Determinantes exclusivos controlados geneticamente e presentes nos ANTICORPOS cuja especificidade é limitada a um só grupo de proteínas (p.ex., uma outra molécula de anticorpo ou uma proteína específica de mieloma). O idiotipo parece representar a antigenicidade do sítio de ligação do anticorpo com os antígenos e ser geneticamente codeterminado com ela. Os determinantes idiotípicos foram localizados precisamente na REGIÃO VARIÁVEL DE IMUNOGLOBULINA de ambas as cadeias polipeptídicas da imunoglobulina.

Proteínas com várias subunidades que atuam na IMUNIDADE. São produzidas a partir de GENES DE IMUNOGLOBULINAS dos LINFÓCITOS B. São compostas de duas CADEIAS PESADAS DE IMUNOGLOBULINAS e duas CADEIAS LEVES DE IMUNOGLOBULINAS com cadeias polipeptídicas secundárias adicionais, dependendo das isoformas. A variedade das isoformas inclui formas monoméricas ou poliméricas, e formas transmembrânicas (RECEPTORES DE ANTÍGENOS DE CÉLULAS B) ou secretadas (ANTICORPOS). São classificadas de acordo com a sequência de aminoácidos de suas cadeias pesadas em cinco classes (IMUNOGLOBULINA A, IMUNOGLOBULINA D, IMUNOGLOBULINA E, IMUNOGLOBULINA G e IMUNOGLOBULINA M) que incluem várias outras subclasses.

Principal classe de isotipos da imunoglobulina no soro normal humano. Há várias subclasses de isotipos de IgG, por exemplo, IgG1, IgG2A e IgG2B.

Classe de imunoglobulinas que possui CADEIAS MU DE IMUNOGLOBULINA. A IgM pode fixar o COMPLEMENTO. A designação IgM foi escolhida porque essa imunoglobulina possui alto peso molecular e foi originalmente chamada de macroglobulina.

Representa de 15-20 por cento das imunoglobulinas séricas humanas. É um polímero formado por 4 cadeias em humanos ou dímeros nos demais mamíferos. A IMUNOGLOBULINA A SECRETORA (IgA) é a principal imunoglobulina presente nas secreções.

Anticorpos que reagem com os determinantes estruturais individuais (idiotopos) na região variável de outros anticorpos.

Imunoglobulinas anormais características de MIELOMA MÚLTIPLO.

Maiores cadeias polipeptídicas compostas por imunoglobulinas. Contêm 450 a 600 resíduos de aminoácidos por cadeia e peso molecular de 51 a 72 kDa.

Reações sorológicas em que um antissoro [desenvolvido] contra um antígeno reage com um antígeno não idêntico mas estreitamente relacionado com ele.

Cadeias polipeptídicas, consistindo em 211 a 217 resíduos de aminoácidos e peso molecular de aproximadamente 22 kDa. Há dois tipos principais de cadeias leves, kappa e lambda. Duas cadeias leves e duas pesadas de Ig (CADEIAS PESADAS DE IMUNOGLOBULINAS) formam uma molécula de imunoglobulina.

Região da molécula de imunoglobulina que varia na sua sequência e composição de aminoácidos e que contém o sítio de ligação para um antígeno específico. Está localizada no terminal N do fragmento Fab da imunoglobulina. Inclui regiões hipervariáveis (REGIÕES DETERMINANTES DE COMPLEMENTARIDADE) e regiões de estrutura.

Genes codificadores das subunidades diferentes das IMUNOGLOBULINAS, por exemplo, GENES DE CADEIA LEVE DE IMUNOGLUBULINAS e GENES DE CADEIA PESADA DE IMUNOGLOBULINAS. Os genes de cadeias leve e pesada de imunoglobulinas estão presentes como segmentos gênicos nas células germinativas. Os genes completos são formados quando os segmentos estão combinados e unidos (REARRANJO GÊNICO DO LINFÓCITO B) durante a maturação do LINFÓCITO B. Os segmentos gênicos germinativos humanos das cadeias leve e pesada são simbolizados por V (variável), J (juncional) e C (constante). Os genes germinativos da cadeia pesada apresentam um segmento D (diversidade) adicional.

