Dissulfetos
Glutarredoxinas
Família de tioltransferases contendo dois resíduos de CISTEÍNA no sítio ativo, que formam um dissulfeto (forma oxidada) ou um ditiol (forma reduzida). Funcionam como um transportador de elétron na síntese de desoxirribonucleotídeos dependente de GLUTIONA por RIBONUCLEOTÍDEO REDUTASES e podem desempenhar um papel na desglutationilação de tióis proteicos. As formas oxidadas de glutarredoxinas são diretamente reduzidas pela GLUTATIONA.
Dissulfeto de Glutationa
Dímero GLUTATIONA formado por uma ligação dissulfeto entre as cadeias laterais das sulfidrilas de cisteína durante a sua oxidação.
Cisteína
Aminoácido não essencial contendo tiol que é oxidado para formar CISTINA.
Ditiotreitol
Isomerases de Dissulfetos de Proteínas
Isomerases com ligações enxofre-enxofre que catalisam o rearranjo das ligações dissulfeto dentro das proteínas durante o seu arranjo espacial. As isoenzimas específicas de isomerases de dissulfetos de proteínas também ocorrem como subunidades de PROCOLÁGENO-PROLINA DIOXIGENASE.
Cistamina
Oxirredução
Reação química em que um elétron é transferido de uma molécula para outra. A molécula doadora do elétron é o agente de redução ou redutor; a molécula aceitadora do elétron é o agente de oxidação ou oxidante. Os agentes redutores e oxidantes funcionam como pares conjugados de oxidação-redução ou pares redox (tradução livre do original: Lehninger, Principles of Biochemistry, 1982, p471).
Cistina
Glutationa
Tripeptídeo com várias funções nas células. Conjuga-se com drogas para torná-las mais solúveis para a excreção. É um cofator para algumas enzimas e está envolvido no rearranjo da ligação dissulfeto nas proteínas e reduz os peróxidos.
Tiorredoxinas
Proteínas doadoras de hidrogênio que participam de várias reações bioquímicas, inclusive a redução de ribonucleotídeo e PEROXIRREDOXINAS. A tiorredoxina é oxidada de um ditiol a um dissulfeto, quando atua como um cofator de redução. A forma dissulfeto é então reduzida pelo NADPH numa reação catalisada pela TIORREDOXINA REDUTASE.
Ácido Ditionitrobenzoico
Reagente padrão para a determinação de grupos reativos de sulfidrilas pela quantificação da absorbância. É utilizado principalmente para a determinação de grupos sulfidrilas e dissulfetos em proteínas. A cor produzida deve-se à formação de um ânion tio, 3-carboxi-4-nitrotiofenolato.
Proteína Dissulfeto Redutase (Glutationa)
Enzima que catalisa a redução de proteína-dissulfeto na presença de glutationa, formando proteína-ditiol. A insulina é um dos seus substratos. EC 1.8.4.2.
Dobramento de Proteína
Processos envolvidos na formação da ESTRUTURA TERCIÁRIA DE PROTEÍNA.
Diamida
Oxirredutases
Classe de todas as enzimas que catalisam reações de oxidorredução. O substrato que é oxidado é considerado doador de hidrogênio. O nome sistemático é baseado na oxidorredutase doador:receptor. O nome recomendado é desidrogenase, onde for possível. Como alternativa, redutase pode ser usado. O termo oxidase é usado apenas nos casos em que o O2 é o receptor.
Compostos Heterocíclicos de Anel em Ponte
Oxirredutases atuantes sobre Doadores de Grupo Enxofre
Conformação Proteica
Forma tridimensional característica de uma proteína, incluindo as estruturas secundária, supersecundária (motivos), terciária (domínios) e quaternária das cadeias peptídicas. A ESTRUTURA QUATERNÁRIA DE PROTEÍNA descreve a conformação assumida por proteínas multiméricas (agregados com mais de uma cadeia polipeptídica).
Ditioeritritol
Composto que, junto com seu isômero o reagente de Cleland (DITIOTREITOL) é utilizado como protetor de grupos sulfidrilas contra a oxidação a dissulfetos e para redução de dissulfetos a grupos sulfidrilas.
Receptores de Aminoácido
Proteínas de superfície celular que se ligam a aminoácidos e desencadeiam alterações que influenciam o comportamento das células. Os receptores de glutamato são os receptores mais comuns para transmissão sináptica excitatória rápida no sistema nervoso central de vertebrados, e os receptores do ÁCIDO GAMA-AMINOBUTÍRICO e glicina são os receptores mais comuns para a inibição rápida.
