Classe de cadeias pesadas encontradas na IMUNOGLOBULINA A. Possuem peso molecular de aproximadamente 58 kD e contêm aproximadamente 470 resíduos de aminoácidos dispostos em quatro domínios e um componente oligossacarídeo ligado covalentemente a uma região constante, ou seja, seus fragmentos Fc.

Proteínas com várias subunidades que atuam na IMUNIDADE. São produzidas a partir de GENES DE IMUNOGLOBULINAS dos LINFÓCITOS B. São compostas de duas CADEIAS PESADAS DE IMUNOGLOBULINAS e duas CADEIAS LEVES DE IMUNOGLOBULINAS com cadeias polipeptídicas secundárias adicionais, dependendo das isoformas. A variedade das isoformas inclui formas monoméricas ou poliméricas, e formas transmembrânicas (RECEPTORES DE ANTÍGENOS DE CÉLULAS B) ou secretadas (ANTICORPOS). São classificadas de acordo com a sequência de aminoácidos de suas cadeias pesadas em cinco classes (IMUNOGLOBULINA A, IMUNOGLOBULINA D, IMUNOGLOBULINA E, IMUNOGLOBULINA G e IMUNOGLOBULINA M) que incluem várias outras subclasses.

Principal classe de isotipos da imunoglobulina no soro normal humano. Há várias subclasses de isotipos de IgG, por exemplo, IgG1, IgG2A e IgG2B.

Representa de 15-20 por cento das imunoglobulinas séricas humanas. É um polímero formado por 4 cadeias em humanos ou dímeros nos demais mamíferos. A IMUNOGLOBULINA A SECRETORA (IgA) é a principal imunoglobulina presente nas secreções.

Classe de imunoglobulinas que possui CADEIAS MU DE IMUNOGLOBULINA. A IgM pode fixar o COMPLEMENTO. A designação IgM foi escolhida porque essa imunoglobulina possui alto peso molecular e foi originalmente chamada de macroglobulina.

Maiores cadeias polipeptídicas compostas por imunoglobulinas. Contêm 450 a 600 resíduos de aminoácidos por cadeia e peso molecular de 51 a 72 kDa.

Reordenamento das regiões gênicas variáveis que codificam a cadeia alfa dos receptores de antígeno da célula T.

Preparações de imunoglobulinas usadas na infusão intravenosa, contendo principalmente IMUNOGLOBULINA G. São utilizadas para tratar várias doenças associadas com níveis diminuídos ou anormais de imunoglobulina, incluindo AIDS pediátrica, HIPERGAMAGLOBULINEMIA primária, SCID, infecções por CITOMEGALOVÍRUS em recipientes de transplantes, LEUCEMIA LINFOCÍTICA CRÔNICA, síndrome de Kawasaki, infecções em neonatos, e PÚRPURA TROMBOCITOPÊNICA IDIOPÁTICA.

Genes codificadores das subunidades diferentes das IMUNOGLOBULINAS, por exemplo, GENES DE CADEIA LEVE DE IMUNOGLUBULINAS e GENES DE CADEIA PESADA DE IMUNOGLOBULINAS. Os genes de cadeias leve e pesada de imunoglobulinas estão presentes como segmentos gênicos nas células germinativas. Os genes completos são formados quando os segmentos estão combinados e unidos (REARRANJO GÊNICO DO LINFÓCITO B) durante a maturação do LINFÓCITO B. Os segmentos gênicos germinativos humanos das cadeias leve e pesada são simbolizados por V (variável), J (juncional) e C (constante). Os genes germinativos da cadeia pesada apresentam um segmento D (diversidade) adicional.

Cadeias polipeptídicas, consistindo em 211 a 217 resíduos de aminoácidos e peso molecular de aproximadamente 22 kDa. Há dois tipos principais de cadeias leves, kappa e lambda. Duas cadeias leves e duas pesadas de Ig (CADEIAS PESADAS DE IMUNOGLOBULINAS) formam uma molécula de imunoglobulina.

Proteínas séricas que regulam negativamente o processo em cascata de ATIVAÇÃO DO COMPLEMENTO. A ativação do complemento descontrolada e a subsequente lise celular são perigosas para o hospedeiro. O sistema de complemento é fortemente regulado por inativadores que aceleram o declínio de intermediários e de certos receptores da superfície celular.

Hemoglobinas caracterizadas por alterações estruturais na molécula. A alteração pode ser tanto a ausência, adição como substituição de um ou mais aminoácidos na parte globina da molécula em determinadas posições nas cadeias polipeptídicas.

Sequências de DNA que codificam a cadeia alfa dos receptores da célula T. A organização genômica dos genes do TcR alfa é essencialmente a mesma em todas as espécies, sendo semelhante à organização dos genes das Ig.

