Prolina
Aminoácido não essencial sintetizado a partir do ÁCIDO GLUTÂMICO. É um componente essencial do COLÁGENO e importante para o funcionamento adequado das articulações e tendões.
Prolina Oxidase
Pirrolina Carboxilato Redutases
Grupo de enzimas que catalisam a redução de 1-pirrolina carboxilato a prolina na presença de NAD(P)H. Inclui tanto a 2-oxidorredutase (EC 1.5.1.1) quanto a 5-oxidorredutase (EC 1.5.1.2). A primeira também reduz 1-piperidina-2-carboxilato a pipecolato, e a última também reduz 1-pirrolina-3-hidroxi-5-carboxilato a hidroxiprolina.
1-Pirrolina-5-Carboxilato Desidrogenase
Sistemas de Transporte de Aminoácidos Neutros
Sequência de Aminoácidos
Ordem dos aminoácidos conforme ocorrem na cadeia polipeptídica. Isto é chamado de estrutura primária das proteínas. É de importância fundamental para determinar a CONFORMAÇÃO DA PROTEÍNA.
Glutamato-5-Semialdeído Desidrogenase
Dados de Sequência Molecular
Descrições de sequências específicas de aminoácidos, carboidratos ou nucleotídeos que apareceram na literatura publicada e/ou são depositadas e mantidas por bancos de dados como o GENBANK, European Molecular Biology Laboratory (EMBL), National Biomedical Research Foundation (NBRF) ou outros repositórios de sequências.
Fosfotransferases (Aceptor do Grupo Carboxila)
Hidroxiprolina
Forma hidrolixada do aminoácido prolina. Uma deficiência em ÁCIDO ASCÓRBICO pode resultar em deficiência na formação da hidroxiprolina.
Aminoácidos
Compostos orgânicos compostos que geralmente contêm um grupo amina (-NH2) e um carboxil (-COOH). Vinte aminoácidos diferentes são as subunidades que ao serem polimerizadas formam as proteínas.
Betaína
Composto encontrado na natureza que levantou interesse por seu papel na osmorregulação. Como droga, o cloridrato de betaína foi utilizado como fonte de ácido clorídrico no tratamento da hipocloridria. Betaína foi também utilizada no tratamento de doenças hepáticas, da hipercalemia, da homocistinuria e em distúrbios gastrointestinais. (Tradução livre do original: Martindale, The Extra Pharmacopoeia, 30th ed, p1341)
Ornitina
Aminoácido produzido no ciclo da ureia por meio da remoção da ureia da arginina.
Ácido Azetidinocarboxílico
Mutação
Pró-Colágeno-Prolina Dioxigenase
Oxigenase de função mista que catalisa a hidroxilação de um peptídeo que contém prolil-glicil, geralmente no PROTOCOLÁGENO, em um peptídeo que contém hidroxiprolilglicil. A enzima utiliza OXIGÊNIO molecular com uma concomitante descarboxilação oxidativa de 2-oxoglutarato em SUCCINATO. A enzima ocorre sob a forma de um tetrâmero constituído de duas subunidades alfa e duas beta. A subunidade beta da dioxigenase pró-colágeno-prolina é idêntica às enzimas ISOMERASES DE DISSULFETOS DE PROTEÍNAS.
Oxirredutases atuantes sobre Doadores de Grupo CH-NH
Ornitina-Oxo-Ácido Transaminase
Escherichia coli
Espécie de bactérias Gram-negativas, facultativamente anaeróbicas, em forma de bastão (BACILOS GRAM-NEGATIVOS ANAERÓBIOS FACULTATIVOS) comumente encontrada na parte mais baixa do intestino de animais de sangue quente. Geralmente não é patogênica, embora algumas linhagens sejam conhecidas por produzir DIARREIA e infecções piogênicas. As linhagens patogênicas (virotipos) são classificadas pelos seus mecanismos patogênicos específicos como toxinas (ESCHERICHIA COLI ENTEROTOXIGÊNICA), etc.
Sequência de Bases
Conformação Proteica
Forma tridimensional característica de uma proteína, incluindo as estruturas secundária, supersecundária (motivos), terciária (domínios) e quaternária das cadeias peptídicas. A ESTRUTURA QUATERNÁRIA DE PROTEÍNA descreve a conformação assumida por proteínas multiméricas (agregados com mais de uma cadeia polipeptídica).
Pressão Osmótica
Glicina
Mutagênese Sítio-Dirigida
RNA de Transferência de Prolina
Modelos Moleculares
Estrutura Secundária de Proteína
Nível da estrutura proteica em que, ao longo de uma sequência peptídica, há interações por pontes de hidrogênio; [estas interações se sucedem] regularmente [e envolvem] segmentos contíguos dando origem a alfa hélices, filamentos beta (que se alinham [lado a lado] formando folhas [pregueadas] beta), ou outros tipos de espirais. Este é o primeiro nível de dobramento [da cadeia peptídica que ocorre] na conformação proteica.
Alanina
Isomerases de Aminoácido
Enzima que catalisa a racemização ou a epimerização de centros quirais dentro dos aminoácidos ou derivados. EC 5.1.1.
Substituição de Aminoácidos
Ocorrência natural ou experimentalmente induzida da substituição de um ou mais AMINOÁCIDOS em uma proteína por outro. Se um aminoácido funcionalmente equivalente é substituído, a proteína pode conservar sua atividade original. A substituição pode também diminuir, aumentar ou eliminar a função da proteína. A substituição experimentalmente induzida é frequentemente utilizada para estudar a atividade enzimática e propriedades dos sítios de ligação.
Homologia de Sequência de Aminoácidos
Grau de similaridade entre sequências de aminoácidos. Esta informação é útil para analisar a relação genética de proteínas e espécies.
Peptídeos
Membros da classe de compostos constituídos por AMINOÁCIDOS ligados entre si por ligações peptídicas, formando estruturas lineares, ramificadas ou cíclicas. Os OLIGOPEPTÍDEOS são compostos aproximadamente de 2 a 12 aminoácidos. Os polipeptídeos são compostos aproximadamente de 13 ou mais aminoácidos. As PROTEÍNAS são polipeptídeos lineares geralmente sintetizados nos RIBOSSOMOS.
Colágeno
Oligo-1,6-Glucosidase
Glutamatos
Clonagem Molecular
Isomerismo
Glutamina
Estrutura Terciária de Proteína
Nível de estrutura proteica em que estruturas das proteínas secundárias (alfa hélices, folhas beta, regiões de alça e motivos) se combinam dando origem a formas dobradas denominadas domínios. Pontes dissulfetos entre cisteínas em duas partes diferentes da cadeia polipeptídica juntamente com outras interações entre as cadeias desempenham um papel na formação e estabilização da estrutura terciária. As proteínas pequenas, geralmente são constituídas de um único domínio, porém as proteínas maiores podem conter vários domínios conectados por segmentos da cadeia polipeptídica que perdeu uma estrutura secundária regular.
Domínios Proteicos Ricos em Prolina
Domínios proteicos que são ricos em PROLINA. A natureza cíclica da prolina faz com que as ligações peptídicas formadas por ela tenham um grau limitado de mobilidade conformacional. Assim, a presença de múltiplas prolinas em íntima proximidade pode conferir a uma cadeia polipeptídica um arranjo conformacional diferente.