Benzoylarginine-2-Naphtylamide
Cathepsin H
Cathepsin C
Un papain-like cystéine protéase a spécificité pour acides terminal dipeptides. L ’ enzyme joue un rôle dans l'activation de plusieurs des protéases à sérine pro-inflammatoires retrait de leur aminoterminal dipeptides inhibitrice. Des mutations génétiques qui entraîner une perte de Cathepsin C activité dans les humains sont associés à PAPILLON-LEFEVRE maladie.
Cathepsines
Un groupe de proteinases lysosomale ou Endopeptidases trouvé dans des extraits de diverses aqueuse des tissus animaux. Ils fonctionnent dans une façon optimale à pH acide. Les cathepsins se manifester par une variété d ’ enzyme sous-types incluant protéases sérine ; Aspartic proteinases ; et de cystéine.
Dipeptidyl-Peptidases and Tripeptidyl-Peptidases
Cathepsine B
Un résidu cystéine lysosomale avec une spécificité de la protéase est similaire à celle du PAPAIN. L'enzyme est présente dans de nombreux tissus est importante à maints et physiologiques et processus pathologiques. En pathologie, cathepsine B a été retrouvé d'être impliqué dans démyélinisation ; emphysème ; RHEUMATOID RHUMATOIDE et Néoplasme dureté.
Endopeptidases
Ph
La normalité de la solution par rapport à l'eau ; les ions H +. C'est lié à acidité mesures dans la plupart des cas par pH = log [1 / 1 / 2 (H +)], où (H +) est la concentration d'ions d'hydrogène équivalents en gramme par litre de solution. (Dictionnaire de McGraw-Hill Terms scientifique et technique, 6e éditeur)