Derivados de la dimetilisoaloxazina (7,8-dimetilbenzo (g)pteridina-2,4 (3H, 10H)-diona)del esqueleto. Los derivados de la flavina tienen una función de transferencia electrónica como COENZIMAS en las FLAVOPROTEINAS.
Coenzima de un grupo de enzimas oxidativas, incluída la NADH DESHIDROGENASA. Es la principal forma en que se encuentra la RIBOFLAVINA en las células y tejidos.
Producto de condensación de la riboflavina y de adenosina difosfato. Coenzima de varias deshidrogenasas aeróbicas, como por ejemplo, la D-aminoácido oxidasa y la L-aminoácido oxidasa. (Traducción libre del original: Lehninger, Principles of Biochemistry, 1982, p972)
Enzima que utiliza NADH o NADPH para reducir FLAVINAS. Está implicada en un número de procesos biológicos que requieren flavina reducida para sus funciones tales como bioluminiscencia bacteriana. Antes enumerada como EC 1.6.8.1 y EC 1.5.1.29.
Flavoproteínas son proteínas que contienen un grupo prostético flavina, jugando un rol crucial en procesos redox en células.
Factor nutricional que se encuentra en la leche, huevos, cebada, hígado, riñón, corazón y hortalizas de hojas. La fuente natural más rica en ella es la levadura. Se presenta en forma libre sólo en la retina ocular, en el suero de la leche y en la orina; sus formas principales en los tejidos y células son como MONONUCLEÓTIDO DE FLAVINA y FLAVINA-ADENINA DINUCLEÓTIDO.
Reacción química en que un electrón se transfiere de una molécula a otra. La molécula donante del electrón es el agente de reduccción o reductor; la molécula aceptora del electrón es el agente de oxidación u oxidante. Los agentes reductores y oxidantes funcionan como pares conjugados de oxidación-reducción o pares redox.
El arte o proceso de comparar fotométricamente las intensidades relativas de la luz en diferentes partes del espectro.
Una flavoproteína libre de hierro de bajo peso molecular (16,000) que contiene una molécula de flavina mononucleótida (FMN) y que es aislada de una bacteria cultivada en un medio deficiente de hierro. Puede remplazar a la ferredoxina en todas las funciones de transferencia de electrones en las que se conoce que esta última sirve en células bacterianas.
Grupo de oxidorreductasas que actúan sobre el NADH o NADPH. En general, las enzimas que usan NADH o NADPH para reducir un substrato se clasifican de acuerdo con la reacción reversa, en la cual el NAD+ o el NADP+ es formalmente considerado como un aceptor. Esta subclase comprende sólo aquellas enzimas en las cuales algún otro transportador de redox es el aceptor. EC 1.6.
Flavoproteína que cataliza la síntesis de ácido protocatecóico a partir de 4-hidroxibenzoatoen presencia de oxígeno molecular. EC 1.14.13.2.
Clase de todas las enzimas que catalizan reacciones de oxidación-reducción. El sustrato que es oxidado es considerado donador de hidrógeno. El nombre sistemático está basado en la oxidorreductasa donadora:aceptora. El nombre recomendado es deshidrogenasa, siempre que sea posible. Como alternativa puede usarse reductasa. Oxidasa sólo se usa en los casos en que el O2 es el aceptor.
Coenzima compuesta por mononucleótido de nicotinamida (NMN) unido mediante un enlace de pirofosfato al fosfato en posición 5 del 2,5-bifosfato de adenosina. Sirve como transportador de electrones en numerosas reacciones, siendo alternativamente oxidado (NADP+) y reducido (NADPH). (Dorland, 28a ed)
Dinitrocresoles son compuestos químicos organobromados con propiedades fungicidas y bactericidas, anteriormente utilizados en medicina humana y veterinaria, pero ahora principalmente restringidos debido a su toxicidad y carcinogenicidad.
