Aminoácido essencial, frequentemente adicionado à ração animal.
Acréscimo de grupos em metila; em histoquímica, utilizada para esterificar grupos carboxila e remover os grupos sulfato, tratando os cortes teciduais com metanol quente na presença de ácido clorídrico; o efeito final é o de reduzir a basofilia do tecido e abolir a matacromasia. (Stedman, 25a ed)
Pequenas proteínas cromossomais (aproximadamente 12-20 kD) que possuem uma estrutura aberta, não dobrada e ligada ao DNA no núcleo celular através de ligações iônicas. A classificação em vários tipos (histona I, histona II, etc.) baseia-se nas quantidades relativas de arginina e lisina de cada uma.
Formação de um derivado acetil. (Stedman, 25a ed)
Ordem dos aminoácidos conforme ocorrem na cadeia polipeptídica. Isto é chamado de estrutura primária das proteínas. É de importância fundamental para determinar a CONFORMAÇÃO DA PROTEÍNA.
Descrições de sequências específicas de aminoácidos, carboidratos ou nucleotídeos que apareceram na literatura publicada e/ou são depositadas e mantidas por bancos de dados como o GENBANK, European Molecular Biology Laboratory (EMBL), National Biomedical Research Foundation (NBRF) ou outros repositórios de sequências.
Compostos orgânicos compostos que geralmente contêm um grupo amina (-NH2) e um carboxil (-COOH). Vinte aminoácidos diferentes são as subunidades que ao serem polimerizadas formam as proteínas.
Metabólito da principal via bioquímica da lisina. Antagoniza a atividade neuroexcitatória modulada pelo receptor de glutamato, N-METILASPARTATO (NMDA).
Oxirredutases aminas que usam tanto NAD+ (EC 1.5.1.7) como NADP+ (EC 1.5.1.8) como aceptor para formar L-LISINA, ou NAD+ (EC 1.5.1.9) ou NADP+ (EC 1.5.1.10) como aceptor para formar L-glutamato. Deficiência desta enzima causa as HIPERLISINEMIAS.
Aminoácido essencial que é fisiologicamente ativo na forma L.
Partes de uma macromolécula que participam diretamente em sua combinação específica com outra molécula.
Enzimas que catalisam a remoção de grupos metil dos resíduos de LISINA ou ARGININA encontrados em HISTONAS. Geralmente, muitas das histonas desmetilases funcionam por meio de um mecanismo de oxidorredução.
Processo pelo qual substâncias endógenas ou exógenas ligam-se a proteínas, peptídeos, enzimas, precursores proteicos ou compostos relacionados. Medidas específicas de ligantes de proteínas são usadas frequentemente como ensaios em avaliações diagnósticas.
Qualquer das várias modificações pós-traducionais de PEPTÍDEOS ou PROTEÍNAS catalisadas enzimaticamente na célula de origem. Essas modificações incluem carboxilação, HIDROXILAÇÃO, ACETILAÇÃO, FOSFORILAÇÃO, METILAÇÃO, GLICOSILAÇÃO, ubiquitinação, oxidação, proteólise e a formação de ligações cruzadas e resultam em alterações no peso molecular e na motilidade eletroforética.
Enzimas que catalisam a metilação de aminoácidos após a sua incorporação numa cadeia polipeptídica. S-Adenosil-L-metionina atua como agente metilante. EC 2.1.1.
Qualquer mudança detectável e hereditária que ocorre no material genético causando uma alteração no GENÓTIPO e transmitida às células filhas e às gerações sucessivas.
Compostos utilizados extensivamente como agentes de acetilação, oxidação e desidratação, além de serem utilizados na modificação de proteínas e enzimas.
MUTAGÊNESE geneticamente construída em um ponto específico na molécula de DNA que introduz uma substituição, inserção ou deleção de uma base.
Qualquer animal da família Suidae, compreendendo mamíferos onívoros, robustos, de pernas curtas, pele espessa (geralmente coberta com cerdas grossas), focinho longo e móvel, e cauda pequena. Compreendem os gêneros Babyrousa, Phacochoerus (javalis africanos) e o Sus, que abrange o porco doméstico (ver SUS SCROFA)
Quantidades de várias substâncias necessárias na alimentação de um organismo para sustentar uma vida saudável.