Propriedade dos anticorpos que os capacita a reagir com alguns EPITOPOS e não com outros. A especificidade é dependente da composição química, de forças físicas e da estrutura molecular no sítio de ligação.

Um dos tipos de cadeias leves das imunoglobulinas com um peso molecular de aproximadamente 22 kDa.

Preparações de imunoglobulinas usadas na infusão intravenosa, contendo principalmente IMUNOGLOBULINA G. São utilizadas para tratar várias doenças associadas com níveis diminuídos ou anormais de imunoglobulina, incluindo AIDS pediátrica, HIPERGAMAGLOBULINEMIA primária, SCID, infecções por CITOMEGALOVÍRUS em recipientes de transplantes, LEUCEMIA LINFOCÍTICA CRÔNICA, síndrome de Kawasaki, infecções em neonatos, e PÚRPURA TROMBOCITOPÊNICA IDIOPÁTICA.

Sítios superficiais locais em moléculas de anticorpos que reagem com os sítios de determinantes antigênicos nos antígenos (EPITOPOS). São formados por partes das regiões variáveis dos FRAGMENTOS FAB DAS IMUNOGLOBULINAS.

Forma de tuberculose cutânea. É vista predominantemente em mulheres e tipicamente envolve MUCOSA NASAL, MUCOSA BUCAL e mucosa da conjuntiva.

Variantes alélicos das cadeias leves (CADEIAS LEVES DE IMUNOGLOBULINA) ou pesadas (CADEIAS PESADAS DE IMUNOGLOBULINAS), codificadas pelos ALELOS dos GENES DE IMUNOGLOBULINAS.

Locais em antígenos que interagem com anticorpos específicos.

Imunoglobulina associada com MASTÓCITOS. A superexpressão tem sido associada com hipersensibilidade alérgica (HIPERSENSIBILIDADE IMEDIATA).

Células linfoides relacionadas à imunidade humoral. Estas células apresentam vida curta, e no que se refere à produção de imunoglobulinas após estimulação apropriada se assemelham aos linfócitos derivados da bursa de Fabricius em pássaros.

Principal imunoglobulina encontrada em secreções exócrinas, como leite, mucinas respiratória e intestinal, saliva e lágrima. A molécula (cerca de 400 kD) é composta de duas unidades de IMUNOGLOBULINA A com quatro cadeias, um COMPONENTE SECRETÓRIO e uma cadeia J (CADEIAS J DE IMUNOGLOBULINA).

Anticorpos produzidos porum único clone de células.

Autoanticorpos dirigidos contra vários antígenos nucleares, inclusive DNA, RNA, histonas, proteínas nucleares ácidas ou complexos desses elementos moleculares. Os anticorpos antinucleares são encontrados em doenças autoimunes sistêmicas, como o lúpus eritematoso sistêmico, a síndrome de Sjogren's, o escleroderma, a polimiosite, e a doença mista do tecido conjuntivo.

Classe de cadeias pesadas encontradas na IMUNOGLOBULINA M. Possuem peso molecular de aproximadamente 72 kDa e contêm aproximadamente 57 resíduos de aminoácidos dispostos em cinco domínios e têm mais ramificações oligossacarídeas e maior conteúdo de carboidrato do que as cadeias pesadas de IMUNOGLOBULINA G.

Fragmentos univalentes ligantes de antígenos compostos por uma CADEIA LEVE DE IMMUNOGLOBULINAS inteira e da extremidade amino terminal de uma das CADEIAS PESADAS DE IMUNOGLOBULINAS da região articulada, ligadas por pontes dissulfeto. Os fragmentos Fab contêm as REGIÕES VARIÁVEIS DE IMUNOGLOBULINA que fazem parte do sítio de ligação a antígenos e as primeiras porções das REGIÕES CONSTANTES DE IMUNOGLOBULINA. Este fragmento pode ser obtido pela digestão das moléculas de imunoglobulinas com a enzima proteolítica PAPAÍNA.

Anticorpos que reagem com AUTOANTÍGENOS do organismo que os produziu.

Anticorpos encontrado em pacientes adultos com ARTRITE REUMATOIDE dirigidos contra cadeia gama de imunoglobulinas.

