Familia de inhibidores de la serina proteinasa que tienen secuencia y mecanismo de inhibición similar, pero que difieren en su especificidad hacia las enzimas proteolíticas. Esta familia incluye la alfa 1-antitripsina, angiotensinógeno, ovalbúmina, antiplasmina, alfa 1-antiquimotripsina, proteína que une la tiroxina, inactivadores del complemento 1, antitrombina III, cofactor II de la heparina, inactivadores del plasminógeno, proteínas del gen Y, inhibidor del activador del plasminógeno placentario, y proteína barley Z. Algunos miembros de esta familia son sustratos en lugar de inhibidores de las SERINA ENDOPEPTIDASAS, y algunas se encuentran en plantas donde no se conoce su función.
Compuestos exógenos o endógenos que inhiben las SERINO ENDOPEPTIDASAS.
Miembro de la glicoproteína del plasma de la superfamilia de serpinas que inhibe la TRIPSINA; la ELASTASA DE LOS NEUTRÓFILOS, y las otras ENZIMAS PROTEÓLICITCAS.
Glicoproteína que se encuentra en la región alfa(1)-globulina del suero humano. Inhibe las proteinasas semejantes a la quimiotripsina in vivo y tiene actividad de célula matadora citotóxica in vitro. La proteína juega también un rol como proteína de fase aguda y es activa en el control de procesos inmunológicos e inflamatorios, y como marcador de tumor. Es un miembro de la superfamilia de las serpinas.
Enzima que cataliza la hidrólisis de proteínas, incluída la elastina. Segmenta preferencialmente enlaces en el lado carboxílico de Ala y Val, con especificidad mayor para Ala. EC 3.4.21.37.
Miembro de la familia de las proteínas serpina que se encuentra en el plasma y en la orina. Depende de la heparina y es capaz de inhibir a la PROTEÍNA C activada, TROMBINA, KALIKREÍNA, y otras SERINA ENDOPEPTIDASAS.
Proteinas séricas que inhiben, antagonizan o inactivan el COMPLEMENTO C1 o sus subunidades.
Inhibidores de la proteasa extracelular que son secretadas por los FIBROBLASTOS. Forman un complejo covalente con las SERINA PROTEASAS y pueden mediar su internalización celular y degradación.
Descripciones de secuencias específicas de aminoácidos, carbohidratos o nucleótidos que han aparecido en lpublicaciones y/o están incluidas y actualizadas en bancos de datos como el GENBANK, el Laboratorio Europeo de Biología Molecular (EMBL), la Fundación Nacional de Investigación Biomédica (NBRF) u otros archivos de secuencias.
El orden de los aminoácidos tal y como se presentan en una cadena polipeptídica. Se le conoce como la estructura primaria de las proteínas. Es de fundamental importancia para determinar la CONFORMACION PROTÉICA.
Cualquier miembro del grupo de las endopeptidasas que contenga en el sitio activo un residuo de serina que intervenga en la catálisis.
Proteasa de especificidad amplia, obtenida del páncreas seco. El peso molecular es de aproximadamente 25,000. La enzima rompe la elastina, la proteína específica de las fibras elásticas y digiere otras proteínas como la fibrina, la hemoglobina y la albumina. EC 3.4.21.36.
Factores endógenos y fármacos que inhiben directamente la acción de la TROMBINA, por lo general mediante el bloqueo de su actividad enzimática. Se distinguen de los INHIBIDORES INDIRECTOS DE LA TROMBINA, tales como la HEPARINA, que actúa mediante la mejora de los efectos inhibitorios de antitrombinas.
Subtipo de proteasa nexina y serpina que son específicas para varias PROTEASAS SERINA, incluyendo la UROQUINASA; TROMBINA; TRIPSINA y ACTIVADORES PLASMINOGÉNICOS.
Una serina proteasa que se encuentra en los gránulos azurófilos de los NEUTRÓFILOS. Tiene una especificidad de la enzima similar a la QUIMOTRIPSINA C.
Miembro de la superfamilia de las serpinas en el plasma humano que inhibe la lisis de coágulos de fibrina inducidos por un activador de plasminógeno. Es una glicoproteína, de un peso molecular aproximado de 70,000, que migra en la región alfa 2 en la inmunoelectroforesis. Es el desactivador principal en la sangre, formando rápidamente un complejo muy estable con la plasmina.
Especie de ORTHOPOXVIRUS que es el agente etiológico de la VIRUELA VACUNA. Está íntimamente relacionado con el VIRUS DE LA VACCINIA, pero es antigénicamente diferente.
Un alfa plasma 2 de la glicoproteína que representa la actividad principal de la antitrombina en plasma normal y también inhibe varias otras enzimas. Se trata de un miembro de la superfamilia de serpinas.
Un grupo de proteínas de almacenamiento de semillas restringida a la familia de las POACEAE. Ellas son ricas en GLUTAMINA Y PROLINA.
Un subtipo de cistatinas encontradas en altos niveles en la PIEL y en las CÉLULAS SANGUÍNEAS. La cistatina A es incorporada en el envoltorio celular cornificado de las células epiteliales escamosas estratificadas y puede desempeñar un rol en las propiedades bacteriostáticas de la piel.
