De façon réversible catalyser l'oxydation d'un groupe hydroxyle de glucides pour former un sucre, pour l'aldéhyde ou lactone. Aucun acceptor sauf la molécule d ’ oxygène est permis. Inclut CE 1.1.1. ; CE 1.1.2. ; et 1.1.99.

La principale catégorie de composés organiques, y compris STARCH ; glycogène ; cellulose ; polysaccharides ; et simple oses. Des hydrates de carbone sont composés de carbone, hydrogène et oxygène dans un rapport de À (H2O) n.

Les processus cellulaires dans la biosynthèse (anabolisme) et dégradation (catabolisme) de glucides.

Des hydrates de carbone présents dans les comprenant digérable sucres ; amidons et fécules et indigeste microcristalline et d'autres fibres alimentaires. Les anciens sont la source principale d'énergie. Les sucres sont en betterave et de canne, fruits, chérie, maïs, sirop de maïs, le lait et les produits laitiers, etc. ; les haricots sont dans de céréales, graines, légumes (Fabaceae), les tubercules, etc. (avec Claudio & Lago di, de nutrition et Light Therapy Dictionary, 3D, Ed, p32 p277)

Un enzyme tétramérique avec la coenzyme NAD +, catalyse l ’ interconversion et de pyruvates de crêpes. Aux vertébrés, les gènes pour 3 différentes sous-unités (LDH-A, LDH-B et LDH-C) existe.

Un enzyme oxyder zinc-containing primaires et secondaires hemiacetals alcools ou en présence de NAD. En alcoolique fermentation, il y a catalyse la dernière étape de réduire un aldéhyde en un dérivé alcool en présence de Nadh et hydrogène.

Enzymes qui catalyser la déshydrogénation de GLYCERALDEHYDE Phosphorique. Plusieurs types de glyceraldehyde-3-phosphate-dehydrogenase exister incluant phosphorylating et non-phosphorylating variétés et ceux que l'hydrogène pour transfert NADP et ceux que l'hydrogène pour transfert NAD.

Glucose-6-phosphate dehydrogenase (G6PD) est une enzyme clé du métabolisme des glucides, catalysant la première réaction dans le cycle de pentose phosphate, produisant NADPH nécessaire à la défense contre le stress oxydatif et à l'anabolisme.

L ’ enzyme qui traduit un aldéhyde s'oxide en présence de NAD + et de l'eau à une solution acide et Nadh. Cette enzyme était initialement classés comme CE 1.1.1.70.

Une enzyme qui catalyse la conversion de l' (S) -malate et NAD + à oxaloacetate et Nadh. CE 1.1.1.37.

Une enzyme qui catalyse la conversion de l'L-glutamate et de l'eau à 2-Oxoglutarate et NH3 en présence de NAD +. (De Enzyme nomenclature, 1992) CE 1.4.1.2.

De la classe oxidoreductase une enzyme qui catalyse la conversion du isocitrate et NAD + céder 2-ketoglutarate, dioxyde de carbone, et Nadh. Elle se produit dans la cellule les mitochondries. L ’ enzyme nécessite Mn2 +, Mg2 + ; c'est activé par l'ADP, du citrate, et Ca2 +, et a inhibé les isoenzymes par Nadh, Nadph et ATP. La réaction est la clé facteur limitant de l'acide citrique (Triacides). (Cycle de Dorland, 27 e) (The NADP + enzyme est CE 1.1.1.42.) CE 1.1.1.41.

Une sous-catégorie des enzymes Dehydrogenases agissant sur ce qui inclue les alcools primaire et secondaire ainsi que hemiacetals. Ils sont ultérieurement classés selon le acceptor qui peut être NAD + ou NADP +), (sous-classe 1.1.1 cytochrome (1.1.2), l ’ oxygène (1.1.3), (Quinone 1.1.5), ou un autre acceptor (1.1.99).