Taxa dinâmica em sistemas químicos ou físicos.
Modelos usados experimentalmente ou teoricamente para estudar a forma das moléculas, suas propriedades eletrônicas ou interações [com outras moléculas]; inclui moléculas análogas, gráficos gerados por computador e estruturas mecânicas.
Ato de ligação de UBIQUITINAS a PROTEÍNAS formando complexos ubiquitina-proteína ligase, que marcam as proteínas que deverão ser transportadas para o COMPLEXO ENDOPEPTIDASE PROTEASSOMA, onde ocorre proteólise.
Nível de estrutura proteica em que estruturas das proteínas secundárias (alfa hélices, folhas beta, regiões de alça e motivos) se combinam dando origem a formas dobradas denominadas domínios. Pontes dissulfetos entre cisteínas em duas partes diferentes da cadeia polipeptídica juntamente com outras interações entre as cadeias desempenham um papel na formação e estabilização da estrutura terciária. As proteínas pequenas, geralmente são constituídas de um único domínio, porém as proteínas maiores podem conter vários domínios conectados por segmentos da cadeia polipeptídica que perdeu uma estrutura secundária regular.
Enzimas que catalisam a transferência do grupo acil da ACETIL-CoA para HISTONAS formando CoA e acetil-histonas.
Família de histonas desmetilases que compartilham um domínio carboxílico Jumonji conservado. As enzimas agem por meio de um mecanismo de dioxigenase dependente de ferro que acopla a conversão de 2-oxoglutarato em succinato para a hidroxilação dos grupos N-metil.
O material dos CROMOSSOMOS. É um complexo de DNA, HISTONAS e proteínas não histonas (PROTEÍNAS CROMOSSÔMICAS NÃO HISTONA) encontradas dentro do núcleo da célula.
Produtos alimentícios usados para animais domésticos, de laboratório ou para o gado.
Esta é a forma ativa da VITAMINA B6 servindo como coenzima para a síntese de aminoácidos, neurotransmissores (serotonina, norepinefrina), esfingolipídeos e ácido aminolevulínico. Durante a transaminação de aminoácidos, o fosfato de piridoxal é transitoriamente convertido em fosfato de piridoxamina (PIRIDOXAMINA).
Proteínas obtidas de alimentos. São a principal fonte dos AMINOÁCIDOS ESSÊNCIAIS.
Família de acetiltransferases de histonas estruturalmente relacionadas a PROTEÍNA DE LIGAÇÃO A CREB e a PROTEÍNA P300 ASSOCIADA A E1A. Atuam como coativadoras transcripcionais por comunicação entre os FATORES DE TRANSCRIÇÃO ligados ao DNA e a maquinaria basal de transcrição. Também modificam os fatores de transcrição e a CROMATINA através da ACETILAÇÃO.
Homoarginina is a non-proteinogenic amino acid, meaning it is not used in the construction of proteins, and is involved in various biochemical processes, including nitric oxide production and potential cardiovascular protection.
Peptídeo altamente conservado composto por 76 aminoácidos universalmente encontrado nas células de eucariotos que atua como marcador no TRANSPORTE PROTEICO intracelular e na degradação proteica. A ubiquitina torna-se ativada após várias etapas complexas e forma uma ligação isopeptídica com os resíduos de lisina de proteínas específicas na célula. Estas proteínas "ubiquitinadas" podem ser reconhecidas e degradadas por proteossomos ou serem transportadas para compartimentos específicos na célula.
Forma tridimensional característica de uma proteína, incluindo as estruturas secundária, supersecundária (motivos), terciária (domínios) e quaternária das cadeias peptídicas. A ESTRUTURA QUATERNÁRIA DE PROTEÍNA descreve a conformação assumida por proteínas multiméricas (agregados com mais de uma cadeia polipeptídica).
Aspecto característico [(dependência)] da atividade enzimática em relação ao tipo de substrato com o qual a enzima (ou molécula catalítica) reage.
