Glycerolphosphate Dehydrogenase
La glycérophosphate déshydrogénase est un complexe d'enzymes intrinsèques mitochondriaux qui joue un rôle crucial dans la régulation du métabolisme énergétique en catalysant l'oxydation de la glycérophosphate en dihydroxyacétone phosphate, produisant simultanément du NADH réducteur.
Glycerol 3-Phosphate Acyltransferase
Acide Téichoïque
L-Lactate Dehydrogenase
Alcohol Dehydrogenase
Un enzyme oxyder zinc-containing primaires et secondaires hemiacetals alcools ou en présence de NAD. En alcoolique fermentation, il y a catalyse la dernière étape de réduire un aldéhyde en un dérivé alcool en présence de Nadh et hydrogène.
Glyceraldehyde 3-Phosphate Dehydrogenases
Aldehyde Dehydrogenase
L ’ enzyme qui traduit un aldéhyde s'oxide en présence de NAD + et de l'eau à une solution acide et Nadh. Cette enzyme était initialement classés comme CE 1.1.1.70.
Glutamate Dehydrogenase
Une enzyme qui catalyse la conversion de l'L-glutamate et de l'eau à 2-Oxoglutarate et NH3 en présence de NAD +. (De Enzyme nomenclature, 1992) CE 1.4.1.2.
Glucose 6-Phosphate Dehydrogenase
Malate Dehydrogenase
Une enzyme qui catalyse la conversion de l' (S) -malate et NAD + à oxaloacetate et Nadh. CE 1.1.1.37.
Isocitrate Dehydrogenases
De la classe oxidoreductase une enzyme qui catalyse la conversion du isocitrate et NAD + céder 2-ketoglutarate, dioxyde de carbone, et Nadh. Elle se produit dans la cellule les mitochondries. L ’ enzyme nécessite Mn2 +, Mg2 + ; c'est activé par l'ADP, du citrate, et Ca2 +, et a inhibé les isoenzymes par Nadh, Nadph et ATP. La réaction est la clé facteur limitant de l'acide citrique (Triacides). (Cycle de Dorland, 27 e) (The NADP + enzyme est CE 1.1.1.42.) CE 1.1.1.41.
Alcohol Oxidoreductases
Une sous-catégorie des enzymes Dehydrogenases agissant sur ce qui inclue les alcools primaire et secondaire ainsi que hemiacetals. Ils sont ultérieurement classés selon le acceptor qui peut être NAD + ou NADP +), (sous-classe 1.1.1 cytochrome (1.1.2), l ’ oxygène (1.1.3), (Quinone 1.1.5), ou un autre acceptor (1.1.99).
Dihydrolipoamide Dehydrogenase
Un contenant oxidoreductase flavoprotein qui catalyse la réduction de Lipoamide par Nadh céder dihydrolipoamide et NAD +, et cette enzyme est un composant de plusieurs complexes Multienzyme.
Carbohydrate Déhydrogénases
Succinate Dehydrogenase
Un contenant oxidoreductase flavoprotein qui catalyse le déshydrogénation de disodium à disoproxil. Dans la plupart des organismes eucaryotes cette enzyme est un composant de transport d'électrons des mitochondries complexe II.
L-Iditol 2-Dehydrogenase
Un dérivé alcool oxidoreductase qui catalyse l ’ oxydation du L-iditol à L-sorbose en présence de NAD. Elle agit également sur D-glucitol pour former D-fructose. Elle agit également sur d'autres proches pour former le sucre des alcools CE 1.1.1.14 correspondant sucre.
Nad
Un coenzyme composé de ribosylnicotinamide 5 '-diphosphate lié à l'adénosine 5' -Phosphate par Pyrophosphate interne. On se retrouve largement dans la nature, et impliquée dans de nombreuses réactions enzymatiques dans lequel il sert comme un électron porte-avions en étant alternativement (NAD +) oxydée et réduite (Nadh). (Dorland, 27 e)
Glucose 1-Dehydrogenase
Hydroxysteroid Dehydrogenases
Kétoglutarate Déhydrogénase Complex
Glucose Dehydrogenases
Phosphogluconate Dehydrogenase
De la classe oxidoreductase une enzyme qui catalyse la réaction 6-phospho-D-gluconate and NADP + céder D-ribulose 5-phosphate, dioxyde de carbone, et Nadph. La réaction est un pas dans la pentose disodique voie de métabolisme du glucose. (De Dorland, 27 e) CE 1.1.1.43.