Un contenant oxidoreductase flavoprotein qui catalyse la réduction de Lipoamide par Nadh céder dihydrolipoamide et NAD +, et cette enzyme est un composant de plusieurs complexes Multienzyme.

Un contenant oxidoreductase flavoprotein qui catalyse le déshydrogénation de disodium à disoproxil. Dans la plupart des organismes eucaryotes cette enzyme est un composant de transport d'électrons des mitochondries complexe II.

Un dérivé alcool oxidoreductase qui catalyse l ’ oxydation du L-iditol à L-sorbose en présence de NAD. Elle agit également sur D-glucitol pour former D-fructose. Elle agit également sur d'autres proches pour former le sucre des alcools CE 1.1.1.14 correspondant sucre.

La séquence de des glucides dans les polysaccharides ; glycoprotéines ; et des glucolipides.

La glycérophosphate déshydrogénase est un complexe d'enzymes intrinsèques mitochondriaux qui joue un rôle crucial dans la régulation du métabolisme énergétique en catalysant l'oxydation de la glycérophosphate en dihydroxyacétone phosphate, produisant simultanément du NADH réducteur.

Un coenzyme composé de ribosylnicotinamide 5 '-diphosphate lié à l'adénosine 5' -Phosphate par Pyrophosphate interne. On se retrouve largement dans la nature, et impliquée dans de nombreuses réactions enzymatiques dans lequel il sert comme un électron porte-avions en étant alternativement (NAD +) oxydée et réduite (Nadh). (Dorland, 27 e)

Le glucose déshydrogénase qui catalyse l ’ oxydation du beta-D-glucose pour former D-glucono-1,5-lactone, en utilisant NAD ainsi que NADP comme un coenzyme.

Enzymes du oxidoreductase enclencher le cours de la déhydrogénation hydroxysteroids. (De Enzyme nomenclature, 1992) CE 1.1.-.

Le complexe de la déshydrogénase du 2-oxoglutarate est un ensemble multienzymatique clé dans le métabolisme des acides aminés et des acides gras, catalysant la conversion du 2-oxoglutarate en succinyl-CoA dans le cycle de Krebs.

Oxidoreductases spécifiques pour aldéhydes.

De la classe oxidoreductase une enzyme qui catalyse la réaction 6-phospho-D-gluconate and NADP + céder D-ribulose 5-phosphate, dioxyde de carbone, et Nadph. La réaction est un pas dans la pentose disodique voie de métabolisme du glucose. (De Dorland, 27 e) CE 1.1.1.43.

La caractéristique en 3 dimensions forme de glucides.

De façon réversible catalyse la oxydation d'un groupe hydroxyle de sucre des alcools pour former un sucre, pour l'aldéhyde ou lactone. Aucun acceptor sauf la molécule d ’ oxygène est permis. Inclut CE 1.1.1. ; CE 1.1.2. et CE 1.1.99.

D-glucose : 1-oxidoreductases. Catalyse l ’ oxydation du D-glucose à D-glucono-gamma-lactone et réduite acceptor. Aucun acceptor sauf la molécule d ’ oxygène est permis. Inclut CE 1.1.1.47 ; CE 1.1.1.118 ; CE 1.1.1.119 et CE 1.1.99.10.

L'oxydation du catalyser 3-hydroxysteroids à 3-ketosteroids.

Enzymes qui catalyser la première étape du beta-oxidation ACIDS de gros.

Acide aminé, spécifique des descriptions de glucides, ou les séquences nucléotides apparues dans la littérature et / ou se déposent dans et maintenu par bases de données tels que la banque de gènes GenBank, européen (EMBL laboratoire de biologie moléculaire), la Fondation de Recherche Biomedical (NBRF) ou une autre séquence référentiels.

Un flavoprotein et de fer les oxidoreductase qui catalyse l ’ oxydation du Nadh de NAD eukaryotes. Dans l ’ enzyme est disponible en tant que composant le transport des électrons des mitochondries complexe I. Sous conditions peut utiliser l ’ enzyme du cytochrome C groupe comme le réduisant cofacteur. L ’ enzyme était anciennement listé comme CE 1.6.2.1.

