Une enzyme qui désactive glycogène phosphorylase A en relâchant phosphate inorganique et phosphorylase B, la forme inerte. CE 3.1.3.17.
Une classe de glucosyltransferases qui catalyse la dégradation de stockage polysaccharides, comme du glucose polymères, par phosphorolysis chez l'animal (glycogène phosphorylase) et chez les plantes (STARCH phosphorylase).
Un groupe d'enzymes SERINE- ou THREONINE-bound enlever les groupes de phosphate d ’ un large éventail de phosphoproteins, y compris un certain nombre d ’ enzymes qui ont été phosphorylée sous l'action d'une kinase *. (Enzyme nomenclature, 1992)
Une enzyme qui catalyse la conversion de l'phosphorylée, inactifs la glycogène-synthase D à actif dephosphoglycogen synthase I. CE 3.1.3.42.
Une enzyme qui catalyse la conversion de l'ATP et phosphorylase B à d'ADP et phosphorylase A.
La forme active de glycogène phosphorylase ça provient de la phosphorylation de phosphorylase B. Phosphorylase un est désactivée par hydrolyse des phosphoserine par phosphorylase alcalines pour former phosphorylase B.
La forme inerte de glycogène phosphorylase qui est convertie en la forme active phosphorylase A via phosphorylation par phosphorylase kinase et ATP.
Une protéine eukayrotic Serine-Threonine alcalines sous-type qui dephosphorylates une grande variété de protéines cellulaire, l ’ enzyme est composée d'une sous-unité catalytique sous-unité et réglementaire. Plusieurs isoformes de la protéine alcalines sous-unité catalytique exister grâce à la présence de plusieurs gènes et l'alternative à colmater de leur mRNAs. Un grand nombre de protéines acte a été montré que l sous-unités pour cette enzyme. Many of the regulatory sous-unités avons d'autres fonctions cellulaires.
Une enzyme qui catalyse la réaction entre... et un antimétabolite nucléoside purique Orthophosphate pour former une libre plus ribose-5-phosphate. CE 2.4.2.1.
Un Phosphoprotein alcalines sous-type qui se compose d'une sous-unité catalytique et deux sous-unités réglementaires. Au moins deux gènes encoder isoformes de la protéine alcalines sous-unité catalytique, tandis que plusieurs isoformes de sous-unités réglementaires exister grâce à la présence de plusieurs gènes et l'alternative à colmater de leur mRNAs. Protéine alcalines 2 agit sur une large variété de protéines cellulaires et peut jouer un rôle de régulateur de signaux intracellulaires procédés.
Contraction des tissus qui produit mouvement chez les animaux.
Une enzyme qui catalyse le transfert de D-glucose de UDPglucose dans 1,4-alpha-D-glucosyl chaînes. CE 2.4.1.11.
Une enzyme qui catalyse le transfert de Ribose de uridine à Orthophosphate, formant uracile et Ribose 1-phosphate.
Glycogen conservé dans le foie. Dorland, 28 (éditeur)
Un groupe de qui catalysent les hydrolases ester monophosphoric avec l ’ hydrolyse de la production d'une taupe de Orthophosphate. CE 3.1.3.
Une enzyme qui catalyse le transfert de 2-deoxy-D-ribose de la thymidine à Orthophosphate, la thymidine libérateur ainsi.
L'espèce Oryctolagus cuniculus, dans la famille Leporidae, ordre LAGOMORPHA. Les lapins sont nés en Burrows, furless, et avec les yeux et oreilles fermé. En contraste avec des lièvres, les lapins ont chromosome 22 paires.
Une enzyme qui catalyse la dégradation du glycogène st dans les animaux en relâchant glucose-1-phosphate du terminal alpha-1,4-glycosidic lien. Cette enzyme existe sous deux formes : Un actif phosphorylée form (phosphorylase A) et une forme un-phosphorylated inactifs (phosphorylase B a et b). Les deux formes de phosphorylase existent comme homodimers. Chez les mammifères, les principales isoenzymes du glycogène st phosphorylase sont présentés dans les muscles, le foie et du tissu cérébral.
Le glycogène est un polysaccharide complexe, constitué de chaînes ramifiées de molécules de glucose, qui sert de principale forme de stockage d'énergie dans les muscles et le foie pour une utilisation ultérieure par l'organisme.
Les évolutions du taux de produit chimique ou systèmes physiques.
