Thioléster hydrolases sont des enzymes qui catalysent la hydrolyse réaction du thioester lien dans les acides gras et coenzyme A, produisant un acide gras libre et CoA-SH. (source: National Library of Medicine)

Un membre de la classe des enzymes qui catalyser le clivage du substrat et l'addition d ’ eau pour les molécules, par exemple, des estérases, glycosidases Glycosidases), (lipases NUCLEOTIDASES, les peptidases (,), peptide Hydrolases et alcalines (Phosphoric Monoester Hydrolases). CE 3.

Une méthode de calcul points de contact entre interagir protéines ou sites de liaison des protéines pour les acides nucléiques. Protéine footprinting utilise une protéine couper réactif ou des protéines de la protéase décolleté est inhibé que les protéines, ou d'acides aminés et des protéines de se contacter. Après la fin de la réaction couper, les autres fragments peptidiques sont analysées par une électrophorèse.

Esters sont des composés organiques formés par la réaction de l'acide carboxylique avec un alcool, résultant en la perte d'une molécule d'eau et servant souvent comme importants intermédiaires dans les processus biochimiques.

La classe des enzymes qui forment un lien avec thioester UBIQUITIN avec l'aide de UBIQUITIN-ACTIVATING d'enzymes... ils transfèrent ubiquitin de la lysine d'un substrat de protéine avec l'aide de UBIQUITIN-PROTEIN Ligases.

La classe des enzymes qui catalyse la formation d'une Atp-Dependent thioester lien entre elle-même et UBIQUITIN on transfère l'activé ubiquitin à un des UBIQUITIN-PROTEIN Ligases.

Les méthylamines sont des composés organiques simples constitués d'un groupe amino (-NH2) lié à un ou plusieurs groupes méthyle (-CH3), qui peuvent avoir divers effets pharmacologiques, mais sont également connues pour être des sous-produits toxiques de la décomposition de certains matériaux en décomposition, tels que les aliments pour animaux et les matières fécales.

Composés contenant le -SH radical.

La classe des enzymes qui catalyser la formation d'un lien entre deux substrat molécules, conjugué à l ’ hydrolyse d ’ un lien dans Pyrophosphate ATP ou un donneur d'énergie similaire, 28e Dorland. (Éditeur) CE 6.

Glycoprotéines avec un poids moléculaire d'environ 620000 à 680,000. Précipitations par Electrophoresis est dans la zone alpha, y compris et alpha alpha 1-macroglobulins 2-Macroglobulins. Ces protéines exposition trypsin-, chymotrypsin-, thrombin- et plasmin-binding et constituent l ’ activité hormonale téléporteurs.

Glycosidases sont des enzymes qui catalysent l'hydrolyse spécifique des glycosides, jouant un rôle crucial dans la biosynthèse et la dégradation des glucides complexes dans les organismes vivants.

Un acide 76-amino hautement conservée peptide universellement trouvé dans les cellules eucaryotes qui fonctionne comme un marqueur pour protéines intracellulaires TRANSPORTER and degradation. Ubiquitine est activé par une série de compliqué étapes et forme une caution pour isopeptide lysine résidu de protéines spécifiques dans la cellule, ces "Ubiquitinated" protéines peuvent être reconnu et dégradé par proteosomes ou être transportée à certains compartiments au sein de la cellule.

L'ordre des acides aminés comme ils ont lieu dans une chaine polypeptidique, appelle ça le principal structure des protéines. C'est un enjeu capital pour déterminer leur structure des protéines.

Enzymes qui catalyser de manière réversible la formation d'un oxyde arene epoxide ou d'une glycol ou aromatique diol, respectivement.

Acide aminé, spécifique des descriptions de glucides, ou les séquences nucléotides apparues dans la littérature et / ou se déposent dans et maintenu par bases de données tels que la banque de gènes GenBank, européen (EMBL laboratoire de biologie moléculaire), la Fondation de Recherche Biomedical (NBRF) ou une autre séquence référentiels.

Des enzymes qui catalysent l ’ hydrolyse d ’ ester acide carboxylique de la formation d'un tampon et un anion acide carboxylique.