Une enzyme qui catalyse le déshydrogénation de l'inosine 5 '-Phosphate à xanthosine 5' -Phosphate en présence de NAD. CE 1.1.1.205.

Alcohol Oxidoreductases avec substrat spécificité pour LACTIC AGENTS.

Flavoprotéines qui catalysent de façon réversible à la réduction de dioxyde de carbone formate. De nombreux composés peut agir comme les physiologiquement active, mais la seule acceptor est NAD. Les enzymes sont actifs dans la fermentation du sucre et autres composés en dioxyde de carbone et enzymes sont la clé à obtenir l'énergie quand les bactéries sont cultivées sur formate comme la principale source de carbone. Ils ont été purifiée à partir de sang bovin. CE 1.2.1.2.

Un flavoprotein oxidoreductase qui a spécificité pour medium-chain acides gras. Ça forme un complexe avec électron TRANSFERRING Flavoprotéines et exprime équivalents réduisant à ubiquinone ".

La classe des enzymes qui catalyse l ’ oxydation du 17-hydroxysteroids à 17-cétostéroïdes. CE 1.1.-.

Une enzyme qui catalyse l ’ oxydation de la xanthine en présence de NAD + pour former l'acide urique et Nadh. Il agit aussi sur diverses autres purines et aldéhydes.

Les évolutions du taux de produit chimique ou systèmes physiques.

L'hydroxybutyrate déshydrogénase est une enzyme mitochondriale qui catalyse la réaction d'oxydation de l'acide D-3-hydroxybutyrique en acétoacétate, jouant un rôle crucial dans le métabolisme des corps cétoniques et la production d'énergie.

Un oxidoreductase cétone qui catalyse la conversion du alpha-keto aminés pour ACYL-CoA et le CO2, et cette enzyme nécessite thiamine diphosphate comme un cofacteur. Des anomalies de gènes qui codent pour sous-unités d'enzyme sont la cause de ce sirop urine maladie, l ’ enzyme était initialement classés comme CE 1.2.4.3.

Enzymes qui de façon réversible l ’ oxydation du catalyser une 3-hydroxyacyl CoA à 3-ketoacyl CoA en présence de NAD. C'est la clé enzymes dans l ’ oxydation des acides gras et dans la synthèse des acides gras mitochondriale.

Le composant du E1 Multienzyme pyruvate déshydrogénase COMPLEXE. C'est composé de deux sous-unités alpha (pyruvate déshydrogénase E1 sous-unité alpha) et 2 sous-unités bêta (pyruvate déshydrogénase E1 sous-unité bêta).

L'ordre des acides aminés comme ils ont lieu dans une chaine polypeptidique, appelle ça le principal structure des protéines. C'est un enjeu capital pour déterminer leur structure des protéines.

La classe des enzymes réactions catalysant oxidoreduction. Le substrat c'est de l'oxyde est considérée comme une donneuse d'hydrogène systématique. Le nom est basée sur le donneur : Acceptor oxidoreductase recommandée nom sera déshydrogénase, où que cela soit possible ; comme alternative, réductase peut être utilisée. Oxydase est uniquement utilisé dans les cas où l'oxygène est la acceptor. (Enzyme nomenclature, 1992, pistolet)

Oxidoreductases spécifiques pour cétones.

Hydroxysteroid Dehydrogenases réversible qui catalyse la conversion de cortisol au métabolite inactif cortisone. Enzymes dans cette classe peut utiliser soit NAD ou NADP comme co- facteurs.

Nicotinamide adénine dinucléotide disodique. Un coenzyme composé de ribosylnicotinamide 5 '-Phosphate (NMN) secondés par Pyrophosphate lien au 5' -Phosphate adénosine 2 ', 5' -bisphosphate. Il sert comme un électron porte-avions dans un certain nombre de réactions, être alternativement (NADP +) oxydée et réduite (Nadph). (Dorland, 27 e)

Une enzyme qui catalyse l ’ oxydation du UDPglucose à UDPglucuronate en présence de NAD +. CE 1.1.1.22.

