Família de proteínas celulares que medeiam a correta montagem ou desmontagem de polipeptídeos e seus ligantes associados. Apesar de fazerem parte do processo de montagem, as chaperonas moleculares não são componentes das estruturas finais.

Classe de CHAPERONAS MOLECULARES encontradas em procariontes e em vários compartimentos de células eucarióticas. Estas proteínas podem interagir com polipeptídeos durante vários processos de formação (de proteínas), de forma a impedir a formação de estruturas não funcionais.

Classe de CHAPERONAS MOLECULARES cujos membros atuam no mecanismo da TRANSDUÇÃO DE SINAL por RECEPTORES DE ESTEROIDES.

Família de proteínas de choque térmico contendo uma sequência de 70 aminoácidos conhecida como domínio J. O domínio J das proteínas de choque térmico HSP40 interage com as PROTEÍNAS DE CHOQUE TÉRMICO HSP70. As proteínas de choque térmico HSP40 atuam na regulação da atividade das TRIFOSFATASES DE ADENOSINA das proteínas de choque térmico HSP70.

Proteínas que são sintetizadas em eucariotos e bactérias em resposta à hipertermia e outros tipos de estresse ambiental. Aumentam a tolerância térmica e desempenham funções essenciais para a sobrevivência celular sob estas condições.

Processos envolvidos na formação da ESTRUTURA TERCIÁRIA DE PROTEÍNA.

Família de complexos proteicos de múltiplas subunidades que formam estruturas cilíndricas grandes que se ligam a proteínas não nativas e as encapsulam. As chaperoninas utilizam a energia da hidrólise do ATP para aumentar a eficiência das reações de DOBRAMENTO PROTEICO e, assim, auxiliam as proteínas a atingirem sua conformação funcional. A família das chaperoninas é dividida em CHAPERONINAS DO GRUPO I e CHAPERONINAS DO GRUPO II, com cada grupo apresentando seu próprio repertório de subunidades proteicas e preferências subcelulares.

Subfamília de proteínas de choque térmico HSP70 constitutivamente expressa. Preferencialmente se ligam e liberam peptídeos hidrofóbicos por um processo dependente de ATP e são envolvidas na translocação proteica pós-traducional.

Lectina encontrada nas membranas do RETÍCULO ENDOPLASMÁTICO que se liga a OLIGOSSACARÍDEOS ligados aos N específicos encontrados em proteínas recém-sintetizadas. Pode desempenhar um papel no DOBRAMENTO DE PROTEÍNA ou na retenção e degradação de proteínas mal dobradas no retículo endoplasmático.

Proteína do grupo I das chaperoninas que forma a estrutura semelhante a barril do complexo da chaperonina. É uma proteína oligomérica com uma estrutura distinta de catorze subunidades arranjadas em dois anéis de sete subunidades cada. A proteína foi originalmente estudada em BACTÉRIAS, onde foi habitualmente chamada de proteína GroEL.

LACTAMAS que formam compostos cíclicos de aproximadamente 1 a 3 dúzias de átomos.

Anéis benzeno que contêm duas partes cetona em qualquer posição. Podem ser substituídos em qualquer posição exceto nos grupos cetonas.

Glicoproteínas básicas membros da superfamília das SERPINAS que atuam como CHAPERONAS MOLECULARES específicas para o COLÁGENO no RETÍCULO ENDOPLASMÁTICO.

Proteína multifuncional encontrada principalmente nas organelas ligada à membrana. No RETÍCULO ENDOPLASMÁTICO se liga a oligossacarídeos ligados aos N específicos encontrados em proteínas recém-sintetizadas. Agem como CHAPERONAS MOLECULARES que podem desempenhar um papel no DOBRAMENTO DA PROTEÍNA ou na retenção e degradação de proteínas mal dobradas. Além disso, a calreticulina é a principal forma de armazenamento de CÁLCIO e atua como uma molécula sinalizadora de cálcio, que pode regular a HOMEOSTASIA do cálcio intracelular.

Proteína do grupo I das chaperoninas que forma a estrutura semelhante à tampa que abriga a cavidade não polar do complexo de chaperonina. A proteína foi originalmente estudada em BACTÉRIAS, onde é habitualmente chamada de proteína GroES.

Processo pelo qual substâncias endógenas ou exógenas ligam-se a proteínas, peptídeos, enzimas, precursores proteicos ou compostos relacionados. Medidas específicas de ligantes de proteínas são usadas frequentemente como ensaios em avaliações diagnósticas.

Sistema de cisternas no CITOPLASMA de grande quantidade de células. Em alguns locais, o retículo endoplasmático é contíguo à membrana plasmática (MEMBRANA CELULAR) ou com a membrana externa do envelope nuclear. Se as superfícies externas das membranas do retículo endoplasmático se encontrarem recobertas por ribossomos, diz-se que o retículo endoplasmático apresenta superfície rugosa (RETÍCULO ENDOPLASMÁTICO RUGOSO); caso contrário, diz-se que sua superfície é lisa (RETÍCULO ENDOPLASMÁTICO LISO).

Grupo de proteínas de choque térmico de alta massa molecular de eucariotos que representa uma subfamília de PROTEÍNAS DE CHOQUE TÉRMICO HSP70. As proteínas Hsp110 impedem a agregação de proteínas e podem manter proteínas desnaturadas em estados capazes de sofrer dobramento.

Proteínas obtidas de ESCHERICHIA COLI.

Subclasse de cristalinas que fornece a maior parte do poder refratário e translúcido do CRISTALINO em VERTEBRADOS. As alfa-cristalinas também atuam como chaperonas moleculares que se ligam as proteínas desnaturadas, mantém-nas em solução e preservam, desta maneira, a translucidez do cristalino. As proteínas existem como grandes oligômeros que são formados por subunidades da CADEIA A DE ALFA-CRISTALINA e CADEIA B DE ALFA-CRISTALINA.

Grupo de enzimas que catalisa a hidrólise de ATP. A reação de hidrólise é geralmente acoplada com outra função, como transporte de Ca(2+) através de uma membrana. Estas enzimas podem ser dependentes de Ca(2+), Mg(2+), ânions, H+ ou DNA.

Proteínas envolvidas na montagem e desmontagem de HISTONAS em NUCLEOSSOMOS.

