Une supplémentation en acides aminés essentiels. Il est souvent associé à des aliments pour animaux.
Plus de parahydroxybenzoate de groupes. Dans histo-chemistry méthylation est utilisé pour esterify groupes carboxyle groupes et retirer sulfate en traitant des sections tissulaires avec du méthanol en présence d'acide chlorydrique de Stedman, 25 (éditeur)
Protéines petit chromosome (environ 12 à 20 kD) possédant une structure déplié et attaché à l'ADN dans la cellule noyaux par les liaisons ioniques. CLASSIFICATION dans les différents types (désigné Histone j', Histone II, etc.) est basée sur les quantités relatives de lysine et d ’ arginine dans chaque.
Formation d'un dérivé Acetyl, 25e Stedman. (Éditeur)
L'ordre des acides aminés comme ils ont lieu dans une chaine polypeptidique, appelle ça le principal structure des protéines. C'est un enjeu capital pour déterminer leur structure des protéines.
Acide aminé, spécifique des descriptions de glucides, ou les séquences nucléotides apparues dans la littérature et / ou se déposent dans et maintenu par bases de données tels que la banque de gènes GenBank, européen (EMBL laboratoire de biologie moléculaire), la Fondation de Recherche Biomedical (NBRF) ou une autre séquence référentiels.
Composés organiques que généralement contiennent une acides (-NH2) et un groupe de carboxyle (-COOH). Vingt alpha-amino aminés se sont ses unités qui sont polymerized pour former des protéines.
Un métabolite dans le principal passages biochimiques de lysine. C'est contre l'activité neuroexcitatory modulée par le récepteur de glutamate N-méthyl-D- aspartate (NMDA) ;.
Amine Oxidoreductases qui utilisent plus NAD + (CE 1.5.1.7 NADP +) ou (CE) lorsque 1.5.1.8 acceptor pour former L-lysine ou CE 1.5.1.9 (NAD +) ou NADP +) et (CE 1.5.1.10 acceptor pour former L-glutamate. Un déficit de cet enzyme entraîne HYPERLYSINEMIAS.
Une supplémentation en acides aminés essentiels c'est physiologiquement active dans la forme L.
Les éléments d'un macromolecule ça directement participer à ses précis avec un autre molécule.
Enzymes qui sont responsables de la suppression de parahydroxybenzoate de groupes de lysine ou arginine HISTONES. Beaucoup de résidus trouvée sur la fonction Histone Demethylases généralement par un mécanisme oxidoreductive.
Les substances non plus, ou se lient aux protéines exogènes d ’ irradiation précurseur des protéines, enzymes, ou allié composés. Liaison aux protéines spécifiques sont souvent utilisés comme des mesures de diagnostic évaluations.
Aucun de diverses méthodes de dosage enzymatiques catalysé modifications post-translationnelles de peptides ou PROTEINS dans la cellule d'origine. Ces modifications concernent carboxylation ; hydroxylation ; acétylation ; phosphorylation ; méthylation ; glycosylation ; Ubiquitination, oxydation ; protéolyse ; et crosslinking et entraîner des modifications de poids moléculaire et analyse électrophorétique mobilité.
Enzymes qui catalyser la méthylation d'acides aminés après leur incorporation dans une chaine polypeptidique, S-Adenosyl-L-methionine agit comme un agent methylating. CE 2.1.1.
Aucun détectable et héréditaire changement dans le matériel génétique qui peut provoquer un changement dans le génotype et qui est transmis à cellules filles et pour les générations futures.
Les composants utilisés considérablement que acétylation, oxydation et déshydratée et dans la modification des protéines et enzymes.
Mutagenèse génétiquement modifiées dans un site spécifique la molécule d'ADN que introduit une base substitution, ou une ou l'effacement.
Aucun de certains animaux qui constituent la famille Suidae et inclut stout-bodied mammifères omnivores, petite, avec la peau épaisse, habituellement couvert de poils épais, un très long museau mobile, et petite queue. Le général Babyrousa, Phacochoerus (les cloportes) et Sus, celui-ci contenant le cochon domestique (voir SUS Scrofa).