Un élément trace avec symbole M., numéro atomique 25, et poids atomique 54.94. C'est concentrée dans la cellule mitochondries, principalement dans l ’ hypophyse, foie, pancréas, rein, et les os, les influences mucopolysaccharides, stimule la synthèse de synthèse hépatique du cholestérol et des acides gras et est un cofacteur de plusieurs enzymes, y compris arginase et phosphatase alcaline dans le foie. (De AMA Drug Évaluations Rapport 1992, p2035)
Un grand lobed organe glandulaire situé dans l'abdomen de vertébrés détoxification est responsable de la synthèse et de conservation, le métabolisme, de substances variées.
Conversion de la forme inerte d'un enzyme pour possédant une activité métabolique. Elle inclut 1, déclenchement d'ions tombés (activateurs) ; 2, l ’ activation des coenzymes de (co- facteurs) ; et 3, précurseur de l ’ enzyme de conversion (proenzyme zymogen) ou d'une enzyme.
Une enzyme qui catalyse la conversion d'un orthophosphoric monoester et de l'eau en un dérivé alcool et Orthophosphate. CE 3.1.3.2.
Une enzyme groupe qui spécifiquement dephosphorylates phosphotyrosyl résidus à certaines protéines. Ensemble avec inhibiteur de protéine-tyrosine kinase, Ça régule la phosphorylation dephosphorylation et dans la transduction des signaux cellulaires et peut jouer un rôle dans la croissance cellulaire contrôle et carcinogénicité.
La somme des poids de tous les atomes dans une molécule.
Une enzyme du transférase classe qui catalyse la réaction VHC détectable (n + 1) et de céder Orthophosphate (n) et un ARN la nucléoside diphosphate, ou le revers réaction. ADP, PDI, PIB, UDP et CDP peut agir comme donneurs dans le dernier cas de Dorland, 27. (Éditeur) CE 2.7.7.8.
Chromatographie de non-ionic gels sans tenir compte du mécanisme d ’ Solute discrimination.
Un sérine Endopeptidase c'est composé de TRYPSINOGEN dans le pancréas. Il est converti en sa forme active par ENTEROPEPTIDASE dans l ’ intestin grêle. Il y a catalyse l ’ hydrolyse du groupe de carboxyle soit arginine ou lysine. CE 3.4.21.4.
L'intégrité physique et chimique d'un produit pharmaceutique.
L 'introduction d' un groupe dans un phosphoryl composé dans la formation d'un ester lien entre le composé et une fraction de phosphore.
Pentosyltransférases que catalyser la réaction entre un antimétabolite nucléoside et Orthophosphate pour former une libre la pyrimidine et ribose-5-phosphate.
L'isoenzyme du glycogène st phosphorylase qui catalyse la dégradation du glycogène st dans les tissus du foie. Mutation du gène codant cette enzyme sur le chromosome 14 est la cause de glycogène PARTICULIÈRES maladie TYPE VI.
Composés et des complexes moléculaire qui se composent d'un très grand nombre d'atomes et sont généralement plus de 500 kDa de taille. Dans les systèmes biologiques macromolecular substances généralement électron peut être visible en utilisant la microscopie et sont distingués des organites par le manque d'une membrane structure.
Présence de chaleur ou de la chaleur ou de la température notablement plus élevés qu'un habitué norme.
L'isoenzyme du glycogène st phosphorylase qui catalyse la dégradation du glycogène st dans les muscles. Mutation du gène codant cette enzyme est la cause de McArdle (glycogène PARTICULIÈRES maladie TYPE V).
Enzymes du transférase classe qui catalysent pentose du transfert d'un groupe d'un traitement pour une autre.
Une enzyme qui catalyse la conversion de D-glucose mannose-6-phosphate et de l'eau à D-glucose et Orthophosphate. CE 3.1.3.9.
De la famille Phosphorylases une enzyme qui catalyse la dégradation de l'amidon, un mélange de unbranched AMYLOSE ramifiées et amylopectine composés. Cette phosphorylase de plantes est de la contrepartie de glycogène phosphorylase chez l'animal qui catalyse la réaction de phosphate inorganique du terminal alpha-1,4-glycosidic union à la fin de glucans non-reducing entraînant la libération de glucose-1-phosphate.
Le glucose phosphate est un composé organique important dans le métabolisme énergétique, formé par l'ajout d'un groupe phosphate au glucose, jouant un rôle clé dans la production d'ATP dans les cellules.