Isoforma não muscular de miosina tipo II encontrada predominantemente em tecido neuronal.

Miosina de isoforma não muscular tipo II encontrada predominantemente em plaquetas, linfócitos, neutrófilos e nas bordas em escova dos enterócitos.

Superfamília diversificada de proteínas que atuam como proteínas de translocação. Compartilham a característica comum de serem capazes de se ligar a ACTINAS e hidrolisar o MgATP. Geralmente, as miosinas consistem em cadeias pesadas envolvidas na locomoção e cadeias leves envolvidas na regulação. Há três domínios inseridos na estrutura na cadeia pesada da miosina: cabeça, pescoço e cauda. A região da cabeça da cadeia pesada contém o domínio de ligação à actina e o domínio MgATPase, que provê energia para locomoção. A região do pescoço está envolvida na união das cadeias leves. A região da cauda possui o ponto de ancoragem que retém a posição da cadeia pesada. A superfamília das miosinas é organizada em classes estruturais baseadas no tipo e arranjo das subunidades que elas contêm.

Subclasse de miosina encontrada em ACANTHAMOEBA. É uma miosina não filamentosa que contém uma cadeia pesada de miosina única de 180 kDa.

Subfamília das proteínas de miosina que são comumente encontradas nas fibras musculares. A miosina II também está envolvida em várias ordens das funções celulares, entre elas a divisão celular, transporte para o interior do APARELHO DE GOLGI e manutenção da estrutura das MICROVILOSIDADES.

As maiores subunidades das MIOSINAS. As cadeias pesadas possuem peso molecular de aproximadamente 230 kDa e cada uma delas geralmente está associada a um par diferente de CADEIAS LEVES DE MIOSINA. As cadeias pesadas possuem atividade ligante de actina e atividade ATPase.

Subclasse de miosinas encontradas inicialmente no fotorreceptor de DROSOPHILA. As cadeias pesadas podem ocorrer como duas isoformas de 132 e 174 kDa processadas alternadamente. A porção amino terminal da miosina tipo III é muito rara e contém um domínio de proteína quinase que pode ser um componente importante do processo visual.

Transportador de fosfato dependente de sódio presente principalmente nos lados apicais das CÉLULAS EPITELIAIS do intestino delgado.

Classe de compostos orgânicos que contêm quatro ou mais estruturas em anel, uma das quais constituída de mais de uma espécie de átomo, geralmente carbono mais outro átomo. Os heterocíclicos podem ser aromáticos ou não aromáticos.

Subclasse de miosinas, geralmente encontrada associada com estruturas membranosas ricas em actina, como os filopódios. Os membros da família de miosina tipo I são ubiquamente expressos em eucariontes. As cadeias pesadas de miosina tipo I perderam a estrutura espiral formando as sequências em suas caudas, portanto não dimerizam.

As menores subunidades das MIOSINAS que se ligam próximo às cabeças das CADEIAS PESADAS DE MIOSINA. As cadeias leves de miosina possuem peso molecular de aproximadamente 20 kDa e geralmente há um par essencial e um par regulador de cadeias leves associado a cada cadeia pesada. Muitas cadeias leves de miosina que se ligam a cálcio são consideradas proteínas 'semelhantes à calmodulina'.

Subclasse de miosina envolvida no transporte de organelas e direcionamento para a membrana. É abundante em tecido nervoso e células neurossecretoras. As cadeias pesadas da miosina V contêm domínios de pescoço raramente longos que, acredita-se, ajudam na translocação de moléculas a longa distância.

Partes da molécula de miosina resultante da clivagem por enzimas proteolíticas (PAPAÍNA, TRIPSINA ou QUIMIOTRIPSINA) em regiões bem localizadas. O estudo desses fragmentos isolados ajuda a delinear os papéis funcionais das partes diferentes da miosina. Dois dos subfragmentos mais comuns são a miosina S-1 e miosina S-2. O subfragmento S-1 contém as cabeças das cadeias pesadas mais as cadeias leves e o S-2 contém parte da cauda da cadeia pesada, com estrutura de dupla fita disposta em alfa-hélice (haste de miosina).

Proteínas que estão envolvidas em/ou causam MOVIMENTO CELULAR como os de estruturas rotatórias (motor flagelar) ou estruturas cujo movimento está dirigido ao longo dos filamentos do citoesquelto (famílias motoras de MIOSINA, CINESINA e DINEÍNA).

