Glicerol-3-phosphate dehydrogenase is an enzyme that catalyzes the conversion of dihydroxyacetone phosphate to glycerol 3-phosphate in the glycolytic pathway, while also playing a role in gluconeogenesis and oxidative stress response.
Qualquer sal ou éster do ácido glicerofosfórico.
Enzima que transfere grupos acil do acil-CoA ao glicerol-3-fosfato para formar monoglicerídeo fosfatos. Age apenas em derivados de CoA e ácidos graxos de comprimento de cadeia superior a 10 carbonos. Também forma diglicerídeo fosfatos. EC 2.3.1.15.
Polissacarídeos bacterianos ricos em ligações fosfodiéster. São os principais componentes da parede celular e membranas de diversas bactérias.
Enzima tetramérica que junto com a coenzima NAD+, catalisa a interconversão de lactato e piruvato. Em vertebrados, há genes para três subunidades diferentes (LDH-A, LDH-B e LDH-C).
Enzima contendo zinco que oxida álcoois primários e secundários ou hemiacetais na presença de NAD. Na fermentação alcoólica, catalisa a etapa final de redução de um aldeído a um álcool na presença de NADH e hidrogênio.
Enzimas que catalisam a desidrogenação de GLICERALDEÍDO 3-FOSFATO. Existem vários tipos de gliceraldeído-3-fosfato-desidrogenase incluindo as variedades fosforilantes e não fosforilantes, as que transferem hidrogênio para NADP e as que transferem hidrogênio para NAD.
Enzima que oxida um aldeído na presença de NAD+ e água a um ácido e NADH. Esta enzima fora inicialmente classificada como EC 1.1.1.70.
Enzima que catalisa a conversão de L-glutamato e água a 2-oxoglutarato e NH3 na presença de NAD+. EC 1.4.1.2.
Glucose-6-phosphate dehydrogenase (G6PD) is a metabolic enzyme that plays a crucial role in protecting cells from oxidative damage by maintaining the balance of reduced glutathione.
Enzima que catalisa a conversão de (S)-malato e NAD+ a oxalacetato e NADH. EC 1.1.1.37.
Enzima mitocondrial que catalisa a descarboxilação oxidativa do isocitrato para formar alfa-cetoglutarato, usando NAD+ como aceptor de elétrons. A reação é o passo-crucial limitador da taxa de reação do ciclo dos ácidos tricarboxílicos. A enzima exige Mg2+ ou Mn2+ e é ativada por ADP, citrato, e Ca2+ e inibida por NADH, NADPH e ATP. (Dorland, 28a ed). EC 1.1.1.41.
Subclasse de enzimas que inclui todas as desidrogenases que agem sobre álcoois primários e secundários, bem como sobre hemiacetais. São classificados posteriormente de acordo com o aceptor, que pode ser NAD+ ou NADP+ (subclasse 1.1.1), citocromo (1.1.2), oxigênio (1.1.3), quinona (1.1.5) ou outro aceptor (1.1.99).
Flavoproteína (contendo oxidorredutase) que catalisa a redução de lipoamida (pelo NADH) para di-hidrolipoamida (e NAD+). A enzima é um componente de vários COMPLEXOS MULTIENZIMÁTICOS.
Catalisam reversivelmente a oxidação de um grupo hidroxila dos carboidratos para formar um cetoaçúcar, aldeído ou lactona. Qualquer aceptor, exceto o oxigênio molecular, é permitido. Inclui EC 1.1.1., EC 1.1.2 e 1.1.99.
Flavoproteína que contém oxidorredutase que catalisa a desidrogenação do SUCCINATO em fumarato. Na maioria dos organismos eucarióticos, esta enzima é um componente do complexo II de transporte de elétrons das mitocôndrias.
Álcool oxidorredutase que catalisa a oxidação de L-iditol a L-sorbose na presença de NAD. Também age sobre o D-glucitol, para formar D-frutose. Age também em outros álcoois de açúcar intimamente relacionados, para formar o açúcar correspondente. EC 1.1.1.14.
