Lisina Carboxipeptidasa
Serina carboxipeptidasa que remueve aminoácidos C-terminales, preferentemente lisina, de péptidos y proteínas. Mediante esta acción, inactiva la bradicinina. EC 3.4.17.3.
Carboxipeptidasas
Carboxipeptidasa H
Exopeptidasa que contiene ZINC se encuentra principalmente en las SECRETORAS VESÍCULAS de células endocrinas y neuroendocrinas. Cataliza la escisión de residuos de C-terminales de ARGININA o LISINA de polipéptidos y participa activamente en el procesamiento de los precursores de HORMONAS PEPTÍDICAS y otros péptidos bioactivos.
Carboxipeptidasa B
Carboxipeptidasas A
Carboxipeptidasas que primariamente se encuentran en el SISTEMA DIGESTIVO que cataliza la liberación de C-terminal aminoácidos. Las carboxipeptidasas A tienen una pequeña o ninguna actividad para hidrólisis de ACIDO ASPARTICO C-terminal; ACIDO GLUTAMICO; ARGININA; LISINA; o PROLINA. Esta enzima requiere ZINC como cofactor y fue antes listada como EC 3.4.2.1 y EC 3.4.12.2.
Catepsina A
Glutamato Carboxipeptidasa II
Carboxipeptidasa U
Metalocarboxipeptidasa que separa la lisina y arginina C-terminal de péptidos y proteínas biológicamente activos regulando así su actividad. Es una enzima con zinc sin demostrada preferencia por la lisina sobre la arginina. En la coagulación, la procarboxipeptidasa U del plasma humano es activada por la trombina o plasmina, dando lugar a la carboxipeptidasa U inestable.
gamma-Glutamil Hidrolasa
Secuencia de Aminoácidos
Datos de Secuencia Molecular
Descripciones de secuencias específicas de aminoácidos, carbohidratos o nucleótidos que han aparecido en lpublicaciones y/o están incluidas y actualizadas en bancos de datos como el GENBANK, el Laboratorio Europeo de Biología Molecular (EMBL), la Fundación Nacional de Investigación Biomédica (NBRF) u otros archivos de secuencias.