Proporção pela qual uma enzima conserva sua conformação estrutural ou sua atividade quando sujeita à estocagem, isolamento e purificação ou várias outras manipulações físicas ou químicas, incluindo enzimas proteolíticas e aquecimento.

Presença de calor ou de uma temperatura notadamente maior do que a normal.

Taxa dinâmica em sistemas químicos ou físicos.

Rompimento das ligações não covalentes e/ou dissulfídicas responsáveis pela manutenção da forma tridimensional e da atividade da proteína nativa.

MUTAGÊNESE geneticamente construída em um ponto específico na molécula de DNA que introduz uma substituição, inserção ou deleção de uma base.

Facilitação de uma reação química por um material (catalisador) que não é consumido na reação.

Propriedade de objetos que determina a direção do fluxo de calor quando eles são posicionados em contato térmico direto. A temperatura é a energia dos movimentos microscópicos (translacionais e de vibração) das partículas dos átomos.

Integridade química e física de um produto farmacêutico.

Modelos usados experimentalmente ou teoricamente para estudar a forma das moléculas, suas propriedades eletrônicas ou interações [com outras moléculas]; inclui moléculas análogas, gráficos gerados por computador e estruturas mecânicas.

Qualquer mudança detectável e hereditária que ocorre no material genético causando uma alteração no GENÓTIPO e transmitida às células filhas e às gerações sucessivas.

Forma tridimensional característica de uma proteína, incluindo as estruturas secundária, supersecundária (motivos), terciária (domínios) e quaternária das cadeias peptídicas. A ESTRUTURA QUATERNÁRIA DE PROTEÍNA descreve a conformação assumida por proteínas multiméricas (agregados com mais de uma cadeia polipeptídica).

Descrições de sequências específicas de aminoácidos, carboidratos ou nucleotídeos que apareceram na literatura publicada e/ou são depositadas e mantidas por bancos de dados como o GENBANK, European Molecular Biology Laboratory (EMBL), National Biomedical Research Foundation (NBRF) ou outros repositórios de sequências.

Ordem dos aminoácidos conforme ocorrem na cadeia polipeptídica. Isto é chamado de estrutura primária das proteínas. É de importância fundamental para determinar a CONFORMAÇÃO DA PROTEÍNA.

Habilidade de uma proteína em reter sua conformação estrutural ou sua atividade quando submetida a manipulações físicas ou químicas.

Normalidade de uma solução com relação a íons de HIDROGÊNIO, H+. Está relacionada com medições de acidez na maioria dos casos por pH = log 1/2[1/(H+)], onde (H+) é a concentração do íon hidrogênio em equivalentes-grama por litro de solução. (Tradução livre do original: McGraw-Hill Dictionary of Scientific and Technical Terms, 6th ed)

Espécie de bactérias Gram-negativas, facultativamente anaeróbicas, em forma de bastão (BACILOS GRAM-NEGATIVOS ANAERÓBIOS FACULTATIVOS) comumente encontrada na parte mais baixa do intestino de animais de sangue quente. Geralmente não é patogênica, embora algumas linhagens sejam conhecidas por produzir DIARREIA e infecções piogênicas. As linhagens patogênicas (virotipos) são classificadas pelos seus mecanismos patogênicos específicos como toxinas (ESCHERICHIA COLI ENTEROTOXIGÊNICA), etc.

Proteínas preparadas através da tecnologia de DNA recombinante.

Ponto no qual uma molécula de RNA retém sua integridade estrutural e resiste à degradação por RNASE e HIDRÓLISE catalisada por base, sob condições variáveis in vivo ou in vitro.

Análise matemática rigorosa das relações [entre grandezas] energéticas (calor, trabalho, temperatura e equilíbrio). Descreve sistemas [e processos] cujos estados são caracterizados (determined) por parâmetros térmicos como a temperatura, além de parâmetros mecânicos e eletromagnéticos.