Ubiquitina-Proteína Ligasas
Una clase diversa de enzimas que interactúan con ENZIMAS UBIQUITINA-CONJUGADAS y sustratos de proteína de ubiquitinación-específica. Cada miembro de este grupo de enzimas tiene su propia especificidad distinta para un sustrato y enzima ubiquitina-conjugada. Las ubiquitina-proteína ligasas existen como proteínas monoméricas y complejos de multiproteínas.
Ligasas
Clase de enzimas que cataliza la formación de un enlace entre dos moléculas de sustrato, proceso que se acopla con la hidrólisis de un enlace pirofosfato del ATP o de un donante de energía similar. (Dorland, 28a ed). EC 6.
Complejos de Clasificación Endosomal Requeridos para el Transporte
Conjunto de subcomplejos de proteínas implicadas en la CLASIFICACIÓN DE PROTEÍNA de PROTEÍNAS UBIQUITINADAS en las vesículas intraluminales de los CUERPOS MULTIVESICULARES y en la escisión de la membrana durante la formación de las vesículas intraluminales, durante la etapa final de la CITOCINESIS, y durante los brotes de virus con envoltura. La maquinaria ESCRT se compone de los productos de la proteína de la Clase E de proteína vacuolar clasificación genética.
Enzimas Ubiquitina-Conjugadoras
Una clase de enzimas que forman una unión tioéster a UBIQUITINA con la asistencia de ENZIMAS UBIQUITINA-ACTIVADORAS. Estas transfieren ubiquitina a la LISINA de una proteína sustrato con la asistencia de UBIQUITINA PROTEINA LIGASAS.
Complejos de Ubiquitina-Proteína Ligasa
Complejos de enzimas que catalizan el anexo covalente de UBIQUITINA a otra proteína formando una unión de péptido entre GLICINA C-terminal de UBIQUITINA y los grupos de residuos alfa-amina de LISINA en la proteína. Los complejos desempeñan un importante rol en mediar la degradación selectiva de proteínas de corta vida y anormales. El complejo de enzimas puede ser quebrado en tres componentes que involucran la activación de ubiquitina (ENZIMAS UBIQUITINA-ACTIVADORAS), conjugación de ubiquitina al complejo ligasa (ENZIMAS UBIQUITINA-CONJUGADORAS), y ligación de ubiquitina a la proteína sustrato (UBIQUITINA-PROTEINA LIGASAS).
Ubiquitinas
Familia de proteínas ampliamente distribuidas en el organismo que se encuentran en todos los eucariotes. Contiene una secuencia altamente conservada de 76 aminoácidos que es idéntica con una gran variedad de orígenes incluidos humanos, peces, e insectos. Participa en diversas funciones celulares, como en la degradación proteca, estructura de la cromatina, y shock por calor, al conjugarse a otras proteínas a través del terminal carboxilo.
Ubiquitina
Polipéptido de 76 aminoácidos muy conservado que se encuentra en células eucariotas y actúa como marcador en el TRANSPORTE y la degradación de proteínas intracelulares. La ubiquitina se activa a través de una serie de pasos complejos y forma un enlace isopeptídico con residuos de lisina de proteínas específicas en el interior de la célula. Estas proteínas ubiquitinadas pueden ser reconocidas y degradadas por proteosomas o pueden ser transportadas a compartimientos específicos dentro de la célula.
Secuencia de Aminoácidos
El orden de los aminoácidos tal y como se presentan en una cadena polipeptídica. Se le conoce como la estructura primaria de las proteínas. Es de fundamental importancia para determinar la CONFORMACION PROTÉICA.
Datos de Secuencia Molecular
Descripciones de secuencias específicas de aminoácidos, carbohidratos o nucleótidos que han aparecido en lpublicaciones y/o están incluidas y actualizadas en bancos de datos como el GENBANK, el Laboratorio Europeo de Biología Molecular (EMBL), la Fundación Nacional de Investigación Biomédica (NBRF) u otros archivos de secuencias.
Homología de Secuencia de Aminoácido
Grado de similitud entre secuencias de aminoácidos. Esta información es útil para entender la interrelación genética de proteinas y especies.
ADN Ligasas
Poli(desoxirribonucleótido): poli(desoxirribonucleótido)ligasas. Enzimas que catalizan la unión de desoxirribonucleótidos preformados en la unión fosfodiéster durante la reparación de una ruptura de una cadena simple en el ADN de doble hebra. La clase incluye tanto a EC 6.5.1.1. (ATP) como a EC 6.5.1.2. (NAD).
Proteínas Ligasas SKP Cullina F-box
Proteínas Cullin
Enzimas Ubiquitina-Activadoras
Una clase de enzimas que catalizan la formación dependiente de ATP de una unión de tioéster entre si mismo y UBIQUITINA. Entonces transfiere la ubiquitina activada a una de las UBIQUITINA-PROTEINA LIGASAS.
