Un aminoácido no esencial que interviene en el control metabólico de las funciones celulares en tejidos nerviosos y cerebrales. Es biosintetizado por la asparagina sintetasa a partir del ÁCIDO ASPÁRTICO y el AMONÍACO. (Traducción libre del original: Concise Encyclopedia Biochemistry and Molecular Biology, 3rd ed)
Enzima que cataliza la formación de asparagina a partir de amonio y ácido aspártico, en presencia de ATP. EC 6.3.1.1.
Enzima hidrolasa que convierte la L-asparagina y el agua a L-aspartato y NH3. EC 3.5.1.1.
Uno de los aminoácidos no esenciales que comunmente se presenta en la forma L. Se encuentra en animales y plantas, especialmente en la caña de azúcar y remolacha. Puede ser un neurotransmisor.
Un aminoácido no esencial presente de manera abundante en el cuerpo y que interviene en los procesos metabólicos. Es sintetizado a partir del ÁCIDO GLUTÁMICO y el AMONIO. Es el principal transportador de NITROGENO en el cuerpo y una importante fuente de energía para muchas células.
Familia de alfa-globulinas de unión a calcio que se sintetizan en el hígado y juegan un rol esencial en la manutención de la solubilidad del CALCIO en la SANGRE. Además las fetuínas contienen dominios aminoterminales de cistatina y se clasifican como cistatinas tipo 3.
El orden de los aminoácidos tal y como se presentan en una cadena polipeptídica. Se le conoce como la estructura primaria de las proteínas. Es de fundamental importancia para determinar la CONFORMACION PROTÉICA.
Descripciones de secuencias específicas de aminoácidos, carbohidratos o nucleótidos que han aparecido en lpublicaciones y/o están incluidas y actualizadas en bancos de datos como el GENBANK, el Laboratorio Europeo de Biología Molecular (EMBL), la Fundación Nacional de Investigación Biomédica (NBRF) u otros archivos de secuencias.
Enzima que activa el ácido aspártico con su ARN de transferencia específico. EC 6.1.1.12.
ARN de transferencia que es específico para transportar asparragina hacia los sitios del ribosoma en preparación para la síntesis de proteínas.
Compuestos orgánicos que generalmente contienen un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH). Veinte aminoácidos alfa son las subunidades que se polimerizan para formar proteínas.
MUTAGÉNESIS de ingeniería genética en un sitio específico de una molécula de ADN, que introduce una sustitución, una inserción o una delección de una base.
Adición química o bioquímica de carbohidrato, grupos glicosilo u otras sustancias químicas, especialmente péptidos o proteínas. En esta reacción se utilizan glicosil transferasas .
Clase de enzimas que cataliza la formación de un enlace entre dos moléculas de sustrato, proceso que se acopla con la hidrólisis de un enlace pirofosfato del ATP o de un donante de energía similar. (Dorland, 28a ed). EC 6.
Enzimas que catalizan el enlace entre el amonio derivado de la glutamina y otra molécula. El enlace ocurre en la forma de carbono-nitrógeno. EC 6.3.5.
Cualquier cambio detectable y heredable en el material genético que cause un cambio en el GENOTIPO y que se transmite a las células hijas y a las generaciones sucesivas.
Secuencia de PURINAS y PIRIMIDINAS de ácidos nucléicos y polinucleótidos. También se le llama secuencia de nucleótidos.
Residuo del ÁCIDO ASPÁRTICO en cadenas polipeptídicas que está unido a un grupo beta carboxilo en lugar de a un grupo alfa carboxilo normal. Es consecuencia de la descomposición espontánea del ácido aspártico o de residuos de ASPARAGINA.
La tasa de la dinámica en los sistemas físicos o químicos.
El reemplazo que occurre natural o inducido experimentalmente de uno o más AMINOÁCIDOS en una proteína con otra. Si un amino ácido equivalente funcional se sustituye, la proteína puede mantener el acitividad tipo salvaje. La sustitución también puede disminuir, aumentar, o eliminar la función de la proteína. La sustitución inducida experimentalmente se utiliza con frecuencia para estudiar las actividades y enlaces de las enzimas.