Proteínas filamentosas, principais constituintes dos delgados filamentos das fibras musculares. Os filamentos (também conhecidos como filamentos ou actina-F) podem ser dissociados em suas subunidades globulares. Cada subunidade é composta por um único polipeptídeo de 375 aminoácidos. Este é conhecido como actina-G ou globular. Em conjunção com a MIOSINA, a actina é responsável pela contração e relaxamento do músculo.

Complexo proteico de actina e MIOSINAS presente no músculo. É a substância contrátil essencial do músculo.

Enzima que fosforila as cadeias leves da miosina na presença de ATP originando fosfato de miosina de cadeia leve e ADP, e requer cálcio e calmodulina. A cadeia leve de 20-kD é fosforilada mais rapidamente do que qualquer outro aceptor, mas as cadeias leves de outras miosinas e da própria miosina podem agir como aceptores. A enzima exerce um papel central na regulação da contração da musculatura lisa.

Formas diferentes de uma proteína que pode ser produzida a partir de GENES diferentes, ou a partir do mesmo gene por PROCESSO ALTERNATIVO.

Tecidos contráteis que produzem movimentos nos animais.

Descrições de sequências específicas de aminoácidos, carboidratos ou nucleotídeos que apareceram na literatura publicada e/ou são depositadas e mantidas por bancos de dados como o GENBANK, European Molecular Biology Laboratory (EMBL), National Biomedical Research Foundation (NBRF) ou outros repositórios de sequências.

Fosfoproteina fosfatase específica para CADEIAS LEVES DE MIOSINA. É composta por três subunidades que incluem: subunidade catalítica, subunidade ligada a miosina e uma terceira subunidade de função desconhecida.

Um dos dois tipos de músculo do corpo, caracterizado pelo arranjo em bandas observadas ao microscópio. Os músculos estriados podem ser divididos em dois subtipos: MÚSCULO CARDÍACO e MÚSCULO ESQUELÉTICO.

Ordem dos aminoácidos conforme ocorrem na cadeia polipeptídica. Isto é chamado de estrutura primária das proteínas. É de importância fundamental para determinar a CONFORMAÇÃO DA PROTEÍNA.

Família de proteínas cotransportadoras de sódio-fosfato com oito domínios transmembranais. Estão presentes principalmente no RIM e INTESTINO DELGADO e são responsáveis pelo transporte epitelial de fosfato no rim e intestino delgado.

Fibras compostas de PROTEÍNAS DOS MICROFILAMENTOS, que são predominantemente ACTINA. São os menores dentre os filamentos citoesqueléticos conhecidos.

Compostos que inibem a ação das HIDROXILASES que agem na PROLINA para formar a HIDROXIPROLINA.

A rede de filamentos, túbulos e pontes filamentosas interconectantes que fornecem forma, estrutura e organização ao citoplasma.

Um dos dois tipos de RECEPTORES DE ATIVINAS. São proteínas quinases de membrana pertencentes à família PROTEÍNAS-SERINA-TREONINA QUINASES. Os principais receptores de ativina tipo II são ActR-IIA e ActR-IIB.

Quinases serina-treonina de sinalização intracelular que se ligam a PROTEÍNAS RHO DE LIGAÇÃO A GTP. Originalmente verificou-se que medeiam os efeitos da PROTEÍNA DE LIGAÇÃO A GTP rhoA na formação das FIBRAS DE ESTRESSE e ADERÊNCIAS FOCAIS. As quinases associadas com Rho têm especificidade para vários substratos, incluindo a FOSFATASE DE MIOSINA-DE-CADEIA-LEVE e as QUINASES LIM.

Grupo de transtornos hemorrágicos em que o FATOR DE VON WILLEBRAND está quantitativa ou qualitativamente anormal. São normalmente herdados como um traço autossômico dominante, embora haja algumas famílias raras de transmissão autossômica recessiva. Os sintomas variam dependendo da severidade e o tipo da doença, mas podem incluir tempo de sangramento prolongado, deficiência do fator VIII e adesão plaquetária deficiente.

Família de simportadores que facilitam o transporte de fosfato, dependente de sódio, através da membrana.

Isoformas da miosina tipo II encontradas no músculo cardíaco.

Fibras musculares esqueléticas caracterizadas por sua expressão de isoformas Tipo II de CADEIAS PESADAS DE MIOSINA que possuem alta atividade de ATPase e efetuam várias outras propriedades funcionais – diminuição da velocidade, saída de energia, taxa de remodelação da tensão. Vários tipos de fibras de contração rápida já foram identificados.