Coenzima composta de nicotinamida monoculeotídeo (NMN) acoplada à adenosina monofosfato (AMP) por ligação pirofosfato. É encontrada amplamente na natureza e está envolvida em numerosas reações enzimáticas nas quais serve como portador de elétrons sendo alternadamente oxidada (NAD+) e reduzida (NADH). (Dorland, 28a ed)
Glucose desidrogenase que catalisa a oxidação de beta-D-glucose para formar D-glucono-1,5-lactona, utilizando NAD, assim como NADP como uma coenzima.
Enzimas da classe das oxidorredutases que catalisam a desidrogenação de hidroxiesteroides. EC 1.1.-.
O Complexo Cetoglutarato Desidrogenase é um complexo enzimático multienzimático que desempenha um papel crucial na oxidação de cetoglutarato a sucoína no ciclo dos ácidos tricarboxílicos, fornecendo energia e participando da regulação do metabolismo.
Oxidorredutases específicas para ALDEÍDOS.
D-Glucose:1-oxidorredutases. Catalisa a oxidação de D-glucose a D-glucono-gama-lactona e aceptor reduzido. Qualquer aceptor, exceto oxigênio molecular, é permitido. Inclui EC 1.1.1.47; EC 1.1.1.118; EC 1.1.1.119 e EC 1.1.99.10.
Catalisam a oxidação de 3-hidroxiesteroides a 3-cetosteroides.
Enzima da classe das oxidorredutases que catalisa a descarboxilação oxidativa de 6-fosfogluconato para formar ribulose 5-fosfato, reduzindo NADP+ a NADPH. A reação é um passo na via da pentose-fosfato no metabolismo da glucose.
Catalisa reversivelmente a oxidação de um grupo hidroxila de álcoois de açúcar, para formar um cetoaçúcar, aldeído ou lactona. Qualquer aceptor, exceto oxigênio molecular, é permitido. Inclui EC 1.1.1.; EC 1.1.2 e EC 1.1.99.
Enzimas que catalisam o primeiro passo da beta-oxidação dos ÁCIDOS GRAXOS.
Flavoproteína e oxidorredutase que apresenta átomos de ferro e enxofre e catalisa a oxidação de NADH a NAD. Em eucariotos esta enzima pode ser encontrada como componente do complexo I transportador mitocondrial de elétrons. Em condições experimentais, a enzima pode usar o GRUPO CITOCROMO C como cofator redutor. Anteriormente classificada como EC 1.6.2.1.
Enzima que catalisa a desidrogenação de inosina 5'-fosfato a xantosina 5'-fosfato na presença de NAD. EC 1.1.1.205.
Álcool oxidorredutases com substrato específico para ÁCIDO LÁCTICO.
Flavoproteínas que catalisam reversivelmente a redução de dióxido de carbono para formiato. Muitos compostos podem agir como aceptores, mas o único aceptor fisiológico é o NAD. As enzimas são ativas na fermentação de açúcares e outros compostos a dióxido de carbono, e são enzimas chaves na obtenção de energia quando as bactérias crescem em formiato como única fonte de carbono. Foram purificadas de sangue bovino. EC 1.2.1.2.
Flavoproteína oxidorredutase que tem especificidade para os ácidos graxos de cadeia média. Forma um complexo com as FLAVOPROTEÍNAS TRANSFERIDORAS DE ELÉTRONS e transporta equivalentes redutores para a UBIQUINONA.
Classe de enzimas que catalisa a oxidação de 17-hidroxiesteroides a 17-cetosteroides. EC 1.1.-.
Enzima que catalisa a oxidação de XANTINA na presença de NAD+ para formar ÁCIDO ÚRICO e NADH. Age também sobre uma variedade de outras purinas e aldeídos.
Cetona oxirredutase que catalisa a conversão geral de alfa-cetoácidos para ACIL-CoA e CO2. A enzima necessita de difosfato de tiamina como co-fator. Os defeitos nos genes que codificam subunidades da enzima causam a DOENÇA DA URINA DE XAROPE DE BORDO. A enzima foi classificada anteriormente como EC 1.2.4.3.