Mercaptoetanol
Mercaptoetanol é um agente redutor com a fórmula química HOCH2CH2SH, utilizado em bioquímica e biologia molecular para quebrar pontes dissulfeto (-S-S-) em proteínas e manter soluções anidras.
Sequência de Aminoácidos
Ordem dos aminoácidos conforme ocorrem na cadeia polipeptídica. Isto é chamado de estrutura primária das proteínas. É de importância fundamental para determinar a CONFORMAÇÃO DA PROTEÍNA.
Isomerases
Classe de enzimas que catalisam alterações geométricas ou estruturais dentro de uma molécula para formar um único produto. As reações não envolvem uma legítima alteração na concentração de outros compostos que não o substrato e o produto. A classe inclui epimerases, isomerases, mutases e racemases. (Dorland, 28a ed)
Sulfetos
Tiorredoxina Dissulfeto Redutase
Enzima FLAVOPROTEÍNA que catalisa a oxidação de TIORREDOXINAS a dissulfato de tiorredoxina na presença de NADP+. Anteriormente foi classificada como EC 1.6.4.5.
Reagentes de Sulfidrila
Iodoacetatos
Derivados iodados do ácido acético. Iodoacetatos são comumente utilizados como reagentes alquilantes sulfidrílicos e inibidores enzimáticos em pesquisas bioquímicas.
Dados de Sequência Molecular
Descrições de sequências específicas de aminoácidos, carboidratos ou nucleotídeos que apareceram na literatura publicada e/ou são depositadas e mantidas por bancos de dados como o GENBANK, European Molecular Biology Laboratory (EMBL), National Biomedical Research Foundation (NBRF) ou outros repositórios de sequências.
Mercaptoetilaminas
Alquilação
Etilmaleimida
Conalbumina
Ácidos Sulfínicos
Cromatografia Líquida de Alta Pressão
Fosfinas
Ribonuclease Pancreático
Modelos Moleculares
Panteteína
Proteínas Neurotóxicas de Elapídeos
Toxinas contidas no veneno da naja, que bloqueiam os receptores colinérgicos; duas proteínas específicas foram descritas: uma menor (Tipo I) e outra maior (Tipo II), que também existem nos venenos de outros Elapídeos.
Substâncias Redutoras
Maturação do Esperma
Engenharia de Proteínas
Procedimentos pelos quais a estrutura e função da proteína são alteradas ou criadas in vitro, alterando uma estrutura gênica existente ou sintetizando uma nova que direciona a síntese de proteína com as propriedades previstas. Tais procedimentos podem incluir a elaboração de MODELOS MOLECULARES de proteínas usando GRÁFICOS POR COMPUTADOR ou outras técnicas de modelagem, MUTAGÊNESE SÍTIO-DIRIGIDA de genes existentes e técnicas de EVOLUÇÃO MOLECULAR DIRECIONADA para criar novos genes.
Escherichia coli
Espécie de bactérias Gram-negativas, facultativamente anaeróbicas, em forma de bastão (BACILOS GRAM-NEGATIVOS ANAERÓBIOS FACULTATIVOS) comumente encontrada na parte mais baixa do intestino de animais de sangue quente. Geralmente não é patogênica, embora algumas linhagens sejam conhecidas por produzir DIARREIA e infecções piogênicas. As linhagens patogênicas (virotipos) são classificadas pelos seus mecanismos patogênicos específicos como toxinas (ESCHERICHIA COLI ENTEROTOXIGÊNICA), etc.
Estrutura Secundária de Proteína
Nível da estrutura proteica em que, ao longo de uma sequência peptídica, há interações por pontes de hidrogênio; [estas interações se sucedem] regularmente [e envolvem] segmentos contíguos dando origem a alfa hélices, filamentos beta (que se alinham [lado a lado] formando folhas [pregueadas] beta), ou outros tipos de espirais. Este é o primeiro nível de dobramento [da cadeia peptídica que ocorre] na conformação proteica.
Catálise
Desnaturação Proteica
Espectrometria de Massas
Neurofisinas
Proteínas transportadoras de OXITOCINA e VASOPRESSINA. São polipeptídeos com cerca de 10 kDa, sintetizados no HIPOTÁLAMO. Neurofisina I está associada com ocitocina e neurofisina II com vasopressina nos respectivos precursores e durante o transporte pelos axônios até a neuro-hipófise (HIPÓFISE POSTERIOR).
Ródio
Relação Estrutura-Atividade
S-Nitrosotióis
Grupo de enxofre orgânico que contém nitritos e alquil tionitritos. Os S-nitrosotióis incluem os compostos S-NITROSO-N-ACETILPENICILAMINA e o S-NITROSOGLUTATIONA.
