Enzimas que catalizan la interconversión de aldosas a componentes cetosas.

Clase de enzimas que catalizan cambios geométricos o estructurales de una molécula para formar un producto único. Estas reacciones no implican modificación de la concentración de sustancias salvo las del sustrato y el producto final. (Dorland, 28a ed). EC 5.

Enzimas que catalizan el desplazamiento de un doble enlace carbono-carbono de una posición a otra dentro de la misma molécula. EC 5.3.3.

Enzima que cataliza la isomerización de residuos de prolina en el interior de las proteínas. EC 5.2.1.8.

Enzima que cataliza la racemización o la epimerización de centros quirales dentro de aminoácidos o derivados. EC 5.1.1.

Enzimas que catalizan la epimerización de centros quirales en el interior de los carbohidratos o sus derivados. EC 5.1.3.

Isomerasas de vinculo azufre-azufre que cataliza la reordenación de los enlaces de disulfuro en las proteínas durante el pliegue. Isoezimas disulfide-isomerasa de la proteina específica también se presentan como subunidades del PROCOLAGENO-PROLINA DIOXIGENASA.

Enzimas que catalizan la transposición de doble(s) enlace(s) de una molécula de esteroide. EC 5.3.3.

Una familia de peptidil-prolil cis-trans isomerasas que se ligan a CICLOSPORINAS y regulan el SISTEMA INMUNOLÓGICO. EC 5.2.1.-

Miembros de una familia de proteínas altamente conservadas en la que todos son cis-trans peptidil-prolil isomerasas (ISOMERASA DE PEPTIDILPROLIL). Se enlazan a los fármacos inmunosupresores CICLOSPORINA, TACROLIMUS y SIROLIMUS. Poseen actividad de rotamasa, que es inhibida por los fármacos inmunosupresores que se enlazan a ellas.

Isomerasa de doble enlace carbono-carbono que cataliza el movimiento de doble enlace desde C3 a C2 de un acil-CoA insaturado. La enzima desempeña un papel clave al permitir que sustratos acil-CoA vuelvan a ingresar a la vía de beta oxidación.

Una familia de proteínas inmunofilinas que se ligan a las drogas inmunosupresoras TACROLIMUS (también conocida como FK506) y SIROLIMUS. EC 5.2.1.-

Hidroxisal del ion amonio. Se forma cuando el AMONÍACO reacciona con las moléculas de agua en solución.

ISOMERASA DE PEPTIDILPROLIL citoplasmática de 17 KD involucrada en la inmunoregulación. Es un miembro de la familia ciclofilina de proteínas que se unen a CICLOSPORINA.

Enzimas que catalizan la tranposición de un enlace azufre-azufre. EC 5.3.4.

Una clase de carbohidratos que contienen cinco átomos de carbono.

Isomerasa aldosa-cetosa que cataliza la interconversión reversible de la glucosa 6-fosfato y de la fructosa 6-fosfato. En los organismos procariotas y eucariotas juegan un rol esencial en las vías glicolíticas y gluconeogénicas. En los sistemas mamíferos la enzima se encuentra en el citoplasma y como una proteína secretada. Esta forma secretada de glucosa-6-fosfato isomerasa ha sido referida como factor de motilidad autocrina o neuroleucina y actúa como una citosina que se enlaza a los RECEPTORES DE FACTOR DE MOTILIDAD AUTOCRINA. Deficiencia en la enzima en los humanos es un rasgo autosómico recesivo, que da lugar a ANEMIA HEMOLÍTICA CONGÉNITA NO ESFEROCÍTICA.

Enzima que cataliza la isomerización reversible de D-manosa-6-fosfato para formar D-fructosa-6-fosfato, un paso importante en la glucolisis. EC 5.3.1.8.

Descripciones de secuencias específicas de aminoácidos, carbohidratos o nucleótidos que han aparecido en lpublicaciones y/o están incluidas y actualizadas en bancos de datos como el GENBANK, el Laboratorio Europeo de Biología Molecular (EMBL), la Fundación Nacional de Investigación Biomédica (NBRF) u otros archivos de secuencias.

El orden de los aminoácidos tal y como se presentan en una cadena polipeptídica. Se le conoce como la estructura primaria de las proteínas. Es de fundamental importancia para determinar la CONFORMACION PROTÉICA.

Enzima que cataliza reversiblemente la conversión de D-gliceraldehído 3-fostato a dihidroxiacetona fosfato. La deficiencia en humanos provoca la enfermedad hemolítica no esferocítica (ANEMIA CONGÉNITA NO ESFEROCITICA).

Disacárido que consta de dos unidades de glucosa en un enlace glicosídico alfa (1-6).