Cetosteroides
3-Oxo-5-alfa-Esteroide 4-Desidrogenase
L-Lactato Desidrogenase
Álcool Desidrogenase
Enzima contendo zinco que oxida álcoois primários e secundários ou hemiacetais na presença de NAD. Na fermentação alcoólica, catalisa a etapa final de redução de um aldeído a um álcool na presença de NADH e hidrogênio.
Gliceraldeído-3-Fosfato Desidrogenases
Aldeído Desidrogenase
Glutamato Desidrogenase
Glucosefosfato Desidrogenase
Malato Desidrogenase
Isocitrato Desidrogenase
Enzima mitocondrial que catalisa a descarboxilação oxidativa do isocitrato para formar alfa-cetoglutarato, usando NAD+ como aceptor de elétrons. A reação é o passo-crucial limitador da taxa de reação do ciclo dos ácidos tricarboxílicos. A enzima exige Mg2+ ou Mn2+ e é ativada por ADP, citrato, e Ca2+ e inibida por NADH, NADPH e ATP. (Dorland, 28a ed). EC 1.1.1.41.
Oxirredutases do Álcool
Subclasse de enzimas que inclui todas as desidrogenases que agem sobre álcoois primários e secundários, bem como sobre hemiacetais. São classificados posteriormente de acordo com o aceptor, que pode ser NAD+ ou NADP+ (subclasse 1.1.1), citocromo (1.1.2), oxigênio (1.1.3), quinona (1.1.5) ou outro aceptor (1.1.99).
Di-Hidrolipoamida Desidrogenase
Flavoproteína (contendo oxidorredutase) que catalisa a redução de lipoamida (pelo NADH) para di-hidrolipoamida (e NAD+). A enzima é um componente de vários COMPLEXOS MULTIENZIMÁTICOS.
Desidrogenases de Carboidrato
Succinato Desidrogenase
Flavoproteína que contém oxidorredutase que catalisa a desidrogenação do SUCCINATO em fumarato. Na maioria dos organismos eucarióticos, esta enzima é um componente do complexo II de transporte de elétrons das mitocôndrias.
L-Iditol 2-Desidrogenase
Álcool oxidorredutase que catalisa a oxidação de L-iditol a L-sorbose na presença de NAD. Também age sobre o D-glucitol, para formar D-frutose. Age também em outros álcoois de açúcar intimamente relacionados, para formar o açúcar correspondente. EC 1.1.1.14.
Glicerolfosfato Desidrogenase
NAD
Coenzima composta de nicotinamida monoculeotídeo (NMN) acoplada à adenosina monofosfato (AMP) por ligação pirofosfato. É encontrada amplamente na natureza e está envolvida em numerosas reações enzimáticas nas quais serve como portador de elétrons sendo alternadamente oxidada (NAD+) e reduzida (NADH). (Dorland, 28a ed)
Glucose 1-Desidrogenase
Hidroxiesteroide Desidrogenases
Complexo Cetoglutarato Desidrogenase
O Complexo Cetoglutarato Desidrogenase é um complexo enzimático multienzimático que desempenha um papel crucial na oxidação de cetoglutarato a sucoína no ciclo dos ácidos tricarboxílicos, fornecendo energia e participando da regulação do metabolismo.
Aldeído Oxirredutases
Oxidorredutases específicas para ALDEÍDOS.
Glucose Desidrogenase
Fosfogluconato Desidrogenase
Desidrogenase do Álcool de Açúcar
NADH Desidrogenase
Flavoproteína e oxidorredutase que apresenta átomos de ferro e enxofre e catalisa a oxidação de NADH a NAD. Em eucariotos esta enzima pode ser encontrada como componente do complexo I transportador mitocondrial de elétrons. Em condições experimentais, a enzima pode usar o GRUPO CITOCROMO C como cofator redutor. Anteriormente classificada como EC 1.6.2.1.
IMP Desidrogenase
Enzima que catalisa a desidrogenação de inosina 5'-fosfato a xantosina 5'-fosfato na presença de NAD. EC 1.1.1.205.
Formiato Desidrogenases
Flavoproteínas que catalisam reversivelmente a redução de dióxido de carbono para formiato. Muitos compostos podem agir como aceptores, mas o único aceptor fisiológico é o NAD. As enzimas são ativas na fermentação de açúcares e outros compostos a dióxido de carbono, e são enzimas chaves na obtenção de energia quando as bactérias crescem em formiato como única fonte de carbono. Foram purificadas de sangue bovino. EC 1.2.1.2.
Acil-CoA Desidrogenase
17-Hidroxiesteroide Desidrogenases
Xantina Desidrogenase
Enzima que catalisa a oxidação de XANTINA na presença de NAD+ para formar ÁCIDO ÚRICO e NADH. Age também sobre uma variedade de outras purinas e aldeídos.
