Proteína Sustrato Asociada a CrK
Substrato asociado a CrK que fue identificado inicialmente como una proteína muy fosforilada de 130kDA que se asocia con la PROTEÍNA ONCOGÉNICA CRK y a la PROTEÍNA ONCOGÉNICA SRC. Es una proteína adaptadora de la transducción de señales que experimenta una FOSFORILACIÓN en la tirosina en las vías de señalización que regulan la MIGRACIÓN CELULAR y la PROLIFERACIÓN CELULAR.
Proteína p130 Similar a la del Retinoblastoma
Regulador negativo del CICLO CELULAR que sufre FOSFORILACIÓN por las QUINASAS DEPENDIENTES DE LA CLICLINA. RBL2 contiene una región pocket conservada que se une al FACTOR DE TRANSCRIPCIÓN E2F4 y al FACTOR DE TRANSCRIPCIÓN E2F5. RBL2 también interactúa con ONCOPROTEÍNAS víricas como los ANTÍGENOS DEL PAPILOMAVIRUS, las PROTEÍNAS E1A DEL ADENOVIRUS y las PROTEÍNAS E7 DEL PAPILOMAVIRUS.
Proteínas Proto-Oncogénicas c-crk
Proteínas adaptadoras de la transducción de señales que contienen DOMINIOS DE HOMOLOGÍA SRC y desempeñan un papel en la reorganización del CITOESQUELETO. La proteína c-crk se relaciona estrechamente con la PROTEÍNA ONCOGÉNICA V-CRK e incluye varias isoformas empalmadas alternativamente.
Proteína-Tirosina Quinasas de Adhesión Focal
Quinasa 1 de Adhesión Focal
Proteína-tirosina cinasa no receptora que se localiza en ADHESIONES FOCALES y es un componente clave de las VÍAS DE TRANSDUCCIÓN DE SEÑALES mediadas por la integrina. La cinasa 1 de adherencia focal interactúa con la PAXILINA y experimenta FOSFORILACIÓN en respuesta a la adhesión de las integrinas de la superficie celular a la MATRIZ EXTRACELULAR. La proteína p125FAK fosforilada se une a diversas proteínas que contienen DOMINIOS SH2 y DOMINIOS SH3 y ayuda a regular la ADHESIÓN CELULAR y la MIGRACIÓN CELULAR.
Paxillin
La paxilina es una proteína adaptadora de la transducción de señales que localiza la ADHESIÓN FOCAL a través de sus cuatro dominios LIM. Experimenta una FOSFORILACIÓN en respuesta a la ADHESIÓN CELULAR mediada por integrinas e interactúa con diversas proteínas incluyendo la VINCULINA, las QUINASAS DE ADHESIÓN FOCAL; la PROTEÍNA PROTOONCOGÉNICA PP60 (C-SRC) y la PROTEÍNA PROTOONCOGÉNICA C-CRK.
Proteína Oncogénica v-crk
Proteína adaptadora de la transducción de señal codificada por el ONCOGÉN crk de los retrovirus tipo C aviar (ALPHARETROVIRUS). Contiene DOMINIOS HOMÓLOGOS SRC y está estrechamente relacionada con su homóloga celular, PROTEÍNAS PROTO-ONCOGÉNICAS C-CRK.
Fosfoproteínas
Fosfoproteínas son proteínas que contienen grupos fosfato unidos covalentemente, desempeñando diversos roles estructurales y funcionales dentro de la célula.
Proteínas Proto-Oncogénicas c-cbl
Fosforilación
Tirosina
Dominios Homologos src
Regiones de similitud de SECUENCIA AMINOACÍDICA de la FAMILIA DE TIROSINA-CINASAS SRC que se pliegan formando estructuras terciarias funcionales específicas. El dominio SH1 es un DOMINIO CATALÍTICO. SH2 y SH3 son dominios de interacción de proteínas. SH2 suele unirse a proteínas que contienen FOSFOTIROSINA y SH3 interactúa con PROTEÍNAS DEL CITOESQUELETO.
Proteínas
Proteínas Tirosina Quinasas
Proteínas quinasas que catalizan la FOSFORILACIÓN de residuos de TIROSINA en las proteínas, con ATP u otros nucleótidos como donadores de fosfato.
Proteínas Adaptadoras Transductoras de Señales
Una amplia categoría de proteínas trasportadoras que juegan un rol en TRANSDUCCION DE SEÑAL. Contienen generalmente varios dominios modulares, cada uno de los cuales tiene su propia actividad de enlace, y actúa formando complejos con otras moléculas de señalización intracelular. Las proteínas adaptadoras transductoras de señales carecen de actividad enzimática, sin embargo su actividad puede ser modulada por otras enzimas de transducción de señal.