Qualquer massa discreta, presumivelmente solitária, de PLASMÓCITOS neoplásicos na medula óssea ou em vários locais extramedulares.

Classes de imunoglobulinas encontradas em muitas espécies de animais. No homem há nove classes de imunoglobulinas que, na eletroforese, migram em cinco grupos diferentes; cada uma delas consiste em duas cadeias proteicas leves e duas pesadas, e cada grupo de imunoglobulinas apresenta propriedades estruturais e funcionais que as distinguem entre si.

Um dos tipos de subunidades de cadeia leve das imunoglobulinas com peso molecular de aproximadamente 22 kDa.

Camundongos Endogâmicos BALB/c referem-se a uma linhagem inbred homozigótica de camundongos de laboratório, frequentemente usados em pesquisas biomédicas devido à sua genética uniforme e propriedades imunológicas consistentes.

Produção de ANTICORPOS por LINFÓCITOS B diferenciados em proliferação após estímulo por ANTÍGENOS.

Imunoglobulina que representa menos de 1 por cento das imunoglobulinas do plasma. É encontrada na membrana de muitos LINFÓCITOS B circulantes.

Domínios de moléculas de imunoglobulinas que são invariáveis na sua sequência de aminoácidos dentro de qualquer classe ou subclasse de imunoglobulinas. Conferem às imunoglobulinas suas funções biológicas, bem como as estruturais. Cada uma das cadeias tanto leve como pesada possui a metade do terminal C do FRAGMENTO FAB DAS IMUNOGLOBULINAS e duas ou três destas regiões compõem o resto das cadeias pesadas (todo o FRAGMENTO FC DA IMUNOGLOBULINA).

Fragmentos cristalizáveis compostos por metade das porções carboxi-terminais de ambas as CADEIAS PESADAS DA IMUNOGLOBULINA, ligadas por pontes dissulfeto. Os fragmentos Fc contêm as extremidades carboxila das regiões constantes da cadeia pesada, que são responsáveis pelas funções efetoras de uma imunoglobulina (fixação do COMPLEMENTO, ligação na membrana celular via RECEPTORES FC e transporte placentário). Este fragmento pode ser obtido pela digestão de imunoglobulinas com a enzima proteolítica PAPAINA.

Células artificialmente criadas pela fusão de linfócitos ativados com células neoplásicas. As células híbridas resultantes são clonadas e produzem ANTICORPOS MONOCLONAIS puros, ou produtos de células T, idênticos aqueles produzidos pela célula de origem imunologicamente competente.

Processos desencadeados por interações de ANTICORPOS com seus ANTÍGENOS.

Pequenos determinantes antigênicos capazes de induzir uma resposta imune somente quando acoplados a um transportador. Os haptenos se ligam aos anticorpos, mas por si só não conseguem induzir uma resposta imune humoral.

Sais de cálcio e magnésio utilizados terapeuticamente na disfunção hepatobiliar.

Imunoensaio utilizando um anticorpo ligado a uma enzima marcada, tal como peroxidase de raiz-forte (ou rábano silvestre). Enquanto a enzima ou o anticorpo estiverem ligados a um substrato imunoadsorvente, ambos retêm sua atividade biológica; a mudança na atividade enzimática como resultado da reação enzima-anticorpo-antígeno é proporcional à concentração do antígeno e pode ser medida por espectrofotometria ou a olho nu. Muitas variações do método têm sido desenvolvidas.

Soro que contêm anticorpos. São obtidos de animais que foram previamente imunizados, seja por injeção de antígenos, seja por infecção com microrganismos contendo o antígeno.

Derivados benzenos que são substituídos com três grupos nitro em qualquer posição.

Reordenamento gênico dos linfócitos B, resultando em substituição no tipo de região constante da cadeia pesada que é expressa. Isso permite que a resposta efetora se modifique, enquanto a especificidade da ligação do antígeno (região variável) permanece a mesma. A maioria das trocas de classe ocorre por um evento de recombinação do DNA, mas também pode ocorrer em nível de processamento do RNA.

Complexo formado pela ligação das moléculas de antígeno e [seu] anticorpo. A deposição de grandes complexos antígeno-anticorpo, quando leva à lesão tissular, causa as DOENÇAS DO COMPLEXO IMUNE.