Sugar Alcohol Dehydrogenases
Nadh Dehydrogenase
Un flavoprotein et de fer les oxidoreductase qui catalyse l ’ oxydation du Nadh de NAD eukaryotes. Dans l ’ enzyme est disponible en tant que composant le transport des électrons des mitochondries complexe I. Sous conditions peut utiliser l ’ enzyme du cytochrome C groupe comme le réduisant cofacteur. L ’ enzyme était anciennement listé comme CE 1.6.2.1.
Imp Dehydrogenase
Une enzyme qui catalyse le déshydrogénation de l'inosine 5 '-Phosphate à xanthosine 5' -Phosphate en présence de NAD. CE 1.1.1.205.
Formate Dehydrogenases
Flavoprotéines qui catalysent de façon réversible à la réduction de dioxyde de carbone formate. De nombreux composés peut agir comme les physiologiquement active, mais la seule acceptor est NAD. Les enzymes sont actifs dans la fermentation du sucre et autres composés en dioxyde de carbone et enzymes sont la clé à obtenir l'énergie quand les bactéries sont cultivées sur formate comme la principale source de carbone. Ils ont été purifiée à partir de sang bovin. CE 1.2.1.2.
Acyl-Coa Déhydrogénase
17-Hydroxysteroid Dehydrogenases
Xanthine Déhydrogénase
Une enzyme qui catalyse l ’ oxydation de la xanthine en présence de NAD + pour former l'acide urique et Nadh. Il agit aussi sur diverses autres purines et aldéhydes.
3-Methyl-2-Oxobutanoate Dehydrogenase (Lipoamide)
Un oxidoreductase cétone qui catalyse la conversion du alpha-keto aminés pour ACYL-CoA et le CO2, et cette enzyme nécessite thiamine diphosphate comme un cofacteur. Des anomalies de gènes qui codent pour sous-unités d'enzyme sont la cause de ce sirop urine maladie, l ’ enzyme était initialement classés comme CE 1.2.4.3.
Hydroxybutyrate Déhydrogénase
Pyruvate Dehydrogenase (Lipoamide)
3-Hydroxyacyl-Coa Déhydrogénase
Enzymes qui de façon réversible l ’ oxydation du catalyser une 3-hydroxyacyl CoA à 3-ketoacyl CoA en présence de NAD. C'est la clé enzymes dans l ’ oxydation des acides gras et dans la synthèse des acides gras mitochondriale.
11-Beta-Hydroxysteroid Dehydrogenases
Oxidoréductases
La classe des enzymes réactions catalysant oxidoreduction. Le substrat c'est de l'oxyde est considérée comme une donneuse d'hydrogène systématique. Le nom est basée sur le donneur : Acceptor oxidoreductase recommandée nom sera déshydrogénase, où que cela soit possible ; comme alternative, réductase peut être utilisée. Oxydase est uniquement utilisé dans les cas où l'oxygène est la acceptor. (Enzyme nomenclature, 1992, pistolet)
Nadp
Nicotinamide adénine dinucléotide disodique. Un coenzyme composé de ribosylnicotinamide 5 '-Phosphate (NMN) secondés par Pyrophosphate lien au 5' -Phosphate adénosine 2 ', 5' -bisphosphate. Il sert comme un électron porte-avions dans un certain nombre de réactions, être alternativement (NADP +) oxydée et réduite (Nadph). (Dorland, 27 e)
Dihydrouracil Dehydrogenase (Nadp)
Udp Glucose Dehydrogenase
Une enzyme qui catalyse l ’ oxydation du UDPglucose à UDPglucuronate en présence de NAD +. CE 1.1.1.22.