Partes de una macromolécula que participan directamente en su combinación específica con otra molécula.
Enzimas que catalizan la transferencia de grupos nitrogenados, primariamente aminogrupos de un donador, generalmente un aminoácido, a un aceptor, generalmente 2-oxoácido. EC 2.6.
Modelos empleados experimentalmente o teóricamente para estudiar la forma de las moléculas, sus propiedades electrónicas, o interacciones; comprende moléculas análogas, gráficas generadas en computadoras y estructuras mecánicas.
Especie de BACILOS GRAMNEGATIVOS ANEROBIOS FACULTATIVOS que suelen encontrarse en la parte distal del intestino de los animales de sangre caliente. Por lo general no son patógenos, pero algunas cepas producen DIARREA e infecciones piógenas. Las cepas patógenos (viriotipos) se clasifican según sus mecanismos patógenos específicos, como toxinas (ESCHERICHIA COLI ENTEROTOXÍGENA).
Un aminoácido esencial importante en un número de procesos metabólicos. Se requiere para la producción de HISTAMINA.
Relación entre la estructura química de un compuesto y su actividad biológica o farmacológica. Los compuestos frecuentemente se clasifican juntos porque tienen características estructurales comunes, incluyendo forma, tamaño, arreglo estereoquímico y distribución de los grupos funcionales.
Grado de similitud entre secuencias de aminoácidos. Esta información es útil para entender la interrelación genética de proteinas y especies.
Propiedad característica de la actividad enzimática con relación a la clase de sustrato sobre el cual la enzima o molécula catalítica actúa.
Carbohidratos formados por dos a diez MONOSACARIDOS conectados por un enlace alfa- o beta-glicosídico. Son encontrados por toda la naturaleza tanto en la forma livre como vinculada.
Proteínas que contienen carbohidratos enlazados covalentemente a cadenas polipeptídicas. La molécula de proteína es el grupo predominante, mientras que el carbohidrato representa sólo un pequeño porcentaje del peso total.
La facilitación de una reacción química por material (catalizador) que no es consumida por la reacción.
Forma tridimensional característica de una proteína, incluye las estructuras secundaria, supersecundaria (motivos), terciaria (dominios) y cuaternaria de la cadena de péptidos. ESTRUCTURA DE PROTEINA, CUATERNARIA describe la conformación asumida por las proteínas multiméricas (agregados de más de una cadena polipeptídica).
Proteínas preparadas por la tecnología del ADN recombinante.
Gas alcalino incoloro. Es formado en el cuerpo durante la descomposición de materiales orgánicos durante un gran número de importantes reacciones metabólicas. Notar que la forma acuosa del amoniaco se conoce como HIDRÓXIDO DE AMONIO.
Las amidohidrolasas son enzimas que catalizan la hidrólisis de enlaces amida, desempeñando un rol crucial en diversos procesos metabólicos, como el catabolismo de aminoácidos y nucleótidos.
Inserción de moléculas de ADN recombinante de fuentes procariotas y/o eucariotas en un vehículo replicador, como el vector de virus o plásmido, y la introducción de las moléculas híbridas resultantes en células receptoras sin alterar la viabilidad de tales células.
Secuencia de carbohidratos en los POLISACÁRIDOS, GLICOPROTEINAS y GLUCOLÍPIDOS.
Compuestos orgánicos que contiene el radical -CO-NH2. Las amidas son derivadas de los ácidos por el reemplazo del OH por -NH2 o del amoníaco por el reemplazo del H por un grupo acilo.
Eliminación de un grupo amino (NH2) de un compuesto químico.
Nivel de la estructura proteica en el cual las combinaciones de estructuras secundarias de proteína (alfa hélices, regiones lazo y motivos) están empacadas juntas en formas plegadas que se denominan dominios. Los puentes disulfuro entre cisteínas de dos partes diferentes de la cadena polipeptídica junto con otras interacciones entre cadenas desempeñan un rol en la formación y estabilización de la estructura terciaria. Las pequeñas proteínas generalmente consisten de un dominio único, pero las proteínas mayores pueden contener una cantidad de dominios conectados por segmentos de cadena polipeptídica que no tienen estructura secundaria.
