Oxigenases
Oxidases que especificamente introduzem átomos de oxigênio derivados de dioxigênio em uma variedade de moléculas orgânicas.
Oxigenases de Função Mista
Enzima amplamente distribuída e que atua em reações de oxirredução nas quais um átomo da molécula de oxigênio é incorporado no substrato orgânico. O outro átomo de oxigênio é reduzido e combinado com íons hidrogênio para formar água. Também são conhecidas como monooxigenases ou hidroxilases. Para estas reações são necessários dois substratos como redutores para cada um dos dois átomos de oxigênio. Há diferentes classes de monooxigenases dependendo do tipo de co-substrato fornecedor de hidrogênio (COENZIMAS) necessários para a oxidação de função mista.
Heme Oxigenase (Desciclizante)
Enzima oxidase de função mista que, durante o catabolismo da hemoglobina, catalisa a degradação da heme a ferro ferroso, monóxido de carbono e biliverdina, na presença de oxigênio molecular e NADPH reduzido. A enzima é induzida por metais, particularmente cobalto. EC 1.14.99.3.
Ácidos Cetoglutáricos
Dioxigenases
Biliverdina
Ferroproteínas não Heme
Proteínas geralmente atuantes em reações de óxido-redução, contendo ferro, mas sem grupos porfirinas.
Emericella
Heme
Corynebacterium diphtheriae
Espécie de bactéria Gram-positiva e asporogênica em que três tipos de cultura são reconhecidos. Estes tipos (grave, intermediário e ameno) foram originalmente denominados de acordo com a severidade clínica dos casos dos quais se isolaram as diferentes linhagens mais frequentemente. Esta espécie é o agente causador da DIFTERIA.
beta-Caroteno 15,15'-Mono-Oxigenase
Hidroxilação
Ferro
Oxirredutases O-Desmetilantes
Monóxido de Carbono
Monóxido de carbono (CO). Um venenoso gás incolor, inodoro e insípido. Se combina com a hemoglobina para formar a carboxiemoglobina, que é incapaz de carregar o oxigênio. A consequente privação de oxigênio causa dor de cabeça, vertigem, diminuição das frequências respiratória e cardíaca, inconsciência e morte.
Pseudomonas putida
Biodegradação Ambiental
Pró-Colágeno-Prolina Dioxigenase
Oxigenase de função mista que catalisa a hidroxilação de um peptídeo que contém prolil-glicil, geralmente no PROTOCOLÁGENO, em um peptídeo que contém hidroxiprolilglicil. A enzima utiliza OXIGÊNIO molecular com uma concomitante descarboxilação oxidativa de 2-oxoglutarato em SUCCINATO. A enzima ocorre sob a forma de um tetrâmero constituído de duas subunidades alfa e duas beta. A subunidade beta da dioxigenase pró-colágeno-prolina é idêntica às enzimas ISOMERASES DE DISSULFETOS DE PROTEÍNAS.
Heme Oxigenase-1
Enzima (ubiquamente responsável pelo estresse) que cataliza a clivagem oxidativa da HEME para produzir FERRO, MONÓXIDO DE CARBONO e BILIVERDINA.
Dados de Sequência Molecular
Descrições de sequências específicas de aminoácidos, carboidratos ou nucleotídeos que apareceram na literatura publicada e/ou são depositadas e mantidas por bancos de dados como o GENBANK, European Molecular Biology Laboratory (EMBL), National Biomedical Research Foundation (NBRF) ou outros repositórios de sequências.
Benzoatos
Pseudomonas
Catálise
Oxigênio
Cristalografia por Raios X
Hemina
Oxirredução
Reação química em que um elétron é transferido de uma molécula para outra. A molécula doadora do elétron é o agente de redução ou redutor; a molécula aceitadora do elétron é o agente de oxidação ou oxidante. Os agentes redutores e oxidantes funcionam como pares conjugados de oxidação-redução ou pares redox (tradução livre do original: Lehninger, Principles of Biochemistry, 1982, p471).
Sequência de Aminoácidos
Streptomyces
Estrutura Molecular
Oxirredutases
Classe de todas as enzimas que catalisam reações de oxidorredução. O substrato que é oxidado é considerado doador de hidrogênio. O nome sistemático é baseado na oxidorredutase doador:receptor. O nome recomendado é desidrogenase, onde for possível. Como alternativa, redutase pode ser usado. O termo oxidase é usado apenas nos casos em que o O2 é o receptor.