Déficit En Glucose-6-Phosphate-Déshydrogénase
11-Beta-Hydroxysteroid Dehydrogenase Type 1
Alanine Dehydrogenase
Une enzyme qui catalyse le réversible Nad-Dependent désamination de L-alanine à pyruvate et AMMONIA. L'enzyme est nécessaire pour la croissance quand alanine est le seul CARBON ou azote source. Elle pourrait également jouer un rôle dans la synthèse cellule mur car L-alanine est un électeur important du peptidoglycane couche.
3-Alpha-Hydroxysteroid Dehydrogenase (B-Specific)
Un 3-hydroxysteroid déshydrogénase qui catalyse la diminution réversible des principes des androgènes, dihydrotestostérone à 5 ALPHA-ANDROSTANE-3 Alpha, 17 BETA-DIOL activité, mais aussi envers les autres 3-alpha-hydroxysteroids et sur 9, 11 et 15 hydroxyprostaglandins. L ’ enzyme est B-Specific en référence à l 'orientation de NAD réduite ou Nadph.
Mannitol Dehydrogenases
Données Séquence Moléculaire
Acide aminé, spécifique des descriptions de glucides, ou les séquences nucléotides apparues dans la littérature et / ou se déposent dans et maintenu par bases de données tels que la banque de gènes GenBank, européen (EMBL laboratoire de biologie moléculaire), la Fondation de Recherche Biomedical (NBRF) ou une autre séquence référentiels.
Hydroxyprostaglandine Dehydrogenases
Butyryl-Coa Dehydrogenase
Retinal Dehydrogenase
20-Hydroxysteroid Dehydrogenases
Séquence Des Acides Aminés
11-Beta-Hydroxysteroid Dehydrogenase Type 2
Un, Nad-Dependent à haute affinité présent 11-beta-hydroxysteroid déshydrogénase agissant unidirectionally pour catalyser la déshydrogénation de cortisol de cortisone. C'est retrouvé principalement dans les tissus cibles Mineralocorticoid tels que les calculs ; COLON ; hutte glandes ; et le placenta. Absence de l'enzyme entraîne une forme mortelle de l'enfance hypertension appelé syndrome du sommes Mineralocorticoid, allez.
Acyl-Coa Dehydrogenase, Long-Chain
Oxydoréduction
Une réaction chimique dans lequel une électron est transféré d'une molécule à l'autre. La molécule est le electron-donating réduisant agent ou electron-accepting reductant ; la molécule est l'agent oxydant ou oxydant. La réduction et le fonctionnement des agents oxydant reductant-oxidant conjugué paires ou redox paires (Lehninger, Principes de biochimie, 1982, p471).
Homoserine Dehydrogenase
Isovaleryl-Coa Dehydrogenase
3-Isopropylmalate Dehydrogenase
Pyruvate Dehydrogenase (Lipoamide)-Phosphatase
Leucine Dehydrogenase
Une enzyme octameric appartenant à la superfamille de l ’ acide aminé Dehydrogenases. Leucine déshydrogénase catalyse la désamination oxydatif réversible de L-Leucine, à 4-methyl-2-oxopentanoate (2-ketoisocaproate) et AMMONIA, avec la réduction correspondante du cofacteur NAD +.
Phosphoglycerate Dehydrogenase
Isoenzymes
Oestradiol Dehydrogenases
Spécificité Selon Substrat
Succinate-Semialdehyde Dehydrogenase
Une enzyme qui joue un rôle dans le glutamate et voies de métabolisme butanoate catalysant l ’ oxydation du Succinate de disodium semi-aldéhyde succinique utilisant NAD + comme un coenzyme. Un déficit de cet enzyme, causes 4-hydroxybutyricaciduria, une erreur congénitale rare dans le métabolisme du neurotransmetteur acide 4-aminobutyric (GABA).
Complexes Multienzyme
Systèmes de la fonction enzymes catalysant séquentiellement par des réactions consécutives métaboliques liées par des intermédiaires. Elles peuvent entraîner simplement un transfert de molécules d'eau ou les atomes d'hydrogène et peut être associée à de grandes structures supramolecular tels que mitochondries ou les ribosomes.