Les montants de substances variées dans besoin de nourriture par un organisme pour soutenir une vie saine.
Les évolutions du taux de produit chimique ou systèmes physiques.
Les modèles utilisés expérimentalement ou théoriquement étudier forme moléculaire, propriétés électroniques ou interactions ; inclut des molécules, généré par ordinateur des graphiques, des structures et mécaniques.
L'acte de ligature UBIQUITINS à PROTEINS ubiquitin-protein ligase pour former des complexes d'étiqueter protéines pour le transport au Proteasome Endopeptidase complexe où la protéolyse survient.
Le niveau de structure protéique dans lesquels les associations de structures (protéine secondaire hélice alpha, bêta draps, boucle régions, et motifs) ensemble pour former plié formes appelé domaines : Disulfures des ponts entre cysteines dans deux différentes parties de la chaine polypeptidique avec autres interactions entre les chaînes jouer un rôle dans la formation et stabilisation des protéines habituellement tertiaire. Petite structure consistent en un seul domaine, mais plus grande protéines peut contenir un certain nombre de domaines liés par les segments de chaine polypeptidique peu structure secondaire habituel.
Enzymes qui catalysent groupe passage d ’ acyl ACETYL-CoA à HISTONES formant CoA et acetyl-histones.
Une famille de Histone Demethylases qui partagent un conservé Jumonji C domaine. Les enzymes fonction iron-dependent dioxygénase via un mécanisme qui couples 2-Oxoglutarate à la conversion de l'hydroxylation de disodium au N-methyl groupes.
Le matériel de chromosomes. C'est une série d'ADN ; HISTONES ; et (protéines nonhistone PROTEINS chromosomique, Non-Histone) dans le noyau d'une cellule.
Nourriture utilisé surtout pour les opérations nationales et des animaux de laboratoire, ou du bétail.
C'est la forme active de vitamine B 6 servant comme coenzyme pour la synthèse des acides aminés, de neurotransmetteurs sérotoninergiques (, noradrénaline, sphingolipids), d ’ acide aminolévulinique transamination. Au cours d ’ acides aminés, de façon pyridoxal phosphate sont convertis en pyridoxamine disodique (PYRIDOXAMINE).
Protéines obtenu à partir d ’ aliments. Ils sont la principale source du ESSENTIELLES AMINO ACIDS.
Une famille de Histone Acetyltransferases structurally-related CREB-BINDING c'est à des protéines et de protéines P300 E1A-ASSOCIATED. Elles fonctionnent comme Coactivators en cascade de transcription entre DNA-Binding FACTEURS basale et la transcription des machines. Ils également modifier facteurs de transcription et Chromatin par acétylation.
Homoarginine est un acide aminé non protéinogénique présent dans le sang humain, dont les niveaux ont été associés à la fonction rénale et cardiovasculaire, ainsi qu'au risque de maladies cardiovasculaires.
Un acide 76-amino hautement conservée peptide universellement trouvé dans les cellules eucaryotes qui fonctionne comme un marqueur pour protéines intracellulaires TRANSPORTER and degradation. Ubiquitine est activé par une série de compliqué étapes et forme une caution pour isopeptide lysine résidu de protéines spécifiques dans la cellule, ces "Ubiquitinated" protéines peuvent être reconnu et dégradé par proteosomes ou être transportée à certains compartiments au sein de la cellule.
La caractéristique en 3 dimensions forme d'une protéine, dont les critères secondaires, tertiaires supersecondary (motifs), (domaine) et la chaîne peptidique quaternaire structure de la structure des protéines, quaternaire décrit la configuration assumée par multimeric protéines (agrégats de plus d'une chaîne de polypeptide).
Une caractéristique caractéristique de l ’ activité enzymatique en relation avec le genre de substrat à laquelle l ’ enzyme ou molécule catalytique réagit.
