Partes de la molécula de miosina que resultan de su separación por enzimas proteolíticas (PAPAINA, TRIPSINA o QUIMOTRIPSINA) en regiones bien localizadas. El estudio de estos fragmentos aislados ayuda a delinear los roles funcionales de las diferentes partes de la miosina. Dos de los subfragmentos más comunes son la miosina S-1 y la miosina S-2. La S-1 contiene las cabezas de las cadenas pesadas más las cadenas ligeras, y la S-2 contiene parte de la cola de la cadena pesada con estructura de doble hebra dispuesta en alfa-hélice (bastón de miosina).
Superfamilia diversa de proteínas que funcionan como translocación de proteínas. Ellos comparten las características comunes de ser capaces de unirse a las ACTINAS e hidrolizar ADENOSINA TRIFOSFATO. Las miosinas generalmente consisten de cadenas pesadas que están implicadas en la locomoción, y cadenas ligeras que están implicadas en la regulación. Dentro de la estructura de la cadena pesada de la miosina son tres dominios: la cabeza, el cuello y la cola. La región de la cabeza de la cadena pesada contiene el dominio de unión a la actina y dominio de ADENOSINA TRIFOSFATO que proporciona la energía para la locomoción. La región del cuello está implicado en la unión de las cadenas ligeras. La región de la cola proporciona el punto de anclaje que mantiene la posición de la cadena pesada. La superfamilia de miosinas está organizada en clases estructurales basadas en el tipo y la disposición de las subunidades que contienen.
Las subunidades más grandes de MIOSINAS. Las cadenas pesadas tienen un peso molecular de unos 230 KDa y cada cadena pesada está generalmente asociada a un par diferente de CADENAS LIGERAS DE MIOSINA. Las cadenas pesadas poseen actividad de unión a la actina y ATPasa.
Subfamilia de proteínas miosinas que suelen encontrarse en las fibras musculares. La miosina II también interviene en una serie de funciones celulares diversas, como la división celular, el transporte en el APARATO DE GOLGI y el mantenimiento de la estructura de las MICROVELLOSIDADES.
Las subunidades más pequeñas de MIOSINAS que se unen cerca de los grupos de cabeza de las CADENAS PESADAS DE MIOSINA. Las cadenas ligeras de miosina tienen un peso molecular de aproximadamente 20 kDa y por lo general hay una esencial y un par de reguladoras de cadenas ligeras asociadas con cada cadena pesada. Muchas cadenas ligeras de miosina que unen calcio se consideran "proteínas similares a calmodulina".
Subclase de miosina que participa en el transporte de orgánulos y dirección de membrana. Se encuentra en abundancia en el tejido nervioso y células neurosecretoras. Las cadenas pesadas de miosina V contienen inusualmente dominios cuello largos que se cree que ayudan en la translocación de moléculas a más grandes distancia.
Serina endopeptidasa segregada por el páncreas como su zimógeno, el QUIMOTRIPSINOGENO y transportada en el jugo pancreático al duodeno, donde es activada por la TRIPSINA. Segmenta selectivamente aminoácidos aromáticos del lado carboxílico.
Tejido contráctil que produce movimiento en los animales.
Proteínas parciales formadas por hidrólisis parcial de proteínas o generadas a través de técnicas de INGENIERÍA DE PROTEÍNAS.
Proteínas filamentosas que son el constituyente principal de los delgados filamentos de las fibras musculares. Los filamentos (conocidos como F-actina) pueden ser disociados en sus subunidades globulares; cada subunidad está compuesta por un solo polipéptido de 375 aminoácidos. Esto es conocido como actina globular o actina G. La actina, junto con la miosina, es la responsable de la contracción y relajación muscular.T.
Una proteína que se halla en filamentos finos de fibras musculares. Inhibe la contracción del músculo a menos que su posición sea modificada por la TROPONINA.
Isoforma no muscular de la miosina de tipo II que se encuentra predominantemente en las plaquetas, los linfocitos, los neutrófilos y los enterocitos de borde en cepillo.
Subclase de miosinas que suelen encontrarse asociadas a estructuras de membrana ricas en actina, como los filopodios. Los miembros de la familia de la miosina de tipo I se expresan ubicuamente en los eucariotas. Las cadenas pesadas de la miosina de tipo I carecen de secuencias formadoras de estructuras helico-helicoidales en sus colas, y por tanto no forman dímeros.
Uno de los componentes proteicos menores del músculo esquelético. Su función es servir como componente enlazador de calcio en el complejo troponina-tropomiosina B-actina-miosina, confiriendo sensibilidad al calcio a los filamentos de actina y miosina enlazados en cruz.
