Colágeno não fibrilar que forma uma rede de MICROFIBRILAS na MATRIZ EXTRACELULAR do TECIDO CONJUNTIVO. As subunidades alfa do colágeno tipo IV se agrupam formando dímeros na configuração antiparalela que se superpõem e que em seguida se alinham para formar tetrâmeros.
Substância polipeptídica composta por aproximadamente um terço da proteína total do organismo de mamíferos. É o principal constituinte da PELE, TECIDO CONJUNTIVO e a substância orgânica de ossos (OSSO e OSSOS) e dentes (DENTE).
Compostos orgânicos macromoleculares que contêm carbono, hidrogênio, oxigênio, nitrogênio e, geralmente, enxofre. Essas macromoléculas (proteínas) formam uma malha intrincada reticulada na qual as células se inserem para construir os tecidos. Variações nos tipos relativos de macromoléculas e sua organização determina o tipo de matriz extracelular, cada uma adaptada para os requisitos funcionais do tecido. As duas principais classes de macromoléculas que formam a matriz extracelular são: as glicosaminoglicanas, geralmente ligadas a proteínas (proteoglicanas) e proteínas fibrosas (ex., COLÁGENO, ELASTINA, FRIBRONECTINAS e LAMININA).
Forma de colágeno fibrilar mais comum. É o principal constituinte do osso (OSSO E OSSOS) e PELE consistindo em um heterotrímero de duas cadeias alfa1 (I) e uma cadeia alfa2 (I).
Método imunológico usado para detectar ou quantificar substâncias imunorreativas. Inicialmente a substância é identificada pela sua imobilização através de blotting em uma membrana, e então, rotulando-a com anticorpos marcados.
Colágeno fibrilar consistindo em três cadeias alfa1 (III) idênticas, amplamente distribuído em muitos tecidos contendo COLÁGENO TIPO I. É particularmente abundante nos VASOS SANGUÍNEOS e pode desempenhar um papel em tecidos com características elásticas.
Colágeno não fibrilar encontrado na estrutura da MEMBRANA BASAL. As moléculas de colágeno tipo IV se agrupam para formar uma malha semelhante a uma lâmina para manter a integridade estrutural das membranas basais. A forma predominante da proteína é composta por duas subunidades alfa1 (IV) e uma subunidade alfa2 (IV), porém pelo menos seis diferentes subunidades alfa podem ser incorporadas no heterotrímero.
Colágeno fibrilar encontrado predominantemente em CARTILAGEM e humor vítreo. Consiste de três cadeias idênticas alfa1 (II).
Colágeno fibrilar amplamente distribuído como um componente menor em tecidos que contêm COLÁGENO TIPO I e COLÁGENO TIPO III. É uma molécula heterotrimérica composta por subunidades alfa1 (V), alfa2 (V) e alfa3 (V). Há várias formas de colágeno tipo V que dependem da composição das subunidades que formam o trímero.
Família de colágenos estruturalmente relacionados que forma a característica dos feixes de colágenos fibrilares vistos no TECIDO CONJUNTIVO.
Em BACTÉRIAS GRAM-NEGATIVAS, complexos multiproteicos que funcionam para translocar moléculas proteicas efetoras dos patógenos pelo envelope da célula bacteriana, frequentemente diretamente dentro do hospedeiro. Esses efetores estão envolvidos na produção de estruturas superficiais para adesão, motilidade bacteriana, manipulação de funções do hospedeiro, modulação de respostas de defesa do hospedeiro e outras funções que facilitam a sobrevivência do patógeno. Vários dos sistemas contêm componentes homólogos que funcionam de maneira similar em BACTÉRIAS GRAM-POSITIVAS.
Mucopolissacaridose com níveis excessivos de CONDROITIM SULFATO B na urina, caracterizada por nanismo e surdez. É causada pela deficiência de N-ACETILGALACTOSAMINA-4-SULFATASE (arilsulfatase B).
Colágeno fibrilar encontrado principalmente na CARTILAGEM intersticial. O colágeno tipo XI é um heterotrímero contendo subunidades alfa1 (XI), alfa2 (XI) e alfa3 (XI).
Substância, semelhante a uma malha, encontrada dentro do espaço extracelular em associação com a membrana basal da superfície celular. Promove a proliferação celular e fornece uma estrutura de sustentação para células ou lisados de células em placas de cultura de adesão.