Proceso mediante el cual los ELECTRONES son transportados desde un sustrato reducido al OXÍGENO molecular (Adaptación del original: Bennington, Saunders Dictionary and Encyclopedia of Laboratory Medicine and Technology, 1984, p270).
Ditionita. El ión del ácido ditionoso y sus sales.
La tasa de la dinámica en los sistemas físicos o químicos.
Enzimas ampliamente distribuidas que llevan a cabo las reacciones de oxidación-reducción en las que un átomo de la molecula de oxigeno es incorporada al sustrato orgánico; el otro átomo de oxigeno es reducido y combinado con iones de hidrógeno para formar agua. También se conocen como monooxigenasas o hidroxilasas. Esas reacciones requieren dos sustratos como reductores de cada uno de los dos átomos de oxigeno. Hay distintas clases de monooxigenasas según el tipo de co-sustrato suministrador de hidrógeno (COENZIMAS)utilizado en la oxidación.
Coenzima compuesta de mononucleótido de nicotinamida (NMN) unido a monofosfato de adenosina (AMP) mediante un enlace de pirofosfato. Ampliamente distribuido en la naturaleza, participa en numerosas reacciones enzimáticas en las que sirve de transportador de electrones, oscilando entre su forma oxidada (NAD+) y reducida (NADH). (Dorland, 28a ed)
Una forma de citocromo de lactato deshidrogenasa encontrado en la MITOCONDRIA. Cataliza la oxidación de L-lactato para PIRUVATO con transferencia de electrones de CITOCROMO C. La enzima utiliza FMN y PROTOHEME IX como cofactores.
Pequeñas moléculas necesarias para la función catalítica de las ENZIMAS. Muchas VITAMINAS son coenzimas.
Enzimas que reducen grupos nitro (NITROCOMPUESTOS) y otros compuestos nitrogenados.
Titulación de solución en la que el resultado se lee a partir de las variaciones del potencial del electrodo con las concenctraciones de iones determinantes del potencial.
Oxidasas que introducen especificamente átomos de oxigeno derivado del DIOXIGENO dentro de distintas moléculas orgánicas.
Flavoproteínas que funcionan como el ritmo circadiano de las proteínas de señalización en los ANIMALES y fotorreceptores de luz azul en las PLANTAS. Están estructuralmente relacionadas con las ADN FOTOLIASAS y se cree que ambas clases de proteínas pueden tener su origen en una primera proteína que juega un papel en la protección de los organismos primitivos de la exposición cíclica a la LUZ UV.
Los componentes protéicos de la enzima menos cualquier cofactor o grupo prostético que pudieran ser necesarios para que la enzima sea funcional (HOLOENZIMAS).
La facilitación de una reacción química por material (catalizador) que no es consumida por la reacción.
Especie de BACILOS GRAMNEGATIVOS ANEROBIOS FACULTATIVOS que suelen encontrarse en la parte distal del intestino de los animales de sangre caliente. Por lo general no son patógenos, pero algunas cepas producen DIARREA e infecciones piógenas. Las cepas patógenos (viriotipos) se clasifican según sus mecanismos patógenos específicos, como toxinas (ESCHERICHIA COLI ENTEROTOXÍGENA).
Enzima que cataliza la oxidación y reducción de la FERREDOXINAS o ADRENODOXINA en presencia de NADP. EC 1.18.1.2 fue anteriormente clasificada como EC 1.6.7.1 y EC 1.6.99.4.
Catalizan reversiblemente la oxidación de un grupo hidroxilo de los carbohidratos para formar cetoazúcar, aldehído o lactona. Se permite cualquier aceptor, excepto el oxígeno molecular. Incluye EC 1.1.1., EC 1.1.2 y 1.1.99.
Partes de una macromolécula que participan directamente en su combinación específica con otra molécula.
Enzima que cataliza la reactivación por luz del ADN irradiado con ultravioleta. Rompe dos enlaces carbono-carbono en DÍMEROS DE PIRIMIDINA en el ADN.
Familia de bacterias gramnegativas, en el filo FIRMICUTES.