Proteínas
Polipeptídeos lineares sintetizados nos RIBISSOMOS e posteriormente podem ser modificados, entrecruzados, clivados ou agrupados em proteínas complexas com várias subunidades. A sequência específica de AMINOÁCIDOS determina a forma que tomará o polipeptídeo, durante o DOBRAMENTO DE PROTEÍNA e a função da proteína.
Estrutura Terciária de Proteína
Nível de estrutura proteica em que estruturas das proteínas secundárias (alfa hélices, folhas beta, regiões de alça e motivos) se combinam dando origem a formas dobradas denominadas domínios. Pontes dissulfetos entre cisteínas em duas partes diferentes da cadeia polipeptídica juntamente com outras interações entre as cadeias desempenham um papel na formação e estabilização da estrutura terciária. As proteínas pequenas, geralmente são constituídas de um único domínio, porém as proteínas maiores podem conter vários domínios conectados por segmentos da cadeia polipeptídica que perdeu uma estrutura secundária regular.
Hidróxido de Sódio
Mutagênese Sítio-Dirigida
Substâncias Macromoleculares
Compostos e complexos moleculares que consistem de grandes quantidades de átomos e possuem geralmente tamanho superior a 500 kDa. Em sistemas biológicos, substâncias macromoleculares geralmente podem ser visualizadas através de MICROSCOPIA ELETRÔNICA e são diferenciadas de ORGANELAS pela ausência de uma estrutura de membrana.
Estrutura Molecular
Bovinos
Animais bovinos domesticados (do gênero Bos) geralmente são mantidos em fazendas ou ranchos e utilizados para produção de carne, derivados do leite ou para trabalho pesado.
Mapeamento de Peptídeos
Análise de PEPTÍDEOS gerados pela digestão ou fragmentação de uma proteína ou mistura de PROTEÍNAS, por ELETROFORESE, CROMATOGRAFIA ou ESPECTROMETRIA DE MASSAS. Os resultados das impressões digitais de peptídeos são analisados para vários propósitos, entre eles a identificação das proteínas em uma amostra, POLIMORFISMO GENÉTICO, padrões de expressão gênica e padrões de diagnósticos de doenças.
Ligação Proteica
Glutationa Redutase
Catalisa a oxidação da GLUTATIONA a GLUTATIONA DISSULFETO na presença de NADP+. Ausência da enzima [na corrente sanguínea] está associada com anemia hemolítica. Anteriormente classificada como EC 1.6.4.2.
Aprotinina
Polipeptídeo de cadeia única, derivado de tecidos bovinos, constituído por 58 resíduos de aminoácidos. É inibidor de enzimas proteolíticas, entre elas, QUIMIOTRIPSINA, CALICREÍNA, PLASMINA e TRIPSINA. É usada no tratamento de HEMORRAGIA associada com elevadas concentrações plasmáticas de plasmina. Também é usada para reduzir perda de sangue e necessidade de transfusão em pacientes com alto risco de perda importante de sangue durante e depois de cirurgia cardíaca com CIRCULAÇÃO EXTRACORPÓREA. (Tradução livre do original: Reynolds JEF(Ed): Martindale: The Extra Pharmacopoeia (electronic version). Micromedex, Inc, Englewood, CO, 1995)
Sítios de Ligação
Concentração de Íons de Hidrogênio
Normalidade de uma solução com relação a íons de HIDROGÊNIO, H+. Está relacionada com medições de acidez na maioria dos casos por pH = log 1/2[1/(H+)], onde (H+) é a concentração do íon hidrogênio em equivalentes-grama por litro de solução. (Tradução livre do original: McGraw-Hill Dictionary of Scientific and Technical Terms, 6th ed)
Inibidores da Tripsina
Inibidores de serino proteinases que inibem a tripsina. Podem ser compostos endógenos ou exógenos.
Fragmentos de Peptídeos
Proteínas parciais formadas pela hidrólise parcial de proteínas completas ou geradas através de técnicas de ENGENHARIA DE PROTEÍNAS.
NADH NADPH Oxirredutases
Grupo de oxidorredutases que agem sobre o NADH ou NADPH. Em geral, enzimas que usam NADH ou NADPH para reduzir um substrato são classificadas de acordo com a reação reversa, na qual o NAD+ ou NADP+ é formalmente considerado como um aceptor. Esta subclasse inclui apenas aquelas enzimas nas quais algum outro transportador de redox é o aceptor. EC 1.6.