Cadeias pesadas da IMUNOGLOBULINA G, possuindo peso molecular de aproximadamente 51 kDa. Contêm aproximadamente 450 resíduos de aminoácidos dispostos em quatro domínios e um componente oligossacarídeo covalentemente ligado à região constante do fragmento Fc. As subclasses de cadeia pesada gama (por exemplo, gama 1, gama 2a e gama 2b) das subclasses do isotipo da IMUNOGLOBULINA G (IgG1, IgG2A, and IgG2B) assemelham-se mais entre si do que as cadeias pesadas de outros ISOTIPOS DE IMUNOGLOBULINAS.

Peptídeo de "junção" de 15 kD que forma um dos elos entre monômeros de IMUNOGLOBULINA A ou IMUNOGLOBULINA M na formação de imunoglobulinas poliméricas. Só há uma cadeia J por um dímero IgA ou por um pentâmero IgM. Está também envolvido na ligação das imunoglobulinas poliméricas com o RECEPTOR DE IMUNOGLOBULINA POLIMÉRICA, que é necessária para sua transcitose para o lúmen. Difere da REGIÃO DE JUNÇÃO DE IMUNOGLOBULINAS que faz parte da REGIÃO VARIÁVEL DE IMUNOGLOBULINA das cadeias pesadas e leves das imunoglobulinas.

Espécie Oryctolagus cuniculus (família Leporidae, ordem LAGOMORPHA) nascem nas tocas, sem pelos e com os olhos e orelhas fechados. Em contraste com as LEBRES, os coelhos têm 22 pares de cromossomos.

Moléculas parciais de imunoglobulinas, resultado da clivagem seletiva por enzimas proteolíticas ou geradas através de técnicas da ENGENHARIA DE PROTEÍNAS.

Transtorno multissistêmico, crônico, recidivante, inflamatório e geralmente febril do tecido conjuntivo, caracterizado principalmente pelo envolvimento da pele, articulações, rins e membranas serosas. É de etiologia desconhecida, mas acredita-se que represente uma insuficiência dos mecanismos regulatórios do sistema autoimune. A doença é caracterizada por uma ampla faixa de disfunções sistêmicas, uma taxa de sedimentação de eritrócitos elevada e a formação de células LE no sangue ou na medula óssea.

Moléculas de imunoglobulinas com uma dada sequência específica de aminoácidos a ponto de só ser possível sua interação com determinado antígeno (ver ANTÍGENOS), ou com molécula estruturalmente muito semelhante. A síntese de anticorpos ocorre nas PLASMÓCITOS da série linfoide como resposta à indução pelo antígeno.

Estimulação deliberada da resposta imune do hospedeiro. A IMUNIZAÇÃO ATIVA envolve a administração de ANTÍGENOS ou ADJUVANTES IMUNOLÓGICOS. A IMUNIZAÇÃO PASSIVA envolve a administração de SOROS IMUNES ou LINFÓCITOS ou seus extratos (p.ex., fator de transferência, RNA imune), ou transplante de tecido produtor de célula imunocompetente (timo ou medula óssea).

RECEPTORES FC especializados para imunoglobulinas poliméricas que medeiam a transcitose da IMUNOLOBULINA A e IMUNOGLOBULINA M poliméricas para as secreções externas. Eles são encontrados na superfície de células epiteliais e hepatócitos. Após a ligação à Imunoglobulina A, o complexo receptor-ligante sofre endocitose, transporte por vesícula e secreção no lúmen por exocitose. Antes da liberação, a parte do receptor (COMPONENTE SECRETÓRIO) que está ligada a IMUNOGLOBULINA A é clivada proteoliticamente a partir de sua cauda transmembrânica (Tradução livre do original: Rosen et al., The Dictionary of Immunology, 1989)

Indivíduos geneticamente idênticos desenvolvidos pelos cruzamentos de irmãos e irmãs que são realizados por vinte ou mais gerações, ou pelo cruzamento dos progenitores com sua ninhada realizados com algumas restrições. Todos os animais de cepa endogâmica remetem a um ancestral comum na vigésima geração.