Movimiento Celular
Integrinas
Familia de glicoproteínas transmembrana (GLICOPROTEÍNAS DE MEMBRANA), constituidas por heterodímeros no covalentes. Interactúan con una gran variedad de ligandos, incluidas las PROTEÍNAS MATRICES EXTRACELULARES, el complemento (PROTEINAS DEL SISTEMA COMPLEMENTO) y otras células, mientras que sus dominios intracelulares interactúan con el CITOESQUELETO. Se han identificado al menos tres familias de integrinas: los RECEPTORES DE CITOADHESINA, los RECEPTORES DE ADHESIÓN DE LEUCOCITO y los RECEPTORES DE ANTÍGENO MUY TARDÍO. Cada familia tiene una subunidad beta común (CADENAS BETA DE INTEGRINAS)combinada con una o más subunidades alfa diferentes (CADENAS ALFA DE INTEGRINAS). Estos receptores participan en la adhesión célula-matriz y célula-célula en muchos procesos fisiológicos importantes, como el desarrollo embrionario, la HEMOSTASIS, TROMBOSIS, CICATRIZACIÓN DE HERIDAS, mecanismos de defensa inmune y no inmune y la transformación oncogénica.
Familia-src Quinasas
Familia de la PROTEINA-TIROSINA QUINASA que fue originalmente identificada por homología con la PROTEÍNA DE ONCÓGENO PP60(V-SRC)del virus del sarcoma de Rous. Interactúan con distintos receptores de superficie celular y participan en vías intracelulares de transducción de señal. Pueden darse formas oncogénicas de las quinasas de la familia src por regulación o expresión alteradas de la proteína endógena y por genes src (v-src) codificados viralmente.
Unión Proteica
Especificidad por Sustrato
Transducción de Señal
La transferencia de información intracelular (biológica activación / inhibición), a través de una vía de transducción de señal. En cada sistema de transducción de señal, una señal de activación / inhibición de una molécula biológicamente activa (hormona, neurotransmisor) es mediada por el acoplamiento de un receptor / enzima a un sistema de segundo mensajería o a un canal iónico. La transducción de señal desempeña un papel importante en la activación de funciones celulares, diferenciación celular y proliferación celular. Ejemplos de los sistemas de transducción de señal son el sistema del canal de íon calcio del receptor post sináptico ÁCIDO GAMMA-AMINOBUTÍRICO, la vía de activación de las células T mediada por receptor, y la activación de fosfolipases mediada por receptor. Estos, más la despolarización de la membrana o liberación intracelular de calcio incluyen activación de funciones citotóxicas en granulocitos y la potenciación sináptica de la activación de la proteína quinasa. Algunas vías de transducción de señales pueden ser parte de una vía más grande de transducción de señales.
Chaperonina 10
Proteínas del Citoesqueleto
Actinas
Proteínas filamentosas que son el constituyente principal de los delgados filamentos de las fibras musculares. Los filamentos (conocidos como F-actina) pueden ser disociados en sus subunidades globulares; cada subunidad está compuesta por un solo polipéptido de 375 aminoácidos. Esto es conocido como actina globular o actina G. La actina, junto con la miosina, es la responsable de la contracción y relajación muscular.T.
Proteínas Proto-Oncogénicas
Chaperonina 60
Grupo I de proteína de chaperonina que forman la estructura semejante a barril del complejo de chaperonina. Es una proteína oligomérica con una estructura distintiva de catorce subunidades, dispuestas en dos anillos de siete subunidades cada uno. La proteína se estudió inicialmente en BACTERIAS donde es comúnmente llamada como proteína GroEL.
Datos de Secuencia Molecular
Descripciones de secuencias específicas de aminoácidos, carbohidratos o nucleótidos que han aparecido en lpublicaciones y/o están incluidas y actualizadas en bancos de datos como el GENBANK, el Laboratorio Europeo de Biología Molecular (EMBL), la Fundación Nacional de Investigación Biomédica (NBRF) u otros archivos de secuencias.
Secuencia de Aminoácidos
El orden de los aminoácidos tal y como se presentan en una cadena polipeptídica. Se le conoce como la estructura primaria de las proteínas. Es de fundamental importancia para determinar la CONFORMACION PROTÉICA.
Chaperones Moleculares
Familia de proteínas celulares que median en la correcta conformación o desmontaje de polipéptidos y sus ligandos asociados. A pesar de que participan en el proceso de ensamblaje las chaperonas moleculares no son componentes de las estructuras finales.
Chaperoninas
Familia de multisubunidades de complejos de proteínas que se forman en grandes estructuras cilíndricas que se unen a y encapsulan proteínas no nativas. Las chaperoninas utilizan la energía de la hidrólisis de ATP para aumentar la eficiencia de reacción del PLIEGUE DE PROTEÍNAS y de ese modo ayudar a las proteínas a alcanzar su conformación funcional. La familia de chaperoninas se divide en el GRUPO I DE CHAPERONINAS, y el GRUPO II DE CHAPERONINAS, donde cada grupo poseé su propio repertorio de subunidades de proteína y preferencias de subcelulares.