Constelação de respostas que ocorrem quando um organismo é exposto ao calor excessivo. As respostas incluem a síntese de novas proteínas e regulação de outras.

Descrições de sequências específicas de aminoácidos, carboidratos ou nucleotídeos que apareceram na literatura publicada e/ou são depositadas e mantidas por bancos de dados como o GENBANK, European Molecular Biology Laboratory (EMBL), National Biomedical Research Foundation (NBRF) ou outros repositórios de sequências.

Rompimento das ligações não covalentes e/ou dissulfídicas responsáveis pela manutenção da forma tridimensional e da atividade da proteína nativa.

Família de proteínas de peso molecular baixo de choque térmico que pode servir como CHAPERONAS MOLECULARES.

Ordem dos aminoácidos conforme ocorrem na cadeia polipeptídica. Isto é chamado de estrutura primária das proteínas. É de importância fundamental para determinar a CONFORMAÇÃO DA PROTEÍNA.

Uma das subunidades de alfa-cristalina. Além de ser expressa no CRISTALINO, a cadeia B de alfa-cristalina pode ser encontrada em vários tecidos como CORAÇÃO, ENCÉFALO, MÚSCULO e RIM. O acúmulo da proteína no encéfalo está associado com DOENÇAS NEURODEGENERATIVAS como a SÍNDROME DE CREUTZFELDT-JAKOB e a DOENÇA DE ALEXANDER.

Nível de estrutura proteica em que estruturas das proteínas secundárias (alfa hélices, folhas beta, regiões de alça e motivos) se combinam dando origem a formas dobradas denominadas domínios. Pontes dissulfetos entre cisteínas em duas partes diferentes da cadeia polipeptídica juntamente com outras interações entre as cadeias desempenham um papel na formação e estabilização da estrutura terciária. As proteínas pequenas, geralmente são constituídas de um único domínio, porém as proteínas maiores podem conter vários domínios conectados por segmentos da cadeia polipeptídica que perdeu uma estrutura secundária regular.

Chaperonina do grupo II encontrada no CITOSSOL de células eucarióticas. É composta por oito subunidades, sendo cada subunidade codificada por um gene separado. Esta chaperonina é assim denominada graças a uma de suas subunidades, que é um polipeptídeo codificado pela REGIÃO DO COMPLEXO-T DO GENOMA.

Proteínas obtidas da espécie SACCHAROMYCES CEREVISIAE. A função de proteínas específicas deste organismo são objeto de intenso interesse científico e têm sido usadas para obter a compreensão básica sobre o funcionamento de proteínas semelhantes em eucariontes superiores.

Espécie de bactérias Gram-negativas, facultativamente anaeróbicas, em forma de bastão (BACILOS GRAM-NEGATIVOS ANAERÓBIOS FACULTATIVOS) comumente encontrada na parte mais baixa do intestino de animais de sangue quente. Geralmente não é patogênica, embora algumas linhagens sejam conhecidas por produzir DIARREIA e infecções piogênicas. As linhagens patogênicas (virotipos) são classificadas pelos seus mecanismos patogênicos específicos como toxinas (ESCHERICHIA COLI ENTEROTOXIGÊNICA), etc.

Presença de calor ou de uma temperatura notadamente maior do que a normal.

Enzima catalisadora do primeiro passo no ciclo dos ácidos tricarboxílicos (CICLO DO ÁCIDO CÍTRICO). Catalisa a reação entre oxaloacetato e acetil CoA, que forma citrato e coenzima A. Anteriormente classificada como EC 4.1.3.7.

Família heterogênea de proteínas estruturais solúveis em água encontradas em células de cristalinos de vertebrados. A presença dessas proteínas confere transparência aos cristalinos. A família é composta de quatro grupos principais, alfa, beta, gama, e delta, e diversos grupos secundários, os quais são classificados de acordo com o tamanho, carga, propriedades imunológicas e espécie de vertebrado. As cristalinas alfa, beta e delta ocorrem em cristalinos de aves e répteis, e cristalinas alfa, beta e gama ocorrem nos cristalinos das demais espécies.

Proteínas encontradas em qualquer espécie de bactéria.

Proteínas de transporte que carreiam substâncias específicas no sangue ou através das membranas.

Nucleotídeo de adenina contendo três grupos fosfatos esterificados à porção de açúcar. Além dos seus papéis críticos no metabolismo, o trifosfato de adenosina é um neurotransmissor.

Espécie do gênero SACCHAROMYCES (família Saccharomycetaceae, ordem Saccharomycetales) conhecida como levedura "do pão" ou "de cerveja". A forma seca é usada como suplemento dietético.

Enzima que catalisa a isomerização de resíduos de prolina no interior das proteínas. EC 5.2.1.8.

Qualquer mudança detectável e hereditária que ocorre no material genético causando uma alteração no GENÓTIPO e transmitida às células filhas e às gerações sucessivas.

Forma tridimensional característica de uma proteína, incluindo as estruturas secundária, supersecundária (motivos), terciária (domínios) e quaternária das cadeias peptídicas. A ESTRUTURA QUATERNÁRIA DE PROTEÍNA descreve a conformação assumida por proteínas multiméricas (agregados com mais de uma cadeia polipeptídica).

Reconstituição da atividade de uma proteina depois de sua desnaturação.

Enzima que catalisa a transferência do átomo de enxofre planetário do íon tiossulfato ao íon cianeto, para formar o íon tiocianato. EC 2.8.1.1.

Modelos usados experimentalmente ou teoricamente para estudar a forma das moléculas, suas propriedades eletrônicas ou interações [com outras moléculas]; inclui moléculas análogas, gráficos gerados por computador e estruturas mecânicas.

Protease dependente de ATP encontrada em procariontes, CLOROPLASTOS e MITOCÔNDRIA. É um complexo de multi-subunidades solúveis que desempenha um papel na degradação de muitas proteínas anormais.

Isomerases com ligações enxofre-enxofre que catalisam o rearranjo das ligações dissulfeto dentro das proteínas durante o seu arranjo espacial. As isoenzimas específicas de isomerases de dissulfetos de proteínas também ocorrem como subunidades de PROCOLÁGENO-PROLINA DIOXIGENASE.

Processo de movimento de proteínas de um compartimento celular (incluindo extracelular) para outro por várias separações e mecanismos de transporte, tais como transporte de comporta, translocação proteica e transporte vesicular.

