Una sub-clase de PÉPTIDO HIDROLASAS que sólo actúan cerca de los extremos de las cadenas de polipéptidos.

Subclase de las EXOPEPTIDASAS que actúan en la extremidad N-terminal libre de un polipéptido, liberando un solo residuo de aminoácido. EC 3.4.11.

Subclase de exopeptidasas que incluye enzimas que rompen dos o tres AMINOÁCIDOS desde el final de una cadena de péptidos.

Cisteína proteinasa lisosomal que hidroliza proteínas, con especificidad similar a la de la PAPAÍNA. La enzima está presente en una variedad de tejidos y es importante en muchos procesos fisiológicos y patológicos. En patología se ha comprobado que la catepsina B interviene en la DESMIELINIZACIÓN, ENFISEMA, ARTRITIS REUMATOIDE e INVASIVIDAD NEOPLÁSICA.

Una aminopeptidasa unida a membrana ZINC-dependiente que cataliza el clivaje de péptido N-terminal del GLUTAMATO (y en menor extensión al ASPARTATO). La enzima desempeña un rol en la vía catabólica del SISTEMA RENINA-ANGIOTENSINA.

Enzimas que actúan en la extremidad C-terminal libre de un polipéptido para liberar un solo residuo de aminoácido.

Enzima de la clase de las hidrolasas que contiene zinc, que cataliza la remoción del aminoácido N-terminal de la mayoría de los L-péptidos, particularmente aquellos con residuos de leucina N-terminal, pero no aquellos con residuos N-terminales de lisina o arginina. Esto tiene lugar en el citosol celular de los tejidos, con actividad elevada en el duodeno, hígado y riñón La actividad de esta enzima es comúnmente analizada utilizando una leucina arilamida de sustrato cromogénico como el leucil beta-naftilamida.

Cataliza la hidrólisis de los ácidos pteroilpoliglutámicos del enlace gamma en ácido pteroilmonoglutámico y ácido glutámico libre. EC 3.4.19.9.

Una proteasa de cisteína lisosomal expresada ubicuamente que participa en la transformación de proteínas. Las enzimas tiene ambas actividades la endopeptidasa y aminopeptidasa.

Cisteína proteasa semejante a papaína que tiene especificidad para dipéptidos amino terminales. La enzima juega un papel en la activación de varias serina proteasas pro-inflamatorias para la eliminación de dipéptidos inhibitorios aminoterminales. Las mutaciones genéticas que provocan pérdida de la actividad de la catepsina C en los seres humanos están asociados con la ENFERMEDAD DE PAPILLON-LEFEVRE.

Una proteasa serina que cataliza la liberación de un dipéptido N-terminal. Varios péptidos biológicamente activos se han identificado como dipeptidil peptidasa substratos 4 incluyendo las INCRETINAS; NEUROPÉPTIDOS;y QUIMIOCINAS. La proteína también se encuentra vinculada a ADENOSINA DEAMINASA en la superficie de LINFOCITOS -T y se cree que juega un papel en la activación de células T.

Propiedad característica de la actividad enzimática con relación a la clase de sustrato sobre el cual la enzima o molécula catalítica actúa.

Compuestos que inhiben o antagonizan la biosíntesis o acciones de las proteasas (ENDOPEPTIDASAS)

Subclase de PÉPTIDO HIDROLASAS que catalizan la división interna de PÉPTIDOS y PROTEINAS.

Hidrolasas que desdoblan especificamente las uniones peptídicas de las PROTEINAS y los PÉPTIDOS. Ejemplos de subclases de este grupo son las EXOPEPTIDASAS y ENDOPEPTIDASAS.

Un grupo homólogo de INHIBIDORES DE CISTEINA PROTEINASA endógenos. Las cisteínas inhiben mucho las ENDOPEPTIDASAS DE CISTEINA tales como la PAPAINA, y otras peptidasas que tienen un grupo sulfhidrilo en el sitio activo.

El orden de los aminoácidos tal y como se presentan en una cadena polipeptídica. Se le conoce como la estructura primaria de las proteínas. Es de fundamental importancia para determinar la CONFORMACION PROTÉICA.

Grupo de proteinasas o endopeptidasas lisosomales presentes en los extractos acuosos de una variedad de tejidos animales. Funcionan óptimamente dentro de un rango de pH ácido. Las catepsinas existen como varios subtipos de enzimas incluyendo PROTEASAS DE SERINA, PROTEINASAS ASPÁRTICAS y PROTEASAS DE CISTEÍNA.

Descripciones de secuencias específicas de aminoácidos, carbohidratos o nucleótidos que han aparecido en lpublicaciones y/o están incluidas y actualizadas en bancos de datos como el GENBANK, el Laboratorio Europeo de Biología Molecular (EMBL), la Fundación Nacional de Investigación Biomédica (NBRF) u otros archivos de secuencias.