Grupo de anemias hemolíticas hereditárias nas quais há diminuição da síntese de uma ou mais ramificações polipeptídicas da hemoglobina. Há vários tipos genéticos com quadros clínicos variando desde anormalidade hematológica escassamente detectada até anemia severa e fatal.

Um dos tipos de cadeias leves das imunoglobulinas com um peso molecular de aproximadamente 22 kDa.

Proteína sérica que regula a VIA CLÁSSICA DE ATIVAÇÃO DO COMPLEMENTO. Liga-se como cofator ao FATOR I DO COMPLEMENTO que, então, hidrolisa o COMPLEMENTO C4B pela C3 CONVERTASE DA VIA CLÁSSICA (C4bC2a).

Fibrinogênios que possuem um defeito funcional como resultado de uma ou mais substituições de aminoácidos na sequência do fibrinogênio normal. Anormalidades da molécula de fibrinogênio podem afetar quaisquer dos principais passos envolvidos na conversão do fibrinogênio em fibrina estabilizada, tais como clivagem dos fibrinopeptídeos pela trombina, polimerização e cruzamentos de ligações de fibrina. As disfibrinogenemias resultantes podem ser silenciosas do ponto de vista clínico ou podem estar associadas a sangramentos, ou cura imperfeita de úlceras.

Imunoglobulina associada com MASTÓCITOS. A superexpressão tem sido associada com hipersensibilidade alérgica (HIPERSENSIBILIDADE IMEDIATA).

Proteínas transmembranas que formam as subunidades alfa dos antígenos HLA-DP.

Fragmento maior formado quando o COMPLEMENTO C4 é clivado pelo COMPLEMENTO C1S. O C4b unido à membrana se liga ao COMPLEMENTO C2A, uma serina protease, formando o complexo C4b2b (via clássica da C3 convertase) e subsequentemente o C4b2a3b (via clássica da C5 convertase).

Principal imunoglobulina encontrada em secreções exócrinas, como leite, mucinas respiratória e intestinal, saliva e lágrima. A molécula (cerca de 400 kD) é composta de duas unidades de IMUNOGLOBULINA A com quatro cadeias, um COMPONENTE SECRETÓRIO e uma cadeia J (CADEIAS J DE IMUNOGLOBULINA).

Região da molécula de imunoglobulina que varia na sua sequência e composição de aminoácidos e que contém o sítio de ligação para um antígeno específico. Está localizada no terminal N do fragmento Fab da imunoglobulina. Inclui regiões hipervariáveis (REGIÕES DETERMINANTES DE COMPLEMENTARIDADE) e regiões de estrutura.

Substância polipeptídica composta por aproximadamente um terço da proteína total do organismo de mamíferos. É o principal constituinte da PELE, TECIDO CONJUNTIVO e a substância orgânica de ossos (OSSO e OSSOS) e dentes (DENTE).

Classe de cadeias pesadas encontradas na IMUNOGLOBULINA M. Possuem peso molecular de aproximadamente 72 kDa e contêm aproximadamente 57 resíduos de aminoácidos dispostos em cinco domínios e têm mais ramificações oligossacarídeas e maior conteúdo de carboidrato do que as cadeias pesadas de IMUNOGLOBULINA G.

Classes de imunoglobulinas encontradas em muitas espécies de animais. No homem há nove classes de imunoglobulinas que, na eletroforese, migram em cinco grupos diferentes; cada uma delas consiste em duas cadeias proteicas leves e duas pesadas, e cada grupo de imunoglobulinas apresenta propriedades estruturais e funcionais que as distinguem entre si.

Um dos tipos de subunidades de cadeia leve das imunoglobulinas com peso molecular de aproximadamente 22 kDa.

Eletroforese aplicada a PROTEÍNAS SANGUÍNEAS.

Hemoglobina humana adulta normal. A molécula globina consiste em duas cadeias alfa e duas beta.

Imunoglobulina que representa menos de 1 por cento das imunoglobulinas do plasma. É encontrada na membrana de muitos LINFÓCITOS B circulantes.

Descrições de sequências específicas de aminoácidos, carboidratos ou nucleotídeos que apareceram na literatura publicada e/ou são depositadas e mantidas por bancos de dados como o GENBANK, European Molecular Biology Laboratory (EMBL), National Biomedical Research Foundation (NBRF) ou outros repositórios de sequências.

Técnicas usadas para separar misturas de substâncias baseando-se nas diferenças das afinidades relativas das substâncias nas fases móvel e estacionária. A fase móvel (líquido ou gás) passa direto por uma coluna contendo uma fase estacionária de sólido poroso ou líquido revestindo um suporte sólido. O tratamento é tanto analítico para quantidades pequenas como preparatório para quantidades grandes.