Forma tridimensional característica de una proteína, incluye las estructuras secundaria, supersecundaria (motivos), terciaria (dominios) y cuaternaria de la cadena de péptidos. ESTRUCTURA DE PROTEINA, CUATERNARIA describe la conformación asumida por las proteínas multiméricas (agregados de más de una cadena polipeptídica).
Líquido nutritivo semejante a la sangre/linfa de algunos invertebrados.
Una proteína plasmática sulfatada con un peso molecular aproximado de 66 kD semejante a la ANTITROMBINA III. La proteína es un inhibidor de trombina plasmática y se activa con el sulfato de dermatán o la heparina. Es un miembro de la superfamilia de la serpina.
Un miembro de la familia serpina de las proteínas. Inhibe tanto a los activadores de plasminógeno del tipo tisular como los del tipo uroquinasa.
Serina endopeptidasa segregada por el páncreas como su zimógeno, el QUIMOTRIPSINOGENO y transportada en el jugo pancreático al duodeno, donde es activada por la TRIPSINA. Segmenta selectivamente aminoácidos aromáticos del lado carboxílico.
Inhibidores de serino proteinasas que inhiben la tripsina. Pueden ser compuestos endógenos o exógenos.
Familia de serina endopeptidasas que se encuentran en los GRÁNULOS SECRETORES de los LINFOCITOS T CITOTÓXICOS y CÉLULAS ASESINAS NATURALES.Cuando se segregan al espacio intercelular las granzimas actúan para transformar y eliminar el virus de las células del huésped infectadas.
Proteínas preparadas por la tecnología del ADN recombinante.
Modelos empleados experimentalmente o teóricamente para estudiar la forma de las moléculas, sus propiedades electrónicas, o interacciones; comprende moléculas análogas, gráficas generadas en computadoras y estructuras mecánicas.
Combinación de dos o más aminoácidos o secuencias de bases de un organismo u organismos de manera que quedan alineadas las áreas de las secuencias que comparten propiedades comunes. El grado de correlación u homología entre las secuencias se pronostica por medios computarizados o basados estadísticamente en los pesos asignados a los elementos alineados entre las secuencias. Ésto a su vez puede servir como un indicador potencial de la correlación genética entre organismos.
Enzima de la clase de las oxidorreductasas que cataliza la reacción entre el catecol y el oxígeno para dar lugar a benzoquinona y agua. Es un complejo de proteínas que contiene cobre, que actúa también en una variedad de catecoles sustituídos. EC 1.10.3.1.
Compuestos que inhiben o antagonizan la biosíntesis o acciones de las proteasas (ENDOPEPTIDASAS)
Grupo de proteinasas o endopeptidasas lisosomales presentes en los extractos acuosos de una variedad de tejidos animales. Funcionan óptimamente dentro de un rango de pH ácido. Las catepsinas existen como varios subtipos de enzimas incluyendo PROTEASAS DE SERINA, PROTEINASAS ASPÁRTICAS y PROTEASAS DE CISTEÍNA.
Grado de similitud entre secuencias de aminoácidos. Esta información es útil para entender la interrelación genética de proteinas y especies.
Género de plantas de la familia CUCURBITACEAE, orden Violales, subclase Dilleniidae, que incluye la calabaza, el calabacín y la cidra.
La tasa de la dinámica en los sistemas físicos o químicos.
Nivel de la estructura proteica en el cual las interacciones regulares del tipo de unión de hidrógeno en tramos contiguos de la cadena polipeptídica conduce a alfa hélices, cadenas beta (que se alínean formando las láminas beta) u otro tipo de enrollados. Este es el primer nivel de plegamiento de la conformación proteica.
Género de escarabajos que infestan los granos. Su larva se conoce como gusano de la harina.
Familia de serina proteasas neutras con actividad similar a la de la QUIMOTRIPSINA. Las quimasas se encuentran principalmente en los GRÁNULOS SECRETORIOS de las CÉLULAS CEBADAS y son liberados durante la desgranulación de las células cebadas.
Miembro de la familia serpina de las proteínas. Inhibe tanto los activadores de plasminógeno del tipo tisular como del tipo uroquinasa.
Electroforesis en la que se emplea un gel de poliacrilamida como medio de difusión.
Proceso mediante el cual las sustancias, ya sean endógenas o exógenas, se unen a proteínas, péptidos, enzimas, precursores de proteínas o compuestos relacionados. Las mediciones específicas de unión de proteína frecuentemente se utilizan en los ensayos para valoraciones diagnósticas.
Partes de una macromolécula que participan directamente en su combinación específica con otra molécula.
Enzima derivada de la protrombina que convierte al fibrinógeno en fibrina. (Dorland, 28a ed)
Es un mucopolisacárido altamente ácido formado por partes iguales de D-glucosamina sulfatada y ácido D-glucurónico con puentes sulfamínicos. El peso molecular oscila entre seis y vente mil. La heparina se encuentra y es obtenida del hígado, pulmones, mastocitos, etc. de los vertebrados. Su función se desconoce, pero se usa para evitar la coagulación sanguínea in vivo e in vitro, en forma de muchas sales diferentes.
Serina endopeptidasa que se forma del TRIPSINOGENO en el páncreas. Es convertida a su forma activa por la ENTEROPEPTIDASA en el intestino delgado. Cataliza la hidrólisis del grupo carboxilo de la arginina o de la lisina. EC 3.4.21.4.
Sustancias sintéticas o de origen natural relacionados con la cumarina, la delta-lactona del ácido cumarínico.