3-Metil-2-Oxobutanoato Desidrogenase (Lipoamida)
Cetona oxirredutase que catalisa a conversão geral de alfa-cetoácidos para ACIL-CoA e CO2. A enzima necessita de difosfato de tiamina como co-fator. Os defeitos nos genes que codificam subunidades da enzima causam a DOENÇA DA URINA DE XAROPE DE BORDO. A enzima foi classificada anteriormente como EC 1.2.4.3.
Hidroxibutirato Desidrogenase
A hidroxibutirato desidrogenase é uma enzima que catalisa a conversão reversível da D-3-hidroxibutirato em acetoacetato, desempenhando um papel fundamental no metabolismo de cetonas e aminoácidos.
Piruvato Desidrogenase (Lipoamida)
Oxirredutases
Classe de todas as enzimas que catalisam reações de oxidorredução. O substrato que é oxidado é considerado doador de hidrogênio. O nome sistemático é baseado na oxidorredutase doador:receptor. O nome recomendado é desidrogenase, onde for possível. Como alternativa, redutase pode ser usado. O termo oxidase é usado apenas nos casos em que o O2 é o receptor.
3-Hidroxiacil-CoA Desidrogenases
Enzimas que catalisam reversivelmente a oxidação de 3-hidroxiacil-CoA a 3-cetoacil-CoA, na presença de NAD. São enzimas cruciais na oxidação de ácidos graxos e na síntese mitocondrial de ácidos graxos.
11-beta-Hidroxiesteroide Desidrogenases
NADP
Di-Hidrouracila Desidrogenase (NADP)
Uridina Difosfato Glucose Desidrogenase
Deficiência de Glucosefosfato Desidrogenase
Deficiência enzimática produtora de doença, sujeita a muitas variantes, algumas das quais causam uma deficiência na atividade da GLUCOSEFOSFATO DESIDROGENASE nos eritrócitos, levando à anemia hemolítica.
11-beta-Hidroxiesteroide Desidrogenase Tipo 1
Dados de Sequência Molecular
Descrições de sequências específicas de aminoácidos, carboidratos ou nucleotídeos que apareceram na literatura publicada e/ou são depositadas e mantidas por bancos de dados como o GENBANK, European Molecular Biology Laboratory (EMBL), National Biomedical Research Foundation (NBRF) ou outros repositórios de sequências.
Alanina Desidrogenase
Enzima dependente de NAD que cataliza a DESAMINAÇÃO reversível da L-ALANINA a piruvato e AMÔNIA. Esta enzima é necessária para o crescimento quando a ALANINA é a única fonte de CARBONO ou NITROGÊNIO. Pode também desempenhar um papel na síntese da PAREDE CELULAR porque a L-ALANINA é um constituinte importante da camada de PEPTIDOGLICANA.
3-alfa-Hidroxiesteroide Desidrogenase (B-Específica)
3-hidroxiesteroide desidrogenase que catalisa a redução reversível do androgênio ativo DIIDROTESTOSTERONA em 5-ALFA-ANDROSTANO-3 ALFA,17 BETA-DIOL. Também tem atividade em direção a outros 3-alfa-hidroxiesteroides e em 9-, 11- e 15-hidroxiprostaglandinas. A enzima é B-específica em referência à orientação do NAD reduzido ou NADPH.
Manitol Desidrogenases
Oxirredução
Reação química em que um elétron é transferido de uma molécula para outra. A molécula doadora do elétron é o agente de redução ou redutor; a molécula aceitadora do elétron é o agente de oxidação ou oxidante. Os agentes redutores e oxidantes funcionam como pares conjugados de oxidação-redução ou pares redox (tradução livre do original: Lehninger, Principles of Biochemistry, 1982, p471).
Hidroxiprostaglandina Desidrogenases
Butiril-CoA Desidrogenase
Retinal Desidrogenase
Enzima metaloflavoproteína envolvida no metabolismo da VITAMINA A e que cataliza a oxidação de retinal a ácido retinoico utilizando como coenzimas tanto NAD+ como FAD. Atua também nas formas 11-trans e 13-cis do retinal.
Sequência de Aminoácidos
20-Hidroxiesteroide Desidrogenases
11-beta-Hidroxiesteroide Desidrogenase Tipo 2
11 beta-hidroxiesteroide-desidrogenase (dependente de NAD) de alta afinidade que atua unidirecionalmente para catalisar a desidrogenação do CORTISOL em CORTISONA. É encontrada predominantemente em tecidos alvo minerolocorticoides, como RIM, COLO, GLÂNDULAS SUDORÍPARAS e PLACENTA. A ausência desta enzima leva a uma forma fatal de hipertensão infantil denominada SÍNDROME DE EXCESSO APARENTE DE MINEROLOCORTICOIDES.
Acil-CoA Desidrogenase de Cadeia Longa
Homosserina Desidrogenase
Isovaleril-CoA Desidrogenase
3-Isopropilmalato Desidrogenase
Especificidade por Substrato
Isoenzimas
Piruvato Desidrogenase (Lipoamida)-Fosfatase
Leucina Desidrogenase
Enzima octamérica que pertence a superfamília das aminoácidos desidrogenases. A leucina desidrogenase cataliza a desaminação oxidativa reversível da L-LEUCINA a 4-metil-2-oxopentanoato (2-cetoisocaproato) e AMÔNIA, com a correspondente redução do co-fator NAD+.