Proteína serina/treonina quinasa activada por dsARN e independiente del AMP cíclico, que es inducida por interferón. En presencia de dsARN y ATP, la quinasa se autofosforila en varios residuos de serina y treonina. La enzima fosforilada cataliza la fosforilación de la subunidad alfa del FACTOR 2 EUCARIÓTICO DE INICIACIÓN, conduciendo a la inhibición de la síntesis proteica.
La clase más grande de compuestos orgánicos, incluídos el ALMIDÓN, GLICÓGENO, CELULOSA, POLISACÁRIDOS y MONOSACÁRIDOS simples. Los carbohidratos están compuestos de carbono, hidrógeno y oxígeno en una relación Cn(H20)n.
La normalidad de una solución con respecto a los iones de HIDRÓGENO. Está relacionado a las mediciones de acidez en la mayoría de los casos por pH = log 1 / 2 [1 / (H +)], donde (H +) es la concentración de iones de hidrógeno en gramos equivalentes por litro de solución. (Traducción libre del original: McGraw-Hill Diccionario de Términos Científicos y Técnicos, 6 a ed)
Cualquiera de las diversas modificaciones post-traduccionales de PÉPTIDOS o PROTEÍNAS catalizadas enzimáticamente en la célula de origen. Estas modificaciones comprenden la carboxilación, HIDROXILACIÓN, ACETILACIÓN, FOSFORILACIÓN, METILACIÓN, GLICOSILACIÓN, ubiquitinación, oxidación, proteólisis y formación de enlaces cruzados y dan lugar a cambios en el peso molecular y en la motilidad electroforética.
Cultivos celulares establecidos que tienen el potencial de multiplicarse indefinidamente.
Enzima presente en numerosos tejidos orgánicos, que en un pH de 7,5 cataliza la transformación de la glutamina en ácido glutámico. (Diccionario terminológico de ciencias médicas, Masson, 13a ed.)
Técnicas cromatográficas líquidas que se caracterizan por altas presiones de admisión, alta sensibilidad y alta velocidad.
Intermediarios en la biosíntesis de proteínas. Los compuestos se forman a partir de aminoácidos, ATP y ARN de transferencia, una reacción catalizada por la aminoacil ARNt sintetasa. Son compuestos claves en el proceso de translación genética.
Miembros de la clase de compuestos formados por AMINOÁCIDOS unidos por enlaces peptídicos entre aminoácidos adyacentes en estructuras lineales, ramificadas o cíclicas. Los OLIGOPÉPTIDOS están compuestos por aproximadamente 2-12 aminoácidos. Los polipéptidos están compuestos por aproximadamente 13 o mas aminoácidos. Las PROTEINAS son polipéptidos lineales que normalmente son sintetizadas en los RIBOSOMAS.
Un aminoácido no esencial que se presenta en altos niveles en su estado libre en el plasma. Se produce a partir del piruvato mediante transaminación. Interviene en el metabolismo del azúcar y de los ácidos, incrementa la INMUNIDAD, y aporta energía al tejido muscular, el CEREBRO y al SISTEMA NERVIOSO CENTRAL.
Forma tridimensional característica de un carbohidrato.
Polisacáridos son largas cadenas de azúcares simples unidos por enlaces glucosídicos, desempeñando funciones estructurales y de almacenamiento de energía en organismos vivos.
Fuerza de atracción de baja energía entre el hidrógeno y otro elemento. Juega un papel principal en las propiedades del agua, proteínas y otros compuestos.
Combinación de dos o más aminoácidos o secuencias de bases de un organismo u organismos de manera que quedan alineadas las áreas de las secuencias que comparten propiedades comunes. El grado de correlación u homología entre las secuencias se pronostica por medios computarizados o basados estadísticamente en los pesos asignados a los elementos alineados entre las secuencias. Ésto a su vez puede servir como un indicador potencial de la correlación genética entre organismos.