Proteínas preparadas através da tecnologia de DNA recombinante.

Uma das subunidades de alfa-cristalinas. Diferentemente da CADEIA B DE ALFA-CRISTALINA, a expressão da CADEIA A DE ALFA-CRISTALINA está limitada basicamente ao CRISTALINO.

Grande complexo de múltiplas subunidades que desempenha um papel importante na degradação da maioria das proteínas nucleares e citosólicas das células eucarióticas. Contém um subcomplexo catalítico de 700 KDa e dois subcomplexos regulatórios de 700 kDa. O complexo digere as proteínas ubiquitinadas e as ativadas via antienzima ornitina descarboxilase.

Anéis de hidrocarbonetos que contêm duas partes cetona em qualquer posição. Podem ser substituídos em qualquer posição exceto nos grupos cetonas.

Proteínas às quais os íons de cálcio estão ligados. Podem atuar como proteínas transportadoras, reguladoras ou ativadoras. Contêm tipicamente MOTIVOS EF HAND.

Partes de uma macromolécula que participam diretamente em sua combinação específica com outra molécula.

Propriedade de objetos que determina a direção do fluxo de calor quando eles são posicionados em contato térmico direto. A temperatura é a energia dos movimentos microscópicos (translacionais e de vibração) das partículas dos átomos.

Indolizinas are organic compounds that consist of a tricyclic structure with two fused benzene rings and a piperidine ring, often found in certain pharmaceuticals and natural alkaloids.

Forma e arranjo tridimensional característicos de proteínas multiméricas (agregados com mais de uma cadeia polipeptídica).

Representações teóricas que simulam o comportamento ou a actividade de processos biológicos ou doenças. Para modelos de doença em animais vivos, MODELOS ANIMAIS DE DOENÇAS está disponível. Modelos biológicos incluem o uso de equações matemáticas, computadores e outros equipamentos eletrônicos.

Subfamília de proteínas de choque térmico pequenas que funcionam como chaperonas (acompanhantes) moleculares que auxiliam o redobramento de proteínas não nativas. Eles possuem papel protetor que aumenta a sobrevivência da célula durante períodos de estresse.

Processo pelo qual duas moléculas da mesma composição química formam um produto de condensação ou polímero.

Membros da classe de compostos constituídos por AMINOÁCIDOS ligados entre si por ligações peptídicas, formando estruturas lineares, ramificadas ou cíclicas. Os OLIGOPEPTÍDEOS são compostos aproximadamente de 2 a 12 aminoácidos. Os polipeptídeos são compostos aproximadamente de 13 ou mais aminoácidos. As PROTEÍNAS são polipeptídeos lineares geralmente sintetizados nos RIBOSSOMOS.

Grau de similaridade entre sequências de aminoácidos. Esta informação é útil para analisar a relação genética de proteínas e espécies.

Qualquer das várias modificações pós-traducionais de PEPTÍDEOS ou PROTEÍNAS catalisadas enzimaticamente na célula de origem. Essas modificações incluem carboxilação, HIDROXILAÇÃO, ACETILAÇÃO, FOSFORILAÇÃO, METILAÇÃO, GLICOSILAÇÃO, ubiquitinação, oxidação, proteólise e a formação de ligações cruzadas e resultam em alterações no peso molecular e na motilidade eletroforética.

Família de peptidil-prolil cis-trans isomerases que se ligam a CICLOSPORINAS e regulam o SISTEMA IMUNOLÓGICO. EC 5.2.1.-.

Proteínas encontradas em membranas, incluindo membranas celulares e intracelulares. Consistem em dois grupos, as proteínas periféricas e as integrais. Elas incluem a maioria das enzimas associadas a membranas, proteínas antigênicas, proteínas de transporte e receptores de drogas, hormônios e lectinas.

Proteínas recombinantes produzidas pela TRADUÇÃO GENÉTICA de genes fundidos formados pela combinação de SEQUÊNCIAS REGULADORAS DE ÁCIDOS NUCLEICOS de um ou mais genes com as sequências codificadoras da proteína de um ou mais genes.

Determinadas culturas de células que têm o potencial de se propagarem indefinidamente.

Complexos de macromoléculas formados da associação de subunidades proteicas definidas.

Taxa dinâmica em sistemas químicos ou físicos.

Distúrbios causados por desequilíbrios na rede homeostática de proteínas - síntese, arranjo conformacional e transporte de proteínas, modificações pós-traducionais, e degradação e clearance de proteínas com conformação errônea.

Efeito desfavorável de fatores ambientais (estressores) sobre as funções fisiológicas de um organismo. O estresse fisiológico não resolvido e prolongado pode afetar a HOMEOSTASE do organismo, levando a perdas ou afecções.

O arranjo da ESTRUTURA QUATERNÁRIA DE PROTEÍNA das proteínas multiméricas (COMPLEXOS MULTIPROTEICOS) a partir de seus componentes, as SUBUNIDADES PROTEICAS.

Proteínas encontradas em quaisquer espécies de fungos.

A principal fração proteica obtida do SORO DO LEITE.

Proteínas encontradas no PERIPLASMA de organismos com paredes celulares.

Líquido intracelular do citoplasma, depois da remoção de ORGANELAS e outros componentes citoplasmáticos insolúveis.

Habilidade de uma proteína em reter sua conformação estrutural ou sua atividade quando submetida a manipulações físicas ou químicas.

Transições conformacionais de uma proteína entre estados não dobrados e estados mais dobrados.

Nível da estrutura proteica em que, ao longo de uma sequência peptídica, há interações por pontes de hidrogênio; [estas interações se sucedem] regularmente [e envolvem] segmentos contíguos dando origem a alfa hélices, filamentos beta (que se alinham [lado a lado] formando folhas [pregueadas] beta), ou outros tipos de espirais. Este é o primeiro nível de dobramento [da cadeia peptídica que ocorre] na conformação proteica.

Resposta celular a agressões ambientais que causam rupturas na DOBRAMENTO DE PROTEÍNA e/ou acúmulo de proteínas defeituosas no RETÍCULO ENDOPLASMÁTICO. Consiste de um grupo de cascatas reguladoras que são desencadeadas como resposta aos níveis alterados de cálcio e/ou ao estado redox no retículo endoplasmático. A ativação persistente da resposta a proteínas não dobradas leva à indução de APOPTOSE.