Isoforma no muscular de la miosina de tipo II que se encuentra predominantemente en el tejido neuronal.
Isoformas de la miosina de tipo II que se encuentran en el músculo cardiaco.
Especie Oryctolagus cuniculus, de la familia Leporidae, orden LAGOMORPHA. Los conejos nacen en las conejeras, sin pelo y con los ojos y los oídos cerrados. En contraste con las LIEBRES, los conejos tienen 22 pares de cromosomas.
Organelos largos cilíndricos y contráctiles de las células del MÚSCULO ESTRIADO compuestos de FILAMENTOS DE ACTINA; filamentos de MIOSINA; y otras proteínas organizadas en arreglos de repetición de unidades llamados SARCÓMEROS.
Nombre común de la especie Gallus gallus, ave doméstica, de la familia Phasianidae, orden GALLIFORMES. Es descendiente del gallo rojo salvaje de ASIA SUDORIENTAL.
Secuencia de PURINAS y PIRIMIDINAS de ácidos nucléicos y polinucleótidos. También se le llama secuencia de nucleótidos.
Una sal utilizada para restaurar los niveles de calcio, como diurético productor de ácido y como antídoto para el envenenamiento con magnesio.
Grupo de enzimas que catalizan la hidrólisis del ATP. La reacción de hidrólisis usualmente es acoplada con otra función, tal como transportar Ca(2+) a través de la membana. Estas enzimas pueden ser dependientes de Ca(2+), Mg(2+), aniones, H+, o ADN.
Descripciones de secuencias específicas de aminoácidos, carbohidratos o nucleótidos que han aparecido en lpublicaciones y/o están incluidas y actualizadas en bancos de datos como el GENBANK, el Laboratorio Europeo de Biología Molecular (EMBL), la Fundación Nacional de Investigación Biomédica (NBRF) u otros archivos de secuencias.
Constituyentes protéicos de los músculos, de los que las ACTINAS y MIOSINAS son los principales. Existen más de una docena de proteínas adicionales, que incluyen la TROPONINA, TROPOMIOSINA y la DISTROFINA.
Enzima que fosforila las cadenas ligeras de la miosina en presencia de ATP para formar el fosfato de miosina de cadena ligera y ADP y requiere calcio y CALMODULINA. La cadena ligera de 20kD es fosforilada más rápidamente que cualquier otro aceptor, pero las cadenas ligeras de otras miosinas y la propia miosina pueden actuar como aceptores. La enzima desempeña un rol central en la regulación de la contracción de la musculatura lisa.
Un complejo proteico de actina y MIOSINAS que se halla en los músculos. Es la sustancia contráctil esencial en el músculo.
La suma del peso de todos los átomos en una molécula.
Proceso mediante el cual las sustancias, ya sean endógenas o exógenas, se unen a proteínas, péptidos, enzimas, precursores de proteínas o compuestos relacionados. Las mediciones específicas de unión de proteína frecuentemente se utilizan en los ensayos para valoraciones diagnósticas.
El orden de los aminoácidos tal y como se presentan en una cadena polipeptídica. Se le conoce como la estructura primaria de las proteínas. Es de fundamental importancia para determinar la CONFORMACION PROTÉICA.
Partes de una macromolécula que participan directamente en su combinación específica con otra molécula.
Una de las tres cadenas polipéptidas que constituyen el complejo TROPONINA. Es una proteína específica del corazón que se enlaza con la TROPOMIOSINA. Es liberada por células musculares cardíacas dañadas o lesionadas (MIOCITOS CARDIACOS). Defectos en la codificación genética de la troponina T dan lugar a CARDIOMIOPATIA HIPERTRÓFICA FAMILIAR.
La tasa de la dinámica en los sistemas físicos o químicos.
Inserción de moléculas de ADN recombinante de fuentes procariotas y/o eucariotas en un vehículo replicador, como el vector de virus o plásmido, y la introducción de las moléculas híbridas resultantes en células receptoras sin alterar la viabilidad de tales células.
Isoformas de la miosina de tipo II que se encuentran en el músculo liso.
Electroforesis en la que se emplea un gel de poliacrilamida como medio de difusión.
Subclase de las miosinas, que se encuentra originariamente en el fotoreceptor de la DROSOPHILA. Las cadenas pesadas pueden presentarse como dos isoformas unidas alternativamente, de 132 y 174 KD. Es muy poco frecuente que el terminal amino de la miosina tipo III contenga un dominio de proteina quinasa, que puede ser un componente importante del proceso visual.