Un zinc-containing sialoglycoprotein che viene usata per studiare Aminopeptidasi nella patogenesi di ipertensione. CE 3.4.11.3.

Una tipologia di EXOPEPTIDASES che agiscono sulla libera N capolinea finale di una singola glucosio-dipendente liberazione di un amminoacido residuo. CE 3.4.11.

Zinco contenente un enzima che catalizza la idrolasi classe la rimozione del N-terminale dalla maggior parte degli aminoacidi L-peptides, in particolare quelli con N-Terminal leucina residui, ma non quelle con N-Terminal lisina o arginina residui. Ciò si verifica nel tessuto cellulare citosol, con alta attivita 'al duodeno, epatica e renale, l ’ attività di questo enzima e' comunemente analizzato usando un leucina arylamide substrato cromogenico secondo quali leucyl beta-naphthylamide.

Un modo ZINC-dependent Aminopeptidasi N-Terminal peptide che catalizza la scissione del glutammato (e in misura minore aspartato). L ’ enzima sembra avere un ruolo nel percorso catabolico del sistema.

Zinc-binding metalloproteases che sono membri di tipo II membrana integrale metalloproteases. Sono espressi dai monociti e granulociti; i loro precursori nonché da varie cellule non-hematopoietic. Rilasciano un N-Terminal aminoacido da un peptide, ammide o arylamide.

Aminopeptidasi che eliminano metionina dalla regione amino-terminale di una catena peptidica, come il fondatore della metionina trovato sul peptidi nascente.

Una tipologia di exopeptidases che include enzimi che dividere due o tre amino ACIDS dalla fine di una catena peptidica.

Un enzima che catalizza il rilascio di un gruppo di N-Terminal pyroglutamyl un glucosio-dipendente fornito il prossimo residuo viene prolina. E non è inibito da reagenti thiol-blocking e si verifica nei tessuti di mammifero, microrganismi e piante. (Dal Enzyme nomenclatura, 1992) CE 3.4.19.3.

Una caratteristica caratteristica dell ’ attività enzimatica in relazione al tipo di substrato per l ’ enzima o molecola catalitica reagisce.

Secondo le proiezioni relative alle membrane cellulari che aumentare notevolmente la superficie della cellula.

L'ordine di aminoacidi che si verifichi in una catena polipeptidica. Questo viene definito la struttura primaria di proteine, è molto importante nel determinare PROTEIN la conferma.

Essenziale branched-chain aminoacido importante per l'emoglobina formazione.

Una proteasi serinica che catalizza il rilascio di un N-Terminal dipeptide. Diversi biologically-active peptidi sono state identificate come inibitore della dipeptidil peptidasi 4 substrati incluso Incretins; neuropeptidi; e le chemochine, le proteine è anche trovato legato di adenosina deaminasi sulla superficie dei linfociti T e si crede di avere un ruolo nella l 'attivazione dei linfociti T.

Farmaci che inibiscono o provocare biosintesi o azioni di proteasi (Endopeptidases).

Le descrizioni di aminoacidi specifico, carboidrati o sequenze nucleotidiche apparse nella letteratura pubblicata e / o si depositano nello e mantenuto da banche dati come GenBank, EMBL (Laboratorio europeo di biologia molecolare), (Research Foundation, National Biomedical NBRF sequenza) o altri depositi.