La pyrimidine oxidoreductase impliqué dans une base déchéance. Il y a catalyse le catabolisme de thymine ; uracile et le médicament chimiothérapeutique, le 5-fluorouracile.

Un déficit enzymatique disease-producing soumis à de nombreuses variantes, dont certains causer une déficience de déficit en glucose-6-phosphate déshydrogénase activité dans les érythrocytes, conduisant à une anémie hémolytique.

Une réaction chimique dans lequel une électron est transféré d'une molécule à l'autre. La molécule est le electron-donating réduisant agent ou electron-accepting reductant ; la molécule est l'agent oxydant ou oxydant. La réduction et le fonctionnement des agents oxydant reductant-oxidant conjugué paires ou redox paires (Lehninger, Principes de biochimie, 1982, p471).

Sucre l'alcool Dehydrogenases qui ont spécificité pour mannitol. Enzymes dans cette catégorie sont généralement classés selon leur préférence pour un cofacteur réduisant spécifique.

Un 11 ’ beta-hydroxysteroid déshydrogénase trouvé dans de nombreux tissus, notamment en tissu adipeux foie poumon ; ; ; ; ovaire ; du tissu vasculaire et la CENTRALE, l ’ enzyme agit de façon réversible et peuvent utiliser soit NAD ou NADP comme co- facteurs.

Une enzyme qui catalyse le réversible Nad-Dependent désamination de L-alanine à pyruvate et AMMONIA. L'enzyme est nécessaire pour la croissance quand alanine est le seul CARBON ou azote source. Elle pourrait également jouer un rôle dans la synthèse cellule mur car L-alanine est un électeur important du peptidoglycane couche.

Un 3-hydroxysteroid déshydrogénase qui catalyse la diminution réversible des principes des androgènes, dihydrotestostérone à 5 ALPHA-ANDROSTANE-3 Alpha, 17 BETA-DIOL activité, mais aussi envers les autres 3-alpha-hydroxysteroids et sur 9, 11 et 15 hydroxyprostaglandins. L ’ enzyme est B-Specific en référence à l 'orientation de NAD réduite ou Nadph.

La principale source d'énergie pour les organismes vivants. C'est arrivé naturellement et est excrétée dans les fruits et d'autres parties de plantes dans son état libre. Il est utilisé en thérapeutique dans le fluide et nutriment remplaçant.

Catalyse de façon réversible l ’ oxydation du groupes hydroxyle des prostaglandines.

Un grand lobed organe glandulaire situé dans l'abdomen de vertébrés détoxification est responsable de la synthèse et de conservation, le métabolisme, de substances variées.

Un flavoprotein oxidoreductase qui a spécificité pour short-chain acides gras. Ça forme un complexe avec ELECTRON-TRANSFERRING Flavoprotéines et exprime équivalents réduisant à ubiquinone ".

Une enzyme impliquée metalloflavoprotein le métabolisme de vitamine A, cette enzyme catalyse la oxydation rétinien utilisant de l'acide rétinoïque NAD + et DAPP des coenzymes. Elle agit également sur les 11-trans- et 13-cis-forms rétinien.

Une caractéristique caractéristique de l ’ activité enzymatique en relation avec le genre de substrat à laquelle l ’ enzyme ou molécule catalytique réagit.

Un groupe d'enzymes qui catalyser la réaction réversible reduction-oxidation de 20-hydroxysteroids, par exemple dans une 20-ketosteroid à un 20-alpha-hydroxysteroid 1.1.1.149 (CE) ou à un 20-beta-hydroxysteroid 1.1.1.53 (CE).

Des glucides composée de entre deux (Diholoside) et 10 oses connectés par un alpha- ou beta-glycosidic lien. Ils sont présents dans la nature dans les deux la liberté et lié formulaire.

