Deficiência de IgA
Disgamaglobulinemia caracterizada por deficiência de IMUNOGLOBULINA A.
Disgamaglobulinemia
Estado de deficiência imunológica, caracterizado por deficiências seletivas de uma ou mais, mas não todas, classes de imunoglobulinas.
Deficiência de IgG
Disgamaglobulinemia caracterizada por deficiência de IMUNOGLOBULINA G.
Imunoglobulina A
Representa de 15-20 por cento das imunoglobulinas séricas humanas. É um polímero formado por 4 cadeias em humanos ou dímeros nos demais mamíferos. A IMUNOGLOBULINA A SECRETORA (IgA) é a principal imunoglobulina presente nas secreções.
Síndromes de Imunodeficiência
Agamaglobulinemia
Imunodeficiência de Variável Comum
Grupo heterogêneo de síndromes de imunodeficiência caracterizadas por hipogamaglobulinemia da maioria dos isotipos, defeitos variados de células-B, e a presença de infecções bacterianas recidivantes.
Doença Celíaca
Imunoglobulina A Secretora
Principal imunoglobulina encontrada em secreções exócrinas, como leite, mucinas respiratória e intestinal, saliva e lágrima. A molécula (cerca de 400 kD) é composta de duas unidades de IMUNOGLOBULINA A com quatro cadeias, um COMPONENTE SECRETÓRIO e uma cadeia J (CADEIAS J DE IMUNOGLOBULINA).
Imunoglobulinas
Proteínas com várias subunidades que atuam na IMUNIDADE. São produzidas a partir de GENES DE IMUNOGLOBULINAS dos LINFÓCITOS B. São compostas de duas CADEIAS PESADAS DE IMUNOGLOBULINAS e duas CADEIAS LEVES DE IMUNOGLOBULINAS com cadeias polipeptídicas secundárias adicionais, dependendo das isoformas. A variedade das isoformas inclui formas monoméricas ou poliméricas, e formas transmembrânicas (RECEPTORES DE ANTÍGENOS DE CÉLULAS B) ou secretadas (ANTICORPOS). São classificadas de acordo com a sequência de aminoácidos de suas cadeias pesadas em cinco classes (IMUNOGLOBULINA A, IMUNOGLOBULINA D, IMUNOGLOBULINA E, IMUNOGLOBULINA G e IMUNOGLOBULINA M) que incluem várias outras subclasses.
Glomerulonefrite por IGA
Forma crônica de glomerulonefrite caracterizada por depósitos predominantemente de IMUNOGLOBULINA A na área mesangial (MESÂNGIO GLOMERULAR). Os depósitos de COMPLEMENTO C3 e IMUNOGLOBULINA G também são frequentemente encontrados. As características clínicas podem progredir de uma HEMATÚRIA assintomática para uma NEFROPATIA TERMINAL.
Imunoglobulina G
Imunoglobulina M
Classe de imunoglobulinas que possui CADEIAS MU DE IMUNOGLOBULINA. A IgM pode fixar o COMPLEMENTO. A designação IgM foi escolhida porque essa imunoglobulina possui alto peso molecular e foi originalmente chamada de macroglobulina.
Tabes Dorsal
NEUROSSÍFILIS parenquimatosa caracteriza-se por degeneração lenta e progressiva das colunas e raizes posteriores e gânglios da coluna vertebral. A afecção tende a se apresentar 15 a 20 anos após a infecção inicial e caracterizada por dores com sensação de leveza nas extremidades inferiores, INCONTINÊNCIA URINÁRIA, ATAXIA, prejuízo da propriocepção e da sensação vibratória, marcha anormal (v. TRANSTORNOS NEUROLÓGICOS DA MARCHA), ATROFIA ÓPTICA, pupilas de Argyll-Robertson, hipotonia, hiper-reflexia e degeneração atrófica das articulações (articulação de Charcot, ver ARTROPATIA NEUROGENICA). (Tradução livre do original : Adams et al., Principles of Neurology, 6th ed, p726)
Imunoglobulina D
Imunoglobulina que representa menos de 1 por cento das imunoglobulinas do plasma. É encontrada na membrana de muitos LINFÓCITOS B circulantes.
Região de Troca de Imunoglobulinas
Sítio localizado nos INTRONS na extremidade 5' de cada segmento da região constante de um gene da cadeia pesada de imunoglobulina, onde ocorre recombinação (rearranjo) durante a SWITCHING DE IMUNOGLOBULINA. As regiões de troca de Ig são encontradas nos genes codificadores das cinco classes (ISOTIPOS DA IMUNOGLOBULINA) das CADEIAS PESADAS DE IMUNOGLOBULINAS.
Cadeias J de Imunoglobulina
Peptídeo de "junção" de 15 kD que forma um dos elos entre monômeros de IMUNOGLOBULINA A ou IMUNOGLOBULINA M na formação de imunoglobulinas poliméricas. Só há uma cadeia J por um dímero IgA ou por um pentâmero IgM. Está também envolvido na ligação das imunoglobulinas poliméricas com o RECEPTOR DE IMUNOGLOBULINA POLIMÉRICA, que é necessária para sua transcitose para o lúmen. Difere da REGIÃO DE JUNÇÃO DE IMUNOGLOBULINAS que faz parte da REGIÃO VARIÁVEL DE IMUNOGLOBULINA das cadeias pesadas e leves das imunoglobulinas.
Gliadina
Proteína simples, uma das prolaminas, derivada do glúten do trigo, centeio, etc. Pode ser separada em quatro frações eletroforéticas discretas. É o fator tóxico associado à DOENÇA CELÍACA.
Complexo Antígeno-Anticorpo
Regiões Constantes de Imunoglobulina
Domínios de moléculas de imunoglobulinas que são invariáveis na sua sequência de aminoácidos dentro de qualquer classe ou subclasse de imunoglobulinas. Conferem às imunoglobulinas suas funções biológicas, bem como as estruturais. Cada uma das cadeias tanto leve como pesada possui a metade do terminal C do FRAGMENTO FAB DAS IMUNOGLOBULINAS e duas ou três destas regiões compõem o resto das cadeias pesadas (todo o FRAGMENTO FC DA IMUNOGLOBULINA).
Transglutaminases
Transglutaminases que catalisam a ligação cruzada de proteínas através da GLUTAMINA de uma cadeia com a LISINA de outra cadeia. Incluem a transglutaminase queratinócitos (TGM1 ou TGK), transglutaminase tecidual (TGM2 ou TGC), transglutaminase plasmática envolvida com coagulação (FACTOR XIII e FATOR XIIIa), transglutaminase folículo piloso e transglutaminase prostática. Embora as estruturas sejam diferentes, estas enzimas compartilham um sítio ativo (YGQCW) e uma evidente dependência de CÁLCIO.
Switching de Imunoglobulina
Reordenamento gênico dos linfócitos B, resultando em substituição no tipo de região constante da cadeia pesada que é expressa. Isso permite que a resposta efetora se modifique, enquanto a especificidade da ligação do antígeno (região variável) permanece a mesma. A maioria das trocas de classe ocorre por um evento de recombinação do DNA, mas também pode ocorrer em nível de processamento do RNA.