Glyceraldehyde 3-Phosphate Dehydrogenase (Phosphorylating)
Escherichia Coli
Une espèce de bêta-lactamases, Facultatively bactéries anaérobies, des bacilles (anaérobies à Gram-négatif) Facultatively tiges généralement trouvé dans la partie basse de l'intestin de les animaux à sang chaud. C'est habituellement nonpathogenic, mais certaines souches sont connues pour entraîner des infections pyogène. Pathogène DIARRHEA et souches (virotypes) sont classés par des mécanismes pathogène telles que Escherichia coli entérotoxinogène (toxines), etc.
Foie
Oxidoreductases Acting On Ch-Ch Group Donors
Prephenate Dehydrogenase
Une enzyme qui catalyse la conversion de l'prephenate à p-hydroxyphenylpyruvate en présence de NAD. Dans la bactérie entérique, cette enzyme possède également chorismate Mutase activité catalysant ainsi les deux premières étapes dans la biosynthèse de la tyrosine. CE 1.3.1.12.
Séquence Nucléotidique
La séquence des purines et PYRIMIDINES dans les acides nucléiques et polynucleotides. On l'appelle aussi séquence nucléotidique.
Clonage Moléculaire
1-Pyrroline-5-Carboxylate Dehydrogenase
Une enzyme qui catalyse l ’ oxydation du 1-pyrroline-5-carboxylate à L-glutamate en présence de NAD. Congénitales chez l ’ enzyme sont la cause de hyperprolinemia II.
Glutaryl-Coa Dehydrogenase
Un flavoprotein enzyme responsable du catabolisme de lysine ; HYDROXYLYSINE ; et le tryptophane. Il y a catalyse l ’ oxydation du GLUTARYL-CoA à crotonoyl-CoA utilisant FAD comme un cofacteur. Glutaric aciduria type je est une erreur congénitale de métabolisme due à un déficit en glutaryl-CoA alcool-déshydrogénase.
Pyruvates
Coenzymes
De petites molécules qui sont requis pour le catalyseur de la fonction des enzymes. Plusieurs VITAMINS sont des coenzymes.
20-Alpha-Hydroxysteroid Dehydrogenase
Acides Cétoglutariques
Oxidoreductases Acting On Ch-Nh Group Donors
Acétaldéhyde
Lénine est un liquide inflammable utilisé dans la fabrication d'acide acétique, parfums, et parfums. Il est également une insuline intermédiaire dans le métabolisme de l'alcool, donc il a procédé à une action mais également un narcotique irritation des muqueuses. De fortes doses peuvent provoquer la mort de paralysie respiratoire.
Saccharopine Dehydrogenases
Galactose Dehydrogenases
Ph
La normalité de la solution par rapport à l'eau ; les ions H +. C'est lié à acidité mesures dans la plupart des cas par pH = log [1 / 1 / 2 (H +)], où (H +) est la concentration d'ions d'hydrogène équivalents en gramme par litre de solution. (Dictionnaire de McGraw-Hill Terms scientifique et technique, 6e éditeur)
Dihydrolipoyllysine-Residue Acetyltransferase
Dimethylglycine Dehydrogenase
Mitochondries
Semiautonomous, se reproduire seuls organites intervenant dans le cytoplasme des cellules de la plupart, mais pas tout, eukaryotes. Chaque mitochondrion est entouré par une double membrane limitant la membrane interne est hautement invaginated, et ses projections sont appelés "cristae. Mitochondries sont les sites des réactions du processus oxydatif, entraînant la formation d'ATP. Elles contiennent distinctif, transfert RNAS ribosomes (ARN, VIREMENT) ; AMINO acyl T ARN Synthetases ; et élongation and termination facteurs. Mitochondries dépendre de gènes dans le noyau des cellules dans lequel elles résident depuis de nombreuses essentiel messager RNAS (ARN, coursier). Mitochondries sembleraient se baser sur les bactéries aérobies ça établit une relation symbiotique avec primitif protoeukaryotes. (King & Stansfield, Un Dictionary of Genetics, 4ème éditeur)
Aspartate-Semialdéhyde Déhydrogénase
Une enzyme qui catalyse la conversion de l'L-aspartate 4-semialdehyde, Orthophosphate, and NADP + céder L-4-aspartyl phosphate et Nadph. CE 1.2.1.11.