Una glicoproteína del plasma sanguíneo que media la adhesión celular e interactúa con proteínas del complemento, coagulación y cascada fibrinolítica.
Receptores como la INTEGRINA ALFAVBETA3 que se unen a la VITRONECTINA con alta afinidad y desempeñan un importante papel en la migración celular. También se unen con el FIBRINÓGENO, el FACTOR DE VON WILLEBRAND, la osteopontina y las TROMBOSPONDINAS.
Grupo de INTEGRINAS que incluyen la glicoproteína GPIIb-IIIa de la membrana exterior de las plaquetas (COMPLEJO GPIIB-IIIA DE GLICOPROTEÍNA PLAQUETARIA) y el receptor de vitronectina (RECEPTORES DE VITRONECTINA). Ellos desempeñan un importante rol en la adhesión celular y sirven como receptores de la fibronectina, factor de von Willebrand, y vitronectina.
Familia de glicoproteínas transmembrana (GLICOPROTEÍNAS DE MEMBRANA), constituidas por heterodímeros no covalentes. Interactúan con una gran variedad de ligandos, incluidas las PROTEÍNAS MATRICES EXTRACELULARES, el complemento (PROTEINAS DEL SISTEMA COMPLEMENTO) y otras células, mientras que sus dominios intracelulares interactúan con el CITOESQUELETO. Se han identificado al menos tres familias de integrinas: los RECEPTORES DE CITOADHESINA, los RECEPTORES DE ADHESIÓN DE LEUCOCITO y los RECEPTORES DE ANTÍGENO MUY TARDÍO. Cada familia tiene una subunidad beta común (CADENAS BETA DE INTEGRINAS)combinada con una o más subunidades alfa diferentes (CADENAS ALFA DE INTEGRINAS). Estos receptores participan en la adhesión célula-matriz y célula-célula en muchos procesos fisiológicos importantes, como el desarrollo embrionario, la HEMOSTASIS, TROMBOSIS, CICATRIZACIÓN DE HERIDAS, mecanismos de defensa inmune y no inmune y la transformación oncogénica.
Compuestos conjugados de proteína-carbohidrato que incluyen las mucinas, los mucoides y las glicoproteínas amiloides.
Glicoproteínas que se encuentran en la superficie de las células, particularmente en las estructuras fibrilares. Las proteínas se pierden o reducen cuando estas células sufren transformaciones virales o químicas. Son altamente susceptibles a la proteolisis y son sustratos para el factor VIII activado de la coagulación. Las formas presentes en el plasma se llaman globulinas insolubles en frío.
Adherencia de las células a superficies u otras células.
Integrina que se une a una variedad de plasma y proteínas de la matriz extracelular que contiene la secuencia de aminoácidos RGD conservados y modula la adhesión celular. La integrina alfavbeta3 se expresa altamente en los OSTEOCLASTOS en el que puede jugar un papel en la RESORCIÓN ÓSEA. También es abundante en el músculo liso vascular y las células endoteliales, y en algunas células tumorales, donde está implicada en la angiogénesis y migración celular. Aunque a menudo referida como el receptor de vitronectina hay más de un receptor de vitronectina (RECEPTORES DE VITRONECTINA).
Un miembro de la familia serpina de las proteínas. Inhibe tanto a los activadores de plasminógeno del tipo tisular como los del tipo uroquinasa.
Integrina alfa con un peso molecular de 160 kDa que se encuentra en una variedad de tipos de células. Se somete a la escisión postraduccional en una pesada y ligera cadena, que están conectados por enlaces disulfuro. La integrina alfaV puede combinar con varias diferentes subunidades beta para formar heterodímeros que por lo general se unen a la secuencia RGD que contienen proteínas de la matriz extracelular.
Receptores específicos de superfície celular que se unen a las FIBRONECTINAS. Los estudios han demostrado que estos receptores funcionan en ciertos tipos de contacto adhesivo y que desempeñan un papel importante en la formación de la matriz. Esos receptores incluyen el receptor tradicional de fibronectina, llamado también INTEGRINA ALFA5BETA1 y otras integrinas diversas.
