Single-Chain i polipeptidi di circa 65 aminoacidi (7 kDa da sanguisughe che hanno un neutrale Hydrophobic N C idrofili acido terminal, terminal, e un compatto, Hydrophobic ’ irudina ricombinante della regione. Mancanza tyr-63 sulfation e sono definite "desulfato-hirudins. Formano un complesso stabile con alpha-thrombin non-covalent, producendo abolire la sua capacità di scindendo il fibrinogeno.

Un enzima prodotta da protrombina che converte il fibrinogeno in fibrina.

Fattori endogeno direttamente e farmaci che inibiscono l ’ azione di trombina, di solito bloccando la sua attività enzimatica, si sono distinti da indiretti DELLA FOSFODIESTERASI DI HEPARIN trombina, come, che agisce potenziando l gli effetti inibitori di antitrombine.

Il tempo richiesto per l ’ aspetto di fibrina filamenti dopo la miscelazione di PLASMA con fosfolipidi sostituto piastrinica (ad esempio, volgare, soia cephalins phosphatides). E 'un test della via intrinseca (fattori VIII, IX e XI, XII) e il comune percorso (fibrinogeno, protrombina, dei fattori V e X) di coagulazione del sangue è utilizzato come test di screening e di monitorare HEPARIN terapia.

Due piccoli peptidi rimosso dal N-Terminal segmento della catena alfa del fibrinogeno che per l ’ azione di trombina durante il processo di coagulazione del sangue. Ogni catena peptidica contiene 18 residui di aminoacidi. In vivo, fibrinopeptide A è usato come marker per determinare la velocità di conversione del fibrinogeno in fibrina dalla trombina.

Annelids della classe Hirudinea. Alcune specie, il parassita succhia-sangue, può perdere temporaneamente su animali, incluso l ’ uomo. Sanguisughe terapeutiche (Hirudo medicinalis) sono stati usati terapeuticamente per prelevare il sangue dai tempi antichi.

Un altamente acido mucopolysaccharide formato di uguaglianza di sulfated D-glucuronic della d-glucosamina e acido con sulfaminic ponti. Il peso molecolare varia da sei a ventimila. Avviene eparina ed è prodotto da fegato, polmoni, mastociti, eccetera, di vertebrati. La sua funzione non è nota, ma è utilizzato per prevenire la coagulazione del sangue in vivo ed in vitro, la forma di molte sale.

Due piccoli peptidi rimosso dal N-Terminal segmento della beta catene del fibrinogeno dall ’ azione di trombina. Ogni catena peptidica contiene 20 residui di aminoacidi. La rimozione di fibrinopeptidi B non è richiesta per la coagulazione.

Una famiglia di Dalle Proteinasi recettori specifici per trombina. Si trovano soprattutto sul PIASTRINE e ematiche endoteliali. Attivazione dei recettori proteolitica trombina avviene tramite l'azione di trombina, che colpisce il N-Terminal peptide dal recettore per lanciare un nuovo N-Terminal peptide che viene ligando perché per il recettore. I recettori segnale HETEROTRIMERIC proteine Leganti Gtp. Piccoli peptidi sintetici che contengono il peptide smascherato N-Terminal sequenza possono anche attivare il ricettore in assenza di attività proteolitica.

Proteine preparato mediante tecnologia del DNA ricombinante.

Un Alpha 2 glicoproteina che rappresenta la principale attività antitrombinica di plasma normale e anche inibisce altri enzimi. E 'un membro della superfamiglia delle serpine superfamily.

Fibrinolysin o agenti che convertire plasminogeno di Fibrinolysin.

Il processo di coagulazione del sangue l'interazione tra FACTORS insolubile che porta ad un coagulo di fibrina.

Glicoproteina plasma coagulato dal complesso trombina dimer, composto da tre paia di catene non identici glucosio-dipendente (alfa, beta, gamma) tenuti insieme da legami disolfuro. Fibrinogeno sol-gel coagulazione e 'un cambio di accordi molecolari complesse: Mentre il fibrinogeno viene accettata dalla trombina per formare i polipeptidi A e B, l'azione di altri enzimi proteolitica dei fibrinogeno diversi prodotti di degradazione.

Il tempo necessario per "sangue per produrre una traccia di coagulo.

Una proteina di scarto derivati da fibrinogeno in presenza di trombina, che forma parte integrante del coagulo di sangue.

Una proteina plasmatica che e 'il precursore inattivi della trombina. Viene convertito attivatore di protrombina in trombina da una complessa formata da fattore Xa, fattore V, fosfolipidi, e gli ioni calcio. La carenza di protrombina porta a hypoprothrombinemia.

Proteine parziale formato dall ’ idrolisi di totale o parziale proteine generati attraverso PROTEIN ENGINEERING tecniche.

Esami di laboratorio per valutare il meccanismo di coagulazione.

L'ordine di aminoacidi che si verifichi in una catena polipeptidica. Questo viene definito la struttura primaria di proteine, è molto importante nel determinare PROTEIN la conferma.