Domínios de moléculas de imunoglobulinas que são invariáveis na sua sequência de aminoácidos dentro de qualquer classe ou subclasse de imunoglobulinas. Conferem às imunoglobulinas suas funções biológicas, bem como as estruturais. Cada uma das cadeias tanto leve como pesada possui a metade do terminal C do FRAGMENTO FAB DAS IMUNOGLOBULINAS e duas ou três destas regiões compõem o resto das cadeias pesadas (todo o FRAGMENTO FC DA IMUNOGLOBULINA).

Fragmentos cristalizáveis compostos por metade das porções carboxi-terminais de ambas as CADEIAS PESADAS DA IMUNOGLOBULINA, ligadas por pontes dissulfeto. Os fragmentos Fc contêm as extremidades carboxila das regiões constantes da cadeia pesada, que são responsáveis pelas funções efetoras de uma imunoglobulina (fixação do COMPLEMENTO, ligação na membrana celular via RECEPTORES FC e transporte placentário). Este fragmento pode ser obtido pela digestão de imunoglobulinas com a enzima proteolítica PAPAINA.

Cofator dependente de vitamina K da PROTEÍNA C ativada. Juntamente com a proteína C, inibe a ação dos fatores VIIIa e Va. A DEFICIÊNCIA DE PROTEÍNA S pode levar à trombose venosa e arterial recorrente.

Ordem dos aminoácidos conforme ocorrem na cadeia polipeptídica. Isto é chamado de estrutura primária das proteínas. É de importância fundamental para determinar a CONFORMAÇÃO DA PROTEÍNA.

Células linfoides relacionadas à imunidade humoral. Estas células apresentam vida curta, e no que se refere à produção de imunoglobulinas após estimulação apropriada se assemelham aos linfócitos derivados da bursa de Fabricius em pássaros.

Proteínas carreadoras de oxigênio dos ERITRÓCITOS. São encontradas em todos os vertebrados e em alguns invertebrados. O número de subunidades de globina na estrutura quaternária da hemoglobina difere entre as espécies. As estruturas variam de monoméricas a uma vasta possibilidade de arranjos multiméricos.

Proteína derivada do FIBRINOGÊNIO na presença de TROMBINA, que forma parte do coágulo sanguíneo.

Enzima plasmática estabilizadora da fibrina (TRANSGLUTAMINASES) ativada pela TROMBINA e CÁLCIO para formar o FATOR XIIIA. É importante para estabilizar a formação do polímero de fibrina (coágulo) que culmina a cascata de coagulação.

Ciência básica envolvida com a composição, estrutura e propriedades da matéria, bem como as reações que ocorrem entre substâncias e o intercâmbio de energia associado às reações.

Composição, conformação e propriedades de átomos e moléculas, e seus processos de reação e interação.

Reordenamento gênico dos linfócitos B, resultando em substituição no tipo de região constante da cadeia pesada que é expressa. Isso permite que a resposta efetora se modifique, enquanto a especificidade da ligação do antígeno (região variável) permanece a mesma. A maioria das trocas de classe ocorre por um evento de recombinação do DNA, mas também pode ocorrer em nível de processamento do RNA.

Cadeias pesadas da IMUNOGLOBULINA G, possuindo peso molecular de aproximadamente 51 kDa. Contêm aproximadamente 450 resíduos de aminoácidos dispostos em quatro domínios e um componente oligossacarídeo covalentemente ligado à região constante do fragmento Fc. As subclasses de cadeia pesada gama (por exemplo, gama 1, gama 2a e gama 2b) das subclasses do isotipo da IMUNOGLOBULINA G (IgG1, IgG2A, and IgG2B) assemelham-se mais entre si do que as cadeias pesadas de outros ISOTIPOS DE IMUNOGLOBULINAS.

Eletroforese na qual um gel de poliacrilamida é utilizado como meio de difusão.

Superfamília de proteínas que contém a conformação em globina, composta por 6 a 8 alfa-hélices arranjadas em uma estrutura característica que encerra um grupo HEME.

Fragmentos univalentes ligantes de antígenos compostos por uma CADEIA LEVE DE IMMUNOGLOBULINAS inteira e da extremidade amino terminal de uma das CADEIAS PESADAS DE IMUNOGLOBULINAS da região articulada, ligadas por pontes dissulfeto. Os fragmentos Fab contêm as REGIÕES VARIÁVEIS DE IMUNOGLOBULINA que fazem parte do sítio de ligação a antígenos e as primeiras porções das REGIÕES CONSTANTES DE IMUNOGLOBULINA. Este fragmento pode ser obtido pela digestão das moléculas de imunoglobulinas com a enzima proteolítica PAPAÍNA.