Une classe de morphologiquement cytoplasmique hétérogène des particules dans les tissus d'origine animale et végétale, caractérisée par leur contenu hydrolytique enzymes et les structure-linked latence de ces enzymes, les fonctions de lysosomes intracellulaires lytic dépendre de leur potentiel. L'unité membrane lysosome comme une barrière entre les enzymes enférmé dans la lysosome et du substrat. L'activité des enzymes contenue dans les lysosomes est limitée ou néant à moins que les vésicules dans lequel elles sont ci-jointes est rompue. Une telle brèche est censé être sous contrôle métabolique (hormonaux). (De Rieger et al., Glossaire de Genetics : Classique et Molecular, 5ème e)

Une enzyme qui catalyse la conversion d'un orthophosphoric monoester et de l'eau en un dérivé alcool et Orthophosphate. CE 3.1.3.2.

Glucuronidase est une enzyme hydrolase qui catalyse la dégradation des glucuronides, jouant un rôle important dans le métabolisme des médicaments et la détoxification de divers composés endogènes et exogènes dans l'organisme.

Enzymes qui catalysent les résidus dans l ’ hydrolyse de N-acylhexosamine N-acylhexosamides. Hexosaminidases agissent également sur des glycosides ; GALACTOSIDES ; et plusieurs oligosaccharides.

Acide phosphorique ester de mannose.

Une enzyme autolytic lié à la surface de paroi cellulaire. Il y a catalyse l ’ hydrolyse du lien entre acide L-amino N-acetylmuramoyl résidus et les résidus dans certaines paroi cellulaire glycopeptides, particulièrement peptidoglycane. CE 3.5.1.28.

Peptide Hydrolases que spécifiquement trouvé dans les obligations et peptides PROTEINS. Exemples de sub-subclasses pour ce groupe inclure EXOPEPTIDASES et Endopeptidases.

Un groupe de maladies métaboliques héréditaires caractérisé par l'accumulation d'acide excessive mucopolysaccharides, sphingolipids, et / ou dans des glucolipides viscérale et les cellules mésenchymateuses. Une quantité anormale d'sphingolipids ou Glycolipides sont présents dans tissus neuronaux. Pension intellectuelle et des modifications squelettiques, notamment Mandibulofaciale multiplexe surviennent fréquemment. (De Joynt Clinique neurologie, 1992, Ch56, pp36-7)

Une caractéristique caractéristique de l ’ activité enzymatique en relation avec le genre de substrat à laquelle l ’ enzyme ou molécule catalytique réagit.

Un récepteur spécifique pour IGF-II et mannose-6-phosphate. Le récepteur est une seule chaîne polypeptidique 250-kDa qui n'est pas imputable à la structure au récepteur Igf De type 1 (récepteur Igf De TYPE 1) et n ’ a pas la tyrosine kinase domaine.

Un beta-N-Acetylhexosaminidase qui catalyse l ’ hydrolyse de terminal, non-reducing 2-acetamido-2-deoxy-beta-glucose les résidus dans chitobiose et plus analogues ainsi que dans des glycoprotéines. A été largement utilisé dans les études sur paroi cellulaire et dans le bureau de maladies telles que MUCOLIPIDOSIS et divers troubles inflammatoires des muscles et du tissu conjonctif.

Une enzyme qui catalyse l ’ hydrolyse dominant pour fournir une L-fucoside L-fucose. L'alcool et peut entraîner un déficit de cet enzyme FUCOSIDOSIS. CE 3.2.1.51.

Le processus de libérer un composé chimique par l'ajout d'une molécule d'eau.

Un groupe d'enzymes qui catalysent l ’ hydrolyse d ’ alpha- ou beta-xylosidic linkages. CE 3.2.1.8 catalyse la endo-hydrolysis de liens 1,4-beta-D-xylosidic ; CE 3.2.1.32 catalyse la endo-hydrolysis de liens 1,3-beta-D-xylosidic ; CE 3.2.1.37 catalyse la exo-hydrolysis de 1,4-beta-D-linkages du non-reducing termini de xylans ; et CE 3.2.1.72 catalyse la exo-hydrolysis de 1,3-beta-D-linkages du non-reducing termini de xylans. Autre xylosidases ont été identifiés qui catalysent l ’ hydrolyse de alpha-xylosidic obligations.

