Un sub-class di peptide Fosforico che agiranno solo vicino al fine di glucosio-dipendente catene.
Una tipologia di EXOPEPTIDASES che agiscono sulla libera N capolinea finale di una singola glucosio-dipendente liberazione di un amminoacido residuo. CE 3.4.11.
Una tipologia di exopeptidases che include enzimi che dividere due o tre amino ACIDS dalla fine di una catena peptidica.
Una cisteina lisosomiale Proteinase con una specificità simile a quella di PAPAIN. L'enzima e 'presente in una varietà di tessuti e' importante in molti fisiologico e processi patologici. In Patologia, catepsina B si è dimostrato essere coinvolto in demielinizzazione; enfisema; RHEUMATOID ARTRITE REUMATOIDE e neoplasia invasivita '.
Un modo ZINC-dependent Aminopeptidasi N-Terminal peptide che catalizza la scissione del glutammato (e in misura minore aspartato). L ’ enzima sembra avere un ruolo nel percorso catabolico del sistema.
Enzimi che agire in un polipeptide C-terminus di liberare un singolo residui di aminoacidi.
Zinco contenente un enzima che catalizza la idrolasi classe la rimozione del N-terminale dalla maggior parte degli aminoacidi L-peptides, in particolare quelli con N-Terminal leucina residui, ma non quelle con N-Terminal lisina o arginina residui. Ciò si verifica nel tessuto cellulare citosol, con alta attivita 'al duodeno, epatica e renale, l ’ attività di questo enzima e' comunemente analizzato usando un leucina arylamide substrato cromogenico secondo quali leucyl beta-naphthylamide.
Catalizza l ’ idrolisi di pteroylpolyglutamic Si con gamma pterolylmonoglutamic acido e libera l ’ acido CE 3.4.19.9.
Un ubiquitously-expressed cisteina lisosomiale proteasi che è coinvolto nel processo di proteine, l ’ enzima ha entrambi Endopeptidasi e Aminopeptidasi attività.
Un papain-like cisteina proteasi che è specificità per il terminal dipeptides. L ’ enzima contribuisce a l'attivazione di diverse proteasi della serina pro-infiammatorie per la rimozione dei loro aminoterminal dipeptides inibitoria. Mutazioni genetiche che causano perdita di Cathepsin C nell ’ uomo sono associati a PAPILLON-LEFEVRE morbo.
Una proteasi serinica che catalizza il rilascio di un N-Terminal dipeptide. Diversi biologically-active peptidi sono state identificate come inibitore della dipeptidil peptidasi 4 substrati incluso Incretins; neuropeptidi; e le chemochine, le proteine è anche trovato legato di adenosina deaminasi sulla superficie dei linfociti T e si crede di avere un ruolo nella l 'attivazione dei linfociti T.
Una caratteristica caratteristica dell ’ attività enzimatica in relazione al tipo di substrato per l ’ enzima o molecola catalitica reagisce.
Farmaci che inibiscono o provocare biosintesi o azioni di proteasi (Endopeptidases).
Una tipologia di peptide Fosforico in grado di catalizzare i peptidi o di proteine.
Nello specifico Fosforico staccare le obbligazioni peptidica in proteine e peptidi. Esempi di sub-subclasses per questo gruppo includono EXOPEPTIDASES e Endopeptidases.
Un gruppo di cistina Proteinase omologa endogena DELLA FOSFODIESTERASI DI Cistatine inibire la più Endopeptidasi Della Cisteina come PAPAIN e altri peptidasi sulfhydryl che hanno un gruppo al sito attivo.
L'ordine di aminoacidi che si verifichi in una catena polipeptidica. Questo viene definito la struttura primaria di proteine, è molto importante nel determinare PROTEIN la conferma.
Un gruppo di tali proteinasi acquosa o Endopeptidases trovato nella cattura di una varietà di tessuti animali. Funzionano meglio entro un range di pH acido, la cathepsins manifestarsi con diversi sottotipi inclusa l ’ enzima proteasi della serina; Aspartic proteinasi; e cistina proteasi.
Le descrizioni di aminoacidi specifico, carboidrati o sequenze nucleotidiche apparse nella letteratura pubblicata e / o si depositano nello e mantenuto da banche dati come GenBank, EMBL (Laboratorio europeo di biologia molecolare), (Research Foundation, National Biomedical NBRF sequenza) o altri depositi.
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