A hidroxibutirato desidrogenase é uma enzima que catalisa a conversão reversível da D-3-hidroxibutirato em acetoacetato, desempenhando um papel fundamental no metabolismo de cetonas e aminoácidos.
Componente E1 do COMPLEXO PIRUVATO DESIDROGENASE multienzimático. É composto por 2 subunidades alfa (subunidade alfa E1 piruvato desidrogenase) e 2 subunidades beta (subunidade beta E1 piruvato desidrogenase).
Enzimas que catalisam reversivelmente a oxidação de 3-hidroxiacil-CoA a 3-cetoacil-CoA, na presença de NAD. São enzimas cruciais na oxidação de ácidos graxos e na síntese mitocondrial de ácidos graxos.
Hidroxiesteroide desidrogenases que catalisam a conversão reversível de cortisol para o metabólito inativo CORTISONA. As enzimas desta classe podem utilizar como cofatores o NAD ou NADP.
Oxidorredutases que são específicas para CETONAS.
Classe de todas as enzimas que catalisam reações de oxidorredução. O substrato que é oxidado é considerado doador de hidrogênio. O nome sistemático é baseado na oxidorredutase doador:receptor. O nome recomendado é desidrogenase, onde for possível. Como alternativa, redutase pode ser usado. O termo oxidase é usado apenas nos casos em que o O2 é o receptor.
Coenzima composta de nicotinamida ribosil 5'-fosfato mononucleotídeo (NMN) acoplado por ligação pirofosfato ao 5'-fosfato de adenosina 2',5'-bifosfato. Serve como portador de elétrons em numerosas reações, sendo alternadamente oxidada (NADP+) e reduzida (NADPH). (Dorland, 28a ed)
Oxirredutase envolvida na degradação de bases pirimidinas. Catalisa o catabolismo de TIMINA, URACILA e da droga quimioterapêutica 5-FLUORURACILA.
Enzima que catalisa a oxidação de UDPglucose a UDPglucuronato na presença de NAD+. EC 1.1.1.22.
Taxa dinâmica em sistemas químicos ou físicos.
Deficiência enzimática produtora de doença, sujeita a muitas variantes, algumas das quais causam uma deficiência na atividade da GLUCOSEFOSFATO DESIDROGENASE nos eritrócitos, levando à anemia hemolítica.
11 beta-hidroxiesteroide-desidrogenase de baixa afinidade que se encontra em vários tecidos, os mais notáveis são FÍGADO, PULMÃO, TECIDO ADIPOSO, tecido vascular, OVÁRIO e SISTEMA NERVOSO CENTRAL. A enzima atua reversivelmente e pode usar NAD ou NADP como co-fatores.
Enzima dependente de NAD que cataliza a DESAMINAÇÃO reversível da L-ALANINA a piruvato e AMÔNIA. Esta enzima é necessária para o crescimento quando a ALANINA é a única fonte de CARBONO ou NITROGÊNIO. Pode também desempenhar um papel na síntese da PAREDE CELULAR porque a L-ALANINA é um constituinte importante da camada de PEPTIDOGLICANA.
3-hidroxiesteroide desidrogenase que catalisa a redução reversível do androgênio ativo DIIDROTESTOSTERONA em 5-ALFA-ANDROSTANO-3 ALFA,17 BETA-DIOL. Também tem atividade em direção a outros 3-alfa-hidroxiesteroides e em 9-, 11- e 15-hidroxiprostaglandinas. A enzima é B-específica em referência à orientação do NAD reduzido ou NADPH.
Desidrogenase do álcool de açúcar que tem especificidade para o MANITOL. Nesta categoria, as enzimas são geralmente classificadas de acordo com sua preferência para um cofator redutor específico.