Une espèce de bêta-lactamases, Facultatively bactéries anaérobies, des bacilles (anaérobies à Gram-négatif) Facultatively tiges généralement trouvé dans la partie basse de l'intestin de les animaux à sang chaud. C'est habituellement nonpathogenic, mais certaines souches sont connues pour entraîner des infections pyogène. Pathogène DIARRHEA et souches (virotypes) sont classés par des mécanismes pathogène telles que Escherichia coli entérotoxinogène (toxines), etc.
Une odeur nauséabonde bactérienne diamine formé par la décarboxylation de lysine.
Naturelle expérimentalement ou le remplacement d ’ un ou plusieurs ACIDS AMINO dans une protéine avec une autre. Si un acide aminé fonctionnellement équivalents substitué, la protéine peut conserver une activité de type sauvage. Remplacement peut également diminuer, zoom, ou éliminer les protéines. Expérimentalement fonction substitution est souvent utilisé pour étudier l'activité des enzymes et site de fixation propriétés.
Acides aminés qui ne sont pas synthétisés par le corps humain en quantités suffisantes pour effectuer physiologique. Ils sont obtenus à partir des denrées alimentaires.
La séquence des purines et PYRIMIDINES dans les acides nucléiques et polynucleotides. On l'appelle aussi séquence nucléotidique.
Membres de la classe de composés composé de AMINO ACIDS peptide sont unis par les liens entre les acides aminés à l'intérieur linéaire, ramifiés ou cyclique. OLIGOPEPTIDES sont composés de structures environ 2-12 acides aminés. Polypeptides se composent d ’ environ 13 ans ou plus acides aminés, protéines sont linéaires polypeptides qui sont normalement synthétisé sur les ribosomes.
Une sous-catégorie des enzymes de la classe qui catalysent transférase le transfert d 'un groupe méthyle d'un traitement pour une autre Dorland, 28. (Éditeur) CE 2.1.1.
La relation entre la structure chimique d'un composé biologique ou et son activité pharmacologique. Composés sont souvent considérés ensemble parce qu'ils ont en commun caractéristiques structurelles incluant forme, taille, stereochemical arrangement, et la distribution des groupes fonctionnels.
Enzymes qui catalysent l ’ association d ’ un groupe de carboxyle pour un composé (carboxylases) ou le retrait d'un groupe de carboxyle (d ’ un composé Decarboxylases). CE 4.1.1.
Un oligomer formées par les liens entre ces répétitif propeptide C-terminal glycine d'une molécule UBIQUITIN isopeptide via une attachée à un lysine résidu sur une seconde ubiquitin molécule. C'est structurellement différent de UBIQUITIN C, qui est une protéine unique contenant une tandemly liguées ubiquitin peptide séquence.
Une enzyme qui catalyse la formation de beta-aspartyl phosphates présents dans l ’ acide aspartique et ATP. Thréonine allosteric sert en tant que régulateur de cette enzyme de biosynthèse pour contrôler le chemin entre l ’ acide aspartique de thréonine. CE 2.7.2.4.
Un processus par lequel les génétique adulte organisme est réalisé par des mécanismes qui mènent à cette restriction dans le possible destins de cellules, qui finalement aboutiraient à leur état différencié. Mécanismes impliqués cause héréditaire changements à des cellules sans modification de séquence ADN comme ADN méthylation ; Histone modification ; ADN REPLICATION synchronisation ; positionnement du nucléosome ; et heterochromatization entraînant l ’ expression génique sélectif ou la répression.
Un acide aminé urée produite dans le cycle de la séparation de l'urée de arginine.
Le degré de similitude entre séquences d'acides aminés. Cette information est utile pour l'analyse de protéines parenté génétique et l'espèce.
Dérivés d ’ acide adipique. Cette rubrique inclut sont une large variété de formes, de sels, ester acide et amides contenant un 1,6-carboxy terminée aliphatiques structure.
Petites Protéines 1.5-kDa modificateur une protéine qui peut se lient de façon covalente isopeptide via un lien à un certain nombre de protéines. Cellulaire pourrait jouer un rôle dans protéine intracellulaire transport cellulaires et plusieurs autres procédés.