Células da série linfoide que podem reagir com o antígeno para produzir produtos celulares específicos chamados anticorpos. Várias subpopulações celulares, incluindo linfócitos B, podem ser definidos de acordo com as diferentes classes das imunoglobulinas que sintetizam.

Segmento das cadeias pesadas de imunoglobulinas, codificado pelos GENES DE CADEIA PESADA DE IMUNOGLOBULINA no segmento J em que, durante a maturação dos LINFÓCITOS B, o segmento gênico para a região variável à montante se une à região constante do segmento gênico à jusante. A posição exata da união dos dois segmentos de genes é variável e contribui para a DIVERSIDADE DE ANTICORPOS. Difere das CADEIAS J DE IMUNOGLOBULINA, um polipeptídeo distinto que atua como uma molécula de ligação nas IGA ou IGM poliméricas.

Imunoglobulinas produzidas em resposta a ANTÍGENOS DE BACTÉRIAS.

Órgão linfático encapsulado através do qual o sangue venoso é filtrado.

Testes sorológicos nos quais uma quantidade conhecida de antígeno é adicionada ao soro, antes da adição da suspensão de células vermelhas. A reação resultante é expressa como a menor quantidade de antígeno que causa inibição completa da hemaglutinação.

Forma crônica de glomerulonefrite caracterizada por depósitos predominantemente de IMUNOGLOBULINA A na área mesangial (MESÂNGIO GLOMERULAR). Os depósitos de COMPLEMENTO C3 e IMUNOGLOBULINA G também são frequentemente encontrados. As características clínicas podem progredir de uma HEMATÚRIA assintomática para uma NEFROPATIA TERMINAL.

Camundongos Endogâmicos A são uma linhagem genética inbred de camundongos de laboratório, altamente consanguíneos, que apresentam um sistema imunológico comprometido devido à falta de genes do complexo principal de histocompatibilidade (MHC) classe II.

Linfócitos responsáveis pela imunidade mediada por células. Foram identificados dois tipos: LINFÓCITOS T CITOTÓXICOS e linfócitos T auxiliadores (LINFÓCITOS T AUXILIARES-INDUTORES). São formados quando os linfócitos circulam pelo TIMO e se diferenciam em timócitos. Quando expostos a um antígeno, dividem-se rapidamente, produzindo um grande número de novas células T sensibilizadas a este antígeno.

IMUNOGLOBULINAS na superfície de LINFÓCITOS B. Seu RNA MENSAGEIRO contém um EXON com uma sequência extensora de membrana, produzindo imunoglobulinas sob a forma de proteínas transmembranais do tipo I, em oposição às imunoglobulinas secretadas (ANTICORPOS), que não possuem o segmento extensor de membrana.

Ordem dos aminoácidos conforme ocorrem na cadeia polipeptídica. Isto é chamado de estrutura primária das proteínas. É de importância fundamental para determinar a CONFORMAÇÃO DA PROTEÍNA.

Resposta imune específica obtida de um organismo, tecido ou célula, por meio de uma dose (específica) de substância (ou célula) imunologicamente ativa .

Genes e segmentos de genes que codificam as CADEIAS PESADAS DE IMUNOGLOBULINAS. Os segmentos de genes são denominados pelos símbolos V (variável), D (diversidade), J (união) e C (constante).

Processo de mutação programado pelo qual mudanças são introduzidas na sequência nucleotídica do DNA do gene da imunoglobulina durante o desenvolvimento.

Polímero desoxirribonucleotídeo que é material genético primário de todas as células. Organismos eucariotos e procariotos normalmente contém DNA num estado de dupla fita, ainda que diversos processos biológicos importantes envolvam transitoriamente regiões de fita simples. O DNA, cuja espinha dorsal é constituída de fosfatos poliaçucarados possuindo projeções de purinas (adenina ou guanina) e pirimidinas (timina e citosina), forma uma dupla hélice que é mantida por pontes de hidrogênio entre as purinas e as pirimidinas (adenina com timina e guanina com citosina).

Classe de cadeias pesadas encontradas na IMUNOGLOBULINA D. Possuem peso molecular de aproximadamente 64 kD e contêm aproximadamente 500 resíduos de aminoácidos dispostos em quatro domínios e um componente oligossacarídeo ligado covalentemente a uma região constante, ou seja, seus fragmentos Fc.