Proteínas que se ligam ao DNA. A família inclui proteínas que se ligam às fitas dupla e simples do DNA e também inclui proteínas de ligação específica ao DNA no soro, as quais podem ser utilizadas como marcadores de doenças malignas.

Eletroforese na qual um gel de poliacrilamida é utilizado como meio de difusão.

Processo de clivar um composto químico pela adição de uma molécula de água.

Alteração da polarização planar à elíptica quando uma onda de luz inicialmente polarizada no plano atravessa um meio oticamente ativo.

Classe de compostos orgânicos que contêm o grupo anilina (fenilamino) ligados a um sal ou éster do ácido naftalenossulfônico. São frequentemente utilizados como corantes fluorescentes e reagentes sulfidrilas.

Identificação por transferência de mancha (em um gel) contendo proteínas ou peptídeos (separados eletroforeticamente) para tiras de uma membrana de nitrocelulose, seguida por marcação com sondas de anticorpos.

Espaço entre as membranas interna e externa de uma célula, o qual é compartilhado com a parede celular.

Substâncias endógenas, usualmente proteínas, que são efetivas na iniciação, estimulação ou terminação do processo de transcrição genética.

Combinação de dois ou mais aminoácidos ou sequências de bases de um organismo ou organismos de tal forma a alinhar áreas das sequências de distribuição das propriedades comuns. O grau de correlação ou homologia entre as sequências é previsto computacionalmente ou estatisticamente, baseado nos pesos determinados dos elementos alinhados entre as sequências. Isto pode servir como um indicador potencial de correlação genética entre os organismos.

Membros incitadas pelo estresse pertencentes à família de proteínas de choque térmico 70 . As proteínas de choque térmico HSP72 agem com outras CHAPERONAS MOLECULARES, mediando o DOBRAMENTO DE PROTEÍNA e estabilizando as proteínas pré-existentes contra agregação.

Um dos FATORES DE TRANSCRIÇÃO DE ZÍPER DE LEUCINA BÁSICA, sintetizado como proteína ligada à membrana no RETÍCULO ENDOPLASMÁTICO. Transloca-se para o APARELHO DE GOLGI em resposta ao estresse do retículo endoplasmático. É ativado por PROTEASES e em seguida desloca-se para o NÚCLEO CELULAR, onde regula a TRANSCRIÇÃO GÊNICA de GENES envolvidos na resposta de desdobramento da proteína.

Polipeptídeos lineares sintetizados nos RIBISSOMOS e posteriormente podem ser modificados, entrecruzados, clivados ou agrupados em proteínas complexas com várias subunidades. A sequência específica de AMINOÁCIDOS determina a forma que tomará o polipeptídeo, durante o DOBRAMENTO DE PROTEÍNA e a função da proteína.

Sequência de PURINAS e PIRIMIDINAS em ácidos nucleicos e polinucleotídeos. É chamada também de sequência nucleotídica.

Antibiótico de largo espectro que está sendo usado como profilaxia contra a infecção complexa disseminada por Mycobacterium avium, em pacientes HIV-positivos.

Aspecto característico [(dependência)] da atividade enzimática em relação ao tipo de substrato com o qual a enzima (ou molécula catalítica) reage.

Termo genérico para qualquer massa circunscrita de materiais estranhos (ex., chumbo ou vírus) ou metabolicamente inativos (ex., corpos ceroides ou de Mallory), dentro do citoplasma ou núcleo de uma célula. Corpos de inclusão estão em células infectadas com certos vírus filtráveis, observadas especialmente em células nervosas, epiteliais, ou endoteliais.

A primeira LINHAGEM CELULAR humana maligna continuamente cultivada, derivada do carcinoma cervical de Henrietta Lacks. Estas células são utilizadas para a CULTURA DE VÍRUS e em ensaios de mapeamento de drogas antitumorais.

Habilidade de uma substância ser dissolvida, isto é, de formar uma solução com outra substância. (Tradução livre do original: McGraw-Hill Dictionary of Scientific and Technical Terms, 6th ed)

Peptídeo altamente conservado composto por 76 aminoácidos universalmente encontrado nas células de eucariotos que atua como marcador no TRANSPORTE PROTEICO intracelular e na degradação proteica. A ubiquitina torna-se ativada após várias etapas complexas e forma uma ligação isopeptídica com os resíduos de lisina de proteínas específicas na célula. Estas proteínas "ubiquitinadas" podem ser reconhecidas e degradadas por proteossomos ou serem transportadas para compartimentos específicos na célula.

Animais bovinos domesticados (do gênero Bos) geralmente são mantidos em fazendas ou ranchos e utilizados para produção de carne, derivados do leite ou para trabalho pesado.

Enzimas que oxidam certas SUBSTÂNCIAS LUMINESCENTES para emitir luz (LUMINESCÊNCIA). As luciferases de organismos distintos apresentam estruturas e substratos diferentes, pois evoluíram diferentemente.

Testes sorológicos nos quais uma reação positiva manifestada por PRECIPITAÇÃO QUÍMICA visível ocorre quando um ANTÍGENO solúvel reage com suas precipitinas, isto é, ANTICORPOS que podem formar um precipitado.

Família de peroxidases ubiquamente expressas que desempenham um papel na redução de um espectro amplo de PERÓXIDOS, como o PERÓXIDO DE HIDROGÊNIO, PERÓXIDOS LIPÍDICOS e peroxinitrito. São encontradas em uma ampla variedade de organismos, como BACTÉRIAS, PLANTAS e MAMÍFEROS. A enzima requer a presença de um intermediário contendo tiol, tal como a TIORREDOXINA, como um cofator redutor.

MUTAGÊNESE geneticamente construída em um ponto específico na molécula de DNA que introduz uma substituição, inserção ou deleção de uma base.

Transições de conformação da forma de uma proteína entre várias formas não dobradas.

Estrutura transparente e biconvexa do OLHO. Encontra-se dentro de uma cápsula, atrás da ÍRIS e à frente do humor vítreo (CORPO VÍTREO). Está levemente superposta na margem pelos processos ciliares. A adaptação do CORPO CILIAR é crucial para a ACOMODAÇÃO OCULAR.

Módulos de proteínas com superfícies de ligação a ligantes conservadas, que medeiam funções de interação específicas em VIAS DE SINALIZAÇÃO e SÍTIOS DE LIGAÇÃO específicos de seus LIGANTES de proteínas cognatas.