Un receptor específico extracelular del ACTIVADOR DE PLASMINÓGENO TIPO UROQUINASA. Se une a la membrana celular a través del ligamento GLICOSILFOSFATIDILINOSITOLES y juega un rol en la co-localización del activador de plasminógeno tipo uroquinasa con PLASMINÓGENO.
Péptidos constituídos por entre dos y doce aminoácidos.
Es un mucopolisacárido altamente ácido formado por partes iguales de D-glucosamina sulfatada y ácido D-glucurónico con puentes sulfamínicos. El peso molecular oscila entre seis y vente mil. La heparina se encuentra y es obtenida del hígado, pulmones, mastocitos, etc. de los vertebrados. Su función se desconoce, pero se usa para evitar la coagulación sanguínea in vivo e in vitro, en forma de muchas sales diferentes.
Subunidad beta de la integrina, de aproximadamente 85 kD de tamaño, que se ha encontrado en heterodímeros conteniendo GLICOPROTEINA IIB DE MEMBRANA PLAQUETARIA e INTEGRINA ALFAV. La integrina beta3 existe como tres isoformas unidas de forma alternativa, designada beta3A-C.
Compuestos orgánicos macromoleculares que contienen carbono, hidrógeno, oxígeno, nitrógeno y, generalmente, azufre. Estas macromoléculas (proteínas) forman una intrincada malla en la que se sumergen las células para construir los tejidos. Las variaciones en los tipos relativos de macromoléculas y su organización determinan el tipo de matriz extracelular, adaptada cada una a los requerimientos funcionales del tejido. Los dos tipos principales de macromoléculas que forman la matriz extracelular son: glicosaminoglicanos, unidos usualmente a proteínas (proteoglicanos) y proteínas fibrosas (por ejemplo, COLÁGENO, ELASTINA, FIBRONECTINAS y LAMININA).
Glicoproteínas que están en la superficie de las plaquetas y que juegan un importante papel en la hemostasia y trombosis por su intervención en la adhesión y agregación de plaquetaria. Muchas de ellas son receptores.
Moduladores importantes de la actividad de los actividadores plasminógenos. Los inhibidores pertenecen a la familia de las proteínas serpinas e inhiben tanto al tipo tisular y los activadores plasminógenos tipo urokinasa.
Enzima proteolítica que convierte el PLASMINÓGENO en FIBRINOLISINA, donde la segmentación preferencial es entre la ARGININA y VALINA. Originalmente fue aislado de la ORINA humana, pero se encuentra en muchos tejidos de los VERTEBRADOS.
Moléculas de la superficie celular del sistema inmune que unen específicamente moléculas o moléculas mensajeras, a la superficie y que generan cambios en el comportamiento de esas células. Aunque estos receptores se identificaron primero en el sistema inmune, muchos tienen funciones importantes en otras regiones.
Proceso mediante el cual las sustancias, ya sean endógenas o exógenas, se unen a proteínas, péptidos, enzimas, precursores de proteínas o compuestos relacionados. Las mediciones específicas de unión de proteína frecuentemente se utilizan en los ensayos para valoraciones diagnósticas.
Proteínas que están presentes en el suero sanguíneo, incluyendo la ALBUMINA SÉRICA, los FACTORES DE COAGULACION SANGUINEA, y muchos otros tipos de proteínas.
Sustancia en forma de red que se encuentra en el espacio extracelular y en asociación con la membrana basal de la superficie celular. Estimula la proliferación nuclear y brinda una estructura de apoyo a la cual las células o los lisados celulares se adhieren en los discos de cultivo.
Glicoproteína plasmática coagulada por la trombina, compuesta de un dímero de tres pares no idénticos de cadenas polipéptidas (alfa, beta, gamma) unidas entre sí por enlaces de disulfuro. La coagulación del fibrinógeno es un cambio sol-gel que involucra reordenamientos moleculares: en tanto el fribinógeno resulta dividido por la trombina para formar polipéptidos A y B, la acción proteolítica de otras enzimas da lugar a diferentes productos de degradación del fibrinógeno.
El orden de los aminoácidos tal y como se presentan en una cadena polipeptídica. Se le conoce como la estructura primaria de las proteínas. Es de fundamental importancia para determinar la CONFORMACION PROTÉICA.
