Ett alfa-integrin med molekylvikten 160 kD som förekommer i en rad olika celltyper. Det genomgår posttranslationsspjälkning till en tung och en lätt kedja som är förbundna med disulfidbindningar. Alfa5-integrin kan ingå förening med ett flertal olika betaunderenheter till att bilda heterodimerer som vanligtvis binder till extracellulära proteiner med RGD-sekvenser.
En beta-integrinunderenhet med en storlek av ca 85 kD som identifierats i heterodimerer innehållande alfaIIB-integrin och alfaV-integrin. Beta3-integrin uppträder i tre olika splitsade isoformer, vilka benämns beta3A-C.
Ett integrin som binder till plasmaproteiner och proteiner i den extracellulära matrisen. AlfaVbeta3-integrin framställs i stor mängd i osteoklaster, där det kan spela en stor roll vid benvävnadsresorption. Det har även stor utbredning i glatt kärlmuskulatur och endotelceller, samt i vissa tumörceller, där det ingår i kärlnybildning och cellmigration. Proteinet betraktas ofta som vitronektinreceptorn, men det finns mer en en sorts receptor för vitronektin.
Neutrala glykosfingolipider som innehåller en monosackarid, vanligen glukos eller galaktos, i 1-orto-betaglykosidbindning till den primära alkoholen i en N-acylsfingoid (ceramid). Hos växter är monosa ckariden vanligtvis glukos och sfingoiden fytosfingosin. Hos djur utgörs monosackariden normalt av galaktos (men kan variera med vävnadstyp), och sfingoiden utgörs av sfingosin eller dihydrosfingosin.
Sulfoglycosphingolipids are a type of glycosphingolipid that contains a sulfate ester group in their carbohydrate moiety. They are found in various tissues and play important roles in cell recognition, signal transduction, and cell adhesion. One of the most well-known sulfoglycosphingolipids is the molecule called sulfatide, which is a major component of myelin sheaths in the nervous system. Abnormalities in sulfoglycosphingolipid metabolism have been associated with several diseases, including certain forms of cancer and neurological disorders.
En familj transmembranglykoproteiner bestående av icke-kovalenta heterodimerer. De samverkar med en rad olika ligander, som t ex proteiner i den extracellulära matrisen, komplement och andra celler, medan deras intracellulära domäner samverkar med cellskelettet. Integrinerna utgörs av åtminstone tre identifierade familjer, cytoadhesinreceptorer, leukocytadhesionsreceptorer, och sena antigenreceptorer. Varje familj har en gemensam betaunderenhet (se beta-integrinkedjor), förenad med en eller fler distinkta alfaunderenheter (alfa-integrinkedjor). Dessa receptorer medverkar i cell-matrixadhesion och cell-celladhesion i många fysiologiskt viktiga förlopp, inklusive embryonal utveckling, hemostas, trombos, sårläkning, i immuna såväl som icke immuna försvarsmekanismer, samt i onkogen omvandling.
En grupp dominant och oberoende nedärvda antigen knutna till ABO-blodfaktorerna. De är glykolipider i plasma och utsöndringar som kan fästa vid erytrocyter. Fenotypen Le(b) är resultatet av samverkan mellan Le-genen Le(a) och generna för ABO-blodgrupperna.
Beta-integrinkedjor förenar sig med alfa-integrinkedjor till heterodimera cellytereceptorer. Integriner har av tradition delats in i funktionella klasser, baserade på identiteten hos en av tre betakedjor i heterodimeren. Betakedjan är nödvändig och tillräcklig för integrinberoende signalöverföring. Dess korta cytoplasmasvans innehåller sekvenser som är av kritisk betydelse för signallering inifrån och ut.
Denna alfa-integrinunderenhet ingår förening med beta1-integrin och bildar en receptor (alfa5beta1-integrin) som binder fibronektin och laminin. Proteinet genomgår en posttranslationsklyvning till en tung och en lätt kedja som är hopkopplade med disulfidbindningar.
Ett integrin som finns i fibroblaster, blodplättar, monocyter och lymfocyter. Alfa5beta1-integrin är den klassiska fibronektinreceptorn, men den verkar även som receptor för laminin och flera andra proteiner i den extracellulära matrisen.