Ubiquitinación
Acto de unión de las UBIQUITINAS a PROTEÍNAS para formar complejos ubiquitina-proteína ligasa para marcar las proteínas para el transporte al COMPLEJO DE LA ENDOPEPTIDASA PROTEASOMAL, donde ocurre la proteólisis.
Complejo de la Endopetidasa Proteasomal
Un gran complejo multisubunidades que juega un importante rol en la degradación de la mayoría de las proteínas citosólicas y nucleares en células eucariotas. Contiene un sub-complejo catalítico 700-kDa y dos sub-complejos regulatorios 700-kDa. El complejo condensa proteínas ubiquitarias y proteínas activadas vía entienzima ornitina decarboxilasa.
Proteínas Proto-Oncogénicas c-cbl
Poliubiquitina
Oligómero formado a partir de la unión repetitiva de la glicina C-terminal de una molécula UBIQUITINA a través de un enlace isopeptídico a un residuo de lisina en una segunda molécula de ubiquitina. Es estructuralmente distintos de UBIQUITINA C, que es una única proteína que contiene una secuencia de péptido de ubiquitina en tándem dispuestos.
Unión Proteica
Proteínas de Saccharomyces cerevisiae
Proteínas obtenidas de las especies SACCHAROMYCES CEREVISIAE. La función de proteínas específicas de este organismo ha despertado un alto interés científico y se ha utilizado para derivar el conocimiento basico del funcionamiento de proteínas similares en eucariotas superiores.
Estructura Terciaria de Proteína
Nivel de la estructura proteica en el cual las combinaciones de estructuras secundarias de proteína (alfa hélices, regiones lazo y motivos) están empacadas juntas en formas plegadas que se denominan dominios. Los puentes disulfuro entre cisteínas de dos partes diferentes de la cadena polipeptídica junto con otras interacciones entre cadenas desempeñan un rol en la formación y estabilización de la estructura terciaria. Las pequeñas proteínas generalmente consisten de un dominio único, pero las proteínas mayores pueden contener una cantidad de dominios conectados por segmentos de cadena polipeptídica que no tienen estructura secundaria.
Cisteína Endopeptidasas
Síndrome de Angelman
Síndrome que se caracteriza por múltiples anomalías, RETRASO MENTAL, y trastornos del movimiento. Usualmente existen anomalías craneales y de otro tipo, hay espasmos infantiles frecuentes (ESPASMOS INFANTILES); paroxismos de risa prolongados y que se provocan fácilmente (de ahí "feliz"); movimientos en forma de muñeco inestable (de aquí "títere"); protrusión contínua de la lengua; retraso motor; ATAXIA; HIPOTONÍA MUSCULAR; y una facie peculiar. Se asocia con deleciones en el cromosoma materno 15q11-13 y otras anomalías genéticas.
Polinucleótido Ligasas
Reticulocitos
ERITROCITOS inmaduros. En los seres humanos, estos son CÉLULAS ERITROIDES que apenas han sufrido la extrusión de su NÚCLEO CELULAR. Aún contienen algunas organelas que gradualmente disminuyen en número mientras las células maduran. Los RIBOSOMAS son los últimos en desaparecer. Ciertas técnicas de coloración hacen que los componentes de los ribosomas se precipiten en un "retículo" característico (no es lo mismo que el RETÍCULO ENDOPLÁSMICO)y por ello el nombre de reticulocitos.
Secuencias de Aminoácidos
Componentes estructurales de proteínas, comunmente observados, formados por combinaciones simples de estructuras secundarias adyacentes. Una estructura comunmente observada puede estar compuesta por una SECUENCIA CONSERVADA que puede estar representada por una SECUENCIA DE CONSENSO.
Ciclosoma-Complejo Promotor de la Anafase
Ubiquitina ligasa principalmente involucrada en la regulación de la transición metafase-anafase durante la MITOSIS a través de la ubiquitinación de las PROTEÍNAS DE CICLO CELULAR específicas. La actividad enzimática es estrechamente regulada a través de subunidades y cofactores, que modulan la activación, inhibición, y especificidad de sustrato. El complejo promotor de anafase, o APC-C, también está involucrado en la diferenciación de tejidos en la PLACENTA, el CRISTALINO, y MÚSCULO ESQUELÉTICO y en la regulación de la excitabilidad y PLASTICIDAD NEURONAL postmitótica.
Mutación
Complejos Multienzimáticos
Sistemas de enzimas que funcionan secuencialmente, catalizando reacciones consecutivas conectadas por intermediarios metabólicos comunes. Pueden implicar simplemente una transferencia moléculas de agua o de átomos de hidrógeno o estar asociadas a grandes estructuras supramoleculares, como la MITOCONDRIA o los RIBOSOMAS.
Saccharomyces cerevisiae
Ubiquitina Tiolesterasa
Una tioéster hidrolasa que actúa sobre ésteres formados entre tioles como DITIOTREITOL o GLUTATION y el residuo de la glicina C-terminal de UBIQUITINA.