Descripciones de secuencias específicas de aminoácidos, carbohidratos o nucleótidos que han aparecido en lpublicaciones y/o están incluidas y actualizadas en bancos de datos como el GENBANK, el Laboratorio Europeo de Biología Molecular (EMBL), la Fundación Nacional de Investigación Biomédica (NBRF) u otros archivos de secuencias.
Gran glicoproteína no colágeno con propiedades antigénicas. Se localiza en la membrana basal de la lámina lúcida y funciona uniendo las células epiteliales a las membranas basales. Las evidencias sugieren que la proteína desempeña un rol en la invasión tumoral.
Producto de la cascada de la ACTIVACIÓN DE COMPLEMENTO, al margen de las vías, que forma canales transmembrana y causando interrupción de la MEMBRANA CELULAR diana y lisis celular. Está formada por la conjunción secuencial de componentes terminales del complemento (COMPLEMENTO C5B, COMPLEMENTO C6, COMPLEMENTO C7, COMPLEMENTO C8 y COMPLEMENTO C9) dentro de la membrana diana. El resultante C5b-8-poli-C9 es el "complejo de ataque de membrana" o MAC.
Células que se propagan in vitro en un medio de cultivo especial para su crecimiento. Las células de cultivo se utilizan, entre otros, para estudiar el desarrollo, y los procesos metabólicos, fisiológicos y genéticos.
Un alfa plasma 2 de la glicoproteína que representa la actividad principal de la antitrombina en plasma normal y también inhibe varias otras enzimas. Se trata de un miembro de la superfamilia de serpinas.
Movimiento de las células de un lugar a otro. Se distingue de la CITOCINESIS que es el proceso de división del CITOPLASMA de una célula.
Partes de una macromolécula que participan directamente en su combinación específica con otra molécula.
Producto de la lisis del plasminógeno (pro-fibrinolisina) por los activadores de plasminógeno. Está compuesta por dos cadenas polipeptídicas, ligera (B) y pesada (A), con peso molecular de 75,000. Es la principal enzima proteolítica que interviene en la retracción del coágulo sanguíneo, o en la lisis de la fibrina y es desactivada rápidamente por las antiplasminas. EC 3.4.21.7.
Enzima derivada de la protrombina que convierte al fibrinógeno en fibrina. (Dorland, 28a ed)
Cadenas beta de integrinas se combinan con cadenas alfa de integrinas para formar los receptores heterodiméricos de la superficie celular. Las integrinas se han clasificado tradicionalmente en grupos funcionales basados en la identidad de una de las tres cadenas beta presentes en el heterodímero. La cadena beta es necesaria y suficiente para la señalización dependiente de integrina. Su corta cola citoplasmática contiene secuencias críticas para la señalización de adentro hacia afuera.
Los anticuerpos producidos por un solo clon de células.
Proteínas de la superficie celular que unen con alta afinidad a la célula moléculas externas señalizadoras y convierten este evento extracelular en una o más señales intracelulares que alteran el comportamiento de la célula diana. Los receptores de la superficie celular, a diferencia de las enzimas, no alteran químicamente a sus ligandos.
Trastorno congénito del sangramiento que se caracteriza por tiempo de sangramiento prolongado, ausencia de agregación plaquetaria como respuesta a la mayoría de los agentes, especialmente ADP, y retracción del coágulo alterada o ausente. Las membranas plaquetarias son deficientes o tienen un defecto en el complejo de la glicoproteína IIb-IIIa (COMPLEJO PLAQUETARIO DE LA GLICOPROTEÍNA GPIIB-IIIA).
Una familia relacionada a las glicoproteínas adhesivas que se sintetizan, secretan, y se incorporan en la matriz extracelular de una variedad de células, incluyendo los gránulos alfa de las plaquetas después de la activación de la trombina y las células endoteliales. Interactúan con una serie de FACTORES DE COAGULACIÓN SANGUÍNEA y factores anticoagulantes. Han sido identificadas cinco formas diferentes, la trombospondina -1, -2, -3, -4, y la proteína matriz del cartílago oligomerico (COMP). Están involucrados en la adhesión celular, la agregación plaquetaria, proliferación celular, angiogénesis, metástasis tumoral, crecimiento del MÚSCULO LISO VASCULAR, y la reparación de tejidos.
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Compuestos exógenos o endógenos que inhiben las SERINO ENDOPEPTIDASAS.