Adição química ou bioquímica de carboidratos ou grupos glicosídicos a outras substâncias químicas, especialmente peptídeos ou proteínas. [As enzimas] que catalisam esta reação bioquímica são as glicosil transferases.

Eletroforese na qual uma segunda condução eletroforética perpendicular é feita nos componentes separados resultantes da primeira eletroforese. Esta técnica é geralmente feita em géis de poliacrilamida.

Linhagens de células derivadas da linhagem CV-1 por transformação com um VÍRUS SV40 mutante de replicação incompleta que codifica vários antígenos T grandes (ANTÍGENOS TRANSFORMADORES DE POLIOMAVÍRUS) para o tipo selvagem. São usadas para transfecção e clonagem. (A linhagem CV-1 foi derivada do rim de um macaco verde africado macho adulto (CERCOPITHECUS AETHIOPS)).

Antibiótico antiviral contendo N-acetilglicosamina obtido do Streptomyces lysosuperificus. É também ativo contra algumas bactérias e fungos, porque inibe a glicosilação de proteínas. A tunicamicina é utilizada como uma ferramenta no estudo dos mecanismos biossintéticos microbianos.

Agrupamento de ANTÍGENOS solúveis com ANTICORPOS, só ou com fatores de ligação de anticorpos, como os ANTIANTICORPOS ou a PROTEÍNA ESTAFILOCÓCICA A, nos complexos suficientemente grandes para precipitarem na solução.

Organelas semiautônomas que se autorreproduzem, encontradas na maioria do citoplasma de todas as células, mas não de todos os eucariotos. Cada mitocôndria é envolvida por uma membrana dupla limitante. A membrana interna é altamente invaginada e suas projeções são denominadas cristas. As mitocôndrias são os locais das reações de fosforilação oxidativa, que resultam na formação de ATP. Elas contêm RIBOSSOMOS característicos, RNA DE TRANSFERÊNCIA, AMINOACIL-T RNA SINTASES e fatores de elongação e terminação. A mitocôndria depende dos genes contidos no núcleo das células no qual se encontram muitos RNAs mensageiros essenciais (RNA MENSAGEIRO). Acredita-se que a mitocôndria tenha se originado a partir de bactérias aeróbicas que estabeleceram uma relação simbiótica com os protoeucariotos primitivos. (Tradução livre do original: King & Stansfield, A Dictionary of Genetics, 4th ed).

Transferência intracelular de informação (ativação/inibição biológica) através de uma via de sinalização. Em cada sistema de transdução de sinal, um sinal de ativação/inibição proveniente de uma molécula biologicamente ativa (hormônio, neurotransmissor) é mediado, via acoplamento de um receptor/enzima, a um sistema de segundo mensageiro ou a um canal iônico. A transdução de sinais desempenha um papel importante na ativação de funções celulares, bem como de diferenciação e proliferação das mesmas. São exemplos de sistemas de transdução de sinal: o sistema do receptor pós-sináptico do canal de cálcio ÁCIDO GAMA-AMINOBUTÍRICO, a via de ativação da célula T mediada pelo receptor e a ativação de fosfolipases mediada por receptor. Estes sistemas acoplados à despolarização da membrana ou liberação de cálcio intracelular incluem a ativação mediada pelo receptor das funções citotóxicas dos granulócitos e a potencialização sináptica da ativação da proteína quinase. Algumas vias de transdução de sinal podem ser parte de um sistema de transdução muito maior, como por exemplo, a ativação da proteína quinase faz parte da via de sinalização da ativação plaquetária.

Reordenamento genético [que ocorre] através da perda de segmentos de DNA ou de RNA, trazendo sequências normalmente separadas para perto. Esta eliminação (deletion) pode ser detectada por técnicas citogenéticas e também inferida a partir do fenótipo, que indica eliminação em locus específico.

Proteínas encontradas em plantas (flores, ervas, arbustos, árvores, etc.). O conceito não inclui proteínas encontradas em vegetais para os quais PROTEÍNAS DE VERDURAS estão disponíveis.

Família de proteínas imunofilinas que se ligam às drogas inmunossupressoras TACROLIMO (também conhecida como FK506) e SIROLIMO. EC 5.2.1.-

Compostos e complexos moleculares que consistem de grandes quantidades de átomos e possuem geralmente tamanho superior a 500 kDa. Em sistemas biológicos, substâncias macromoleculares geralmente podem ser visualizadas através de MICROSCOPIA ELETRÔNICA e são diferenciadas de ORGANELAS pela ausência de uma estrutura de membrana.

Cromatografia em géis não iônicos sem levar em consideração o mecanismo de discriminação do soluto.

Método imunológico usado para detectar ou quantificar substâncias imunorreativas. Inicialmente a substância é identificada pela sua imobilização através de blotting em uma membrana, e então, rotulando-a com anticorpos marcados.

Moléculas extracromossômicas, geralmente de DNA CIRCULAR, que são autorreplicantes e transferíveis de um organismo a outro. Encontram-se em uma variedade de bactérias, Archaea, fungos, algas e espécies de plantas. São usadas na ENGENHARIA GENÉTICA como VETORES DE CLONAGEM.

Proteínas complexas ligando RNA com ácidos ribonucleicos (RNA).

Afecções hereditárias e esporádicas caracterizadas por disfunção progressiva do sistema nervoso. Estes transtornos geralmente estão associados com atrofia das estruturas afetadas do sistema nervoso central ou periférico.

Classe diversa de enzimas que interagem com as ENZIMAS DE CONJUGAÇÃO DE UBIQUITINA e substratos proteicos específicos da ubiquitinação. Cada membro deste grupo de enzimas tem sua própria especificidade distinta para um substrato e enzima de conjugação de ubiquitina. As ubiquitina-proteína-ligases existem como proteínas monoméricas e como complexos multiproteicos.

Estudo da estrutura dos cristais utilizando técnicas de DIFRAÇÃO POR RAIOS X.

Inserção de moléculas de DNA recombinante de origem procariótica e/ou eucariótica em um veículo replicante, tal como um plasmídeo ou vírus vetores, e a introdução das moléculas híbridas resultantes em células receptoras, sem alterar a viabilidade dessas células.