Un, Nad-Dependent à haute affinité présent 11-beta-hydroxysteroid déshydrogénase agissant unidirectionally pour catalyser la déshydrogénation de cortisol de cortisone. C'est retrouvé principalement dans les tissus cibles Mineralocorticoid tels que les calculs ; COLON ; hutte glandes ; et le placenta. Absence de l'enzyme entraîne une forme mortelle de l'enfance hypertension appelé syndrome du sommes Mineralocorticoid, allez.

Antigènes hydrate exprimés par les tissus malins. Ils sont utiles en tant que les marqueurs tumoraux et sont mesurées dans le sérum par un dosage radio-immunologique utilisant les anticorps monoclonaux.

Un flavoprotein oxidoreductase qui a spécificité pour acides gras à longues chaînes. Ça forme un complexe avec ELECTRON-TRANSFERRING Flavoprotéines et exprime équivalents réduisant à ubiquinone ".

Structurellement apparenté formes d ’ une enzyme. Chaque isoenzyme a le même mécanisme et la classification, mais diffère dans son physique, chimique, ou caractéristiques immunologique.

Une enzyme qui catalyse la réduction de Aspartic beta-semialdehyde à Homoserine, qui est la branche point dans la biosynthèse de méthionine, lysine thréonine et leucine de l ’ acide aspartique. CE 1.1.1.3.

La somme des poids de tous les atomes dans une molécule.

Tout un groupe de polysaccharides de la formule (C6-H10-O5) n composée d'un de longue chaîne de polymère de glucose dans la forme d'amylose et amylopectine. C'est le chef de la forme de réserve (des hydrates de carbone) en plantes.

Un flavoprotein mitochondrial, cette enzyme catalyse l ’ oxydation du 3-methylbutanoyl-CoA à 3-methylbut-2-enoyl-CoA utilisant FAD comme un cofacteur. Congénitales chez l ’ enzyme est associée à isovaleric Acidemia (Iva).

NAD + dépendante une enzyme qui catalyse l ’ oxydation du 3-carboxy-2-hydroxy-4-methylpentanoate à 3-carboxy-4-methyl-2-oxopentanoate. Elle est impliquée dans la biosynthèse du - Valine, leucine, isoleucine.

La séquence des purines et PYRIMIDINES dans les acides nucléiques et polynucleotides. On l'appelle aussi séquence nucléotidique.

Protéines qui partagent la caractéristique commune de la liaison de glucides. Des anticorps (protéines carbohydrate-metabolizing d'enzymes... et se lient à d ’ hydrates de carbone), cependant ils sont pas considérées comme lectine. Lectines Végétales sont carbohydrate-binding des protéines qui ont été principalement identifié par leur activité hemagglutinating (HEMAGGLUTININS). Toutefois, une variété de lectine survenir chez animal où ils servent à diverses fonctions hydrate gamme de reconnaissance.

(Pyruvate déshydrogénase (Lipoamide)) -Phosphate Phosphohydrolase. Une enzyme qui catalyse le mitochondrial hydrolytique le retrait du disodique sur un groupe hydroxyle seryl spécifique de pyruvate déshydrogénase, réactive le complexe enzymatique. CE 3.1.3.43.

Une enzyme octameric appartenant à la superfamille de l ’ acide aminé Dehydrogenases. Leucine déshydrogénase catalyse la désamination oxydatif réversible de L-Leucine, à 4-methyl-2-oxopentanoate (2-ketoisocaproate) et AMMONIA, avec la réduction correspondante du cofacteur NAD +.

Une espèce de bêta-lactamases, Facultatively bactéries anaérobies, des bacilles (anaérobies à Gram-négatif) Facultatively tiges généralement trouvé dans la partie basse de l'intestin de les animaux à sang chaud. C'est habituellement nonpathogenic, mais certaines souches sont connues pour entraîner des infections pyogène. Pathogène DIARRHEA et souches (virotypes) sont classés par des mécanismes pathogène telles que Escherichia coli entérotoxinogène (toxines), etc.