Dominios RING Finger
Especificidad por Sustrato
Subunidad Apc3 del Ciclosoma-Complejo Promotor de la Anafase
Subunidad conservada altamente evolucionada del complejo (APC-C) promotor de la anafase que contiene múltiples repeticiones de 34-amino-ácido tetratricopéptido. Estos dominios se encuentran también en las subunidades Apc 6, 7, y 8, y se ha demostrado que median las interacciones proteína-proteína, lo que sugiere que Apc3 puede ayudar en la coordinación de la yuxtaposición de las subunidades catalíticas y módulos de reconocimiento de sustrato en relación a los co-activadores e inhibidores de APC-C.
Subunidad Apc10 del Ciclosoma-Complejo Promotor de la Anafase
Canales Epiteliales de Sodio
Los canales de sodio se encuentran en la sal-reabsorbida de CÉLULAS EPITELIALES que alinean el NEFRÓN distal, el COLON distal, CONDUCTOS SALIVALES, las GLÁNDULAS SUDORÍPARAS y el PULMÓN. Son sensible a la AMILORIDA y tienen un rol crítico en el control del balance de sodio, el VOLÚMEN SANGUÍNEO y la PRESIÓN SANGUINEA.
Técnicas del Sistema de Dos Híbridos
Técnicas de cribado concebidas inicialmente en levaduras para identificar genes que codifican proteínas interactuantes. Se usan variantes para evaluar la interrelación entre las proteínas y otras moléculas. Las técnicas de dos híbridos se refieren al análisis de interacciones entre proteínas; las técnicas de un híbrido, a las interacciones entre ADN y proteína; las técnicas de tres híbridos, a las interacciones entre ARN y proteína o entre ligando y proteína. Las técnicas de n híbridos en configuración inversa se refieren al análisis de mutaciones o de moléculas pequeñas que disocian las interacciones conocidas.
Proteínas Portadoras
Proteínas de Transporte de Nucleótidos
ARN Ligasa (ATP)
Proteínas de Unión al Calcio
Proteínas Recombinantes de Fusión
Línea Celular
Células HeLa
Proteínas de Ciclo Celular
Proteínas que controlan el CICLO DE DIVISIÓN CELULAR. Esta familia de proteínas incluye una gran variedad de clases, entre las que se encuentran las CINASAS DEPENDIENTES DE LA CICLINA, cinasas activadas por mitógenos, CICLINAS y FOSFOPROTEÍNA FOSFATASAS, así como sus presuntos sustratos, como las proteínas asociadas a la cromatina, las PROTEÍNAS DEL CITOESQUELETO y los FACTORES DE TRANSCRIPCIÓN.
Proteínas Nucleares
Proteínas que se encuentran en los núcleos de las células. No se confunden con las NUCLEOPROTEÍINAS que son proteínas conjugadas con ácidos nucleicos, que no están necesariamente presentes en el núcleo.
Proteína Inhibidora de la Apoptosis Ligada a X
Péptido Hidrolasas
Hidrolasas que desdoblan especificamente las uniones peptídicas de las PROTEINAS y los PÉPTIDOS. Ejemplos de subclases de este grupo son las EXOPEPTIDASAS y ENDOPEPTIDASAS.
Sitios de Unión
Proteínas F-Box
Una familia de proteínas que comparten la SECUENCIA F-BOX y están involucradas en las interacciones de proteína-proteína. Juegan un importante rol en procesar la ubiquición de proteína por asociación con una variedad de sustratos y luego asociación en los complejos SCF UBIQUITINA LIGASA. Están unidas al complejo ubiquitina-ligasa por vinculación a PROTEINAS DE DOMINIO SKP.
Procesamiento Proteico-Postraduccional
Cualquiera de las diversas modificaciones post-traduccionales de PÉPTIDOS o PROTEÍNAS catalizadas enzimáticamente en la célula de origen. Estas modificaciones comprenden la carboxilación, HIDROXILACIÓN, ACETILACIÓN, FOSFORILACIÓN, METILACIÓN, GLICOSILACIÓN, ubiquitinación, oxidación, proteólisis y formación de enlaces cruzados y dan lugar a cambios en el peso molecular y en la motilidad electroforética.
Proteínas
Transfección
Glutatión Transferasa
Endopeptidasas
Subclase de PÉPTIDO HIDROLASAS que catalizan la división interna de PÉPTIDOS y PROTEINAS.
Alineación de Secuencia
Combinación de dos o más aminoácidos o secuencias de bases de un organismo u organismos de manera que quedan alineadas las áreas de las secuencias que comparten propiedades comunes. El grado de correlación u homología entre las secuencias se pronostica por medios computarizados o basados estadísticamente en los pesos asignados a los elementos alineados entre las secuencias. Ésto a su vez puede servir como un indicador potencial de la correlación genética entre organismos.
Clonación Molecular
Canales de Sodio
Los canales iónicos que específicamente permiten el paso de iones de SODIO. Una variedad de subtipos específicos de los canales de sodio están involucrados en el servicio a las funciones especializadas como la señalización neuronal, la contracción del MÚSCULO CARDÍACO, y la función del RIÑON.