Vitronectin receptors, also known as integrin αvβ3 or integrin avb3, are a type of cell surface receptor that bind to the protein vitronectin and other extracellular matrix components. They play important roles in various cellular processes such as cell adhesion, migration, proliferation, and survival. These receptors are also involved in the regulation of angiogenesis, blood clotting, and tissue repair.
En alfa-integrinunderenhet som primärt ingår förening med beta1-integrin eller beta4-integrin och bildar lamininbindande heterodimerer. Alfa6-integrin har två isoformer, splitsade på olika sätt, alfa6A-integrin och alfa6B-integrin, vilka varierar i sina cytoplasmadomäner och regleras på ett vävnadsspecifikt sätt och efter utvecklingsstadium.
Integrin-beta-1-kedjor uttryckta som heterodimerer icke-kovalent förbundna med specifika alfakedjor i CD49-familjen (CD49a-f). CD29 representeras på vilande och aktiverade leukocyter och är en cellmar kör för sena aktiveringsantigener.
Alfaunderenheterna av integrinheterodimerer (integriner), vilka mediaerar ligandspecificitet. Det finns ungefär 18 olika alfakedjor, med stor sekvensvariation. Ett flertal kedjor är dessutom hopfogade till alternativa isoformer. De har en lång, extracellulär del (1200 aminosyror) med ett MIDAS-motiv ("metal ion-dependent adhesion site") och sju sextioaminosyrors tandemupprepningar, av vilka de sista 4 bilodar EF-handmotiv. Den intracellulära delen är kort (ca 50 aminosyror), med undantag för alfa4-integrin.
En tumörcellinje refererar till en homogen grupp av cancerceller som delar gemensamma genetiska mutationer och beteenden, och som härstammar från samma ursprungscell. Denna celllinje kan behålla sin unika identitet och vårda sig lika under tumörts growth, metastas och respons på terapi. Detta är viktigt att ta hänsyn till när man utvecklar cancerbehandlingar, eftersom responsen på en viss typ av behandling kan variera mellan olika tumörcellinjer.
Cellytereceptor för laminin, epiligrin, fibronektiner, entaktin och kollagen. Alfa3beta1-integrin är det huvudsakliga integrinet i epitelceller, där det har en roll i sammanfogandet av basalmembran, för cellmigration och för reglering av funktionerna hos andra integriner. Två olika splitsade isoformer av alfaunderenheten kommer till differentierat uttryck i olika celltyper.
Beta4-integrin är ett typ II transmembrant protein som bildar en heterodimer med en alpha-subunit, vanligtvis Alpha6, för att bilda integrinkomplexet Alpha6beta4. Detta komplex spelar en viktig roll i celldelning och celladhesion, särskilt inom epitelceller där det hjälper till att koppla cytoskelettet till extracellulära matrisproteiner som laminin-5. Beta4-integrin är också involverat i signaltransduktion och kan aktivera intracellulära signalkaskader som påverkar celldelning, överlevnad och differentiering.
En underenhet till alfa-integrin som är unik på så sätt att den saknar I-domän, och dess proteolytiska spjälkningsställe är nära mitten av den extracellulära delen av polypeptiden, snarare än intill membranet, som hos andra alfa-integrinunderenheter.
En alfaunderenhet av integrin som primärt ingår förening med beta1-integrin och bildar alfa2beta1-integrinheterodimeren. Den innehåller en domän med homologi med kollagenbindande domäner hos von Willebrand-faktorn.
Cellers förmåga att fästa vid ytor eller andra celler. Syn. celladhesion.
Ett integrin som återfinns på fibroblaster, blodplättar, endotel- och epitelceller och lymfocyter, där det verkar som receptor för kollagen och laminin. Trots att det ursprungligen betraktades som kollagenreceptorn, är det en av flera kollagenreceptorer. Ligandbindning till alfa2beta1-integrin utlöser en kaskad av intracellulära signaler, inkl. aktivering av p38-MAP-kinas.
Detta integrin är en huvudkomponent i hemidesmosomer och är nödvändigt för bildande och upprätthållande av dessa i epitelceller. Integrinet finns också på tymocyter, fibroblaster och Schwannceller, där det fungerar som lamininreceptor och ingår i sårläkning, cellmigration och tumöretablering.