Pequenas partículas proteináceas infecciosas que resistem à inativação por procedimentos que modificam os ÁCIDOS NUCLEICOS e contêm uma isoforma anormal de proteína celular que é o componente principal e necessário. A isoforma anormal (escrapie) é a PrPSc (PROTEÍNAS PRPSC) e a isoforma celular PrPC (PROTEÍNAS PRPC). A sequência primária de aminoácidos das duas isoformas é idêntica. Doenças humanas causadas por príons incluem a SÍNDROME DE CREUTZFELDT-JAKOB, SÍNDROME DE GERSTMANN-STRAUSSLER e INSÔNIA FAMILIAR FATAL.

5'-(trihidrogênio difosfato) adenosina. Nucleotídeo de adenina que contém dois grupos fosfato esterificados a uma molécula de açúcar na posição 5'.

Biossíntese de PEPTÍDEOS e PROTEÍNAS que ocorre nos RIBOSSOMOS, dirigida pelo RNA MENSAGEIRO, via RNA DE TRANSFERÊNCIA, que é carregado com AMINOÁCIDOS proteinogênicos padrão.

Infraordem de PRIMATAS que compreende as famílias CERCOPITHECIDAE (macacos do velho mundo); HYLOBATIDAE (siamangs e GIBÕES); e HOMINIDAE (grandes símios e HUMANOS). Com exceção dos humanos, todos eles vivem exclusivamente na África e Ásia.

Tipo de retículo endoplasmático (RE) no qual polirribossomos estão presentes nas superfícies citoplasmáticas das membranas do RE. Esta forma de RE manifesta-se em células especializadas em secreção de proteínas, e sua principal função é segregar proteínas que serão destinadas para fora da célula ou para a utilização intracelular.

Medida da intensidade e qualidade da fluorescência.

Medida da quantidade de calor envolvida em vários processos, tais como reações químicas, mudanças de estado e formação de soluções, ou na determinação da capacidade de calor das substâncias. A unidade fundamental de medida é o joule ou a caloria (4,184 joules).

Processo de gerar MUTAÇÃO genética. Pode ocorrer espontaneamente ou ser induzido por MUTÁGENOS.

Interação termodinâmica entre uma substância e a ÁGUA.

Biossíntese de RNA realizada a partir de um molde de DNA. A biossíntese de DNA a partir de um molde de RNA é chamada de TRANSCRIÇÃO REVERSA.

Elementos de intervalos de tempo limitados, contribuindo para resultados ou situações particulares.

Qualquer dos processos pelos quais os fatores nucleares, citoplasmáticos ou intercelulares influenciam o controle diferencial (indução ou repressão) da ação gênica ao nível da transcrição ou da tradução.

Métodos para determinar a interação entre PROTEÍNAS.

Vinha leguminosa anual variável (Pisum sativum), que é cultivada por suas sementes arredondadas, lisas ou rugosas, que são comestíveis e ricas em proteína, a semente da ervilha e as vagens imaturas com suas sementes incluídas.

Relação entre a estrutura química de um composto e sua atividade biológica ou farmacológica. Os compostos são frequentemente classificados juntos por terem características estruturais em comum, incluindo forma, tamanho, arranjo estereoquímico e distribuição de grupos funcionais.

Enzima que catalisa a racemização ou a epimerização de centros quirais dentro dos aminoácidos ou derivados. EC 5.1.1.

Captação de DNA simples ou purificado por CÉLULAS, geralmente representativo do processo da forma como ocorre nas células eucarióticas. É análogo à TRANSFORMAÇÃO BACTERIANA e ambos são rotineiramente usados em TÉCNICAS DE TRANSFERÊNCIA DE GENES.

Proteínas parciais formadas pela hidrólise parcial de proteínas completas ou geradas através de técnicas de ENGENHARIA DE PROTEÍNAS.

Proteínas que controlam o CICLO DE DIVISÃO CELULAR. Esta família de proteínas inclui uma ampla variedade de classes, entre elas as QUINASES CICLINA-DEPENDENTES, quinases ativadas por mitógenos, CICLINAS e FOSFOPROTEÍNAS FOSFATASES, bem como seus supostos substratos, como as proteínas associadas à cromatina, PROTEÍNAS DO CITOESQUELETO e FATORES DE TRANSCRIÇÃO.

Classe de enzimas que catalisam alterações geométricas ou estruturais dentro de uma molécula para formar um único produto. As reações não envolvem uma legítima alteração na concentração de outros compostos que não o substrato e o produto. A classe inclui epimerases, isomerases, mutases e racemases. (Dorland, 28a ed)

Componentes estruturais de proteínas comumente observados, formados por combinações simples de estruturas secundárias adjacentes. Uma estrutura comumente observada pode ser composta por uma SEQUÊNCIA CONSERVADA que pode ser representada por uma SEQUÊNCIA CONSENSO.

Gênero de CRUSTÁCEOS (ordem ANOSTRACA) encontrado em poças salgadas e lagos, frequentemente cultivados para alimentos de peixes. Possui 168 cromossomos e difere da maioria dos crustáceos porque seu sangue contém hemoglobina.

Proteases que contêm domínios de núcleos (core) proteolíticos e domínios reguladores contendo ATPase. Geralmente, são compostas de grandes conjuntos de multi subunidades. Os domínios podem ocorrer dentro de uma única cadeia peptídica ou em subunidades distintas.

Sistemas de enzimas que funcionam sequencialmente catalisando reações consecutivas ligadas por intermediários metabólicos comuns. Podem envolver simplesmente uma transferência de átomos de hidrogênio ou moléculas de água e podem estar associados com grandes estruturas supramoleculares, como as MITOCÔNDRIAS ou os RIBOSSOMOS.

ENDOPEPTIDASES que têm uma cisteína envolvida no processo catalítico. Este grupo de enzimas é inativado por INIBIDORES DE CISTEÍNO PROTEINASE tais como as CISTATINAS e os REAGENTES DE SULFIDRILA.

Proteínas encontradas no núcleo de uma célula. Não se deve confundir com NUCLEOPROTEÍNAS, que são proteínas conjugadas com ácidos nucleicos, que não estão necessariamente no núcleo.

Qualquer dos processos pelos quais os fatores citoplasmáticos ou intercelulares influem no controle diferencial da ação gênica nas bactérias.

Qualquer dos processos pelos quais os fatores nucleares, citoplasmáticos ou intercelulares influem no controle diferencial da ação gênica nos fungos.

