Métodos para determinar interacción entre PROTEÍNAS.
Técnicas de cribado concebidas inicialmente en levaduras para identificar genes que codifican proteínas interactuantes. Se usan variantes para evaluar la interrelación entre las proteínas y otras moléculas. Las técnicas de dos híbridos se refieren al análisis de interacciones entre proteínas; las técnicas de un híbrido, a las interacciones entre ADN y proteína; las técnicas de tres híbridos, a las interacciones entre ARN y proteína o entre ligando y proteína. Las técnicas de n híbridos en configuración inversa se refieren al análisis de mutaciones o de moléculas pequeñas que disocian las interacciones conocidas.
Gráficos que representan conjuntos de medición, no covalentes contactos físicos con PROTEINAS específicas en los organismos vivos o en las células.
Cualquier método empleado para determinar la localización y distancias relativas entre los genes en un cromosoma.
Módulos proteicos con superficies de unión a ligandos conservadas que intervienen en funciones de interacción específicas en las VIAS DE TRANSDUCCIÓN DE SEÑAL y los SITIOS DE UNIÓN específicos de sus LIGANDOS proteicos afines.
Proceso mediante el cual las sustancias, ya sean endógenas o exógenas, se unen a proteínas, péptidos, enzimas, precursores de proteínas o compuestos relacionados. Las mediciones específicas de unión de proteína frecuentemente se utilizan en los ensayos para valoraciones diagnósticas.
POLIPÉPTIDOS lineales sintetizados en los RIBOSOMAS y que ulteriormente pueden ser modificados, entrecruzados, divididos o unidos en proteinas complejas, con varias subunidades. La secuencia específica de AMINOÁCIDOS determina la forma que tomará el polipéptido durante el PLIEGUE DE PROTEINA.
Bases de datos que contiene información sobre PROTEÍNAS, tales como la SECUENCIA DE AMINOÁCIDOS; CONFORMACIÓN PROTÉICA, y otras propiedades.
Descripciones de secuencias específicas de aminoácidos, carbohidratos o nucleótidos que han aparecido en lpublicaciones y/o están incluidas y actualizadas en bancos de datos como el GENBANK, el Laboratorio Europeo de Biología Molecular (EMBL), la Fundación Nacional de Investigación Biomédica (NBRF) u otros archivos de secuencias.
Nivel de la estructura proteica en el cual las combinaciones de estructuras secundarias de proteína (alfa hélices, regiones lazo y motivos) están empacadas juntas en formas plegadas que se denominan dominios. Los puentes disulfuro entre cisteínas de dos partes diferentes de la cadena polipeptídica junto con otras interacciones entre cadenas desempeñan un rol en la formación y estabilización de la estructura terciaria. Las pequeñas proteínas generalmente consisten de un dominio único, pero las proteínas mayores pueden contener una cantidad de dominios conectados por segmentos de cadena polipeptídica que no tienen estructura secundaria.
El orden de los aminoácidos tal y como se presentan en una cadena polipeptídica. Se le conoce como la estructura primaria de las proteínas. Es de fundamental importancia para determinar la CONFORMACION PROTÉICA.
Campo de la biología relacionada con el desarrollo de técnicas para la recolección y manipulación de datos biológicos, y la utilización de estos datos para hacer descubrimientos biológicos o predicciones. Este campo abarca todos los métodos computacionales y teorías para la solución de problemas biológicos, incluyendo la manipulación de modelos y conjuntos de datos.
Procedimiento consistente en una secuencia de fórmulas algebraicas y/o pasos lógicos para calcular o determinar una tarea dada.
Partes de una macromolécula que participan directamente en su combinación específica con otra molécula.