FLAVOPROTEÍNA que cataliza la oxidación de la SARCOSINA a GLICINA, FORMALDEHÍDO y PERÓXIDO DE HIDRÓGENO (H2O2).
Determinación del espectro de absorción ultravioleta mediante moléculas específicas en gases o líquidos, por ejemplo CI2, SO2, NO2, CS2, ozono vapor de mercurio y varios compuestos insaturados.
Descripciones de secuencias específicas de aminoácidos, carbohidratos o nucleótidos que han aparecido en lpublicaciones y/o están incluidas y actualizadas en bancos de datos como el GENBANK, el Laboratorio Europeo de Biología Molecular (EMBL), la Fundación Nacional de Investigación Biomédica (NBRF) u otros archivos de secuencias.
Enzima que cataliza la oxidación de XANTINA en presencia de NAD+ para formar ÁCIDO ÚRICO y NADH. Actúa también sobre otras purinas y otros aldehídos.
Nitroparafinas son compuestos orgánicos derivados del petróleo, formados por cadenas lineales o ramificadas de átomos de carbono con uno o más grupos nitro (-NO2) unidos a ellos.
El orden de los aminoácidos tal y como se presentan en una cadena polipeptídica. Se le conoce como la estructura primaria de las proteínas. Es de fundamental importancia para determinar la CONFORMACION PROTÉICA.
Propiedad característica de la actividad enzimática con relación a la clase de sustrato sobre el cual la enzima o molécula catalítica actúa.
Partículas elementales estables que poseen la carga negativa más pequeña conocida, presente en todos los elementos; también llamados negatrones. Los electrones cargados positivamente se denominan positrones. Los números, energías y ordenamiento de electrones alrededor de los núcleos atómicos determinan las identidades químicas de los elementos. Los rayos de electrones también se denominan RAYOS CATÓDICOS.
La piruvato oxidasa es una flavoproteína localizada en la membrana mitocondrial interna que cataliza la conversión de piruvato a acetil-CoA, desempeñando un papel crucial en el metabolismo energético y la homeostasis redox.
La normalidad de una solución con respecto a los iones de HIDRÓGENO. Está relacionado a las mediciones de acidez en la mayoría de los casos por pH = log 1 / 2 [1 / (H +)], donde (H +) es la concentración de iones de hidrógeno en gramos equivalentes por litro de solución. (Traducción libre del original: McGraw-Hill Diccionario de Términos Científicos y Técnicos, 6 a ed)
Técnica aplicable a la gran variedad de sustancias que exhiben paramagnetismo debido a los momentos magnéticos de los electrones no pareados. Los espectros son útiles para la detección e identificación, para la determinación de la estructura del electrón, para el estudio de las interacciones entre moléculas, y para la medición de los "spins" y momentos nucleares. La espectroscopía nuclear electrónica de doble resonancia (ENDOR), es una variante de la técnica que puede dar una mejor resolución. El análisis de la resonancia del spin electrónico puede hacerse ahora in vivo, incluyendo aplicaciones imagenológicas como la RESONANCIA MAGNÉTICA.
El estudio de la estructura del cristal empleando las técnicas de DIFRACCION POR RAYOS X.
NAD(P)H:(aceptor de quinona) oxidoredutasas. Familia que incluye tres enzimas que se distinguen por su sensibilidad a varios inhibidores. EC 1.6.99.2.(NAD(P)H DESHIDROGENASA(QUINONA) es una flavoproteína que reduce varias quinonas en presencia de NADH o NADPH y es inhibida por el dicumarol. EC 1.6.99.5 (NADH deshidrogenasa (quinona)) requiere NADH, es inhibida por AMP y 2,4-dinitrofenol, pero no por el dicumarol o derivados del ácido fólico. EC 1.6.99.6 (NADPH deshidrogenasa (quinona) requiere NADPH y es inhibida por el dicumarol y por derivados del ácido fólico, pero no por 2,4-dinitrofenol.