Une enzyme qui catalyse l ’ oxydation du 3-phosphoglycerate à 3-phosphohydroxypyruvate. Cela participe de la biosynthèse L-SERINE sentier.

Enzymes qui catalyser l'oxydation d ’ estradiol au groupe 17-hydroxyl en présence de NAD + ou NADP + céder Oestrone et Nadh ou Nadph. Le groupe 17-hydroxyl alpha- ou peut être de la CE 1.1.1.62 beta-configuration.

La normalité de la solution par rapport à l'eau ; les ions H +. C'est lié à acidité mesures dans la plupart des cas par pH = log [1 / 1 / 2 (H +)], où (H +) est la concentration d'ions d'hydrogène équivalents en gramme par litre de solution. (Dictionnaire de McGraw-Hill Terms scientifique et technique, 6e éditeur)

L'insertion de l ’ ADN recombinant les molécules de facteur D'et / ou eucaryotes sources dans un véhicule, tels qu ’ une réplication génétique ou virus vecteur, et l 'introduction de l ’ hybride molécules dans receveur cellules sans altérer la viabilité de ces cellules.

Electrophoresis dans lequel un Polyacrylamide gel est utilisé comme la diffusion médium.

Systèmes de la fonction enzymes catalysant séquentiellement par des réactions consécutives métaboliques liées par des intermédiaires. Elles peuvent entraîner simplement un transfert de molécules d'eau ou les atomes d'hydrogène et peut être associée à de grandes structures supramolecular tels que mitochondries ou les ribosomes.

Polyosides sont des polysaccharides complexes et hautement branchés, composés principalement de résidus de D-glucose, qui sont une partie importante des glycoprotéines et glycolipides dans les membranes cellulaires.

Une enzyme qui joue un rôle dans le glutamate et voies de métabolisme butanoate catalysant l ’ oxydation du Succinate de disodium semi-aldéhyde succinique utilisant NAD + comme un coenzyme. Un déficit de cet enzyme, causes 4-hydroxybutyricaciduria, une erreur congénitale rare dans le métabolisme du neurotransmetteur acide 4-aminobutyric (GABA).

Les éléments d'un macromolecule ça directement participer à ses précis avec un autre molécule.

Le pyruvate est un composé organique à trois carbones, issu de la glycolyse, qui joue un rôle central dans le métabolisme énergétique, servant de substrat pour la production d'acétyl-CoA dans le cycle de Krebs ou étant converti en lactate en l'absence de suffisamment d'oxygène.

Un Nad-Dependent glyceraldehyde-3-phosphate déshydrogénase trouvé dans le cytoplasme de eucaryotes. Ça catalyse la phosphorylation de la déhydrogénation et de GLYCERALDEHYDE Phosphorique 3-phospho-D-glyceroyl disodique, qui est une étape importante dans la glycolyse sentier.

Sucres simples, des hydrates de carbone qui ne peut être décomposé par hydrolyse. Ils sont des substances cristalline et incolore avec un goût sucré et avoir la même formule CnH2nOn de Dorland, 28. (Éditeur)

Une sous-catégorie des enzymes Dehydrogenases agissant sur ce qui inclue les obligations carbon-carbon. Cette enzyme groupe inclut toutes les enzymes qui leur confèrent double obligations dans substrats du direct de la déhydrogénation carbon-carbon obligations unique.

Une dégradation de DU GLUCOSE anaérobie ou autres substances organiques nutritives à gagner l'énergie sous forme d'ATP. Fin produits varier selon organismes, des substrats, et voies enzymatique... commun fermentation produits incluent l'éthanol et LACTIC AGENTS.

Une enzyme qui catalyse la conversion de l'prephenate à p-hydroxyphenylpyruvate en présence de NAD. Dans la bactérie entérique, cette enzyme possède également chorismate Mutase activité catalysant ainsi les deux premières étapes dans la biosynthèse de la tyrosine. CE 1.3.1.12.

