Dominios proteicos de tres lazos unidos por puentes de disulfuro. Estos dominios estructurales comunes, que se llaman así por su parecido con la pastelería danesa llamada kringles, desempeña un rol en la unión con membranas, proteínas y fosfolípidos, así como en la regulación de la proteólisis. Los kringles también estan presentes en las proteínas relacionadas con la coagulación, las proteínas fibrinolíticas y otras proteinasas plasmáticas.

Precursor de la FIBRINOLISINA. Es una beta-globulina de cadena simple, de peso molecular 80-90,000, que se encuentra principalmente en asociación con el fibrinógeno en el plasma. Los activadores del plasminógeno lo transforman en fibrinolisina. Se usa en la desbridación de heridas y ha sido investigado como agente trombolítico.

Proteína de gran tamaño y muy glicosilada constituyente de la LIPOPROTEÍNA (A). Tiene una muy escasa afinidad por los lípidos pero forma una unión disulfuro con la APOLIPOPROTEÍNA B100. La apoproteína (a) tiene actividad SERINA PROTEINASA y puede tener tamaños diferentes, desde 400 a 800 kDa. Es homóloga al PLASMINÓGENO y se sabe que modula la TROMBOSIS y la FIBRINOLISIS.

Proteínas circulantes de 38 kD que son fragmentos de péptidos internos del PLASMINÓGENO. El nombre deriva del hecho de que son potentes INHIBIDORES DE LA ANGIOGENESIS. Las angiostatinas contienen cuatro KRINGLES, que están asociados con su potente actividad angiostática.

Familia de partículas lipoprotéicas que varían en densidad y tamaño en dependencia de la relación proteína-lípido y de la composición protéica. Estas partículas están constituídas por apolipoproteína B-100 enlazada covalentemente a apolipoproteína-a mediante uno o dos enlaces disulfuro. Existe una correlación entre altos niveles plasmáticos de esta lipoproteína y un mayor riesgo de padecer de enfermedad cardiovascular aterosclerótica.

Producto de la lisis del plasminógeno (pro-fibrinolisina) por los activadores de plasminógeno. Está compuesta por dos cadenas polipeptídicas, ligera (B) y pesada (A), con peso molecular de 75,000. Es la principal enzima proteolítica que interviene en la retracción del coágulo sanguíneo, o en la lisis de la fibrina y es desactivada rápidamente por las antiplasminas. EC 3.4.21.7.

Proteínas parciales formadas por hidrólisis parcial de proteínas o generadas a través de técnicas de INGENIERÍA DE PROTEÍNAS.

Lipoproteínas que se hallan en el suero sanguíneo humano en la fracción liprotéica de alta densidad y de muy alta densidad (HDL, VHDL). Están constituídas por varios polipéptidos diferentes, siendo el más importante las apolipoproteínas A-I y A-II. Mantienen la integridad estructural de las partículas HDL y son activadoras de la lecitina colesterol aciltransferasa (LCAT). Los pacientes con ateroesclerosis muestran bajos niveles de apolipoproteína A, y en la ENFERMEDAD DE TANGIER estas apolipoproteínas están ausentes o presentes en niveles plasmáticos extremadamente bajos.

Un aminoácido esencial. A menudo se adiciona a la dieta animal.

Una proteína derivada del FIBRINOGENO en presencia de TROMBINA, que forma parte del coágulo sanguíneo.

Grupo heterogéneo de enzimas proteolíticas que convierten el PLASMINÓGENO en FIBRINOLISINA. Están concentradas en los lisosomas de la mayoría de las células y en el endotelio vascular, particularmente en los vasos de la microcirculación.

Enzima proteolítica que convierte el PLASMINÓGENO en FIBRINOLISINA, donde la segmentación preferencial es entre la ARGININA y VALINA. Originalmente fue aislado de la ORINA humana, pero se encuentra en muchos tejidos de los VERTEBRADOS.

Forma tridimensional característica de una proteína, incluye las estructuras secundaria, supersecundaria (motivos), terciaria (dominios) y cuaternaria de la cadena de péptidos. ESTRUCTURA DE PROTEINA, CUATERNARIA describe la conformación asumida por las proteínas multiméricas (agregados de más de una cadena polipeptídica).

Proceso mediante el cual las sustancias, ya sean endógenas o exógenas, se unen a proteínas, péptidos, enzimas, precursores de proteínas o compuestos relacionados. Las mediciones específicas de unión de proteína frecuentemente se utilizan en los ensayos para valoraciones diagnósticas.

El orden de los aminoácidos tal y como se presentan en una cadena polipeptídica. Se le conoce como la estructura primaria de las proteínas. Es de fundamental importancia para determinar la CONFORMACION PROTÉICA.

Partes de una macromolécula que participan directamente en su combinación específica con otra molécula.

Proteínas preparadas por la tecnología del ADN recombinante.