Proteínas produzidas de GENES que possuem MUTAÇÕES adquiridas.

Família de proteínas solúveis ligantes de metal envolvidas no transporte intracelular de íons metálicos específicos e sua transferência para a proteína precursora apropriada.

A parte da célula que contém o CITOSSOL e pequenas estruturas, excluindo o NÚCLEO CELULAR, MITOCÔNDRIA e os VACÚOLOS grandes. (Tradução livre do original: Glick, Glossary of Biochemistry and Molecular Biology, 1990).

Qualquer membro do grupo das ENDOPEPTIDASES que contenha no sítio ativo um resíduo de serina envolvido na catálise.

Glicoproteína heterodimérica altamente conservada, diferencialmente expressa durante vários estados dos distúrbios fisiológicos graves, como um CÂNCER, APOPTOSE e vários TRANSTORNOS NEUROLÓGICOS. A clusterina é ubiquamente expressa e aparece para funcionar como uma CHAPERONA MOLECULAR secretada.

Aparência externa do indivíduo. É o produto das interações entre genes e entre o GENÓTIPO e o meio ambiente.

Família de chaperonas moleculares de histonas que desempenham papéis na descondensação da CROMATINA em espermatozoides e na MONTAGEM DA CROMATINA em ovos fertilizados. Foram originalmente descobertas em extratos de ovos de XENOPUS como fatores de ligação a histonas que medeiam a formação de nucleossomos in vitro.

Linhagem celular derivada de células tumorais cultivadas.

Membros de uma família de proteínas altamente conservadas que são todas PEPTIDILPROLIL ISOMERASE cis-trans. Ligam-se aos fármacos imunossupressores CICLOSPORINA, TACROLIMUS e SIROLIMUS. Possuem atividade de rotamase, que é inibida pelos fármacos imunossupressores que se ligam a elas.

Clivagem de proteínas em peptídeos menores ou aminoácidos por PROTEASES ou por mecanismo não enzimático (por exemplo, hidrólise). Não inclui PROCESSAMENTO DE PROTEÍNA PÓS-TRADUCIONAL.

Método analítico usado para determinar a identidade de um composto químico com base em sua massa, empregando analisadores/espectrômetros de massa.

Enzimas que catalisam a exo-hidrólise de ligações 1,4-alfa-glucosídicas com liberação de alfa-glucose. A deficiência de alfa-1,4-glucosidase pode causar a DOENÇA DE DEPÓSITO DE GLICOGÊNIO TIPO II. EC 3.2.1.20.

Corpo, limitado por uma membrana, localizado no interior das células eucarióticas. Contém cromossomos e um ou mais nucléolos (NUCLÉOLO CELULAR). A membrana nuclear consiste de uma membrana dupla que se apresenta perfurada por certo número de poros; e a membrana mais externa continua-se com o RETÍCULO ENDOPLÁSMICO. Uma célula pode conter mais que um núcleo.

Ocorrência natural ou experimentalmente induzida da substituição de um ou mais AMINOÁCIDOS em uma proteína por outro. Se um aminoácido funcionalmente equivalente é substituído, a proteína pode conservar sua atividade original. A substituição pode também diminuir, aumentar ou eliminar a função da proteína. A substituição experimentalmente induzida é frequentemente utilizada para estudar a atividade enzimática e propriedades dos sítios de ligação.

Sequências de RNA que servem como modelo para a síntese proteica. RNAm bacterianos são geralmente transcritos primários pelo fato de não requererem processamento pós-transcricional. O RNAm eucariótico é sintetizado no núcleo e necessita ser transportado para o citoplasma para a tradução. A maior parte dos RNAm eucarióticos têm uma sequência de ácido poliadenílico na extremidade 3', denominada de cauda poli(A). Não se conhece com certeza a função dessa cauda, mas ela pode desempenhar um papel na exportação de RNAm maduro a partir do núcleo, tanto quanto em auxiliar na estabilização de algumas moléculas de RNAm retardando a sua degradação no citoplasma.

Base orgânica forte existente principalmente em pH fisiológico sob a forma de íons guanídicos. É encontrada na urina como um produto normal do metabolismo proteico. É também utilizada em pesquisas de laboratório como um desnaturante de proteínas. (Tradução livre do original: Martindale, the Extra Pharmacopoeia, 30th ed and Merck Index, 12th ed). É também utilizada no tratamento da miastenia e como sonda fluorescente em HPLC.

Várias perturbações fisiológicas ou moleculares que obstruem a função do RETÍCULO ENDOPLASMÁTICO. O estresse desencadeia muitas respostas, incluindo a RESPOSTA A PROTEÍNAS NÃO DOBRADAS, que pode levar à APOPTOSE e à AUTOFAGIA.

Precursores de proteínas, também conhecidos como polipeptídeos ou protomeros, referem-se a cadeias pequenas e incompletas de aminoácidos que eventualmente se dobram e se combinam para formar proteínas maduras completamente funcionais.

Membrana seletivamente permeável (contendo lipídeos e proteínas) que envolve o citoplasma em células procarióticas e eucarióticas.

Sequências curtas (geralmente em torno de 10 pares de bases) de DNA que são complementares à sequência do RNA mensageiro e permite a transcriptase reversa, copiando as sequências adjacentes de RNAm. Os primers são utilizados largamente em técnicas de biologia molecular e genética.

Primeiras técnicas de blindagem desenvolvidas em leveduras para identificar genes que codificam proteínas de interação. As variações são usadas para avaliar interações entre proteínas e outras moléculas. Técnicas de dois híbridos referem-se à análise de interações de proteína-proteína, e as de um e três híbridos, referem-se à análise de interações DNA-proteína e RNA-proteína (ou interações baseadas em ligantes), respectivamente. Técnicas reversas de n híbridos referem-se à análise de mutações ou outras moléculas pequenas que dissociam interações conhecidas.

Cadeias simples de aminoácidos que são as unidades das PROTEÍNAS multiméricas. As proteínas multiméricas podem ser compostas por subunidades idênticas ou não idênticas. Uma ou mais subunidades monoméricas podem compor um protômero, que em si é uma subunidade de um grupo maior.

Subfamília de proteínas de choque térmico pequenas encontradas em vários organismos.

Enzima que catalisa a conversão de (S)-malato e NAD+ a oxalacetato e NADH. EC 1.1.1.37.

