Une enzyme qui catalyse la réduction de Aspartic beta-semialdehyde à Homoserine, qui est la branche point dans la biosynthèse de méthionine, lysine thréonine et leucine de l ’ acide aspartique. CE 1.1.1.3.

Une protéine bifonctionnel composée de aspartokinase et Homoserine déshydrogénase activités. On se retrouve principalement dans bactéries connues et dans des plantes.

Une enzyme qui catalyse la formation de beta-aspartyl phosphates présents dans l ’ acide aspartique et ATP. Thréonine allosteric sert en tant que régulateur de cette enzyme de biosynthèse pour contrôler le chemin entre l ’ acide aspartique de thréonine. CE 2.7.2.4.

L'homosérine est un acide aminé non protéinogénique, souvent décrit comme un neuromodulateur dans le système nerveux central, jouant un rôle crucial dans la synthèse des neurotransmetteurs et l'homéostasie ionique.

Une enzyme qui catalyse la conversion de l'L-aspartate 4-semialdehyde, Orthophosphate, and NADP + céder L-4-aspartyl phosphate et Nadph. CE 1.2.1.11.

Une supplémentation en acides aminés essentiels survenant naturellement dans la forme L, qui est la forme active. On se retrouve à œufs, lait, gélatine, et aux protéines.

Une sous-catégorie des enzymes Dehydrogenases agissant sur ce qui inclue les alcools primaire et secondaire ainsi que hemiacetals. Ils sont ultérieurement classés selon le acceptor qui peut être NAD + ou NADP +), (sous-classe 1.1.1 cytochrome (1.1.2), l ’ oxygène (1.1.3), (Quinone 1.1.5), ou un autre acceptor (1.1.99).

Un des furannes avec un carbonyle formant ainsi un Cyclic lactone. C'est un composé de gamma-aminobutyrate endogène et est le précurseur de gamma-hydroxybutyrate. Il est également utilisé comme un agent pharmacologique et le solvant.

Un gros groupe d'enzymes comprenant non seulement ces transférer disodique mais aussi diphosphate, nucleotidyl résidu, et les autres. Ces ont également été divisé selon le acceptor. (Groupe de Enzyme nomenclature, 1992) CE 2.7.

Une espèce de bêta-lactamases, Facultatively bâtonnet bactéries anaérobies, trouve dans le sol, l'eau, nourriture, et les spécimens. C'est un éminent agent pathogène opportunistes pour les patients hospitalisés.

La première enzyme du voie biosynthèse méthionine, cette enzyme catalyse la réaction des succinylation L-homoserine à O-succinyl-L-homoserine et coenzyme A utiliser succinyl-CoA.

Un genre de Asporogenous bactérie qui est largement distribuée dans la nature. Ses organismes apparaître comme directement à légèrement incurvé tiges et qui sont connus pour être humain et animal parasites et des agents pathogènes.

Systèmes de la fonction enzymes catalysant séquentiellement par des réactions consécutives métaboliques liées par des intermédiaires. Elles peuvent entraîner simplement un transfert de molécules d'eau ou les atomes d'hydrogène et peut être associée à de grandes structures supramolecular tels que mitochondries ou les ribosomes.

Un des acides aminés non essentiels fréquemment se situant dans la forme L. On se retrouve chez les animaux et les plantes, en particulier chez cannes à sucre et betteraves. Il peut être un neurotransmetteur.

Cyclic ester de acylated butyric AGENTS contenant 4 carbones sur le ring.

Une espèce de bêta-lactamases, Facultatively bactéries anaérobies, des bacilles (anaérobies à Gram-négatif) Facultatively tiges généralement trouvé dans la partie basse de l'intestin de les animaux à sang chaud. C'est habituellement nonpathogenic, mais certaines souches sont connues pour entraîner des infections pyogène. Pathogène DIARRHEA et souches (virotypes) sont classés par des mécanismes pathogène telles que Escherichia coli entérotoxinogène (toxines), etc.

Un enzyme tétramérique avec la coenzyme NAD +, catalyse l ’ interconversion et de pyruvates de crêpes. Aux vertébrés, les gènes pour 3 différentes sous-unités (LDH-A, LDH-B et LDH-C) existe.

Un enzyme oxyder zinc-containing primaires et secondaires hemiacetals alcools ou en présence de NAD. En alcoolique fermentation, il y a catalyse la dernière étape de réduire un aldéhyde en un dérivé alcool en présence de Nadh et hydrogène.

Les évolutions du taux de produit chimique ou systèmes physiques.

Un phénomène où micro-organismes communiquer et coordonner leur comportement par l'accumulation d'exprimer des molécules. Une réaction se produit quand une substance s ’ accumule dans une concentration suffisantes. C'est plus fréquemment observés chez des bactéries.

The functional héréditaire unités de bactéries connues.

Enzymes qui catalyser la déshydrogénation de GLYCERALDEHYDE Phosphorique. Plusieurs types de glyceraldehyde-3-phosphate-dehydrogenase exister incluant phosphorylating et non-phosphorylating variétés et ceux que l'hydrogène pour transfert NADP et ceux que l'hydrogène pour transfert NAD.

Acide aminé, spécifique des descriptions de glucides, ou les séquences nucléotides apparues dans la littérature et / ou se déposent dans et maintenu par bases de données tels que la banque de gènes GenBank, européen (EMBL laboratoire de biologie moléculaire), la Fondation de Recherche Biomedical (NBRF) ou une autre séquence référentiels.

L'ordre des acides aminés comme ils ont lieu dans une chaine polypeptidique, appelle ça le principal structure des protéines. C'est un enjeu capital pour déterminer leur structure des protéines.

L'insertion de l ’ ADN recombinant les molécules de facteur D'et / ou eucaryotes sources dans un véhicule, tels qu ’ une réplication génétique ou virus vecteur, et l 'introduction de l ’ hybride molécules dans receveur cellules sans altérer la viabilité de ces cellules.

L ’ enzyme qui traduit un aldéhyde s'oxide en présence de NAD + et de l'eau à une solution acide et Nadh. Cette enzyme était initialement classés comme CE 1.1.1.70.

Une enzyme qui catalyse la conversion de l'L-glutamate et de l'eau à 2-Oxoglutarate et NH3 en présence de NAD +. (De Enzyme nomenclature, 1992) CE 1.4.1.2.

Glucose-6-phosphate dehydrogenase (G6PD) est une enzyme clé du métabolisme des glucides, catalysant la première réaction dans le cycle de pentose phosphate, produisant NADPH nécessaire à la défense contre le stress oxydatif et à l'anabolisme.

Une enzyme qui catalyse la conversion de l' (S) -malate et NAD + à oxaloacetate et Nadh. CE 1.1.1.37.

De la classe oxidoreductase une enzyme qui catalyse la conversion du isocitrate et NAD + céder 2-ketoglutarate, dioxyde de carbone, et Nadh. Elle se produit dans la cellule les mitochondries. L ’ enzyme nécessite Mn2 +, Mg2 + ; c'est activé par l'ADP, du citrate, et Ca2 +, et a inhibé les isoenzymes par Nadh, Nadph et ATP. La réaction est la clé facteur limitant de l'acide citrique (Triacides). (Cycle de Dorland, 27 e) (The NADP + enzyme est CE 1.1.1.42.) CE 1.1.1.41.

La séquence des purines et PYRIMIDINES dans les acides nucléiques et polynucleotides. On l'appelle aussi séquence nucléotidique.