Enzima que cataliza la reducción de aspártico beta-semi-aldehído a homoserina, que es el punto de ramificación para la biosíntesis de metionina, lisina, treonina y leucina, a partir del ácido aspártico. EC 1.1.1.3.
Proteína bifuncional con actividades de la aspartocinasa y de la homoserina deshidrogenasa. Se encuentra principalmente en BACTERIAS y PLANTAS.
Enzima que cataliza la formación de beta-aspartil fosfato, a partir de ácido aspártico y ATP. La treonina sirve como regulador alostérico de esta enzima, para controlar la vía biosintética de ácido aspártico a treonina. EC 2.7.2.4.
Homoserina es un aminoácido no proteinogénico, es decir, no forma parte de las proteínas, pero desempeña un papel importante en el metabolismo y puede convertirse en otros aminoácidos importantes.
Enzima que cataliza la conversión de L-aspartato 4-semialdehído, ortofosfato e NADP+ para dar L-4-aspartil fosfato e NADPH. EC 1.2.1.11.
Un aminoácido esencial que se presenta en estado natural en forma L, que es la forma activa. Se encuentra en los huevos, la leche, la gelatina y otras proteínas.
Subclase de enzimas que incluye todas las deshidrogenasas que actúan sobre alcoholes primarios y secundarios, así como hemiacetales. Posteriormente se clasifican de acuerdo con el aceptor, que puede ser NAD+ o NADP+ (subclase 1.1.1), citocromo (1.1.2), oxígeno (1.1.3), quinona (1.1.5) u otro aceptor (1.1.99).
Uno de los FURANOS con un carbonilo que forma una lactona cíclica. Es un compuesto endógeno hecho a partir del gamma-aminobutirato y es el precursor del gamma-hidroxibutirato. Es también utilizado como un agente farmacológico y como solvente.
Grupo bastante grande de enzimas, que incluye no sólo aquellas que transfieren fosfato, sino también difosfato, residuos de nucleótidos y otros. También han sido subdivididas de acuerdo con el grupo aceptor. EC 2.7.
Especie de bacterias gramnegativas, facultativamente anaerobias, en forma de bastoncillos que se encuentran en los suelos, agua, alimentos y muestras clínicas. Es un patógeno oportunista de importancia para pacientes hospitalizados.
Primera enzima en la vía biosintética de la METIONINA. Esta enzima cataliza la reacción de succinilación de la L-homoserina a O-succinil-L-homoserina y COENZIMA A utilizando succinil-CoA.
Género de bacterias esporogénicas que están ampliamente distribuidas en la naturaleza. Sus organismos aparecen como bacilos rectos o ligeramente curvos y se conoce que son parásitos humanos y de animales y patógenos.
Sistemas de enzimas que funcionan secuencialmente, catalizando reacciones consecutivas conectadas por intermediarios metabólicos comunes. Pueden implicar simplemente una transferencia moléculas de agua o de átomos de hidrógeno o estar asociadas a grandes estructuras supramoleculares, como la MITOCONDRIA o los RIBOSOMAS.
Uno de los aminoácidos no esenciales que comunmente se presenta en la forma L. Se encuentra en animales y plantas, especialmente en la caña de azúcar y remolacha. Puede ser un neurotransmisor.
Ésteres cíclicos del ÁCIDO BUTÍRICO acilado que contienen cuatro carbonos en el anillo.
Especie de BACILOS GRAMNEGATIVOS ANEROBIOS FACULTATIVOS que suelen encontrarse en la parte distal del intestino de los animales de sangre caliente. Por lo general no son patógenos, pero algunas cepas producen DIARREA e infecciones piógenas. Las cepas patógenos (viriotipos) se clasifican según sus mecanismos patógenos específicos, como toxinas (ESCHERICHIA COLI ENTEROTOXÍGENA).
Enzima tetramérica que, juntamente con la coenzima NAD+, cataliza la interconversión de LACTATO y PIRUVATO. En vertebrados, existen genes para tres subunidades diferentes (LDH-A, LDH-B y LDH-C).
Enzima que cataliza reversiblemente la etapa final de la fermentación alcohólica, reduciendo un aldehído a un alcohol. En el caso del etanol, el acetaldehído es reducido a etanol en presencia de NADH e hidrógeno. La enzima es una proteína con zinc que actúa en alcoholes primarios y secundarios o hemiacetales. EC 1.1.1.1.
La tasa de la dinámica en los sistemas físicos o químicos.
Fenómeno en el que los microorganismos se comunican y coordinan su comportamiento merced a la acumulación de moléculas señalizadoras. Cuando una sustancia se acumula hasta una determinada concentración, se produce una reacción. Este fenómeno puede observarse generalmente en bacterias.
Unidades hereditarias funcionales de las BACTERIAS.
Grupo de tres enzimas, gliceraldehído-3-fosfato deshidrogenasa (NADP+) que forma 3-fosfoglicerato, y gliceraldehído-3-fosfato deshidrogenasa (fosforilante) y gliceraldehído-3-fosfato deshidrogenasa (NADP+) (fosforilante), que forman 1,3-bifosfoglicerato. Las dos últimas son enzimas claves en la glucolisis. EC 1.2.1.9, EC 1.2.1.12, EC 1.2.1.13.
Descripciones de secuencias específicas de aminoácidos, carbohidratos o nucleótidos que han aparecido en lpublicaciones y/o están incluidas y actualizadas en bancos de datos como el GENBANK, el Laboratorio Europeo de Biología Molecular (EMBL), la Fundación Nacional de Investigación Biomédica (NBRF) u otros archivos de secuencias.
El orden de los aminoácidos tal y como se presentan en una cadena polipeptídica. Se le conoce como la estructura primaria de las proteínas. Es de fundamental importancia para determinar la CONFORMACION PROTÉICA.
Inserción de moléculas de ADN recombinante de fuentes procariotas y/o eucariotas en un vehículo replicador, como el vector de virus o plásmido, y la introducción de las moléculas híbridas resultantes en células receptoras sin alterar la viabilidad de tales células.
Enzima que oxida un aldehído en presencia de NAD+ y agua para formar un ácido y NADH. Esta enzima se clasificaba antiguamente como EC 1.1.1.70.
Enzima que cataliza la conversión de L-glutamato y agua en 2-oxoglutarato y NH3 en presencia de NAD+. EC 1.4.1.2.
La glucosa-6-fosfato deshidrogenasa (G6PD) es una enzima intracelular involucrada en la ruta pentosa fosfato, proporcionando reducción y protección antioxidante a los eritrocitos.
Enzima que cataliza la conversión de (S)-malato y NAD+ a oxalacetato y NADH. EC 1.1.1.37.
Enzima mitocondrial que cataliza la decarboxilación oxidativa de isocitrato para formar alfa-cetoglutarato, usando NAD+ como aceptor de electrones; la reacción es una etapa clave limitante de la velocidad en el ciclo de los ácidos tricarboxílicos. La enzima requiere Mg2+ o Mn2+ y es activada por ADP, citrato y CA2+, e inhibida por NADH, NADPH, y ATP. (Dorland, 28a ed). EC 1.1.1.41.
Secuencia de PURINAS y PIRIMIDINAS de ácidos nucléicos y polinucleótidos. También se le llama secuencia de nucleótidos.