Especificidade por Substrato
Modelos Moleculares
Família Multigênica
Conjunto de genes originados por duplicação e variação de algum gene ancestral. Estes genes podem estar reunidos nos mesmo cromossomo ou dispersos em cromossomos diferentes. São exemplos de famílias multigênicas as que codificam as hemoglobinas, imunoglobulinas, antígenos de histocompatibilidades, actinas, tubulinas, queratinas, colágenos, proteínas de choque térmico, proteínas adesivas salivares, proteínas coriônicas, proteínas de cutícula, proteínas vitelínicas, e faseolinas, bem como as histonas, RNA ribossômico, e genes de RNA de transferência. Os últimos três são exemplos de genes repetidos, onde centenas de genes idênticos estão presentes e ordenados em fila.
Estereoisomerismo
Clonagem Molecular
Modelos Químicos
Homologia de Sequência de Aminoácidos
Sistema Enzimático do Citocromo P-450
Superfamília de centenas de HEMEPROTEÍNAS intimamente relacionadas encontradas por todo o espectro filogenético desde animais, plantas, fungos e bactérias. Incluem numerosas monooxigenases complexas (OXIGENASES DE FUNÇÃO MISTA). Em animais, estas enzimas P-450 atuam em duas importantes funções: (1) biossíntese de esteroides, ácidos graxos e ácidos e sais biliares; (2) metabolismo de subtratos endógenos e uma grande variedade de exógenos, como toxinas e drogas (BIOTRANSFORMAÇÃO). São classificados de acordo com a semelhança entre suas sequências mais do que suas funções dentro das famílias de gene CYP (mais de 40 por cento de homologia) e subfamílias (mais de 59 por cento de homologia). Por exemplo, enzimas das famílias de gene CYP1, CYP2 e CYP3 são responsáveis pela maioria do metabolismo da droga.
Domínio Catalítico
Sítios de Ligação
Análise de Sequência de DNA
Alinhamento de Sequência
Combinação de dois ou mais aminoácidos ou sequências de bases de um organismo ou organismos de tal forma a alinhar áreas das sequências de distribuição das propriedades comuns. O grau de correlação ou homologia entre as sequências é previsto computacionalmente ou estatisticamente, baseado nos pesos determinados dos elementos alinhados entre as sequências. Isto pode servir como um indicador potencial de correlação genética entre os organismos.
Estrutura Terciária de Proteína
Nível de estrutura proteica em que estruturas das proteínas secundárias (alfa hélices, folhas beta, regiões de alça e motivos) se combinam dando origem a formas dobradas denominadas domínios. Pontes dissulfetos entre cisteínas em duas partes diferentes da cadeia polipeptídica juntamente com outras interações entre as cadeias desempenham um papel na formação e estabilização da estrutura terciária. As proteínas pequenas, geralmente são constituídas de um único domínio, porém as proteínas maiores podem conter vários domínios conectados por segmentos da cadeia polipeptídica que perdeu uma estrutura secundária regular.
Cromatografia Líquida de Alta Pressão
Escherichia coli
Espécie de bactérias Gram-negativas, facultativamente anaeróbicas, em forma de bastão (BACILOS GRAM-NEGATIVOS ANAERÓBIOS FACULTATIVOS) comumente encontrada na parte mais baixa do intestino de animais de sangue quente. Geralmente não é patogênica, embora algumas linhagens sejam conhecidas por produzir DIARREIA e infecções piogênicas. As linhagens patogênicas (virotipos) são classificadas pelos seus mecanismos patogênicos específicos como toxinas (ESCHERICHIA COLI ENTEROTOXIGÊNICA), etc.
Sequência de Bases
Conformação Proteica
Forma tridimensional característica de uma proteína, incluindo as estruturas secundária, supersecundária (motivos), terciária (domínios) e quaternária das cadeias peptídicas. A ESTRUTURA QUATERNÁRIA DE PROTEÍNA descreve a conformação assumida por proteínas multiméricas (agregados com mais de uma cadeia polipeptídica).