La enzima D-aminoácido oxidasa cataliza la desamidación oxidativa de D-amino ácidos a sus correspondientes α-cetoácidos, amoniaco e hidrogen peróxido.
Género de hongos mitospóricos rojos, semejantes a levaduras, considerados generalmente como no patógenos. Se cultivan a partir de numerosas fuentes en pacientes humanos.
Un reactivo altamente selectivo para la modificación de residuos arginílicos. Es utilizado para inhibir selectivamente varias enzimas y actúa somo un inhibidor de la transferencia de energía en la fotofosforilación.
Enzima octamérica que pertenece a la superfamilia de las aminoácido-oxidasas. La leucina-deshidrogenasa cataliza la desaminación oxidativa reversible de la L-LEUCINA a 4-metl-2-oxopentanoato (2-cetoisocaproato) y AMONÍACO, con la correspondiente reducción del cofactor NAD+.
Oxidorreductasa que cataliza la DESAMINACIÓN oxidativa de la GLICINA a glioxilato y AMONÍACO en presencia de NAD. En las BACTERIAS que carecen de vías de transaminación, la enzima puede actuar en dirección inversa para sintetizar glicina a partir de glioxilato y amoníaco y NADH.
Enzima dependiente de NAD que cataliza la DESAMINACIÓN reversible de la L-ALANINA a PIRUVATO y AMONÍACO. La enzima es necesaria para el crecimiento cuando la ALANINA es la única fuente de CARBONO o NITRÓGENO. También puede intervenir en la síntesis de la PARED CELULAR ya que la L-ALANINA es un importante componente de la capa de PÉPTIDOGLICANO.
Enzima que cataliza la conversión de L-glutamato y agua en 2-oxoglutarato y NH3 en presencia de NAD+. EC 1.4.1.2.
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Enzima que cataliza la formación de 2 moléculas de glutamato a partir de glutamina más alfa-cetoglutarato, en presencia de NADPH. EC 1.4.1.13.