Receptores de colágeno são receptores de superfície celular que modulam a transdução de sinal entre células e MATRIZ EXTRACELULAR. São encontrados em vários tipos de células e estão envolvidos na manutenção e regulação do comportamento e formato celular, incluindo ativação e agregação plaquetária (ATIVAÇÃO PLAQUETÁRIA) através de muitas vias diferentes de sinalização em suas afinidades para as isoformas de colágeno. Entre os receptores de colágeno estão os receptores com domínio de discoidina, INTEGRINAS e glicoproteína VI.
Arilsulfatase que catalisa a hidrólise de grupos 4-sulfato das unidades de N-acetil-D-galactosamina 4-sulfato do sulfato de condroitina e dermatan sulfato. Deficiência desta enzima é responsável por uma doença lisossomal herdada, a síndrome de Maroteax-Lamy (MUCOPOLISSACARIDOSE VI). EC 3.1.6.12.
Formada do pepsinogênio de porco por clivagem de uma ligação peptídica. A enzima é uma cadeia polipeptídica única e é inibida por 2-diaazoacetamidohexanoato. Cliva peptídeos preferencialmente nas ligações carbonila da fenilalanina ou leucina e age como a principal enzima digestória do suco gástrico.
Células do tecido conjuntivo que secretam uma matriz extracelular rica em colágeno e outras macromoléculas.
DOENÇA DE DEPÓSITO DE GLICOGÊNIO hepático em que há uma deficiência aparente na atividade da fosforilase hepática (GLICOGÊNIO FOSFORILASE HEPÁTICA).
Forma não vascularizada de tecido conjuntivo composta de CONDRÓCITOS inseridos numa matriz de COLÁGENO tipo II e SULFATOS DE CONDROITINA. É dividida em três tipos: CARTILAGEM HIALINA, FIBROCARTILAGEM e CARTILAGEM ELÁSTICA.
Colágeno não fribrilar encontrado na MEMBRANA BASAL. A extremidade C-terminal da cadeia alfa1do colágeno tipo XVIII contém o peptídeo ENDOSTATINA, que pode ser liberado por clivagem proteolítica.
Precursor biossintético do colágeno contendo sequências adicionais de aminoácidos nas extremidades amina e carboxila das cadeias polipeptídicas.
Glicoproteínas encontradas na superfície de células, particularmente em estruturas fibrilares. As proteínas são perdidas ou reduzidas quando essas células sofrem transformação viral ou química. São altamente susceptíveis à proteólise e são substratos para o fator VIII ativado da coagulação sanguínea. As formas presentes no plasma são chamadas globulinas insolúveis a frio.
Células propagadas in vitro em meio especial apropriado ao seu crescimento. Células cultivadas são utilizadas no estudo de processos de desenvolvimento, processos morfológicos, metabólicos, fisiológicos e genéticos, entre outros.
Colágeno não fibrilar encontrado principalmente nos CONDRÓCITOS hipertróficos diferenciados terminais. É um homotrímero composto por três subunidades alfa1 (X) idênticas.
MATRIZ EXTRACELULAR (MEC), semelhante a um tapete (mat-like), de coloração escura, que separa camadas celulares (como EPITÉLIO) do ENDOTÉLIO ou de uma camada de TECIDO CONJUNTIVO. A camada de MEC (que sustenta o revestimento do EPITÉLIO ou do ENDOTÉLIO) é denominada lâmina basal (MB). Esta pode ser formada pela fusão de outras duas lâminas basais adjacentes ou por uma lâmina basal com uma lâmina reticular adjacente do tecido conjuntivo. A MB, composta principalmente por COLÁGENO TIPO IV, LAMININA (glicoproteína) e PROTEOGLICANAS, permite a formação de barreiras e canais entre camadas celulares interativas.
Colágeno associado com fibrilas encontrado em vários tecidos que suportam grandes tensões, como os TENDÕES e LIGAMENTOS. É um heterotrímero composto por três cadeias alfa1 (XII) idênticas.
Pequeno proteoglicano rico em leucina que interage com COLÁGENOS FIBRILARES e modifica a estrutura da MATRIZ EXTRACELULAR de TECIDO CONJUNTIVO. Também se demonstrou que a decorina desempenha papéis acessórios na regulação de respostas celulares a FATORES DE CRESCIMENTO. A proteína contém uma única cadeia de glicosaminoglicano e é estruturalmente semelhante ao BIGLICANO.
Camada protectora de cartilagem firme e flexível por cima das extremidades das articulações dos ossos. Provê uma superfície lisa que permite o movimento articular e protege as extremidades dos ossos longos contra o desgaste nos pontos de contato.