Le produit chimique ou biochimiques plus de glucide glycosyl groupes ou autres produits chimiques toxiques, surtout les peptides ou des protéines. Glycosyl transférases sont utilisés dans cette réaction biochimique.

Le degré de similitude entre séquences d'acides aminés. Cette information est utile pour l'analyse de protéines parenté génétique et l'espèce.

Aucun détectable et héréditaire changement dans le matériel génétique qui peut provoquer un changement dans le génotype et qui est transmis à cellules filles et pour les générations futures.

Graisses présentes dans les aliments, notamment en produit d'origine animale comme la viande, viandes, du beurre, beurre. Ils sont présents dans plus faibles quantités de noix, graines, et les avocats.

Un hexose fermentable monosaccharide ou de glucose et à isomère Mana, la cendre fraxinus ornus et autres plantes. (De Grant & Hackh est Chemical Dictionary, 5ème e & Random House Unabridged Dictionary, 2d éditeur)

Un monosaccharide dans doux fruits et miel qui est soluble dans l'eau, alcool, ou de l'éther. Il est utilisé comme conservateur et une perfusion intraveineuse en alimentation parentérale.

Une enzyme qui catalyse l ’ oxydation du 1-pyrroline-5-carboxylate à L-glutamate en présence de NAD. Congénitales chez l ’ enzyme sont la cause de hyperprolinemia II.

Composés protein-carbohydrate conjugué mucoïde Mucines, y compris et amyloïde glycoprotéines.

Un flavoprotein enzyme responsable du catabolisme de lysine ; HYDROXYLYSINE ; et le tryptophane. Il y a catalyse l ’ oxydation du GLUTARYL-CoA à crotonoyl-CoA utilisant FAD comme un cofacteur. Glutaric aciduria type je est une erreur congénitale de métabolisme due à un déficit en glutaryl-CoA alcool-déshydrogénase.

De petites molécules qui sont requis pour le catalyseur de la fonction des enzymes. Plusieurs VITAMINS sont des coenzymes.

Chromatographie de non-ionic gels sans tenir compte du mécanisme d ’ Solute discrimination.

Protéines obtenu à partir d ’ aliments. Ils sont la principale source du ESSENTIELLES AMINO ACIDS.

Un aldohexose qui apparaît naturellement dans le D-form en lactose, cerebrosides, gangliosides et mucoproteins. Déficience du galactosyl-1-phosphate uridyltransferase (GALACTOSE-1-PHOSPHATE URIDYL-TRANSFERASE DEFICIENCY maladie) provoque une erreur de galactose métabolisme appelé galactosémie, entraînant des augmentations de galactose dans le sang.

Un enzymes qui catalyse la réaction de 20-alpha-hydroxysteroids reduction-oxidation réversibles, comme à 20-ALPHA-DIHYDROPROGESTERONE de progestérone.

Une famille de composés contenant une Oxo groupe avec la structure générale de 1,5-pentanedioic acide. (De Lehninger, Principes de biochimie, 1982, p442)

Un processus métabolique DU GLUCOSE qui convertit en deux molécules de PYRUVIC AGENTS à travers une série de réactions enzymatiques. L'énergie générée par ce processus est conservée dans deux molécules d'ATP. Glycolyse est l'universel sur la voie libre pour le glucose, du glucose ou du glucose, dérivés de complexe de carbohydrate, tels que glycogène et STARCH.

Enzymes secondaire catalysant la déshydrogénation vasopressives, introduisant un C = N double liaison car la principale réaction. Dans certains cas, c'est plus tard hydrolysé.

Glucose dans le sang.

Une série de réactions oxydatif Acetyl unités dans la ventilation des dérivés de DU GLUCOSE ; gros AMINO ACIDS ACIDS ; ou au moyen de l ’ acide tricarboxylique intermédiaires. Les principaux métabolites sont CARBON de titane, eau, et l'énergie sous forme de phosphate obligations.