Espécie de bactérias Gram-negativas, facultativamente anaeróbicas, em forma de bastão (BACILOS GRAM-NEGATIVOS ANAERÓBIOS FACULTATIVOS) comumente encontrada na parte mais baixa do intestino de animais de sangue quente. Geralmente não é patogênica, embora algumas linhagens sejam conhecidas por produzir DIARREIA e infecções piogênicas. As linhagens patogênicas (virotipos) são classificadas pelos seus mecanismos patogênicos específicos como toxinas (ESCHERICHIA COLI ENTEROTOXIGÊNICA), etc.
Diamina de odor fétido formada pela descarboxilação bacteriana da lisina.
Ocorrência natural ou experimentalmente induzida da substituição de um ou mais AMINOÁCIDOS em uma proteína por outro. Se um aminoácido funcionalmente equivalente é substituído, a proteína pode conservar sua atividade original. A substituição pode também diminuir, aumentar ou eliminar a função da proteína. A substituição experimentalmente induzida é frequentemente utilizada para estudar a atividade enzimática e propriedades dos sítios de ligação.
Aminoácidos que não são sintetizados pelo corpo humano em quantidades suficientes para realizar as funções fisiológicas. São obtidos através da dieta alimentar.
Sequência de PURINAS e PIRIMIDINAS em ácidos nucleicos e polinucleotídeos. É chamada também de sequência nucleotídica.
Membros da classe de compostos constituídos por AMINOÁCIDOS ligados entre si por ligações peptídicas, formando estruturas lineares, ramificadas ou cíclicas. Os OLIGOPEPTÍDEOS são compostos aproximadamente de 2 a 12 aminoácidos. Os polipeptídeos são compostos aproximadamente de 13 ou mais aminoácidos. As PROTEÍNAS são polipeptídeos lineares geralmente sintetizados nos RIBOSSOMOS.
Qualquer membro da subsubclasse de enzimas da classe das transferases que catalisa a transferência de um grupo metil de um composto para outro. (Dorland, 28a ed). EC 2.1.1.
Relação entre a estrutura química de um composto e sua atividade biológica ou farmacológica. Os compostos são frequentemente classificados juntos por terem características estruturais em comum, incluindo forma, tamanho, arranjo estereoquímico e distribuição de grupos funcionais.
Enzimas que catalisam a adição de um grupo carboxila a um composto (carboxilases) ou a remoção de um grupo carboxila a partir de um composto (descarboxilases). EC 4.1.1.
Oligômero formado pela sequência de ligação isopeptídica da glicina C-terminal de uma molécula de UBIQUITINA ao resíduo lisina de outra molécula de ubiquitina. É estruturalmente distinto da UBIQUITINA C, que é uma proteína simples contendo uma sequência de peptídeos da ubiquitina arranjados um atrás do outro.
Enzima que catalisa a formação de beta-aspartil fosfato, a partir de ácido aspártico e ATP. A treonina serve como regulador alostérico desta enzima, para controlar a via biossintética do ácido aspártico a treonina. EC 2.7.2.4.
Processo genético pelo qual o organismo adulto passa via mecanismos que conduzem à restrição dos possíveis destinos das células, eventualmente levando-as a seu estado diferenciado. Os mecanismos envolvidos causam alterações hereditárias na sequência do DNA das células, como METILAÇÃO DE DNA, modificação da HISTONA, PERÍODO DE REPLICAÇÃO DO DNA, posicionamento do NUCLEOSSOMO e heterocromatização, que resultam na expressão ou repressão gênica seletiva.
Aminoácido produzido no ciclo da ureia por meio da remoção da ureia da arginina.
Grau de similaridade entre sequências de aminoácidos. Esta informação é útil para analisar a relação genética de proteínas e espécies.
Derivados do ácido adípico. Incluído sob este descritor está uma ampla variedade de formas de ácidos, sais, ésteres e amidas que contêm uma estrutura alifática terminada com carboxila-1,6.
Pequena proteína modificadora de 1,5 kDa relacionada com a ubiquitina que pode se ligar covalentemente por meio de uma ligação isopeptídica a várias proteínas celulares. Pode desempenhar um papel no transporte de proteína intracelular e vários outros processos celulares.