Enzima que cataliza la conversión de ATP, L-glutamato y NH3 en ADP, ortofosfato y L-glutamina. También actúa más lentamente sobre 4-metileno-L-glutamato. EC 6.3.1.2.

Enzima que cataliza la conversión del ARN lineal en una forma circular mediante la transferencia de 5'-fosfato hacia el terminal 3'-hidroxilado. También cataliza la unión covalente de dos polirribonucleótidos en la conexión fosfodiéster. EC 6.5.1.3.

Una clase diversa de enzimas que interactúan con ENZIMAS UBIQUITINA-CONJUGADAS y sustratos de proteína de ubiquitinación-específica. Cada miembro de este grupo de enzimas tiene su propia especificidad distinta para un sustrato y enzima ubiquitina-conjugada. Las ubiquitina-proteína ligasas existen como proteínas monoméricas y complejos de multiproteínas.

Poli(desoxirribonucleótido): poli(desoxirribonucleótido)ligasas. Enzimas que catalizan la unión de desoxirribonucleótidos preformados en la unión fosfodiéster durante la reparación de una ruptura de una cadena simple en el ADN de doble hebra. La clase incluye tanto a EC 6.5.1.1. (ATP) como a EC 6.5.1.2. (NAD).

Catalizan la unión de ribonucleótidos o desoxirribonucleótidos preformados, en la conexión fosfodiéster, durante los procesos genéticos. EC 6.5.1.

Acto de unión de las UBIQUITINAS a PROTEÍNAS para formar complejos ubiquitina-proteína ligasa para marcar las proteínas para el transporte al COMPLEJO DE LA ENDOPEPTIDASA PROTEASOMAL, donde ocurre la proteólisis.

Complejos de enzimas que catalizan el anexo covalente de UBIQUITINA a otra proteína formando una unión de péptido entre GLICINA C-terminal de UBIQUITINA y los grupos de residuos alfa-amina de LISINA en la proteína. Los complejos desempeñan un importante rol en mediar la degradación selectiva de proteínas de corta vida y anormales. El complejo de enzimas puede ser quebrado en tres componentes que involucran la activación de ubiquitina (ENZIMAS UBIQUITINA-ACTIVADORAS), conjugación de ubiquitina al complejo ligasa (ENZIMAS UBIQUITINA-CONJUGADORAS), y ligación de ubiquitina a la proteína sustrato (UBIQUITINA-PROTEINA LIGASAS).

Familia de proteínas estructuralmente relacionadas que fueron originalmente descubiertas por su papel en la regulación del ciclo celular en CAENORHABDITIS ELEGANS. Tienen una importante función en la regulación del CICLO CELULAR y como componentes de las UBIQUITINA-PROTEINA LIGASAS.

Polipéptido de 76 aminoácidos muy conservado que se encuentra en células eucariotas y actúa como marcador en el TRANSPORTE y la degradación de proteínas intracelulares. La ubiquitina se activa a través de una serie de pasos complejos y forma un enlace isopeptídico con residuos de lisina de proteínas específicas en el interior de la célula. Estas proteínas ubiquitinadas pueden ser reconocidas y degradadas por proteosomas o pueden ser transportadas a compartimientos específicos dentro de la célula.

Una de las enzimas activas en el ciclo de la gamma-glutamil. Cataliza la síntesis de gamma-glutamilcisteína a partir de glutamato y cisteína, en presencia de ATP, con la formación de ADP y ortofosfato. EC 6.3.2.2.

Clase de enzimas que cataliza la formación de un enlace entre dos moléculas de sustrato, proceso que se acopla con la hidrólisis de un enlace pirofosfato del ATP o de un donante de energía similar. (Dorland, 28a ed). EC 6.

Una técnica de amplificación de ADN basada en la ligación de SONDAS DE OLIGONUCLEOTIDOS. Las sondas son proyectadas para exactamente compatibilizar dos secuencias adyacentes de una marca específica de ADN. La reacción en cadena es repetida en tres pasos en la presencia de sonda extra: (1) desnaturación por calor de ADN de doble filamento, (2) templado de sondas para marcar ADN, y (3) unión de las sondas por ADN ligasa termoestable. Después que la reacción es repetida por 20-30 ciclos se mide la producción de sondas ligadas.

