.30.- y EC 3.1.31.-.
Complejos de Clasificación Endosomal Requeridos para el Transporte
Conjunto de subcomplejos de proteínas implicadas en la CLASIFICACIÓN DE PROTEÍNA de PROTEÍNAS UBIQUITINADAS en las vesículas intraluminales de los CUERPOS MULTIVESICULARES y en la escisión de la membrana durante la formación de las vesículas intraluminales, durante la etapa final de la CITOCINESIS, y durante los brotes de virus con envoltura. La maquinaria ESCRT se compone de los productos de la proteína de la Clase E de proteína vacuolar clasificación genética.
Estructura Terciaria de Proteína
Nivel de la estructura proteica en el cual las combinaciones de estructuras secundarias de proteína (alfa hélices, regiones lazo y motivos) están empacadas juntas en formas plegadas que se denominan dominios. Los puentes disulfuro entre cisteínas de dos partes diferentes de la cadena polipeptídica junto con otras interacciones entre cadenas desempeñan un rol en la formación y estabilización de la estructura terciaria. Las pequeñas proteínas generalmente consisten de un dominio único, pero las proteínas mayores pueden contener una cantidad de dominios conectados por segmentos de cadena polipeptídica que no tienen estructura secundaria.
Mutación
Fosfotransferasas
Poli I-C
Inductor del interferón constituido por un ARN sintético, mal pareado y de doble cadena. El polímero se produce a partir de una cadena de ácido poliinosínico y policitidílico.
Etidio
Un agente tripanocida y posible agente antiviral que es ampliamente utilizado en biología celular y bioquímica experimental. El etidio tiene varias propiedades útiles experimentalmente incluyendo la unión a ácidos nucleicos, la inhibición no competitiva de los receptores nicotínicos de la acetilcolina y fluorescencia, entre otros. Es más comunmente utilizado como su bromuro.
Relación Estructura-Actividad
Relación entre la estructura química de un compuesto y su actividad biológica o farmacológica. Los compuestos frecuentemente se clasifican juntos porque tienen características estructurales comunes, incluyendo forma, tamaño, arreglo estereoquímico y distribución de los grupos funcionales.
ARN Nucleotidiltransferasas
Enzimas que catalizan la incorporación dirigida por molde de los ribonucleótidos a una cadena de ARN. EC 2.7.7.
Fagos T
Serie de 7 fagos virulentos que infectan a la E. coli. Los fagos T-pares T2, T4 (BACTERIÓFAGO T4), y T6, y los fagos T5 se llaman "autónomamente virulentos" debido a que producen cese del metabolismo bacteriano durante la infección. Los fagos T1, T3 (BACTERIÓFAGO T3), y T7 (BACTERIÓFAGO T7) se les llama "virulento dependientes" debido a que dependen de la continuación del metabolismo bacteriano durante el ciclo lítico. Los fagos T-pares contienen 5-hidroximetilcitosina en lugar de la citosina ordinaria en su ADN.
Ubiquitinas
Familia de proteínas ampliamente distribuidas en el organismo que se encuentran en todos los eucariotes. Contiene una secuencia altamente conservada de 76 aminoácidos que es idéntica con una gran variedad de orígenes incluidos humanos, peces, e insectos. Participa en diversas funciones celulares, como en la degradación proteca, estructura de la cromatina, y shock por calor, al conjugarse a otras proteínas a través del terminal carboxilo.
Desoxirribonucleótidos
ADN de Cadena Simple
Cadena única de desoxirribonucleótidos que se encuentra en algunas bacterias y virus. Usualmente existe como un círculo covalentemente cerrado.
Complejo de la Endopetidasa Proteasomal
Un gran complejo multisubunidades que juega un importante rol en la degradación de la mayoría de las proteínas citosólicas y nucleares en células eucariotas. Contiene un sub-complejo catalítico 700-kDa y dos sub-complejos regulatorios 700-kDa. El complejo condensa proteínas ubiquitarias y proteínas activadas vía entienzima ornitina decarboxilasa.
Bromo
Proteínas Inactivadoras de Ribosomas
N-Glicosidasas que remueven las adeninas del ARN RIBOSÓMICO, depurando el asa de la alfa-sarcina conservada del ARN RIBOSÓMICO 28S. Con frecuencia constan de una subunidad tóxica A y una atadura a la subunidad B de lectinas. Pueden ser consideradas como INHIBIDORES DE LA SÍNTESIS DE LA PROTEÍNA. Se encuentran en muchas PLANTAS y tienen actividad citotóxica y antiviral.
Modelos Moleculares
Radioisótopos de Fósforo
Química
Fenómenos Químicos
Reparación del ADN
La reconstrucción de una molécula de ADN de doble cadena continua sin defectos a partir de una molécula contenida en regiones dañadas. Los principales mecanismos de reparación son la reparación por extirpación, en la que las regiones defectuosas en una cadena son extirpadas y resintetizadas usando la información complementaria de pareamento de las bases que está en la cadena intacta.
Péptido Sintasas
Sizofirano
Complejos de Ubiquitina-Proteína Ligasa
Complejos de enzimas que catalizan el anexo covalente de UBIQUITINA a otra proteína formando una unión de péptido entre GLICINA C-terminal de UBIQUITINA y los grupos de residuos alfa-amina de LISINA en la proteína. Los complejos desempeñan un importante rol en mediar la degradación selectiva de proteínas de corta vida y anormales. El complejo de enzimas puede ser quebrado en tres componentes que involucran la activación de ubiquitina (ENZIMAS UBIQUITINA-ACTIVADORAS), conjugación de ubiquitina al complejo ligasa (ENZIMAS UBIQUITINA-CONJUGADORAS), y ligación de ubiquitina a la proteína sustrato (UBIQUITINA-PROTEINA LIGASAS).
Poliubiquitina
Oligómero formado a partir de la unión repetitiva de la glicina C-terminal de una molécula UBIQUITINA a través de un enlace isopeptídico a un residuo de lisina en una segunda molécula de ubiquitina. Es estructuralmente distintos de UBIQUITINA C, que es una única proteína que contiene una secuencia de péptido de ubiquitina en tándem dispuestos.
Temperatura Ambiental
Adenosina Monofosfato
Magnesio
Enzimas Ubiquitina-Activadoras
Una clase de enzimas que catalizan la formación dependiente de ATP de una unión de tioéster entre si mismo y UBIQUITINA. Entonces transfiere la ubiquitina activada a una de las UBIQUITINA-PROTEINA LIGASAS.
Nucleósido-Trifosfatasa
Enzima que cataliza la hidrólisis de nucleósidos trifosfato a nucleósidos difosfato. También puede catalizar la hidrólisis de nucleótidos trifosfato, difosfato, difosfatos de tiamina y FAD. Las fosfohidrolasas de nucleósidos trifosfato I y II son subtipos de la enzima que se encuentra principalmente en los virus.
Ligasas de Carbono-Oxígeno
Moldes Genéticos
Homología de Secuencia de Aminoácido
ARN Helicasas
Familia de proteínas que promueven la anulación de ARN durante el empalme y la traducción.
Oligodesoxirribonucleótidos
Grupo de desoxirribonucleótidos (hasta 12) en los que los residuos de fosfato de cada desoxirribonucleótido actúan como puentes en la formación de uniones diéster entre las moléculas de desoxirribosa.