Enzima que catalisa a redução de aspártico beta-semi-aldeído a homosserina, que é o ponto de ramificação para a biossíntese de metionina, lisina, treonina e leucina, a partir do ácido aspártico. EC 1.1.1.3.

Proteína bifuncional que consiste das atividades aspartoquinase e homosserina desidrogenase. É encontrada originalmente em BACTÉRIAS e PLANTAS.

Enzima que catalisa a formação de beta-aspartil fosfato, a partir de ácido aspártico e ATP. A treonina serve como regulador alostérico desta enzima, para controlar a via biossintética do ácido aspártico a treonina. EC 2.7.2.4.

Homoserine is a non-proteinogenic amino acid, which means it is not used in the construction of proteins, and it's a crucial intermediate in the biosynthesis of certain essential amino acids like threonine and methionine.

Enzima que catalisa a conversão de L-aspartato 4-semialdeído, ortofosfato e NADP+ para dar L-4-aspartil fosfato e NADPH. EC 1.2.1.11.

Aminoácido essencial encontrado naturalmente na forma L (sua forma ativa). É encontrada em ovos, leite, gelatina e outras proteínas.

Subclasse de enzimas que inclui todas as desidrogenases que agem sobre álcoois primários e secundários, bem como sobre hemiacetais. São classificados posteriormente de acordo com o aceptor, que pode ser NAD+ ou NADP+ (subclasse 1.1.1), citocromo (1.1.2), oxigênio (1.1.3), quinona (1.1.5) ou outro aceptor (1.1.99).

Um dos FURANOS com um carbonil que resulta na formação da lactona cíclica. É um composto endógeno feito do gama-aminobutirato e precursor do gama-hidroxibutirato. É também utilizado como um agente farmacológico e solvente.

Grupo um tanto grande de enzimas, compreendendo não apenas aquelas que transferem fosfato, mas também difosfato, resíduos de nucleotídeos e outros. Também têm sido subdivididas de acordo com o grupo aceptor. EC 2.7.

Espécie de bactéria Gram-negativa, facultativamente anaeróbia e em forma de bastonete, que é encontrada no solo, água, alimentos e amostras clínicas. É proeminente patógeno oportunista para pacientes hospitalizados.

Primeira enzima da via biossintética da METIONINA que catalisa a reação de succinilação da L-homoserina à O-succinil-L-homoserina e COENZIMA A utilizando a succinil-CoA.

Gênero de bactérias asporogênicas que são amplamente distribuídas na natureza. Seus organismos são bacilos retos ou ligeiramente curvos, e são conhecidos por serem parasitas e patógenos de humanos e animais.

Sistemas de enzimas que funcionam sequencialmente catalisando reações consecutivas ligadas por intermediários metabólicos comuns. Podem envolver simplesmente uma transferência de átomos de hidrogênio ou moléculas de água e podem estar associados com grandes estruturas supramoleculares, como as MITOCÔNDRIAS ou os RIBOSSOMOS.

Um dos aminoácidos essenciais comumentemente encontrados sob a forma L (levógira). É encontrado em plantas e animais, especialmente na cana-de-açúcar e beterraba. Pode ser um neurotransmissor.

Ésteres cíclicos de ÁCIDO BUTÍRICO acilado contendo 4 carbonos no anel.

Espécie de bactérias Gram-negativas, facultativamente anaeróbicas, em forma de bastão (BACILOS GRAM-NEGATIVOS ANAERÓBIOS FACULTATIVOS) comumente encontrada na parte mais baixa do intestino de animais de sangue quente. Geralmente não é patogênica, embora algumas linhagens sejam conhecidas por produzir DIARREIA e infecções piogênicas. As linhagens patogênicas (virotipos) são classificadas pelos seus mecanismos patogênicos específicos como toxinas (ESCHERICHIA COLI ENTEROTOXIGÊNICA), etc.

Enzima tetramérica que junto com a coenzima NAD+, catalisa a interconversão de lactato e piruvato. Em vertebrados, há genes para três subunidades diferentes (LDH-A, LDH-B e LDH-C).

Enzima contendo zinco que oxida álcoois primários e secundários ou hemiacetais na presença de NAD. Na fermentação alcoólica, catalisa a etapa final de redução de um aldeído a um álcool na presença de NADH e hidrogênio.

Taxa dinâmica em sistemas químicos ou físicos.

Fenômeno no qual os micro-organismos se comunicam e coordenam seu comportamento, acumulando moléculas sinalizadoras. A reação ocorre quando uma sustância acumulada atinge uma concentração adequada. É muito comum na maioria das bactérias.

Unidades hereditárias funcionais das BACTERIAS.

Enzimas que catalisam a desidrogenação de GLICERALDEÍDO 3-FOSFATO. Existem vários tipos de gliceraldeído-3-fosfato-desidrogenase incluindo as variedades fosforilantes e não fosforilantes, as que transferem hidrogênio para NADP e as que transferem hidrogênio para NAD.

Descrições de sequências específicas de aminoácidos, carboidratos ou nucleotídeos que apareceram na literatura publicada e/ou são depositadas e mantidas por bancos de dados como o GENBANK, European Molecular Biology Laboratory (EMBL), National Biomedical Research Foundation (NBRF) ou outros repositórios de sequências.

Ordem dos aminoácidos conforme ocorrem na cadeia polipeptídica. Isto é chamado de estrutura primária das proteínas. É de importância fundamental para determinar a CONFORMAÇÃO DA PROTEÍNA.

Inserção de moléculas de DNA recombinante de origem procariótica e/ou eucariótica em um veículo replicante, tal como um plasmídeo ou vírus vetores, e a introdução das moléculas híbridas resultantes em células receptoras, sem alterar a viabilidade dessas células.

Enzima que oxida um aldeído na presença de NAD+ e água a um ácido e NADH. Esta enzima fora inicialmente classificada como EC 1.1.1.70.

Enzima que catalisa a conversão de L-glutamato e água a 2-oxoglutarato e NH3 na presença de NAD+. EC 1.4.1.2.

Glucose-6-phosphate dehydrogenase (G6PD) is a metabolic enzyme that plays a crucial role in protecting cells from oxidative damage by maintaining the balance of reduced glutathione.

Enzima que catalisa a conversão de (S)-malato e NAD+ a oxalacetato e NADH. EC 1.1.1.37.

Enzima mitocondrial que catalisa a descarboxilação oxidativa do isocitrato para formar alfa-cetoglutarato, usando NAD+ como aceptor de elétrons. A reação é o passo-crucial limitador da taxa de reação do ciclo dos ácidos tricarboxílicos. A enzima exige Mg2+ ou Mn2+ e é ativada por ADP, citrato, e Ca2+ e inibida por NADH, NADPH e ATP. (Dorland, 28a ed). EC 1.1.1.41.

Sequência de PURINAS e PIRIMIDINAS em ácidos nucleicos e polinucleotídeos. É chamada também de sequência nucleotídica.