Mutación causada por la sustitución de un nucleótido por otro. Esto causa que una molécula de ADN tenga un cambio en un solo par de bases.
Electroforesis en la que se emplea un gel de poliacrilamida como medio de difusión.
Nucleósido modificado que está presente en la primera posición del anticodón de la ARNt-tirosina, ARNt-histidina, ARNt-asparagina y ARNt-ácido aspártico de muchos organismos. Se cree que desempeña un papel en la función reguladora del ARNt. El nucleósido Q puede ser modificado después a nucleósido Q*, que tiene una molécula de manosa o de galactosa unida a la posición 4 de su anillo ciclopentenediol.
Proceso mediante el cual las sustancias, ya sean endógenas o exógenas, se unen a proteínas, péptidos, enzimas, precursores de proteínas o compuestos relacionados. Las mediciones específicas de unión de proteína frecuentemente se utilizan en los ensayos para valoraciones diagnósticas.
El estudio de la estructura del cristal empleando las técnicas de DIFRACCION POR RAYOS X.
Proteínas parciales formadas por hidrólisis parcial de proteínas o generadas a través de técnicas de INGENIERÍA DE PROTEÍNAS.
Un monómero de vinilo altamente soluble en agua, nicoloro e inodoor formado por la hidratación del acrilonitrilo. Es utilizado pirncipalmente en laboratorios de investigacó para electroforesis, cromatografía y microscopía electrónica y en las industrias de tratamiento de agua de albañales y desagües.
ARN de transferencia que es específico para transportar ácido aspártico hacia los sitios del ribosoma en preparación para la síntesis de proteínas.
La región de una enzima que interactúa con su substrato provocando una reacción enzimática.
Moléculas extracromosómicas generalmente de ADN CIRCULAR que son auto-replicantes y transferibles de un organismo a otro. Se encuentran en distintas especies bacterianas, arqueales, micóticas, de algas y vegetales. Son utilizadas en INGENIERIA GENETICA como VECTORES DE CLONACION.
Nivel de la estructura proteica en el cual las interacciones regulares del tipo de unión de hidrógeno en tramos contiguos de la cadena polipeptídica conduce a alfa hélices, cadenas beta (que se alínean formando las láminas beta) u otro tipo de enrollados. Este es el primer nivel de plegamiento de la conformación proteica.
La suma del peso de todos los átomos en una molécula.
Proceso de generación de una MUTACIÓN genética. Puede darse espontáneamente o ser inducida por MUTÁGENOS.
Enzimas que catalizan la transferencia de grupos hexosa. EC 2.4.1.
Derivados del ÁCIDO GLUTÁMICO. Incluido en esta categoría son una amplia variedad de formas de ácido, sales, ésteres y amidas que contienen la estructura del ácido 2-aminopentanedioico.
Proteínas qe se hallan en cualquier especie de bacteria.
Un aminoácido no esencial que se encuentra en estado natural en forma de isómero L. Se sintetiza a partir de la GLICINA o la TREONINA. Interviene en la biosíntesis de las PURINAS, PIRIMIDINAS y otros aminoácidos.
Compuestos conjugados de proteína-carbohidrato que incluyen las mucinas, los mucoides y las glicoproteínas amiloides.
Derivados del ácido acético con uno o más flúor unidos. Son casi inodoros, difíciles de detectar químicamente y estables. El ádico mismo, así como sus derivados que son degradados por el organismo formado ácido, son sustancias altamente tóxicas, comportándose como venenos convulsivantes con una acción retardada.
Enzima que cataliza la transferencia de grupos metilo de S-adenosilmetionina hacia grupos carboxilo libres de una molécula protéica, formando metilésteres. EC 2.1.1.-.
Aminoácido no esencial. Se encuentra principalmente en la gelatina y en la fibroína de la seda y se usa terapéuticamente como nutriente. También es un rápido neurotransmisor inhibitorio.