Fosfoglicerato Desidrogenase
Estradiol Desidrogenases
Escherichia coli
Espécie de bactérias Gram-negativas, facultativamente anaeróbicas, em forma de bastão (BACILOS GRAM-NEGATIVOS ANAERÓBIOS FACULTATIVOS) comumente encontrada na parte mais baixa do intestino de animais de sangue quente. Geralmente não é patogênica, embora algumas linhagens sejam conhecidas por produzir DIARREIA e infecções piogênicas. As linhagens patogênicas (virotipos) são classificadas pelos seus mecanismos patogênicos específicos como toxinas (ESCHERICHIA COLI ENTEROTOXIGÊNICA), etc.
Complexos Multienzimáticos
Sistemas de enzimas que funcionam sequencialmente catalisando reações consecutivas ligadas por intermediários metabólicos comuns. Podem envolver simplesmente uma transferência de átomos de hidrogênio ou moléculas de água e podem estar associados com grandes estruturas supramoleculares, como as MITOCÔNDRIAS ou os RIBOSSOMOS.
Fígado
Succinato-Semialdeído Desidrogenase
Enzima que desempenha um papel nas vias metabólicas do glutamato e do butanoato por catalisar a oxidação do succinato semialdeído a succinato utilizando NAD+ como uma coenzima. A deficiência desta enzima causa 4-hidroxibutiricoacidúria que é um raro erro inato do metabolismo do neurotransmissor ácido 4-aminobutírico (GABA).
Sequência de Bases
Gliceraldeído-3-Fosfato Desidrogenase (Fosforiladora)
Gliceraldeído 3-fosfato desidrogenase dependente de NAD encontrada no citossol dos eucariontes. Cataliza a desidrogenação e fosforilação do GLICERALDEÍDO 3-FOSFATO a 3-fosfo-D-glicerol fosfato, que é um importante passo na via da GLICÓLISE.
Oxirredutases atuantes sobre Doadores de Grupo CH-CH
Prefenato Desidrogenase
Enzima que catalisa a conversão de prefenato a p-hidroxifenilpiruvato, na presença de NAD. Nas bactérias entéricas, esta enzima também possui atividade de corismato mutase, catalisando dessa forma os dois primeiros passos da biossíntese da tirosina. EC 1.3.1.12.
Clonagem Molecular
Piruvatos
1-Pirrolina-5-Carboxilato Desidrogenase
Enzima que cataliza a oxidação da 1-pirrolina-5-carboxilato ao L-GLUTAMATO na presença de NAD. Defeitos nesta enzima são a causas da hiperprolinemia II.
Aspartato-Semialdeído Desidrogenase
Glutaril-CoA Desidrogenase
Enzima flavoproteína responsável pelo catabolismo da LISINA, HIDROLISINA e TRIPTOFANO. Cataliza a oxidação do GLUTARIL-CoA a crotonoil-CoA utilizando FAD como co-fator. Acidúria glutárica tipo I é um erro inato do metabólico devido a deficiência da glutaril-CoA desidrogenase.
Concentração de Íons de Hidrogênio
Normalidade de uma solução com relação a íons de HIDROGÊNIO, H+. Está relacionada com medições de acidez na maioria dos casos por pH = log 1/2[1/(H+)], onde (H+) é a concentração do íon hidrogênio em equivalentes-grama por litro de solução. (Tradução livre do original: McGraw-Hill Dictionary of Scientific and Technical Terms, 6th ed)
Coenzimas
Moléculas pequenas exigidas para a função catalítica de ENZIMAS. Muitas VITAMINAS são coenzimas.
20-alfa-Hidroxiesteroide Desidrogenase
Ácidos Cetoglutáricos
Oxirredutases atuantes sobre Doadores de Grupo CH-NH
Acetaldeído
Sacaropina Desidrogenases
Galactose Desidrogenases
Mitocôndrias
Organelas semiautônomas que se autorreproduzem, encontradas na maioria do citoplasma de todas as células, mas não de todos os eucariotos. Cada mitocôndria é envolvida por uma membrana dupla limitante. A membrana interna é altamente invaginada e suas projeções são denominadas cristas. As mitocôndrias são os locais das reações de fosforilação oxidativa, que resultam na formação de ATP. Elas contêm RIBOSSOMOS característicos, RNA DE TRANSFERÊNCIA, AMINOACIL-T RNA SINTASES e fatores de elongação e terminação. A mitocôndria depende dos genes contidos no núcleo das células no qual se encontram muitos RNAs mensageiros essenciais (RNA MENSAGEIRO). Acredita-se que a mitocôndria tenha se originado a partir de bactérias aeróbicas que estabeleceram uma relação simbiótica com os protoeucariotos primitivos. (Tradução livre do original: King & Stansfield, A Dictionary of Genetics, 4th ed).