Dimerização
Peptídeos
Membros da classe de compostos constituídos por AMINOÁCIDOS ligados entre si por ligações peptídicas, formando estruturas lineares, ramificadas ou cíclicas. Os OLIGOPEPTÍDEOS são compostos aproximadamente de 2 a 12 aminoácidos. Os polipeptídeos são compostos aproximadamente de 13 ou mais aminoácidos. As PROTEÍNAS são polipeptídeos lineares geralmente sintetizados nos RIBOSSOMOS.
Cristalografia por Raios X
Eletroforese em Gel de Poliacrilamida
Reagentes para Ligações Cruzadas
Reagentes com dois grupos reativos, geralmente em extremidades opostas da molécula, que são capazes de reagir e assim formar pontes entre as cadeias laterais de aminoácidos nas proteínas; os sítios naturalmente reativos nas proteínas podem assim ser identificados; podem ser usados também com outras macromoléculas, como as glicoproteínas, ácidos nucleicos ou outros.
Peróxido de Hidrogênio
Tripsina
Chaperonas Moleculares
Família de proteínas celulares que medeiam a correta montagem ou desmontagem de polipeptídeos e seus ligantes associados. Apesar de fazerem parte do processo de montagem, as chaperonas moleculares não são componentes das estruturas finais.
Modelos Químicos
Ácido Clorídrico
Ácido altamente corrosivo, geralmente utilizado como reagente em laboratório. É formado pela dissolução do cloreto de hidrogênio em água. O ÁCIDO GÁSTRICO é o ácido clorídrico que faz parte do SUCO GÁSTRICO.
Isomerismo
Peroxirredoxinas
Família de peroxidases ubiquamente expressas que desempenham um papel na redução de um espectro amplo de PERÓXIDOS, como o PERÓXIDO DE HIDROGÊNIO, PERÓXIDOS LIPÍDICOS e peroxinitrito. São encontradas em uma ampla variedade de organismos, como BACTÉRIAS, PLANTAS e MAMÍFEROS. A enzima requer a presença de um intermediário contendo tiol, tal como a TIORREDOXINA, como um cofator redutor.
Guanidina
Base orgânica forte existente principalmente em pH fisiológico sob a forma de íons guanídicos. É encontrada na urina como um produto normal do metabolismo proteico. É também utilizada em pesquisas de laboratório como um desnaturante de proteínas. (Tradução livre do original: Martindale, the Extra Pharmacopoeia, 30th ed and Merck Index, 12th ed). É também utilizada no tratamento da miastenia e como sonda fluorescente em HPLC.
Retículo Endoplasmático
Sistema de cisternas no CITOPLASMA de grande quantidade de células. Em alguns locais, o retículo endoplasmático é contíguo à membrana plasmática (MEMBRANA CELULAR) ou com a membrana externa do envelope nuclear. Se as superfícies externas das membranas do retículo endoplasmático se encontrarem recobertas por ribossomos, diz-se que o retículo endoplasmático apresenta superfície rugosa (RETÍCULO ENDOPLASMÁTICO RUGOSO); caso contrário, diz-se que sua superfície é lisa (RETÍCULO ENDOPLASMÁTICO LISO).
Especificidade por Substrato
Substituição de Aminoácidos
Ocorrência natural ou experimentalmente induzida da substituição de um ou mais AMINOÁCIDOS em uma proteína por outro. Se um aminoácido funcionalmente equivalente é substituído, a proteína pode conservar sua atividade original. A substituição pode também diminuir, aumentar ou eliminar a função da proteína. A substituição experimentalmente induzida é frequentemente utilizada para estudar a atividade enzimática e propriedades dos sítios de ligação.
NADP
Dicroísmo Circular
Malato Desidrogenase
Domínio Catalítico
Muramidase
Enzima básica que está presente na saliva, lágrimas, clara de ovo e muitos fluidos animais. Funciona como agente antibacteriano. A enzima catalisa a hidrólise de ligações 1,4-beta entre os resíduos de ácido N-acetilmurâmico e a N-acetil-D-glucosamina na peptidoglicana, e entre resíduos de N-acetil-D-glucosamina na quitodextrina. EC 3.2.1.17.
Modelos Estruturais
Membrana Celular
Membrana seletivamente permeável (contendo lipídeos e proteínas) que envolve o citoplasma em células procarióticas e eucarióticas.
Mutação
Estresse Oxidativo
Perturbação no equilíbrio pró-oxidante-antioxidante em favor do anterior, levando a uma lesão potencial. Os indicadores do estresse oxidativo incluem bases de DNA alteradas, produtos de oxidação de proteínas e produtos de peroxidação de lipídeos.