Sítio localizado nos INTRONS na extremidade 5' de cada segmento da região constante de um gene da cadeia pesada de imunoglobulina, onde ocorre recombinação (rearranjo) durante a SWITCHING DE IMUNOGLOBULINA. As regiões de troca de Ig são encontradas nos genes codificadores das cinco classes (ISOTIPOS DA IMUNOGLOBULINA) das CADEIAS PESADAS DE IMUNOGLOBULINAS.

Classe de cadeias pesadas encontradas na IMUNOGLOBULINA A. Possuem peso molecular de aproximadamente 58 kD e contêm aproximadamente 470 resíduos de aminoácidos dispostos em quatro domínios e um componente oligossacarídeo ligado covalentemente a uma região constante, ou seja, seus fragmentos Fc.

Grupo de polímeros de glucose produzido por determinadas bactérias. Têm uso terapêutico como expansores de volume plasmático e anticoagulantes. São comumente utilizados em experimentação biológica e na indústria para uma grande variedade de propostas.

Globulinas séricas que migram para região gama (positivamente carregada) na ELETROFORESE. Num certo período, as gama-globulinas foram utilizadas como sinônimo para imunoglobulinas, visto que a maior parte das imunoglobulinas são gama-globulinas e vice-versa. Mas como algumas imunoglobulinas exibem mobilidade eletroforética alfa ou beta, tal nomenclatura encontra-se em desuso.

Imunoglobulinas produzidas em resposta a ANTÍGENOS VIRAIS.

Interação de dois ou mais substratos ou ligantes com o mesmo sítio de ligação. O deslocamento de um pelo outro é usado em medidas de afinidade seletivas e quantitativas.

Descrições de sequências específicas de aminoácidos, carboidratos ou nucleotídeos que apareceram na literatura publicada e/ou são depositadas e mantidas por bancos de dados como o GENBANK, European Molecular Biology Laboratory (EMBL), National Biomedical Research Foundation (NBRF) ou outros repositórios de sequências.

Constituintes de tecidos endógenos que possuem capacidade de interagir com AUTOANTICORPOS e causar uma resposta imune.

Fração extracelular do RECEPTOR DA IMUNOGLOBULINA POLIMÉRICA encontrada na forma livre ou complexada com IGA ou IGM em diversas secreções externas (lágrima, bile, colostro). O componente secretório deriva de clivagem proteolítica do receptor durante a transcitose. Quando as imunoglobulinas IgA e IgM estão ligadas ao receptor, durante suas transcitoses o componente secretório liga-se covalentemente a eles, gerando a IMUNOGLOBULINA A SECRETORA ou a IMUNOGLOBULINA M secretora.

Fonte de albumina empregada comumente em estudos biológicos in vitro. (Stedman, 25a ed)

Estado de deficiência imunológica caracterizado por um nível extremamente baixo de todas as classes, em geral, de gamaglobulinas no sangue.

Loci genéticos [correspondentes aos] complexos de histocompatibilidade principal nos vertebrados; codificadores de produtos polimórficos que controlam a resposta imune contra antígenos específicos. Os genes são encontrados na região HLA-D em humanos, e na região I de camundongos.

Sequência de PURINAS e PIRIMIDINAS em ácidos nucleicos e polinucleotídeos. É chamada também de sequência nucleotídica.

Variantes alélicas da cadeia pesada de gama imunoglobulina (CADEIAS GAMA DE IMUNOGLOBULINA) codificadas por ALELOS de GENES DE CADEIA PESADA DE IMUNOGLOBULINA.

Líquido amarelo, seroso, ralo secretado pelas glândulas mamárias durante a gravidez e imediatamente após o parto (antes do início da lactação). Composto por substâncias imunologicamente ativas, células sanguíneas brancas, água, proteína, gordura e carboidratos.

Moléculas encontradas na superfície de algumas, mas não de todos os linfócitos B, linfócitos T e macrófagos que reconhecem e se combinam com a porção Fc (cristalizável) das moléculas de imunoglobulinas.

Transferência de imunidade de hospedeiro imunizado para não imunizado, pela administração de anticorpos séricos, ou por transplante de linfócitos (TRANSFERÊNCIA ADOTIVA).