Peptídeo de "junção" de 15 kD que forma um dos elos entre monômeros de IMUNOGLOBULINA A ou IMUNOGLOBULINA M na formação de imunoglobulinas poliméricas. Só há uma cadeia J por um dímero IgA ou por um pentâmero IgM. Está também envolvido na ligação das imunoglobulinas poliméricas com o RECEPTOR DE IMUNOGLOBULINA POLIMÉRICA, que é necessária para sua transcitose para o lúmen. Difere da REGIÃO DE JUNÇÃO DE IMUNOGLOBULINAS que faz parte da REGIÃO VARIÁVEL DE IMUNOGLOBULINA das cadeias pesadas e leves das imunoglobulinas.

Receptores de células T compostos de cadeias polipeptídicas associadas ao CD3 e expressas primariamente em células T CD4+ ou CD8+. Diferentemente das imunoglobulinas, os receptores de célula T alfa/beta reconhecem antígenos apresentados somente em associação com moléculas de histocompatibilidade principal.

Moléculas parciais de imunoglobulinas, resultado da clivagem seletiva por enzimas proteolíticas ou geradas através de técnicas da ENGENHARIA DE PROTEÍNAS.

Variantes alélicos das cadeias leves (CADEIAS LEVES DE IMUNOGLOBULINA) ou pesadas (CADEIAS PESADAS DE IMUNOGLOBULINAS), codificadas pelos ALELOS dos GENES DE IMUNOGLOBULINAS.

Colágeno não fibrilar encontrado na estrutura da MEMBRANA BASAL. As moléculas de colágeno tipo IV se agrupam para formar uma malha semelhante a uma lâmina para manter a integridade estrutural das membranas basais. A forma predominante da proteína é composta por duas subunidades alfa1 (IV) e uma subunidade alfa2 (IV), porém pelo menos seis diferentes subunidades alfa podem ser incorporadas no heterotrímero.

Anticorpos produzidos porum único clone de células.

RECEPTORES FC especializados para imunoglobulinas poliméricas que medeiam a transcitose da IMUNOLOBULINA A e IMUNOGLOBULINA M poliméricas para as secreções externas. Eles são encontrados na superfície de células epiteliais e hepatócitos. Após a ligação à Imunoglobulina A, o complexo receptor-ligante sofre endocitose, transporte por vesícula e secreção no lúmen por exocitose. Antes da liberação, a parte do receptor (COMPONENTE SECRETÓRIO) que está ligada a IMUNOGLOBULINA A é clivada proteoliticamente a partir de sua cauda transmembrânica (Tradução livre do original: Rosen et al., The Dictionary of Immunology, 1989)

Proteínas transmembranas que formam as subunidades alfa dos antígenos HLA-DR. Também são denominadas cadeias pesadas de HLA-DR.

Precursor biossintético do colágeno contendo sequências adicionais de aminoácidos nas extremidades amina e carboxila das cadeias polipeptídicas.

Segmento das cadeias pesadas de imunoglobulinas, codificado pelos GENES DE CADEIA PESADA DE IMUNOGLOBULINA no segmento J em que, durante a maturação dos LINFÓCITOS B, o segmento gênico para a região variável à montante se une à região constante do segmento gênico à jusante. A posição exata da união dos dois segmentos de genes é variável e contribui para a DIVERSIDADE DE ANTICORPOS. Difere das CADEIAS J DE IMUNOGLOBULINA, um polipeptídeo distinto que atua como uma molécula de ligação nas IGA ou IGM poliméricas.

Imunoglobulinas produzidas em resposta a ANTÍGENOS DE BACTÉRIAS.

Glicoproteína plasmática coagulada pela trombina, composta por um dímero de três pares de cadeias polipeptídicas não idênticas (alfa, beta e gama) mantidas juntas por pontes dissulfeto. A coagulação do fibrinogênio é uma mudança de sol para gel envolvendo arranjos moleculares complexos; enquanto o fibrinogênio é lisado pela trombina para formar polipeptídeos A e B, a ação proteolítica de outras enzimas libera diferentes produtos de degradação do fibrinogênio.

Sequência de PURINAS e PIRIMIDINAS em ácidos nucleicos e polinucleotídeos. É chamada também de sequência nucleotídica.

Compostos e complexos moleculares que consistem de grandes quantidades de átomos e possuem geralmente tamanho superior a 500 kDa. Em sistemas biológicos, substâncias macromoleculares geralmente podem ser visualizadas através de MICROSCOPIA ELETRÔNICA e são diferenciadas de ORGANELAS pela ausência de uma estrutura de membrana.

Proteínas parciais formadas pela hidrólise parcial de proteínas completas ou geradas através de técnicas de ENGENHARIA DE PROTEÍNAS.

Determinadas culturas de células que têm o potencial de se propagarem indefinidamente.

Técnica de separação na qual a fase estacionária consiste de resinas de troca iônica. As resinas contém pequenos íons livres que facilmente trocam de lugar com outros íons pequenos de igual carga, presentes na solução que banha a resina.

Soma do peso de todos os átomos em uma molécula.