Un subgrupo de ubiquitina proteína ligasas que están formadas por la asociación de PROTEINA DE DOMINIO SKP, una PROTEINA DE DOMINIO CULLIN y una PROTEINA DE DOMINIO F-BOX.

Una familia de proteínas que comparten la SECUENCIA F-BOX y están involucradas en las interacciones de proteína-proteína. Juegan un importante rol en procesar la ubiquición de proteína por asociación con una variedad de sustratos y luego asociación en los complejos SCF UBIQUITINA LIGASA. Están unidas al complejo ubiquitina-ligasa por vinculación a PROTEINAS DE DOMINIO SKP.

Una clase de enzimas que forman una unión tioéster a UBIQUITINA con la asistencia de ENZIMAS UBIQUITINA-ACTIVADORAS. Estas transfieren ubiquitina a la LISINA de una proteína sustrato con la asistencia de UBIQUITINA PROTEINA LIGASAS.

Dominio de unión al cinc definido por la secuencia cisteína-X2-cisteína-X(9-39)-cisteína-X(l-3)-His-X(2-3)-cisteína-X2-cisteína-X(4-48)-cisteína-X2-cisteína, donde X es cualquier aminoácido. El motivo dedo de tipo RING une dos átomos de cinc.

Un gran complejo multisubunidades que juega un importante rol en la degradación de la mayoría de las proteínas citosólicas y nucleares en células eucariotas. Contiene un sub-complejo catalítico 700-kDa y dos sub-complejos regulatorios 700-kDa. El complejo condensa proteínas ubiquitarias y proteínas activadas vía entienzima ornitina decarboxilasa.

Descripciones de secuencias específicas de aminoácidos, carbohidratos o nucleótidos que han aparecido en lpublicaciones y/o están incluidas y actualizadas en bancos de datos como el GENBANK, el Laboratorio Europeo de Biología Molecular (EMBL), la Fundación Nacional de Investigación Biomédica (NBRF) u otros archivos de secuencias.

Familia de proteínas ampliamente distribuidas en el organismo que se encuentran en todos los eucariotes. Contiene una secuencia altamente conservada de 76 aminoácidos que es idéntica con una gran variedad de orígenes incluidos humanos, peces, e insectos. Participa en diversas funciones celulares, como en la degradación proteca, estructura de la cromatina, y shock por calor, al conjugarse a otras proteínas a través del terminal carboxilo.

Proceso mediante el cual las sustancias, ya sean endógenas o exógenas, se unen a proteínas, péptidos, enzimas, precursores de proteínas o compuestos relacionados. Las mediciones específicas de unión de proteína frecuentemente se utilizan en los ensayos para valoraciones diagnósticas.

Escisión de las proteínas en pequeños péptidos o aminoácidos o bien por las PROTEASAS o de modo no enzimático (por ejemplo, la hidrólisis). No incluye el Procesamiento Proteico-Postraduccional.

Familia de proteínas estructuralmente relacionadas que fueron orginalmente identificadas por su capacidad de formar complejos con proteínas ciclina (CICLINAS). Comparten un dominio común que enlaza específicamente a SECUENCIAS F-BOX. Toman parte de las PROYEINAS LIGASAS SKP CULLINA F-BOX, en donde pueden unirse a distintas PROTEINAS F-BOX.

El orden de los aminoácidos tal y como se presentan en una cadena polipeptídica. Se le conoce como la estructura primaria de las proteínas. Es de fundamental importancia para determinar la CONFORMACION PROTÉICA.

Nivel de la estructura proteica en el cual las combinaciones de estructuras secundarias de proteína (alfa hélices, regiones lazo y motivos) están empacadas juntas en formas plegadas que se denominan dominios. Los puentes disulfuro entre cisteínas de dos partes diferentes de la cadena polipeptídica junto con otras interacciones entre cadenas desempeñan un rol en la formación y estabilización de la estructura terciaria. Las pequeñas proteínas generalmente consisten de un dominio único, pero las proteínas mayores pueden contener una cantidad de dominios conectados por segmentos de cadena polipeptídica que no tienen estructura secundaria.

Enzimas que catalizan la formación de derivados de acil-CoA. EC 6.2.1.