Un endocellulase avec spécificité pour l ’ hydrolyse de 1,4-beta-glucosidic liens en cellulose, lichenin, et des céréales beta-glucans.

Un genre de aérobies à Gram négatif, légèrement courbée, mobile, des bacilles bactéries. (De Bergey est manuel de déterminant la Bactériologie, 9ème éditeur)

Un exocellulase avec spécificité pour diverses beta-D-glycoside substrats. Il y a catalyse l ’ hydrolyse de terminal non-reducing les résidus dans beta-D-glucosides avec libération de DU GLUCOSE.

Une famille de galactoside que hydrolyser les hydrolases O-galactosyl composés avec un interne. CE 3.2.1.-.

Une enzyme qui catalyse l ’ hydrolyse de terminal, non-reducing beta-D-mannose beta-D-mannosides. Les résidus dans l ’ enzyme joue un rôle dans la dégradation lysosomale N-glycosylprotein glycans. Défauts dans la forme de l ’ enzyme lysosomale chez l'homme conduire à une accumulation de métabolites mannoside BETA-MANNOSIDOSIS intermédiaire et la maladie.

Enzymes 1,4-beta-D-xylosidic catalyser la endohydrolysis de liens dans XYLANS.

Polysaccharides composée de xyloses *.

Un groupe d'enzymes qui catalysent l ’ hydrolyse de diphosphate bonds in composés tels que inhibiteurs nucléosidiques di- et tri-phosphates et sulfonyl-containing anhydre comme adenylylsulfate. (Enzyme nomenclature, 1992) CE 3,6.

Enzymes qui catalysent l ’ hydrolyse de phénol sulfate me rapporter un phénol et de sulfate. Arylsulfatase A, B et C ont été séparés. La déficience de arylsulfatases est une des causes de de Krabbe (leucodystrophie de Krabbe, leucodystrophie métachromatique. CE 3.1.6.1).

Un hexosaminidase spécifique de non-reducing N-acetyl-D-hexosamine les résidus dans N-acetyl-beta-D-hexosaminides. Il agit sur glucosides ; GALACTOSIDES ; et plusieurs oligosaccharides. Deux spécifique de beta-N-acetylhexoaminidase isoenzymes de mammifères, sont dénommés HEXOSAMINIDASE A et B. HEXOSAMINIDASE Déficience de la maladie de Tay-Sachs type A isoenzyme provoque des déficits, tandis que les deux A et B isoenzymes causes à la maladie, l ’ enzyme a également été utilisé comme une tumeur marqueur de distinguer maladie malignes ou bénignes.

Disaccharidases sont des enzymes intestinales spécialisées qui catalysent la digestion et l'hydrolyse des disaccharides (comme le saccharose, le lactose et le maltose) en monosaccharides simples (glucose, fructose et galactose), facilitant ainsi leur absorption dans la circulation sanguine.

Le degré de similitude entre séquences d'acides aminés. Cette information est utile pour l'analyse de protéines parenté génétique et l'espèce.

Un groupe d'enzymes dans la classe CE 3.6.1.- qui catalysent l ’ hydrolyse de diphosphate obligations, surtout d'extraction du di- et triphosphates. Ils peuvent libérer un mono- et diphosphate. CE 3.6.1.-.

Un groupe de proteinases lysosomale ou Endopeptidases trouvé dans des extraits de diverses aqueuse des tissus animaux. Ils fonctionnent dans une façon optimale à pH acide. Les cathepsins se manifester par une variété d ’ enzyme sous-types incluant protéases sérine ; Aspartic proteinases ; et de cystéine.

Amidohydrolases are a class of enzymes that catalyze the hydrolysis of various amide bonds, including peptide bonds in proteins and ester bonds in nucleotides, playing crucial roles in diverse biological processes such as metabolism, detoxification, and signaling.

Enzymes qui hydrolyser O-glucosyl-compounds. (Enzyme nomenclature, 1992) CE 3.2.1.-.

Les hydrolases glycoside qui catalysent l ’ hydrolyse d ’ alpha ou bêta liée du mannose.

La classe des enzymes impliquées dans l ’ hydrolyse du lien de N-glycosidic nitrogen-linked sucres.