Modelos empleados experimentalmente o teóricamente para estudiar la forma de las moléculas, sus propiedades electrónicas, o interacciones; comprende moléculas análogas, gráficas generadas en computadoras y estructuras mecánicas.
Una subclase de enzimas que incluyen todas las deshidrogenasas que actúan en la unión carbón-carbón. Esta enzima incluye a todas las enzimas que introducen doble unión en los sustratos por deshidrogenación directa de la unión simple carbón-carbón.
Enzimas que catalizan el primer paso en la beta-oxidación de los ACIDOS GRASOS.
La fotoquímica en un contexto médico se refiere a las reacciones químicas desencadenadas por la absorción de luz, particularmente en relación con la fotobiología y la terapia fotodinámica.
Flavoproteína que oxida reversiblemente el NADPH a NADP y un aceptor reducido. EC 1.6.99.1.
Medición de la intensidad y calidad de la fluorescencia.
Flavoproteína que contiene oxidoreductasa y que cataliza la reducción de lipoamida por el NADH para formar dihidrolipoamida y NAD+. La enzima es un componente de algunos COMPLEJOS MULTIENZIMÁTICOS.
Proteínas qe se hallan en cualquier especie de bacteria.
Flavoproteína que cataliza la reducción de monooxigenasas dependientes de heme-tiolato y es parte del sistema de hidroxilación microsomal. Su aceptor fisiológico probablemente es el citocromo P-450. EC 1.6.2.4.
Cataliza la oxidación del GLUTATIÓN a DISULFURO DE GLUTATIÓN, en presencia de NADP+.La deficiencia de la enzima se asocia a ANEMIA HEMOLÍTICA. Anteriormente se clasificaba como EC 1.6.4.2.
La medición de la amplitud de los componentes de una onda compleja en toda la gama de frecuencia de la onda. (McGraw-Hill Dictionary of Scientific y términos técnicos, 6a ed)
Subclase de enzimas que incluye todas las deshidrogenasas que actúan sobre alcoholes primarios y secundarios, así como hemiacetales. Posteriormente se clasifican de acuerdo con el aceptor, que puede ser NAD+ o NADP+ (subclase 1.1.1), citocromo (1.1.2), oxígeno (1.1.3), quinona (1.1.5) u otro aceptor (1.1.99).
Enzima de la clase de las oxidorreductasas, que cataliza la conversión de beta-D-glucosa y oxígeno a D-glucono-1,5-lactona y peróxido. Es una flavoproteína, altamente específica para beta-D-glucosa. La enzima es producida por el Penicillium notatum y otros hongos y tiene actividad antibacteriana en presencia de glucosa y oxígeno. Se usa para estimar la concentración de glucosa en muestras de sangre u orina, mediante la formación de pigmentos coloreados por el peróxido de hidrógeno producido en la reacción. EC 1.1.3.4.
Proceso mediante el cual las sustancias, ya sean endógenas o exógenas, se unen a proteínas, péptidos, enzimas, precursores de proteínas o compuestos relacionados. Las mediciones específicas de unión de proteína frecuentemente se utilizan en los ensayos para valoraciones diagnósticas.
Las oxidorreductasas N-demetilantes son enzimas que catalizan la remoción de grupos metilo unidos al nitrógeno de diversos sustratos, mediante el proceso de transferencia de electrones y protones.
Género de bacilos gramnegativos, facultativamente anaerobios. Es un saprofito, organismo marino que a menudo se aisla de los pescados en estado de descomposición.
Un género de VIBRIONACEAE, constituido por bacilos ligermente curvos, cortos, móviles y gram negativos. Diversas especies producen cólera y otras enfermedades gastrointestinales así como abortos en ganado vacuno y caprino.
Forma tridimensional característica de una proteína, incluye las estructuras secundaria, supersecundaria (motivos), terciaria (dominios) y cuaternaria de la cadena de péptidos. ESTRUCTURA DE PROTEINA, CUATERNARIA describe la conformación asumida por las proteínas multiméricas (agregados de más de una cadena polipeptídica).