Descrições de sequências específicas de aminoácidos, carboidratos ou nucleotídeos que apareceram na literatura publicada e/ou são depositadas e mantidas por bancos de dados como o GENBANK, European Molecular Biology Laboratory (EMBL), National Biomedical Research Foundation (NBRF) ou outros repositórios de sequências.
Catalisa reversivelmente a oxidação de grupos hidroxila das prostaglandinas.
Flavoproteína oxirredutase com especificidade para os ácidos graxos de cadeia curta. Forma um complexo com as FLAVOPROTEÍNAS TRANSFERIDORAS DE ELÉTRONS e transporta equivalentes redutores para a UBIQUINONA.
Enzima metaloflavoproteína envolvida no metabolismo da VITAMINA A e que cataliza a oxidação de retinal a ácido retinoico utilizando como coenzimas tanto NAD+ como FAD. Atua também nas formas 11-trans e 13-cis do retinal.
Grupo de enzimas que catalisa a reação de redução-oxidação reversível dos 20-hidroxiesteroides, como 20-cetosteroide em 20-alfa-hidroxiesteroide. (EC 1.1.1.149) ou em 20-beta-hidroxiesteroide. (EC 1.1.1.53).
Ordem dos aminoácidos conforme ocorrem na cadeia polipeptídica. Isto é chamado de estrutura primária das proteínas. É de importância fundamental para determinar a CONFORMAÇÃO DA PROTEÍNA.
11 beta-hidroxiesteroide-desidrogenase (dependente de NAD) de alta afinidade que atua unidirecionalmente para catalisar a desidrogenação do CORTISOL em CORTISONA. É encontrada predominantemente em tecidos alvo minerolocorticoides, como RIM, COLO, GLÂNDULAS SUDORÍPARAS e PLACENTA. A ausência desta enzima leva a uma forma fatal de hipertensão infantil denominada SÍNDROME DE EXCESSO APARENTE DE MINEROLOCORTICOIDES.
Flavoproteína oxirredutase com especificidade para os ácidos graxos de cadeia longa. Forma um complexo com as FLAVOPROTEÍNAS TRANSFERIDORAS DE ELÉTRONS e transporta equivalentes redutores para a UBIQUINONA.
Reação química em que um elétron é transferido de uma molécula para outra. A molécula doadora do elétron é o agente de redução ou redutor; a molécula aceitadora do elétron é o agente de oxidação ou oxidante. Os agentes redutores e oxidantes funcionam como pares conjugados de oxidação-redução ou pares redox (tradução livre do original: Lehninger, Principles of Biochemistry, 1982, p471).
Enzima que catalisa a redução de aspártico beta-semi-aldeído a homosserina, que é o ponto de ramificação para a biossíntese de metionina, lisina, treonina e leucina, a partir do ácido aspártico. EC 1.1.1.3.
Flavoproteína mitocondrial que catalisa a oxidação de 3-metilbutanoil-CoA a 3-metilbut-2-enoil-CoA utilizando FAD como co-fator. Os defeitos nesta enzima estão associados com acidemia isovalérica (IVA).
Enzima dependente de NAD+ que catalisa a oxidação de 3-carboxi-4-metil-2-metilpentanoato em 3-carboxi-4-metil-2-oxopentanoato. Está envolvida na biossíntese da VALINA, LEUCINA e ISOLEUCINA.
(Piruvato desidrogenase (lipoamida))-fosfato fosfoidrolase. Enzima mitocondrial que catalisa a remoção hidrolítica de um fosfato de um grupo hidroxila de uma serina específica da piruvato desidrogenase, reativando o complexo enzimático. EC 3.1.3.43.
Enzima octamérica que pertence a superfamília das aminoácidos desidrogenases. A leucina desidrogenase cataliza a desaminação oxidativa reversível da L-LEUCINA a 4-metil-2-oxopentanoato (2-cetoisocaproato) e AMÔNIA, com a correspondente redução do co-fator NAD+.
Enzima que catalisa a oxidação de 3-fosfoglicerato para 3-fosfohidroxipiruvato. Toma parte na via biossintética da L-SERINA.