Células propagadas in vitro em meio especial apropriado ao seu crescimento. Células cultivadas são utilizadas no estudo de processos de desenvolvimento, processos morfológicos, metabólicos, fisiológicos e genéticos, entre outros.

Componentes de uma célula produzidos através de várias técnicas de separação, onde se rompe a delicada anatomia de uma célula, preservando a estrutura e a fisiologia de seus constituintes funcionais para análise bioquímica e ultraestrutural.

Formas diferentes de uma proteína que pode ser produzida a partir de GENES diferentes, ou a partir do mesmo gene por PROCESSO ALTERNATIVO.

Reagentes com dois grupos reativos, geralmente em extremidades opostas da molécula, que são capazes de reagir e assim formar pontes entre as cadeias laterais de aminoácidos nas proteínas; os sítios naturalmente reativos nas proteínas podem assim ser identificados; podem ser usados também com outras macromoléculas, como as glicoproteínas, ácidos nucleicos ou outros.

Grupo de oligopeptídeos acilados produzidos por Actinomycetes que atuam como inibidores de proteases. Tem-se observado que eles inibem em diversos graus a tripsina, plasmina, CALICREÍNAS, papaína e as catepsinas.

Teste utilizado para determinar se ocorrerá ou não complementação (compensação na forma de dominância) em uma célula com um dado fenótipo mutante e quando outro genoma mutante, que codifica o mesmo fenótipo mutante, é introduzido naquela célula.

Linhagem celular gerada por células embrionárias de rim que foram induzidas à transformação por transfecção com adenovírus humano tipo 5.

Compostos que inibem a função ou a ação proteolítica do PROTEASSOMA.

Reação química em que um elétron é transferido de uma molécula para outra. A molécula doadora do elétron é o agente de redução ou redutor; a molécula aceitadora do elétron é o agente de oxidação ou oxidante. Os agentes redutores e oxidantes funcionam como pares conjugados de oxidação-redução ou pares redox (tradução livre do original: Lehninger, Principles of Biochemistry, 1982, p471).

Classe de receptores de superfície celular reconhecidos por seu perfil farmacológico. Os receptores sigma foram originalmente considerados receptores opioides devido a sua ligação com certos opioides sintéticos. No entanto, também interagem com uma variedade de drogas psicoativas e seu ligante endógeno não é conhecido (embora eles possam reagir com certos esteroides endógenos). Os receptores sigma são encontrados nos sistemas imunológico, endócrino, nervoso e em alguns tecidos periféricos.

Sinucleína que é um dos principais componentes dos CORPOS DE LEWY, com papel na neurodegeneração e neuroproteção.

Estudo sistemático do complexo completo de proteínas (PROTEOMA) dos organismos.

Introdução de um grupo fosfato em um composto [respeitadas as valências de seus átomos] através da formação de uma ligação éster entre o composto e um grupo fosfato.

Composto antibiótico derivado de Streptomyces niveus. Tem uma estrutura química similar à cumarina. A novobiocina se liga à DNA girase e bloqueia a atividade da adenosina trifosfatase (ATPases). (Tradução livre do original: Reynolds, Martindale The Extra Pharmacopoeia, 30th ed, p189)

Enzimas da classe das isomerases que catalisam a oxidação de uma parte de uma molécula, com uma redução correspondente de outra parte da mesma molécula. Incluem enzimas que convertem aldoses a cetoses (ALDOSE-CETOSE ISOMERASES), enzimas que deslocam uma dupla ligação carbono-carbono (ISOMERASES DE LIGAÇÃO DUPLA CARBONO-CARBONO) e enzimas que fazem a transposição de ligações S-S (ISOMERASES DE LIGAÇÃO ENXOFRE-ENXOFRE). EC 5.3.

Tireoglobulina é uma glicoproteína produzida pelas células da glândula tireoide, servindo como precursora dos hormônios tireoidianos T3 e T4.

Manifestação fenotípica de um gene (ou genes) pelos processos de TRANSCRIÇÃO GENÉTICA e TRADUÇÃO GENÉTICA.

Família de proteínas que desempenham um papel como co-fatores no processo de reciclagem de CLATRINA em células.

Espécie de CERCOPITHECUS composta por três subespécies (C. tantalus, C. pygerythrus e C. sabeus) encontrada em florestas e savanas da África. O macaco-tota-verde (C. pygerythrus) é o hospedeiro natural do Vírus da Imunodeficiência em Símios e é usado em pesquisas sobre AIDS.

Complexo fibroproteico que consiste de proteínas organizadas em uma estrutura beta-pregueada específica em cruz. Esta estrutura fibrilar revelou ser um padrão alternativo de dobramento para uma variedade de proteínas funcionais. Depósitos de amiloide na forma de PLACA AMILOIDE estão associados com várias doenças degenerativas. A estrutura amiloide também tem sido encontrada em certo número de proteínas funcionais que não estão relacionadas com doenças.

Um dos mecanismos pelos quais ocorre a MORTE CELULAR (compare com NECROSE e AUTOFAGOCITOSE). A apoptose é o mecanismo responsável pela remoção fisiológica das células e parece ser intrinsecamente programada. É caracterizada por alterações morfológicas distintas no núcleo e no citoplasma, clivagem da cromatina em locais regularmente espaçados e clivagem endonucleolítica do DNA genômico (FRAGMENTAÇÃO DE DNA) em sítios internucleossômicos. Este modo de morte celular serve como um equilíbrio para a mitose no controle do tamanho dos tecidos animais e mediação nos processos patológicos associados com o crescimento tumoral.

Proteínas de membrana cuja função primária é facilitar o transporte de moléculas através da membrana biológica. Incluídas nesta ampla categoria estão as proteínas envolvidas no transporte ativo (TRANSPORTE BIOLÓGICO ATIVO), transporte facilitado e CANAIS IÔNICOS.

Moléculas que se ligam a outras moléculas. O termo é usado especialmente para designar uma pequena molécula que se liga especificamente a uma molécula maior, e.g., um antígeno que se liga a um anticorpo, um hormônio ou neurotransmissor que se liga a um receptor, ou um substrato ou efetor alostérico que se liga a uma enzima. Ligantes são também moléculas que doam ou aceitam um par de elétrons, formando uma ligação covalente coordenada com o átomo metálico central de um complexo de coordenação. (Dorland, 28a ed)