Sales inorgánicas del ácido hipotético H3Fe(CN)6.
Representaciones teóricas que simulan el comportamiento o actividad de los procesos o fenómenos químicos; comprende el uso de ecuaciones matemáticas, computadoras y otros equipos electrónicos.
Enzima FLAVOPROTEÍNA que cataliza la desmetilación oxidativa de la dimetilglicina a SARCOSINA y FORMALDEHÍDO.
Déficit de riboflavina en la dieta. Produce un síndrome caracterizado fundamentalmente por queilosis o queilitis, estomatitis angular, glosistis asociada a lengua de color rojo púrpura o granate que puede presentar fisuras, vascularazación cornela, disfunción de glándulas sebáceas y anemia. (Dorland, 28a ed)
La primera enzima de la vía de degradación de la prolina. Cataliza la oxidación de la prolina a ácido pirrolina-5-carboxílico en presencia de oxígeno y agua. La acción no es reversible. La actividad específica de la prolina oxidasa aumenta con la edad. EC 1.5.3.-.
Un elemento con símbolo atómico O, número atómico 8 y peso atómico [15.99903; 15.99977]. Es el elemento más abundante de la tierra y es esencial para la respiración.
Género de bacterias gramnegativas, facultativamente anaerobias, en forma de bastoncillos que son comunes en los ambientes marinos y en las superificies y el contenido intestinal de los animales marinos. Algunas especies son bioluminiscentes y se encuentran como simbiotes en órganos luminosos especializados de peces.
Las reductasas del citocromo son enzimas que participan en la cadena de transporte de electrones y facilitan la transferencia de electrones desde donantes de electrones reducidos a aceptores de electrones oxidados, desempeñando un papel crucial en la respiración celular y otros procesos redox.
Organismo grampositivo que se encuentra en los productos lácteos, agua dulce y salada, organismos marinos, insectos y materia orgánica en descomposición.
Enzimas que catalizan la ruptura de un enlace fósforo-oxígeno por medios ajenos a la hidrólisis o la oxidación. EC 4.6.
Género de hongos mitospóricos rojos, semejantes a levaduras, considerados generalmente como no patógenos. Se cultivan a partir de numerosas fuentes en pacientes humanos.
Flavoenzima de la matriz mitocondrial del HÍGADO que cataliza la oxidación de la SARCOSINA a GLICINA y FORMALDEHÍDO. La mutación de esta enzima causa sarcosinemia, un defecto metabólico poco frecuente caracterizado por concentraciones elevadas de SARCOSINA en la SANGRE y ORINA.
Grado de similitud entre secuencias de aminoácidos. Esta información es útil para entender la interrelación genética de proteinas y especies.
Flavoproteína que contiene oxidorreductasa que cataliza la deshidrogenación del SUCCINATO a fumarato. En la mayoría de los organismos eucarióticos esta enzima es un componente del complejo II de transporte de electrones de las mitocondrias.
Ausencia total, o (aproximadamente) la escasez, de oxígeno elemental disuelto o gaseoso en un lugar o ambiente determinado.
Proteínas preparadas por la tecnología del ADN recombinante.
Un colorante utilizado como reactivo en la determinación de la vitamina C.
Una FLAVOPROTEINA oxidorreductasa que ocurre a la vez como enzima soluble y enzima unida a membrana debido a la UNION ALTERNATIVA de un ARNm único. La forma soluble está presente principalmente en ERITROCITOS y está involucrada en la reducción de METAHEMOGLOBINA. La forma unida a membrana de la enzima, se encuentra primariamente en el RETICULO ENDOPLASMATICO y fuera de la membrana mitocóndrial, en donde participa en la desaturación de ACIDOS GRASOS; biosíntesis de COLESTEROL y metabolismo de drogas. Una deficiencia en la enzima puede resultar en METAHEMOGLOBINEMIA.