Formas estruturalmente relacionadas de uma enzima. Cada isoenzima tem o mesmo mecanismo e classificação, mas difere nas características químicas, físicas ou imunológicas.
Enzimas que catalisam a oxidação de estradiol no grupo 17-hidroxila na presença de NAD+ ou NADP+ para dar estrona e NADH ou NADPH. O grupo 17-hidroxila pode estar na configuração alfa ou beta. EC 1.1.1.62.
Aspecto característico [(dependência)] da atividade enzimática em relação ao tipo de substrato com o qual a enzima (ou molécula catalítica) reage.
Enzima que desempenha um papel nas vias metabólicas do glutamato e do butanoato por catalisar a oxidação do succinato semialdeído a succinato utilizando NAD+ como uma coenzima. A deficiência desta enzima causa 4-hidroxibutiricoacidúria que é um raro erro inato do metabolismo do neurotransmissor ácido 4-aminobutírico (GABA).
Sistemas de enzimas que funcionam sequencialmente catalisando reações consecutivas ligadas por intermediários metabólicos comuns. Podem envolver simplesmente uma transferência de átomos de hidrogênio ou moléculas de água e podem estar associados com grandes estruturas supramoleculares, como as MITOCÔNDRIAS ou os RIBOSSOMOS.
Gliceraldeído 3-fosfato desidrogenase dependente de NAD encontrada no citossol dos eucariontes. Cataliza a desidrogenação e fosforilação do GLICERALDEÍDO 3-FOSFATO a 3-fosfo-D-glicerol fosfato, que é um importante passo na via da GLICÓLISE.
Espécie de bactérias Gram-negativas, facultativamente anaeróbicas, em forma de bastão (BACILOS GRAM-NEGATIVOS ANAERÓBIOS FACULTATIVOS) comumente encontrada na parte mais baixa do intestino de animais de sangue quente. Geralmente não é patogênica, embora algumas linhagens sejam conhecidas por produzir DIARREIA e infecções piogênicas. As linhagens patogênicas (virotipos) são classificadas pelos seus mecanismos patogênicos específicos como toxinas (ESCHERICHIA COLI ENTEROTOXIGÊNICA), etc.
Grande órgão glandular lobulado no abdomen de vertebrados responsável pela desintoxicação, metabolismo, síntese e armazenamento de várias substâncias.
Subclasse de enzimas que inclui todas as desidrogenases que atuam sobre as ligações carbono-carbono. Este grupo enzimático inclui todas as enzimas que introduzem ligações duplas nos substratos por desidrogenação direta das ligações simples carbono-carbono.
Enzima que catalisa a conversão de prefenato a p-hidroxifenilpiruvato, na presença de NAD. Nas bactérias entéricas, esta enzima também possui atividade de corismato mutase, catalisando dessa forma os dois primeiros passos da biossíntese da tirosina. EC 1.3.1.12.
Sequência de PURINAS e PIRIMIDINAS em ácidos nucleicos e polinucleotídeos. É chamada também de sequência nucleotídica.
Inserção de moléculas de DNA recombinante de origem procariótica e/ou eucariótica em um veículo replicante, tal como um plasmídeo ou vírus vetores, e a introdução das moléculas híbridas resultantes em células receptoras, sem alterar a viabilidade dessas células.
Enzima que cataliza a oxidação da 1-pirrolina-5-carboxilato ao L-GLUTAMATO na presença de NAD. Defeitos nesta enzima são a causas da hiperprolinemia II.
Enzima flavoproteína responsável pelo catabolismo da LISINA, HIDROLISINA e TRIPTOFANO. Cataliza a oxidação do GLUTARIL-CoA a crotonoil-CoA utilizando FAD como co-fator. Acidúria glutárica tipo I é um erro inato do metabólico devido a deficiência da glutaril-CoA desidrogenase.
Piruvatos referem-se aos sais ou ésteres do ácido pirúvico, um composto importante no metabolismo energético como intermediário na glicose oxidação e fonte de carbono em processos biosintéticos.
Moléculas pequenas exigidas para a função catalítica de ENZIMAS. Muitas VITAMINAS são coenzimas.
Enzima que catalisa a reação de redução-oxidação reversível dos 20-alfa-hidroxiesteroides, como da PROGESTERONA a 20-ALFA-DI-HIDROPROGESTERONA.
Família de compostos contendo um grupo oxo como a estrutura geral de ácido 1,5-pentanodioico.
Enzimas que catalisam a desidrogenação de aminas secundárias, introduzindo uma dupla ligação C=N como a reação primária. Em alguns casos, esta é depois hidrolisada.
Líquido incolor e inflamável utilizado na fabricação de ácido acético, perfumes e sabores. É também uma substância produzida no metabolismo do álcool. Possui efeito narcótico geral, além de causar irritação de mucosas. Altas doses podem causar morte por paralisia respiratória.
Oxirredutases aminas que usam tanto NAD+ (EC 1.5.1.7) como NADP+ (EC 1.5.1.8) como aceptor para formar L-LISINA, ou NAD+ (EC 1.5.1.9) ou NADP+ (EC 1.5.1.10) como aceptor para formar L-glutamato. Deficiência desta enzima causa as HIPERLISINEMIAS.
D-galactose:NAD(P)+ 1-oxidorredutases. Catalisam a oxidação de D-galactose na presença de NAD+ ou NADP+ a D-galactono-gama-lactona e NADH ou NADPH. Inclui 1.1.1.48 e EC 1.1.1.120.
Normalidade de uma solução com relação a íons de HIDROGÊNIO, H+. Está relacionada com medições de acidez na maioria dos casos por pH = log 1/2[1/(H+)], onde (H+) é a concentração do íon hidrogênio em equivalentes-grama por litro de solução. (Tradução livre do original: McGraw-Hill Dictionary of Scientific and Technical Terms, 6th ed)
Enzima que catalisa a reação da acetiltransferase utilizando a acetil CoA como um doador de acetil e a di-hidrolipoamida como um aceptor para produzir a COENZIMA A (CoA) e a S-acetildi-hidrolipoamida. Forma a subunidade (E2) do COMPLEXO PIRUVATO DESIDROGENASE.
Enzima FLAVOPROTEÍNA que catalisa a desmetilação oxidativa da dimetilglicina em SARCOSINA e FORMALDEÍDO.
Organelas semiautônomas que se autorreproduzem, encontradas na maioria do citoplasma de todas as células, mas não de todos os eucariotos. Cada mitocôndria é envolvida por uma membrana dupla limitante. A membrana interna é altamente invaginada e suas projeções são denominadas cristas. As mitocôndrias são os locais das reações de fosforilação oxidativa, que resultam na formação de ATP. Elas contêm RIBOSSOMOS característicos, RNA DE TRANSFERÊNCIA, AMINOACIL-T RNA SINTASES e fatores de elongação e terminação. A mitocôndria depende dos genes contidos no núcleo das células no qual se encontram muitos RNAs mensageiros essenciais (RNA MENSAGEIRO). Acredita-se que a mitocôndria tenha se originado a partir de bactérias aeróbicas que estabeleceram uma relação simbiótica com os protoeucariotos primitivos. (Tradução livre do original: King & Stansfield, A Dictionary of Genetics, 4th ed).
Enzima que catalisa a conversão de L-aspartato 4-semialdeído, ortofosfato e NADP+ para dar L-4-aspartil fosfato e NADPH. EC 1.2.1.11.
Enzima dependente de NAD+ que catalisa a oxidação da betaína-aldeído para BETAÍNA.
Partes de uma macromolécula que participam diretamente em sua combinação específica com outra molécula.
Grau de similaridade entre sequências de aminoácidos. Esta informação é útil para analisar a relação genética de proteínas e espécies.
Qualquer mudança detectável e hereditária que ocorre no material genético causando uma alteração no GENÓTIPO e transmitida às células filhas e às gerações sucessivas.